chapitre 8 : les protéines Flashcards

1
Q

Les protéines alimentaires sont une source de quoi?

A

D’acides aminées et d’azote

L’animal peut synthétiser ses propres protéines structurales et fonctionnelles ainsi que les aa non-essentiels qui lui manquent.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quel poids corporel les protéines représentent-elles ?

A

20-25%

À peu près la moitié se retrouvent dans les muscles.

Jusqu’à la moitié peuvent être catabolisées sans compromettre la survie de l’animal (en autant qu’elles soient reconstituées et remplacées dans des délais raisonnables)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quelle est la composition des protéines

A

aa –peptide — protéine (helice a)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Comment détermine-t-on la qualité des protéines ?

A

-composition en aa essentiels (doivent obligatoirement être fournis dans la diète)
-digestibilité

La protéine parfaite contient tous les acides aminés essentiels et peut être assimilée à 100%

Ce concept est très important car il détermine l’efficacité d’utilisation d’une protéine, ce qui détermine à son tour les qtés minimales qu’il faut en incorporer dans les rations afin de répondre aux besoins des animaux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Qu’est-ce que l’aa limitant? Que détermine-t-il?

A

C’est l’acide aminé dont la proportion est la plus faible dans la diète

Sa qté détermine l’ampleur de la synthèse protéique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Comment ça calcule-t-on l’indice chimique ?

A

( mg à 《L》 dans 1g de protéine 《test》 / mg aa 《L》 dans 1g de protéine 《référence 》) x 100 = IC

(on détermine la composition en aa d’une protéine et on le compare à celle d’une protéine “idéale”)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Parmi tous les IC obtenus des aa des protéines, lequel choisissons-nous?

A

Le plus faible résultat obtenu : cela représente ce que fait l’aa limitant

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quels sont les avantages de l’indice chimique ?

A
  1. Simple
  2. Reproductible
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels sont les désavantages de l’indice chimique ?

A
  1. Pas d’info sur la digestibilité et disponibilité biologique des aa
  2. La protéine de référence peut surestimer les déficits des autres protéines (les déficits chez d’autres protéines de ces aa particuliers paraissent pires qu’ils ne sont en réalité)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Comment calcule-t-on la valeur biologique ?

A

%VB = 100 x N alimentaire- (Nf -Nf endogène) - (Nu-Nu endogène) / N alimentaire- (Nf-Nf endogène)

En plus simple : %VB = Nretenu /N absorbé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quel est le VB idéal pour la croissance ?

A

Plus de 70%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Qu’est-ce que l’utilisation protéique nette (UPN)?

A

UPN = 100 z Ncorporel (groupe test) -Ncorporel (groupe 0% protéine) / N alimentaire (groupe test)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Qu’est-ce que le coefficient d’efficacité protéique (CEP) ?

A

Gain de poids corporel (g) / protéines ingérées (g)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quel est l’avantage du CEP? Désavantage ?

A

Avantage : simple
Désavantage : pas directement proportionel à la qualité protéique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quels types de critères a-t-on utilisés pour classer les protéines en 3 groupes selon leur qualité?

A

critères biologiques : croissance et entretien
critères chimiques : composition aminoacide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quels sont les avantages des méthodes chimiques pour déterminer la qualité d’une protéine? Les désavantages?

A

Avantages : plus commodes et rapides
Désavantages : elles ne nous renseigne pas sur les différences d’utilisation qu’en fait l’animal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Quels sont les avantages des méthodes biologiques pour déterminer la qualité d’une protéine? Les désavantages

A

avantage : nous renseigne sur l’utilisation qu’en fait réellement un animal dans une situation concrète

désavantages : longues, onéreuses et exigent des conditions standardisées

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Comment peut-on compenser la faible proportion de l’acide aminé limitant?

A

On peut augmenter la quantité de la protéine incorporée dans les rations pour atteindre sa quantité minimale requise.

Les autres aa sont alors fournis en qté qui dépassent leurs besoins. Leur excédent est donc catabolisé et l’efficacité d’utilisation de la protéine est réduite.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Quelle est la formule de la méthode d’évaluation de la qualité protéique?

A

g protéine A x qualité protéine A = g protéine B x qualité protéine B

(la qté d’une protéine donnée qu’on doit fournir à un animal dépend d’une part de ses besoins physiologiques et d’autre part de la qualité de la protéine)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quelle protéine est utilisée avec une efficacité de 100% lors des résultats expérimentaux des méthodes d’évaluation de la qualité protéique? Qu’est-ce que cela a impliqué?

