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Biochimie > M3S6 Structure des acides aminés > Flashcards

M3S6 Structure des acides aminés Flashcards

• Connaître les différents acides aminés et leurs propriétés

1
Q

Comment sont absorbés les AA ?

A

L’alimentation apporte une source d’acides aminés (AA) exogènes d’environ 70 g par jour.

Les AA sont absorbés par la paroi intestinale et rejoignent le foie par le sang portal.

Le foie effectue alors l’extraction splanchnique.

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Q

Que deviennent les AA lors de l’extraction splanchnique au niveau du foie ?

A
  • il utilise 20 % de ces AA pour sa propre utilisation (synthèse de nombreuses protéines comme les protéines plasmatiques) ;
  • environ 50 % des AA sont éliminés directement sous forme d’urée et ne seront pas utilisés par l’organisme ;
  • les 30 % restant sont distribués dans les tissus périphériques afin d’être utilisés. Ces AA ont été triés et ce sont surtout les acides aminés essentiels (AAE) et à chaîne ramifiée (AACR).

Le foie diminue en effet la quantité d’AA qui arrive en périphérie mais en améliore nettement la composition.

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3
Q

Qu’est ce que la synthèse de protéine de novo ?

A

C’est la source endogène d’AA pour l’organisme.

L’organisme est capable de synthétiser tous les AA sauf les AAE qui doivent venir de l’alimentation.

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4
Q

A quoi correspond le turn over de protéine ? Quel est le principale reservoir ? Avec quels autres organes est il en relation?

A

Un « turn-over » des protéines, c’est-à-dire un renouvellement.

En effet, quotidiennement, 400 g de protéines (soit 1 kg de masse sèche totale) sont catabolisées puis resynthétisées.

Cela permet de maintenir des protéines de bonne qualité. Cela se fait notamment au niveau des muscles, principaux réservoirs protéiques et donc d’AA.

Le muscle est alors en étroite relation avec le rein et le foie pour ce renouvellement.

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5
Q

Quels sont les rôles des AA ?

A

Ils sont précurseurs de :

  • de protéines,
  • de nucléotides (et donc de l’ADN et ARN),
  • d’hormones,
  • de neurotransmetteurs
  • de l’hème (qui entre dans la composition de l’hémoglobine).

Ils peuvent également avoir un rôle énergétique dans des circonstances métaboliques particulières en étant un substrat du cycle de Krebs ou de la néoglucogenèse.

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6
Q

Quelle est la structure moléculaire commune ?

A

Il existe de nombreux AA mais ils ont tous une structure moléculaire commune avec un carbone asymétrique α, lié à :

  • une fonction carboxylique (COOH) ou groupement acide ;
  • une fonction amine primaire (NH2) ou groupement aminé ;
  • un radical R qui est de nature différent d’un acide aminé à l’autre. C’est la composition de R qui fera la particularité de l’AA.

Il peut être simple, ramifié, portant des fonctions spécifiques (OH, S, COOH, NH2), etc.

Les particularités et propriétés de R donneront des spécificités à l’AA puis à la protéine dans lequel il sera incorporé.

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7
Q

Combien de AA existe t-il ?

A

Il existe plus de 250 AA dans la nature, mais l’ensemble des protéines bactériennes, animales et végétales sont constituées uniquement de 20 AA : les AA standards.

Ils ont un nom usuel mais également un code à 3 lettres ou un code à 1 lettre. Ils sont classés par famille en fonction de la nature chimique de leur radical.

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8
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé aliphatique ? Quelle est sa propriété physico chimique ?

A

Leur radical est uniquement composé d’une chaîne hydrocarbonée plus ou moins longue qui rend l’AA hydrophobe (d’autant plus que la chaîne est longue).

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9
Q

Quels acides aminés sont aliphatique ?

A
  • Glycine ou Glycocolle
  • Alanine
  • Valine
  • Leucine
  • Isoleucine
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10
Q

Qu’est ce que la glycine ?

A

GLY ou G

AA aliphatique

c’est l’AA le plus simple. Il intervient notamment dans les processus de détoxication hépatique mais également dans la formation des sels biliaires.

