F22 Flashcards
Kemiske reaktioner og enzymer
hvad er et enzym?
- Katalysere reaktioner
- Accelerer reaktioners hastighed ved factor 1 mio. eller mere.
- Fleste reaktioner i kroppen sker ikke uden enzymer
hvad vil det sige, at et enzym er specifikt?
- De er specifikke i forhold til de reaktioner de katalyserer
- Enzymer katalyserer reaktioner, hvor de starter med et substrat eller flere, og ender et produkt eller flere efter endt reaktion.
- Et enzym katalyserer oftest kun én reaktion eller et sæt af relaterede reaktioner
- Enzymers specifikation kommer af den præcise interaktion mellem enzym og substrat.
- Denne præcision kommer af den tertiære struktur hos proteinet. Hvis den tertiære struktur ændres hos enzymet vil den ikke længere kunne katalysere dens specifikke reaktion.
Er enzymer afhængige af co-enzymer?
de fleste er
- De er oftest afhængige af co-factor for at kunne katalyserer reaktioner.
kan enzymer ændrer på termodynamik?
nej
Enzymer kan ikke ændre på termodynamik love, men kan øge hastighed og sandsynlighed for at en reaktion finder sted. Da en reaktion kan tage lang tid uden enzymer til at øge hastigheden.
kan enzymer ændrer på ligevægt?
nej
Enzymer accelerer opnåelsen af ligevægt, men ændrer ikke ligevægtens position. Ligevægtens position som funktion er kun afhængig af forskellen i fri energi mellem reaktanter og produkter.
hvordan er enzymer navngivet?
Navngivning
- De fleste enzymer har et almindeligt navn
- Men de navngives oftest efter det specifikke substrat samt den reaktion de katalyserer, med -ase som suffiks.
hvad kan proteolyse?
proteolyse er et enzym
enzymet katalyserer reaktion for hydrolyse af peptidbindinger
dvs. den bryder peptidbindinger
Proteolytiske enzymer katalyser disse reaktioner.
Dog er disse enzymer forskellige i deres specifikation af substrat
hvilke klasser af enzymer findes der?
Enzymer er delt op i 6 kategorier
1. oxidoreduktaser
2. transferaser
3. hydrolyaser
4. lyaser
5. isomeraser
6. ligaser
hvad gør en oxidoreduktase?
Enzymer, som katalyserer reaktioner, hvor der sker en elektronoverførsel mellem molekyler
- dvs. enzymerne katalyserer oxidation-og reduktion-reaktioner.
oxid = oxidation
reduk = reduktion
hvad gør en transferese?
Enzymer, som katalyserer reaktioner, hvor der sker en overførsel af funktionelle grupper mellem molekyler. Dvs. et donormolekyler donerer en funktionel gruppe til acceptermolekylet.
transfer = overføre
hvad gør en hydrolyase?
Enzym, som katalyserer reaktioner, hvor der kløves i molekyler ved brug af vand.
- Hydrolyse: brydes kemiske bindinger ved addition af vandmolekyle.
hydro = bruger vand
hvad gør en lyase?
Enzym, som katalyserer reaktioner, hvor der enten
- tilføres atomer eller funktionelle grupper til en dobbeltbinding
- eller der fjernes atomer eller funktionelle grupper fra en dobbeltbinding.
hvad gør en isomerase?
Enzymer, som katalyserer reaktioner, hvor der flyttes på funktionelle grupper i selve molekylet. Dvs. dette sker internt i molekylet.
isomeri = flytte rundt på funktionelle grupper på samme molekyle
hvad gør en ligase?
Enzymer, som katalyserer reaktioner, hvor to molekyler bliver bundet sammen ved ATP hydrolyse (syntese). (DNA ligase i DNA replikation)
ligation = binde sammen
hvad er en co-factor?
Er små molekyler
Deres rolle afhænger af enzymet.
Denne præcision kommer af den tertiære struktur hos proteinet. Hvis den tertiære struktur ændres hos enzymet vil den ikke længere kunne katalysere dens specifikke reaktion.
dvs. hvis enzymets struktur afhænger af co-factor for at kunne have aktive site åben for substrat eller lignende, vil enzymet ikke kunne katalysere reaktionen uden co-enzymet.
hvilke typer af co-factor findes der?
Kan deles op i 2 grupper
1. metaler
2. co-enzymer: (små organiske molekyler kommer af vitaminer)
hvad er co-enzymer?
tæt bundende coenzymer kaldes: prosthetic (hjælper) grupper
løse associerede coenzymer er mere som et co-substrat, hvor de binder sig til enzym og frigøres fra det.
