M4S3 Caractéristiques générales des enzymes Flashcards
Connaître les propriétés des enzymes
Définition d’une enzyme :
Une protéine globulaire qui a comme propriété de catalyser une réaction chimique dans l’organisme.
Le rôle d’un catalyseur est d’augmenter la vitesse d’une réaction sans changer l’équation de la réaction.
L’enzyme n’est pas transformée au cours de la réaction.
Elle agit en abaissant l’énergie d’activation de la réaction.
Dans une réaction enzymatique, les réactifs sont appelés substrats.
Remarque : certaines enzymes (très peu nombreuses) ne sont pas des protéines, mais des ARN. Elles sont appelées ribozymes.
Qu’est ce qu’un effecteur ?
Ils contôlent l’action des enzymes :
les activateurs qui accélèrent la réaction enzymatique et les inhibiteurs qui ralentissent ou bloquent la réaction.
Ils permettent à la cellule d’adapter le métabolisme à ses besoins.
Quelles sont les spécificités des enzymes ?
- Elle reconnaît de façon spécifique le ou les substrats transformés au cours de la réaction qu’elle catalyse.
Une légère modification structurale du substrat peut suffire à bloquer la réaction. - De plus, une enzyme n’est capable de catalyser qu’un seul type de réaction (oxydation, déshydrogénation…) à partir d’un substrat donné.
- Pour les réactions qui atteignent un équilibre dans la cellule (∆G°’= 0), une même enzyme peut catalyser la réaction dans les deux sens, en fonction de la quantité de substrats et de produits présents.
Quel est le rôle de la pyruvate déshydrogénase ?
Elle catalyse la transformation du pyruvate en acétylCoA. (wiki: décarboxylation oxydative)
(Elle reconnaît de façon spécifique le pyruvate et est incapable de catalyser la réaction à partir d’un autre substrat. Elle catalyse une déshydrogénation et est incapable de catalyser un autre type de réaction.)
Quel est le rôle de la malate déshydrogénase ?
Elle catalyse la réaction de transformation du malate en oxaloacétate, ou inversement, en fonction de la proportion de malate et d’oxaloacétate.
Quelle structure peuvent présenter les enzymes ?
Les enzymes sont des macromolécules.
Ce sont des protéines globulaires présentant une structure tertiaire.
Les enzymes peuvent être des protéines monomériques (une seule chaîne polypeptidique) ou oligomériques (plusieurs chaînes polypeptidiques associées par des liaisons de faible énergie).
Les enzymes oligomériques ont une structure quaternaire indispensable à leur fonction.
De nombreuses enzymes sont des hétéroprotéines.
De quoi sont constitué les hétéroprotéines ?
Une partie protéique (apoenzyme), responsable de la liaison avec le substrat,
et d’une partie non protéique (cofacteur) indispensable à la catalyse.
Qu’est ce qu’une structure tertiaire ?
La chaîne polypeptidique se replie sur elle-même pour prendre une conformation particulière indispensable à l’activité enzymatique.
Qu’est ce qu’une isoenzyme ?
Des enzymes qui peuvent exister sous différentes conformations en fonction des organes ou de l’âge. Ces enzymes catalysent la même réaction, à partir du même substrat qui donne le même produit.
Seul le fonctionnement de ces enzymes varie : vitesse de catalyse, affinité pour le substrat, efficacité, régulation.
Elles permettent aux différents types de cellules d’adapter leur métabolisme à leur fonction.
Quelles sont les deux catégories de cofacteurs ?
- les cofacteurs non organiques, qui sont le plus souvent des cations métalliques : Zn2+, Cu2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, Ca2+, Se2+…
- les coenzymes, qui sont des molécules organiques complexes d’origine vitaminique le plus souvent : coenzyme A, NAD+, FAD, acide ascorbique.
Les cofacteurs sont ils associés en permanence à l’enzyme ?
Les cofacteurs peuvent être associés à l’enzyme en permanence, ils constituent alors le groupement prosthétique de l’hétéroprotéine.
Ils peuvent également s’associer à l’enzyme uniquement au cours de la réaction. Ils apparaissent alors dans l’équation de la réaction et constituent des cosubstrats.
Qu’est ce que le site actif ?
Une région particulière de l’enzyme capable de reconnaitre spécifiquement le substrat.
Cette région de l’enzyme est complémentaire du substrat, aussi bien au niveau de la forme que de la nature chimique.
Le substrat vient se loger dans le site actif et y est maintenu par des liaisons de faible énergie (liaisons hydrogène, ioniques, de Van der Waals, interactions hydrophobes).
Que comprend le site actif d’une enzyme ?
- un site de liaison avec le substrat, constitué d’acides aminés qui se lient au substrat,
- un site catalytique, constitué d’acides aminés et éventuellement de cofacteurs, qui agissent sur le substrat et accélèrent la réaction chimique