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11
Q

Qu’est ce que l’alanine ?

A

ALA ou A

AA aliphatique

très répandu dans de nombreuses protéines.

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12
Q

Qu’est ce que la Valine ?

A

VAL ou V

AA aliphatique et AAE car non biosynthétisés par l’organisme.

C’est un AA « à chaîne ramifiée » (ou chaîne branchée) et qui est sélectionnés par le foie lors de l’extraction splanchnique.

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13
Q

Qu’est ce que la leucine ?

A

LEU ou L

AA aliphatique et AAE car non biosynthétisés par l’organisme.

LEU et ILE sont des isomères de position.
C’est un AA « à chaîne ramifiée » (ou chaîne branchée) et qui est sélectionnés par le foie lors de l’extraction splanchnique.

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14
Q

Qu’est ce que l’isoleucine ?

A

ILE ou I

AA aliphatique et AAE car non biosynthétisés par l’organisme.

LEU et ILE sont des isomères de position.

C’est un AA « à chaîne ramifiée » (ou chaîne branchée) et qui est sélectionnés par le foie lors de l’extraction splanchnique.

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15
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé dicarboxyliques (ou diacide) ? Quelles sont leurs caractéristiques biochimiques ?

A

Ils portent une seconde fonction carboxylique au niveau de leur radical.

Cette fonction rend ces acides aminés très hydrophiles.

Ils sont très répandus dans les protéines mais également sous forme d’AA libres jouant un rôle essentiel dans le métabolisme azoté (transamination, cycle de l’urée et transport de l’ammoniac).

En effet, une fonction amine NH2 peut être fixée à la place d’une fonction OH. Cela les transforme en AA amides.

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16
Q

Quels AA sont dicarboxyliques ?

A
  • l’acide aspartique
  • l’acide glutamique
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17
Q

Qu’est ce que l’acide Aspartique ?

A

ASP ou D

AA dicarboxylique

Ils sont très répandus dans les protéines mais également sous forme d’AA libres jouant un rôle essentiel dans le métabolisme azoté (transamination, cycle de l’urée et transport de l’ammoniac).

En effet, une fonction amine NH2 peut être fixée à la place d’une fonction OH. Cela les transforme en AA amides.

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18
Q

Qu’est ce que l’acide glutamique ?

A

GLU ou E

AA dicarboxylique

Ils sont très répandus dans les protéines mais également sous forme d’AA libres jouant un rôle essentiel dans le métabolisme azoté (transamination, cycle de l’urée et transport de l’ammoniac).

En effet, une fonction amine NH2 peut être fixée à la place d’une fonction OH. Cela les transforme en AA amides.

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19
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé amide ?

A

Ils portent une fonction amide –CO-NH2 sur leur radical.

Ils sont très proches des AA dicarboxyliques car ils peuvent en être issus.

Cette fonction rend ces AA très hydrophiles.

L’asparagine et la glutamine ont un rôle essentiel dans le métabolisme azoté.

Ces AA transportent l’azote, résidu du métabolisme protéique, des tissus périphériques vers le foie.

Les hépatocytes éliminent alors cet azote par le cycle de l’urée.

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20
Q

Qu’est ce que l’Asparagine ?

A

ASN ou N

AA amide

Cette fonction rend cet AA très hydrophile.

L’asparagine a un rôle essentiel dans le métabolisme azoté.

Il transporte l’azote, résidu du métabolisme protéique, des tissus périphériques vers le foie.

Les hépatocytes éliminent alors cet azote par le cycle de l’urée.

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21
Q

Qu’est ce que la glutamine ?

A

GLN ou Q

AA amide

Cette fonction rend cet AA très hydrophile.

La glutamine a un rôle essentiel dans le métabolisme azoté.

Il transporte l’azote, résidu du métabolisme protéique, des tissus périphériques vers le foie.

Les hépatocytes éliminent alors cet azote par le cycle de l’urée.

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22
Q

Qu’est ce qu’un AA dibasique ? Quelles sont leurs caractéristiques biochimiques ?

A

Ils portent une seconde fonction amine sur leur radical qui peut être ionisée à pH basique, d’où leur nom.