Coenzymer adskiller sig fra substrater pga. de er derivater af vitaminer og de bruges af forskellige enzymer
Forskellige enzymer, som bruger det samme coenzym har oftest de samme kemiske egenskaber.
hvad kaldes et enzym uden co-factor?
apoenzyme
hvad er apoenzym?
enzym uden co-factor
hvad kaldes et enzym med co-factor?
holoenzym
hvad er holoenzym?
enzym med co-factor
er enzymer og termodynamik forbundet?
Enzymers egenskaber er afhængige af forskellen i fri energi (G). dvs. der måles i nødig energi eller energi som bruges til arbejde.
- forskellen i fri energi (ΔG) mellem produkter og reaktioner
bestemmer om reaktionen vil finde sted eller ej (spontan eller ikke spontan) - fri energi, som kræves for at starte reaktion fra reaktanter til produkter.
Bestemmer hastigheden af reaktionen. Enzymer har kun effekt på denne.
hvad er Gibbs fri energi?
bruges til at finde ud af, om en reaktioner spontan eller ej
hvornår finder en spontan reaktion sted?
- Spontane reaktioner finder kun sted, hvis ΔG er negativ.
Spontan betyder, at reaktion ikke kræver energi for at finde sted. Ofte frigiver disse reaktioner energi. Disse reaktioner kaldes exergoniske.
hvornår er en reaktion ikke spontan?
- spontane reaktioner finder ikke sted, hvis ΔG er positiv.
Dvs. reaktionen kræver energi for at finde sted. Disse reaktioner kaldes endergoniske.
hvad sker der med Gibbs fri energi, når en reaktion er i ligevægt?
- ved ligevægt i reaktion vil der ikke ske en net ændring i produkternes og reaktanternes koncentrationer. Derved er ΔG nul.
har mekanismen for reaktionen effekt på Gibbs fri energi?
- Forskellen i fri energi ( ΔG ) for en reaktion er kun afhængig af den fri energi for produkterne, minus reaktionernes fri energi.
ΔG for en reaktion er uafhængig af den vej (eller molekylære mekanisme) af transformationen.
Mekanismen for reaktionen har ingen effekt på ΔG
hvad fortæller Gibbs fri energi?
- ΔG giver ingen information om hastigheden for reaktionen. Kun at negativ ΔG angiver reaktionen kan finde sted spontan. Men den angiver ikke i hvilken hastighed.
hvordan er reaktionens hastighed forbundet med aktiveringsenergi for reaktionen?
- Reaktionerns hastighed er afhængige af den fri energi for aktivering (ΔG‡), som stort set er urelateret til ΔG for reaktionen.
hvordan beregnes Gibbs fri energi?
A + B ⇌ C + D
ΔG = ΔG° + R * T * ln ([C][D])/([A][B] )
R = gas konstant
T = absolutte temp.
[A],[B],[C]og[D] = er molekylære koncentrationer for reaktanterne og produkterne.
ΔG° = er forskellen i fri energi for denne reaktion under standart forhold (dvs. reaktanterne er tilstede ved en koncentration af 1,0 M (for gas: 1 atm) før start af reaktion, og tempt. Ved 298 K)
ΔG er afhængig af reaktanternes natur og deres koncentrationer.
hvad er standart stadie?
Standart stadie er defineret ved pH=7.
Hvis H+ er tilstede, vil dens værdi være 1 (korrespondere med pH 7)
Koncentration af vand tages med
Den fri energi forskel ved pH 7 skrives ΔG°´
Om ΔG° for en reaktion er mindre, større eller ækvivalent med ΔG°´ , vil ΔG° være afhængig af koncentrationerne af reaktanterne og produkterne
Dvs. ΔG°´ kan ikke angive om en reaktion er spontan eller ej.
hvad er den fri energi forskel ved pH 7?
Den fri energi forskel ved pH 7 skrives ΔG°´
For at definere ΔG°´ kan man måle koncentration af reaktanter og produkter ved ligevægt.
Ved ligevægt er der ingen net forskel i koncentrationer af både reaktanter og produkter. Dvs. reaktionen er stoppet og ΔG° er nul.
Ved ligevægt ( ΔG°=0) skrives formlen:
0 = ΔG°´+ R * T * ln ([C][D])/([A][B] )
ΔG°´=-R * T* ln ([C][D])/([A][B] )
Ved ligevægt er K´eq defineret ved
〖K´〗_eq=([C][D])/([A][B] )
Sammensætte de to reaktioner
ΔG°´=-RT*ln(〖K´〗_eq)
〖K´〗_eq=e^(-ΔG°´/RT)
Ved R=8,31510^(-3) kJmol^(-1) * K^(-1) og T=298
〖K´〗_eq=e^(-ΔG°´/2,47)
hvad er transition stadie?
Enzymer accelerer opnåelsen af ligevægt.