A

L’ovalbumine

L’approche générale a donc été d’utiliser l’ovalbumine comme protéine de référence et de se servir des besoins d’ovalbumine pour calculer les qtés requises de toute autre protéine de valeur nutritionnelle inférieure mais connue.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Qu’a-t-on fait pour palier aux problèmes causés par la méthode de l’indice chimique (IC)

A

On a proposé d’autres protéines de référence ou des rapports théoriques d’acides aminés

Or, ces modèles peuvent créer de la confusion, car l’IC pour une même protéine serait alors différent selon la référence utilisée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

En résumé, comment pourrait-on décrire l’indice chimique (IC) ?

A
  • commode
  • peut donner une bonne appréciation de la qualité d’une protéine: pourvu que:
  • la protéine de référence soit bien choisie
  • la digestibilité et la disponibilité biologique ne soient pas des facteurs déterminants dans son utilisation
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Qu’est-ce que la balance azotée?

A

Elle mesure les voies de gain et de perte.

Azote ingérée (protéines) - azote excrétée (urée)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Qu’est-ce qu’un bilan azotée en équilibre signifie?

A

synthèse protéique = dégradation protéique

C’est typique de l’animal adulte normal dont les prises de protéines et d’énergie suffisent à ses besoins

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Qu’est-ce qu’une balance azotée positive signifie?

A

synthèse protéique plus grande que la dégradation protéique

C’est typique d’une situation de croissance, de gestation ou de convalescence

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Qu’est-ce qu’une balance azotée négative signifie?

A

La synthèse protéique est plus petite que la dégradation protéique.

C’est typique des situations de maladie, blessures, brûlures, immobilité prolongée, stress et de déficit alimentaire de protéines ou d’énergie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Pourquoi évalue-t-on la qualité protéique?

A
  1. Définir l’exigence nutritionnelle en fonction de l’espèce, l’âge, le sexe, etc.
  2. Compenser pour la qualité des protéines en ajustant les quantités qu’on y incorpore (complémentarité protéique)
  3. Calculer le besoin pour une protéine alimentaire
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Qu’est-ce que la complémentarité protéique?

A

C’est optimiser l’utilisation des protéines de la ration afin de fournir tous les aa essentiels.

Par exemple : la combinaison de deux protéines complémentaires donne un mélange d’aa qui se rapproche bcp + des proportions idéales que l’un ou l’entre des deux protéines prises séparément.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Quelle est la source alimentaire des protéines?

A

On retrouve des protéines dans tous les types d’aliments, mais les aa entrant dans leur composition varient.

ex produits origine animale : riche en lysine
végétaux et céréales : valine

30
Q

Les chats sont des carnivores stricts. Qu’est-ce que cela implique dans leur diète en protéines?

A

Leur diète doit être composée de protéines d’origine animale. Les besoins minimaux pour les protéines est plus grand chez les chats que chez les autres espèces animales.

Comparativement aux autres espèces qui peuvent diminuer leur catabolisme protéique pour les épargner quand elles se font + rares dans la diète, les chats ne peuvent pas

31
Q

Quel est le problème avec les aliments qui sont de bonnes sources de protéines?

A

Ils coûtent cher

32
Q

Y-a-t-il des molécules dédiées au stockages des aa ?

A

non

par contre, les aa sont présents dans tt les cellules et peuvent être recyclés selon les besoins de l’organisme.

33
Q

Quelles sont les réserves labiles des protéines?

A
  • albumine plasmatique
    -protéines du foie
    -muqueuse GI
    -pancréas
    -muscles
    -peau

Ce sont des protéines qui peuvent être réversiblement épuisées et renouvelées sans en perturber les fonctions physiologiques.

34
Q

Pourquoi est-ce qu’il se produit des échanges continuels d’acides aminées entre différentes protéines et tissus, même s’il n’y a aucune réserve comme telle?

A
  1. Les protéines corporelles sont dans un état d’équilibre dynamique ; avec dégradation et resynthèse simultanées de diverses protéines
  2. Les aa provenant de cette dégradation entrent dans un “pool” métabolique dans lequel l’animal puise pour la synthèse d’autres protéines dont le besoin est momentanément plus pressant.
35
Q

Vrai ou faux : il y a à tout moment une qté de protéines endogènes qui dépasse la qté de protéines alimentaires (dans l’intestin)

A

vrai

36
Q

Chez l’humain, quelles cellules représentent à peu près 90g des protéines (recyclage de protéines endogènes) et combien les sécrétions représentent-elles?

A

cellules desquamées : 90g
Sécrétions digestives : 60-260g

C’est important qu’elles soient hydrolysées et que leurs acides aminés soient récupérés.