Cette fonction amine rend ces acides aminés hydrophiles.

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23
Q

Quels AA sont dibasiques ?

A
  • Lysine
  • L’arginine
  • L’histidine
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24
Q

Qu’est ce que la Lysine ?

A

LYS ou K

AA dibasique et AAE

Rentre notamment dans la composition du collagène.

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25
Q

Qu’est ce que l’arginine ?

A

ARG ou R

AA dibasique et semi essentiel

Elle est présent de manière importante dans les protéines histones et dans le cycle de l’urée (pour l’élimination des déchets azotés).

Ce n’est pas un AAE en physiologie car l’organisme peut le biosynthétiser.

Cependant, en situation traumatique (de cicatrisation par exemple lors d’une chirurgie), l’apport endogène est insuffisant et l’apport exogène est alors nécessaire. L’ARG est donc appelé AA semi-essentiel.

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26
Q

Qu’est ce que l’hisitidine ?

A

HIS ou H

AA dibasique et semi essentiel

Elle est également présent de manière importante dans les protéines histones.

D’un point de vue théorique, ce n’est pas un AAE car l’organisme humain possède une enzyme pour la biosynthétiser qui est codée par un gène de l’ADN humain.

Cependant, cette enzyme est longue à être exprimée, ce qui rend l’histidine en AAE chez le nourrisson. L’histidine n’est donc pas un AAE en biochimie mais peut l’être en nutrition.

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27
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé alcool ?

A

Ils portent une fonction alcool –OH sur leur radical, ce qui les rend hydrophiles.

Ces fonctions alcool peuvent être estérifiées, notamment par un phosphate, pour donner des phosphoprotéines.

28
Q

Quels AA sont des AA alcool ?

A
  • sérine
  • thréonine
29
Q

Qu’est ce que la sérine ?

A

SER ou S

AA alcool

Elle porte un alcool primaire et entre également dans la composition de certains phospholipides.

30
Q

Qu’est ce que la thréonine ?

A

THR ou T

AA alcool et AAE

Elle porte un alcool secondaire.

31
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé soufré ?

A

Leur radical contient un atome de soufre S.

32
Q

Quels acides aminés sont soufrés ?

A
  • cystéine
  • méthionine
33
Q

Qu’est ce que la cystéine ?

A

CYS ou C

AA soufré

La fonction SH terminale rend la chaîne hydrophile et permet la formation de pont disulfure au sein d’une protéine par la liaison covalente entre deux fonctions thiols de deux cystéines (ex : insuline).

La cystéine est précurseur de la taurine, constituant principal des sels biliaires ou encore du coenzyme A.

34
Q

Qu’est ce que la méthionine ?

A

MET ou M

AA soufré et AAE

Elle porte un soufre à l’intérieur de la chaîne hydrocarbonée
elle est donc hydrophobe car le soufre ne peut plus réagir avec le milieu, étant inclus dans la chaîne.

C’est un AAE. C’est le 1er AA de toutes les protéines lors de leur biosynthèse par le réticulum endoplasmique granuleux. C’est donc pour cet AA que codent les premiers nucléotides d’ADN portant un gène qui s’exprime à travers une protéine.

35
Q

Qu’est ce qu’un AA aromatique ?

A

Ils possèdent un cycle aromatique, c’est-à-dire un hexagone composé de six fonctions CH2.

36
Q

Quels sont les AA aromatiques ?

A
  • Phénylalanine
  • Tyrosine
  • Tryptophane
37
Q

Qu’est ce que la phénylalanine ?

A

PHE ou F

AA aromatique et AAE

Elle fait partie des AAE. Elle est totalement hydrophobe en raison de sa composition hydrocarbonée. Son hydroxylation (ajout d’un –OH) donne la tyrosine.
Elle est précurseur dans la synthèse de molécules comme l’adrénaline.

38
Q

Qu’est ce que la tyrosine ?

A

TYR ou Y

AA aromatique

Sa fonction OH la rend hydrophile.
Elle est précurseur dans la synthèse de molécules comme l’adrénaline.
La tyrosine est également précurseur des hormones thyroïdiennes.

