M3S7 - peptides

Question 1

Quelles sont les différentes organisations secondaires ?

Answer 1

une organisation en :
Hélices alpha : Liaison entre le NH d’un AA et le C=O d’un autre AA, avec 3 AA entre les deux
Feuillet bêta : Parallèle si dans le même sens, sinon anti parallèle
Coude gamma : liaison hydrogène avec 1 seul AA entre ceux qui sont reliés

Question 2

Quelles sont les différentes structures des protéines et qu’incluent-t-elles ?

Answer 2

Primaire : enchainement des AA
Secondaire : Liaisons hydrogènes donnant une organisation en feuillet ou hélice
Tertiaire : Liaisons entre les radicaux
Quaternaire : Association de plusieurs protéines les unes avec les autres

Question 3

Quel terme défini une protéines nécessitant une structure quaternaire pour être active ?

Answer 3

Oligomérique

Question 4

Quelles sont les différentes liaisons comprises dans la structure tertiaire ?

Answer 4

Covalente (ex: pont disulfure)
Electrostatique : (ex : les AA hydrophobes vont s’éloigner du solvant pour faire un cœur hydrophobe à la protéine et les AA hydrophiles vont se placer à l’extérieur de la protéine, au contact du solvant)
Associations avec d’autres éléments (ex : fixation d’un noyau hème dans la myoglobine)

Question 5

Nom de la liaison entre deux AA

Answer 5

Liaison peptidique

Question 5

Où se produit la liaison entre les AA ? Quelle enzyme est utilisée ? Quel autre élément est utilisé ? Quel terme défini cet action anabolique ?

Answer 5

Ribosomes
Peptidyl-transferases
ATP
Protéogénèse

Question 6

Qu’est-ce qui peut provoquer l’hydrolyse des AA liés ?

Answer 6

Peptidases ou acide

Question 7

Quels sont les noms des extrémités d’un peptide ?

Answer 7

Partie N - terminale
Partie C - terminale

Question 8

Qu’est-ce que la myoglobine ? Fonction

Answer 8

Protéine monomère située dans le cytosol des fibres musculaires et est responsable d’un stock d’O2 intramusculaire pour les situations d’hypoxie. Son affinité pour l’O2 étant beaucoup plus forte que celle de
l’hémoglobine, elle diffuse son O2 au muscle uniquement en situation d’hypoxie.

Question 9

Qu’est-ce que l’hémoglobine ? Fonction + composition

Answer 9

Assure le transport de l’O2 à l’intérieur des érythrocytes, entre les poumons et les tissus périphériques.
Hétéroprotéine tétramère constituée d’une partie protéique, la globine, et d’un groupement prosthétique (organique non protéique), l’hème. Hème = molécule à noyau tétrapyrrolique centré par un ion fer.

Question 10

Donner les 2 classifications en fonction de la conformation tertiaire d’une protéine + exemple et fonction

Answer 10

• Protéines fibreuses : de forme allongée, souvent peu solubles dans l’eau, avec un rôle mécanique comme le collagène ou la kératine. Elles sont surtout composées d’hélices alpha.
• Protéines globulaires : de forme sphérique, souvent solubles dans l’eau avec des fonctions très variables comme les enzymes ou de transport comme l’albumine.

Question 11

Quelles sont les classifications générales des protéines en fonction de leur composition ?

Answer 11

Hétéroprotéine : AA + autre composé
Holoprotéines : exclusivement AA

Question 12

Dans une hétéroprotéine, comment est appelé la partie protéique ? La partie non protéique ?

Answer 12

Apoprotéine
Groupement prosthétique

Question 13

Quelles sont les 6 sortes d’hétéroprotéines et quelles sont leurs compositions ? + exemples

Answer 13

Lipoprotéines : P + lipide. Ex : HDL
Nucléoprotéines
Glycoprotéines : P + glucide. Ex: antigènes, certaines hormones.
Métalloprotéines : P + métal. Ex: Enzyme et magnésium
Phosphoprotéines : P+Phosphate (grâce aux protéines kinases). Activation de P
Chromoprotéines : contiennent un pigment. Ex: hème rouge

Question 14

Quelles sont les 6 classements de protéines en fonction de leur rôle biologique ?

Answer 14

Enzymes, protéines de structures, protéines de défenses, protéines de transport, protéines contractiles

Question 15

Quelles sont les 3 classifications des protéines selon leur solubilité ?

Answer 15

Scléroprotéines (kératine, collagène) : insolubles dans tous milieux aqueux
Albumines : Solubles dans l’eau
Globulines : Généralement solubles dans l’eau, sauf si PH trop acide ou trop alcalin ou trop riche en sel

Question 16

Où les protéines adoptent leurs conformation secondaires, tertiaires puis quaternaires ?

Answer 16

REG et golgi

Question 17

Quel terme défini le catabolisme des protéines ? Où a-t-il lieu et avec quelles enzymes ?

Answer 17

Protéolyse
- A l’intérieur du tube digestif, avec les protéases (comme la pepsine) des sucs digestifs.
- Au sein des cellules : le protéasome est un complexe enzymatique hydrolysant les protéines de l’organisme pour libérer des acides aminés dans le sang. Cela permet de renouveler les protéines cellulaires et de fournir des acides aminés libres

Question 18

Expliquer la dénaturation des protéines + 3 conséquences

Answer 18

Perte de la structure tridimensionnelle native par rupture des liaisons de faibles énergie, la protéine devient inactive.
Conséquences : perte de la fonction biologique, agrégation, perte de solubilité.

Question 19

Qu’est-ce qui peut provoquer la dénaturation des protéines ? (3)

Answer 19

PH extrême, fortes T° (coagulation), détergents

Question 20

Qu’est-ce que les catécholamines ? en citer 3.

Answer 20

Si libérées dans le sang : hormones
Dans le système neuronal : neurotransmetteurs
Dérivent de la tyrosine
Adrénaline, noradrénaline et dopamine

Question 21

Dans quel cas est libéré l’adrénaline et que provoque-t-elle ?

Answer 21

En cas de stress
Mobilisation des réserves énergétiques, stimulation du système cardiovasculaire et respiratoire, diminution du péristaltisme intestinal etc

Question 22

Quelles sont les 2 hormones thyroïdiennes ? De quoi sont-elles formées ? Quelles sont leurs fonctions (4) ?

Answer 22

T3 et T4
Tyrosine comme base
Différence : T3 comporte 3 iode et T4 4
T3 est beaucoup plus active. T4 peut être modifiée en T3 par les cellules cibles
Stimulent le métabolisme, la croissance, développement cellulaire et thermogénèse

Question 23

Qu’est-ce que l’insuline ?

Answer 23

Polypeptide sécrété par le pancréas. Hormone hypoglycémiante
Reliée par des ponts disulfure

Question 24

Qu’est-ce que les immunoglobulines G ?

Answer 24

Anticorps produits par les lymphocytes T, les plus abondants. Glycoprotéines.
Formées de 4 sous-unités protéiques reliées par des ponts disulfures