37
Q

Le processus d’hydrolyse des protéines endogènes implique quelles enzymes protéolytiques?

A

Les mêmes que celles qui s’attaquent aux protéines alimentaires (mais elles ont une affinité + élevée pour les protéines exogènes)

38
Q

Dans quelle partie du système digestif est-ce que la digestion des protéines exogènes est la plus grande? Endogène?

A

Exogène : dans la première partie de l’intestin
Endogène : la tendance à l’autolyse des enzymes protéolytiques est faible au début de l’intestin et augmente à mesure qu’on s’éloigne de l’estomac

39
Q

Quel est le double effet des protéines alimentaires?

A
  • stimulent la sécrétion des enzymes digestives protéolytiques
  • protègent les enzymes contre l’autolyse
40
Q

Qu’arrive-t-il aux acides aminés, une fois catabolisés?

A

Ils sont désaminés et la partie carbonée emprunte les mêmes voies métaboliques que les glucides et les acides gras.

Un besoin immédiat d’énergie entraîne l’utilisation des aa comme source d’énergie

41
Q

Si le corps n’a pas besoin d’énergie immédiatement, à quoi serviront les aa ?

A

À la gluconéogenèse ou à la lipogenèse

(on qualifie ces acides d’acides gluconéogène ou cétogène)

42
Q

L’acide aminé gluconéogène voit sa partie carbonée convertie en quoi? L’acide aminé cétogène?

A

Gluconéogène : glucose
Cétogène : acide gras

43
Q

Qu’est-ce que les acides aminés vont subir lors de leur catabolisme?

A

Une désamination et une uréogenèse (production d’ammoniac qui doit être converti en urée)

44
Q

Où se font la désamination et l’uréogenèse?

A

Au niveau du foie

L’excrétion de l’urée se fait par les reins

45
Q

D’où provient l’urée urinaire? Est-elle variable?

A

Elle provient du catabolisme des protéines endogènes et alimentaires.

Elle est très variable et ses fluctuations dépendent principalement des protéines consommées (qté et qualité)

46
Q

Comment se fait l’élimination des acides aminés chez les oiseaux et les reptiles? Qu’est-ce que cela leur permet?

A

Au lieu de produire de l’urée, ils produisent de l’acide urique :

aa — NH3 —- acide urique — fèces

Cela leur permet de réduire leurs pertes en eau

47
Q

Quel besoin spécial la transformation des aa en acide urique implique chez les oiseaux? (essentiel chez le poussin)

A

Besoin en glycine, car c’est un précurseur dans la synthèse des purines

48
Q

Quels autres facteurs influencent l’utilisation des protéines?

A
  1. L’immobilité : un humain confiné au lit perd de 12-18g d’azote par jour : car atrophie de non-usage des muscles
  2. Blessures et maladies : des blessures physiques, des brûlures et des maladies infectieuses entraînent une augmentation des pertes d’azote
  3. Stabilité émotionnelle : le stress psychologique entraîne une sécrétion + abondante de glucocorticoïdes (cortisol et cortisone). Ces hormones augmentent le catabolisme des protéines et des aa
49
Q

Quels sont les rôles dans l’organisme des protéines

A
  1. énergie : si l’apport énergétique des aliments est insuffisant, ce sont les protéines qui seront utilisées à cet effet en priorité!
  2. contraction musculaire : actine, myosine, tubuline
  3. Enzymes : kinase, synthase, déshydrogénase
  4. Expression des gènes : histones, ribosome
  5. Hormones : insuline, relaxine, angiotensine
  6. Structure : collagène, élastine, kératine
  7. Transport des nutriments : albumine, lipoprotéines, ferritine
  8. Transport d’oxygène : myoglobine, hémoglobine
  9. Pression oncotique : albumine, globulines
  10. intégrité de l’organisme : immunoglobulines, facteurs de coagulation
  11. Équilibre acido-basique : protéines amphotères
50
Q

Quels sont les rôles de l’azote non protéique?

A

qq peut copier le tableau please diapo 31

51
Q

Qu’arrive-t-il lors d’un excès de protéines?

A

Une surabondance va en diminuer l’efficacité d’utilisation : les aa dépassant les besoins vont être catabolisés au foie

Ainsi, si l’animal reçoit une alimentation riche en protéines de mauvaise qualité, une déficience en aa essentiels peut apparaître

52
Q

Qu’est-ce que pourrait entraîner un excès chronique de protéines?

