F15 Flashcards
Protein modifications and degradation
hvilke egenskaber har proteiner?
- Proteiner skal kunne være aktive og inaktive
- Denne funktion kan ses ved i hvert fald 2 forskellige former.
- Mange proteiner adoptere flere intermediate former også
- For at kunne starte og kontrollere skiftet mellem en proteinform til en anden, vil cellen kemisk gå ind og ændre aminosyre i protein
Udgaver af denne funktion varierer for forskellige proteiner - Dannelsen af ny kovalent binding i en polypeptidkæde er almindelig metode for at skabe langvarende ændringer i et proteins struktur og funktion
De fleste af disse bindinger er dannet mellem aminosyres sidekæder og funktionelle grupper i andre molekyler - Ikke-kovalente bindinger af ekstra molekyler via samme slags bindinger, som opretholder stabilitet i protein, kan skabe ændring i proteinstruktur og funktion for kort tid (mindre end ét sekund)
- Proteiner er klassificeret i 9 forskellige kategorier i forhold til deres funktion
Nogle kategorier har ens struktur træk også.
hvad menes der med inaktiv og aktiv form?
Proteiner ændrer struktur pga. Ikke altid skal proteinet udføre sin funktion hvorved den skal være inaktiv, derved ændres dens struktur så den ikke kan udføre sin funktion.
Dvs. hvert protein har en aktiv form og en inaktiv form, hvor begge skal være stabile og interchangeable, da ellers vil cellen ikke have brug for proteinet.
Når et protein danner en binding ændres, ændres deres form, når deres form ændres, ændres deres funktion.
hvad er bindingers sensitivitet
Ikke-kovalente bindinger har betydning for tertiære og kvartnære struktur
Dvs. ændringer i miljø omkring bindingerne har stor betydning for form og funktion af proteinet.
Hydrogenbindinger, Wan der Walls kræfter
Og hydrofobiske interaktioner
- Er stabile
- Få kemikalier kan forstyrre bindingerne
- Ved ændring af temp. Varmen cellens op, ekstra energi skaber større vibration i cellen, som vil måske separere atomer i dannelse af binding
- Ved nedkølding af cellen skabes større stabilitet og mindre vibration.
hvad er ionbindinger?
Ionbindinger
- Ligesom de andre bindinger - undtagen
- Er mere sensitive end de andre
- Ofte er molekyler i celle ioniske og celler ændrer koncentration af ioner og deres lokation
Ved øgning af koncentration af ioner skabes større styrke i elektrostatiske interaktioner mellem dem (ionisk styrke)
Disse ioner kan konkurrere for og faktisk erstatte aminosyre ioner i bindinger
- pH kan også have indvirkning på bindinger pga. tilstedeværelse af protoner og hydroxyl ioner i vand.
hvad er kovalente modifikationer?
Kovalente bindinger er stærkere end ikke-kovalente bindinger
Derved svære at bryde dem
Dog er alle kovalente modifikationer også reversible, da der findes enzymer, som kan bryde bindinger
hvor dannes disulfid bindinger?
Dannes hvor:
- mellem proteinsubunits via cystein aminosyre
oftest på celleoverflade og ekstracellulære rum
- mellem cystein aminosyre i sammen polypeptidkæde ved oxidation
hvordan:
- oxidation
- dvs. svære at bryde bindingen pga. der skal reduceres.
Bruges:
- ved mindskning af flexibilitet
- ofte permanente bindinger
hvad er ubiquitin?
Brug
- Proteinsekvens, der targenting for destruering af protein
- Sættes på Lys via isopeptid binding
Hvor:
- Sættes på sidekæde på nuclear eller cytosoliske proteiner
- Findes inde i celler
hvilke mekanisme sker ved brug af ubiquitin?
i cytosol
- protein bliver tagged med ubiquitin
- inde i proteasome findes protein kløvende enzymer
- de cytosol proteiner bliver kløvet
- de kløvede proteiner frigives til cytosol
- ubiquitin forbliver hel og kommer ikke igennem proteasome.
hvad er glycosylation?
Brug
- Bruges ved aktivering af protein
- Er nødvendig for fuld funktionalitet
- oftest forbliver proteiner glycolyseret resten af deres levetid.
Hvorfor
- Sukre er polære og indeholder -OH grupper, hvorved de kan danne hydrogenbindinger med hinanden, vand og aminosyre sidekæder
- Ved påsætning af sukre på polyoeotidkæde kan disse sukre danne og bryde hydrogenbindinger mellem aminosyre og derved ændre på proteins struktur
hvad er farnesylation?
modifikation ved brug af lipider
Brug:
- Lipidmolekyle påsættes en aminosyre
- Er kovalent bundet til sulfhydryl gruppe af aminosyre på nogle membranproteiner
Hvorfor
- Pga. lipiderne hydrofobe natur, kan de opnå deres laveste energiniveau/mest stabilie niveau, når de interagerer med phosphorlipid haler
- Dvs. de kan være ankre for cytosoliske eller ekstracellulære proteiner til membranen.
- En måde at hæfte proteiner til membraner.
hvad er phosphorylering?
Brug:
- Phosphatgruppe påsættes på -OH grupper
- Er kovalente bindinger
- Bruges ved inaktivering og aktivering af protein.
- Bruges ofte hos signalproteiner
Hvorfor:
- Phosphatgruppe er mindste funktionelle gruppe påsat aminosyre
- Er negativ ladet
- Den negative ladning kan have betydning for ioniske bindinger i et protein og kan danne nye ioniske bindinger med positive sidekæde tæt på dem selv.
- Dvs. celler kan fintune formen af proteinet
hvad er methylering/methylation?
Bruges på
- Histoner for at kontrollere gen expression.
- Hos proteiner ved signal transduktion, ved celledeling og programmeret celledød.
hvad er acetylering/acetylation?
Acetyl grupper
- Oftest på transkriptionsfaktor
De regulerer gen transskription ved cellevækst og bestemmelse af cellens form
Dvs. acetylgruppers påsætning på proteiner har stor betydning for cellen
hvad er ikke kovalente bindinger?
Brug
- Proteiner indeholder ofte flere bindingssite, en dedikeret til protein targeting.
En anden bindingssite for korte modifikationer (ikkekovalente bindinger)
Hvorfor
- Kort levetid for bindinger, sekund eller mindre
- Er energikrævende, da cellen vil opretholde mængden af disse molekyler med ikke kovalente bindinger.
hvad sker ved genkendelsessekvens?
proteiner sker primært targeting via genkendelses sekvenser
hvad betyder allosterisk?
Sekundære/andet bindingssite
Bruges så det ikke interferer med bindingssite for substrater
Allosterisk bindingssite bruges til kontrol af form af aktive site for enzymer.
hvad er G proteiner?
Proteiner som er afhængige af GTP/GDP eller non nucleotider for at kunne fungere ordentligt
hvilken funktion har enymer?
Funktion:
- Katalysere kemiske reaktioner/processer inde i cellen
- Har mange forskellige funktioner/egenskaber
- Øger sandsynligheden for at en kemisk reaktion sker.
hvorhenne findes enzymer?
Hvor:
- Hos encellede organismer: inde i cytoplasma/cytosol og organeller samt kerne
- Hos multicellulære organismer: også faciliterer reaktioner ude i ekstracellulære rum
- Er i alle organeller og i membran
hvordan fungerer enzymer?
Hvordan
- Binder sig til substrat eller substrater og konverterer dem til produkt/produkter