Kemisk reaktion af substrat S for at danne produkt P gennemgår en transition stadie X‡ , som har en højere fri energi (G) end både S og P.
Transition stadie er en flygt struktur, som ikke er substrat eller produkt. Er meget ustabil, da den har en meget høj fri energi
S⇌X^‡→P
Forskellen i fri energi mellem transition stadie og substrat kaldes: fri energi for aktivering / aktiveringsenergi (ΔG^‡)
ΔG^‡=G_X^‡-G_s
ΔG^‡ indgår ikke i endelige ΔG beregninger, da den tilførte energi for at opnå transition stadie bliver frigivet, når transition stadie bliver til produkt.
Dvs. ΔG^‡ angiver hvordan enzymer accelerere raktionshastigheden uden at ændre på ΔG. Enzymer mindsker aktiveringsenergi for reaktionen.
Enzymer faciliterer dannelsen af transition stadie.
Enzymer mindsker den aktiveringsenergi der skulle til for at danne transitions stadie og derved produkt. Derved skal der ikke lige så stor aktiveringsenergi til for at danne transition stadie.
Ved lavere aktiveringsenergi kan flere molekyle have den krævede energi for at opnå transition stadie og derved danne mere produkt.
Enzymer mindsker aktiveringsbarrierer.
Essensen af katalyse er at stabilisere transition stadie.
hvad er aktiv site?
Aktive site: område i enzymet, hvor substrat (eller flere) binder til enzymet, også co-factor bindes her, hvis de er en del af processen.
Det aktive site er hvor interaktioner mellem enzym og subtrat finder sted, og hvor dannelsen af transition state sker.
Dvs. aktive site er i direkte indvolveret i sænkelse af aktiverings energi (∆G‡) og derved hjælper med at øge hastigheden af reaktionen
- aktive site er 3D kløft eller spalte, som dannes af forskellige aminosyre sekvenser fra forskellige steder i primærstrukturen.
- aktive site optager kun en lille del af den totale volumen hos enzymet.
De fleste aminosyre residues er ikke i direkte kontakt med aktive site, men de hjælper med at danne det aktive site. Derved er de essentielle for at kunne danne enzymets aktive site og derved opnå sin funktion.
- aktive site er unikke mikromiljøer.
Ved aktiv site, hvor subtratet er bundet, er vand exkluderet fra aktive site (undtagen hvis det er en aktiv del af reaktionen).
Derved er der et upolært miljø i det aktive site, som øger binding af substrater og katalyse. Polære aminosyre kan godt være en del af det aktive site, men de fleste sidder ude på enzymet som del af den hydrofobe effekt. - substrater er bundet til enzymer ved mange svage tiltrækninger.
Det er ikke-kovalente bindinger som binder substrat og enzym sammen (ES kompleks)
Elektrostatiske interaktioner, hydrogen bindinger, van der Waal kræfter, som dannes af den hydrofobe effekt. Derved skal enzymet have et komplimentær struktur for at kunne binde så kraftigt som muligt til substratet. - specificiteten af bindingen er afhængig af den præcise definerede arrangement af atomer i det aktive site.
Lås og nøgle (lock and key), dvs. Enzymet skal have en komplementær struktur få substratet så de passer sammen og kan have tæt kontakt pga. de svage bindinger.
Enzymer er fleksible i deres struktur. Nogle gange vil substratet kun bindes til konformation selektion, som er bestemte konformationer hos enzymet. Dvs. mekanismen katalyse er dynamisk og involverer ændring i mange intermendiater hos både reaktanter og enzymet.
hvad er katalytisk residue?
De aminosyre residue som er i direkte kontakt med subtratet når der brydes og danne bindinger.
hvad er bindingsenergi?
Der frigives fri energi ved dannelsen af mange svage interaktioner mellem enzym og substrat. Men kun det rigtige substrat kan deltage i de fleste eller alle interaktioner med enzym, hvor ved man kan øge bindingsenergi.
Kun den fulde komplementære kan danne disse interaktioner, når substrat er i transitions state. Kun den maksimale bindingsenergi kan frigives, når enzymet faciliterer dannelsen af transitions state.
Denne energi frigivelse kan ses som sænkning af aktivieringsenergi.
Transition state er for ustabilt til at eksistere i lang tid. Det er enten substrat eller produkt som kollapser, hvilket forskellen i energi afgører. Dvs. ∆G afgører reaktionen.
hvad menes med lock and key begreb?
det betyder, at nøgle passer i en lås
men enzymer og substrat passer ikke sammen på denne måde
hvad menes der med induced fit?
betyder, at det passer sammen, når de binder sig til hinanden.
dette gælder for enzymer og substrat
enzymer ændrer konformation, når substrat binder til dem