39
Q

Qu’est ce que le tryptophane ?

A

TRP ou W

AA aromatique et AAE

C’est un AAE. Et c’est notamment un précurseur de la vitamine B3 qui rentre dans la composition de NAD+.

40
Q

Qu’est ce que la proline ?

A

PRO ou P

AA hétérocyclique

En effet, son radical effectue un cycle avec la fonction amine du carbone asymétrique.
La fonction amine devient alors secondaire. La proline rentre notamment dans la composition du collagène.

41
Q

Quels sont les 8 acides aminés essentiels et semi essentiel ?

A

AAE :

  • LYS
  • MET
  • LEU
  • THR
  • VAL
  • ILE
  • PHE
  • TRP

AASE:

  • HIS
  • ARG

“Lyse met le thermos dans la valise, il fait trop d’histoire d’argent.”

42
Q

Quel est le facteur limitant dans le blé, l’orge, l’avoine, seigle et le millet ?

A

Lysine

43
Q

Quel est le facteur limitant dans le riz ?

A

Lysine et thréonine

44
Q

Quel est le facteur limitant dans le maïs ?

A

Lysine et tryptophane

45
Q

Quel est le facteur limitant dans le bœuf ?

A

Méthionine et cystéine

46
Q

Quel est le facteur limitant dans les pois chiche, haricots, soja, lentille ?

A

Méthionine

47
Q

Sous quelle forme de d’énantiomère les AA composent ils les protéines ?

A

Les AA ayant un carbone asymétrique (tous sauf la glycine) présentent une stéréo-isomérie, c’est-à-dire une forme L ou D.

Tous les AA qui entrent dans la composition des protéines sont de forme L.

48
Q

Quelles propriétés physicochimiques ont les AA ?

A

Les AA à l’état solide forment des cristaux et sont très solubles en solution.

Cela vient du grand nombre d’AA hydrophiles et de certains qui sont ionisables.

Certains AA sont fluorescents, c’est-à-dire qu’ils émettent et transmettent une lumière : c’est le cas du tryptophane et de la tyrosine.

Cela est notamment utilisé dans des méthodes d’études des cellules pour détecter des protéines.

49
Q

Quels groupes d’AA distingue t-on en fonction de le comportement en solution ?

A
  • Les radicaux apolaires hydrophobes : ils n’entrent pas en interaction avec l’eau et la repoussent même.
  • Les radicaux polaires présentant un comportement hydrophile mais ne pouvant être ionisés : ces AA sont hydrophiles donc vont venir en contact avec l’eau.
  • Les radicaux polaires hydrophiles pouvant être ionisés en fonction du pH : ces AA sont également hydrophiles, donc seront en périphérie des protéines, mais ils ont également la capacité de s’ioniser, c’est-à-dire d’échanger des ions H+ avec le milieu, modifiant ainsi leur composition.
50
Q

Quels AA ont des radicaux apolaires hydrophobes ?

A

glycine,
alanine,
valine,
leucine,
isoleucine,
méthionine,
phénylalanine,
tryptophane,
proline.

51
Q

Quels AA ont des radicaux polaires présentant un comportement hydrophile mais ne pouvant être ionisés ?

A

sérine,
thréonine,
cystéine,
asparagine,
glutamine,
tyrosine.

52
Q

Quels AA ont des radicaux polaires présentant un comportement hydrophile pouvant être ionisés en fonction du pH ?

A

acide aspartique,
acide glutamique,
lysine,
histidine,
arginine.

53
Q

Quels couples acidobasiques retrouve t-on sur les AA non ionisable ?

A

Tous les AA possèdent deux fonctions ionisables à pH physiologique.

En effet, par réaction acido-basique, il existe 2 couples :
- le couple COOH/COO-
- le couple NH3+/NH2.

Ces fonctions peuvent donc être retrouvées sous différentes formes en raison de leur contact étroit avec l’eau dans l’organisme.

Comme toute réaction acido-basique, le couple change de forme à un certain pH appelé constante de dissociation pK

54
Q

Sous quelle forme sera l’AA non ionisable à pH entre 2 - 9 ? Comment appelle t-on cette forme ?

A

COO- -CH - NH3+
I
CH3

Forme neutre (amphotère)

54
Q

Qu’est ce que le pH isoélectrique (pHi) ?Comment le calcule t-on?

A

le pH auquel on retrouve la forme neutre. Il se calcule : (pK1+pK2)/2.

54
Q

Sous quelle forme sera l’AA non ionisable à pH < 2

A

COOH - CH - NH3+
I
CH3

Forme chargé + (cation)

54
Q

Quelles sont les constantes de dissociation des couples COO-/COOH et NH3+ et NH2 des AA non ionisable ?

A
  • le couple COOH/COO- a une constante de dissociation acide, c’est-à-dire qu’on passe de la forme COOH à COO- à pH acide (environ 2). On l’appelle pK1 ;
  • le couple NH3+/NH2 change de forme à pH basique (environ 9) et c’est à ce moment-là qu’il passe de la forme NH3+ à NH2. On l’appelle pK2.

Ces pK sont spécifiques de chaque AA comme une carte d’identité qui leur est propre.

54
Q

Sous quelle forme sera l’AA non ionisable à pH > 9 ?

A

COO- -CH - NH2
I
CH3

Forme chargé - (anion)

55
Q

Qu’est ce qu’une courbe de titration ? A quoi sert elle ?

A

La courbe décrit l’état ionique des AA. Elle présente l’évolution de l’AA en augmentant le pH.

L’étude du comportement des AA est essentielle en biochimie pour comprendre le comportement physiologique des protéines à pH corporel (pH de l’organisme = 7,4 sauf dans l’estomac pH = 2).

  • Les pK sont les moments où l’AA change de forme. Graphiquement, c’est donc au centre de la pente (à pH acide pour pK1 et basique pour pK2).
  • Le pHi est la zone stable où la forme n’évolue pas. Graphiquement, c’est la région plane de la courbe.
56
Q

Quelle est la particularité physico chimiques des acides aminés ionisables ?

A

Les AA dicarboxyliques ont leur fonction COOH qui peut devenir COO- et les AA dibasiques ont une fonction NH3+ qui peut devenir NH2.

Ces AA ont donc une constante de dissociation supplémentaire, le pKr : le pH de transition de la fonction portée par le radical.
(r = radical)

L’AA a alors quatre formes possibles en fonction du pH, mais il évolue toujours d’une forme cationique à anionique.

57
Q

Où se situe la forme neutre d’un AA ionisable ?

A
  • soit entre les deux pK acides si le radical porte un COOH
  • soit entre les deux fonctions basiques si le radical porte un NH3

On calcule donc le pHi de la manière suivante :

  • si R porte COOH : pHi = (pK1+pKr)/2
  • si R porte NH3+ : pHi = (pKr+pK2)/2
58
Q

Que permettent les conversions entre acides aminés et acide α-cétonique ?

A

Il existe des réactions permettant de transformer un AA en un autre AA ou de passer d’un AA à un céto-acide (intermédiaire du cycle de Krebs)

Ces réactions permettent la synthèse de nouveaux AA, de gérer les produits de dégradation des protéines (système GLN / GLU) ou encore de faire entrer les AA dans le cycle de Krebs à des fins énergétiques.

59
Q

Qu’est ce que la décarboxylation ?

A

Une fonction carboxylique peut être modifiée en fonction amine.

Cela est possible par des décarboxylases (retrait de CO2).

On peut alors obtenir différentes molécules à partir d’AA : l’histidine peut donner de l’histamine (réaction inflammatoire allergique), l’acide glutamique peut donner le GABA (acide g aminobutyrique) = neurotransmetteur du système nerveux.

60
Q

Quel type de désamination existe t-il ?

A

La fonction amine peut subir différents types de désamination : la désamination oxydative et la transamination

61
Q

Qu’est ce que l’amidification ?

A

La fonction carboxylique au niveau du radical peut faire l’objet d’une amidification en fixant de l’ammoniac. Cette réaction intervient surtout avec GLU et GLN (l’enzyme responsable est la glutamine synthétase) pour l’ammoniogénèse et l’uroniogénèse.

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