A

une accélération du processus de vieillissement : la génération excessive d’ammoniac accélèrerait la mort cellulaire
- diminution de la prise alimentaire
- diminution de la croissance
- diminution des activités des enzymes impliquées dans la synthèse des AG
-augmentation permanente des besoins en protéines

53
Q

Quels sont les symptômes d’une intoxication à l’ammoniac chez le ruminant?

A
  • respiration plus difficile
    -salivation accrue
    -tremblements musculaires
    -mort en dedans de 2h
54
Q

Quel est l’effet d’une intoxication à l’ammoniac chez les ruminants? Comment se crée et intoxication?

A

L’absorption d’azote augmente lors que le pH est élevé, donc lors d’alcalose.

Le glucose, le lactate, le pyruvate, les pentoses et les cétoses sanguins vont tous augmenter.

Il y aurait un effet sur le métabolisme de l’énergie par inhibition du cycle de krebs.

55
Q

Quels sont les 3 stades de vie où les besoins en protéines sont le + élevés?

A

La croissance
La gestation
La lactation

56
Q

Quels sont les effets d’une déficience en protéines?

A
  • diminution de la croissance
  • oedème
  • susceptibilité aux maladies
  • susceptibilité aux toxines
    dépigmentation
    -peau fragilisée
    -anémie
    -mauvais poil
    -nausées
    -anorexie
    -lipidose hépatique
    -irritabilité
    -diarrhée
57
Q

Qu’est-ce qu’entraîne une déficience en aa essentiels?

A

une augmentation du catabolisme des aa et des lésions spécifiques

(donc le contraire d’une déficience en protéines)

exemple: une déficience en méthionine entraîne une lipidose hépatique, une déficience en lysine entraîne un plumage anormal

58
Q

Pourquoi est-ce qu’un synthèse protéique est nécessaire chez les adultes qui ne sont plus en situation de croissance?

A
  • car il y a un renouvellement métabolique normal (“turnover”)
  • car il y a des pertes fécales

Il y a donc un besoin continuel de nouveaux acides aminés pour la resynthèse de ces protéines

59
Q

Une diète ne remplissant pas les besoins en aa chez les adultes entraînera quels problèmes?

A
  • une perte de masse musculaire
  • une perte de poids chez l’adulte qui tombe alors en bilan azoté négatif

chez les animaux en croissance, il y aura un ralentissement voire un arrêt de la croissance, car il y a une diminution de la formation des nouveaux tissus

60
Q

Quel est l’un des premiers symptômes à apparaître lors d’une déficience en protéinesE?

A

œdème

61
Q

Comment se crée l’oedème lors d’une déficience en protéines?

A

La concentration des protéines plasmatiques diminue : la pression oncotique baisse.

Donc, il y a une accumulation de fluides dans les espaces intercellulaires.

62
Q

Qu’arrive-t-il à la peau et aux phanères lors d’une carence en protéines? Pourquoi?

A

Ce sont des tissus à division cellulaire rapides. Ainsi, le turnover des protéines et des aa est important. Lors d’une déficience, la kératine et la conversion de tyrosine en mélanine diminuent. Donc :
-alopécie
-ulcération
-dépigmentation
-poil deviennent plus clairsemés, secs, cassants, perdent leur lustre
- ongles, sabots, griffes poussent moins vites et sont + cassants

63
Q

Comment s’expliquent les effets sur le système digestif d’une déficience en protéines (anorexie, nausée, diarrhée) ?

A
  • effet sur la muqueuse : ses cellules sont en division rapide, donc si elles sont remplacées moins vite, la muqueuse s’amincit et est moins capable d’accomplir ses fonctions, entraînant des problèmes de malabsorption et de diarrhée.
  • effet sur le pancréas exocrine et le foie: moins bonne synthèse des enzymes digestives : diminuent la capacité digestive de l’animal et peut conduire à des problèmes de malabsorption
64
Q

Comment sont causées l’hépatomégalie et la lipidose hépatique associées à une déficience en protéines?

A

Il y a diminution des apolipoprotéines (choline et méthionine). Cela entraîne un problème de mobilisation par les lipoprotéines des triglycérides synthétisés au foie. Ils vont donc s’accumuler.

65
Q

Comment s’explique l’anémie causée par une déficience en protéines?

A
  • diminution de l’hématopoïèse
  • mauvaise synthèse d’hème
  • mauvaise synthèse de la globine
  • mauvais métabolisme du fer (associé à la transferrine0
66
Q

Pourquoi est-ce qu’un animal déficient en protéines est plus susceptible aux maladies?

A

car il est incapable de synthétiser des anticorps (immunoglobulines) en quantité adéquates

67
Q

Pourquoi est-ce qu’un animal déficient en protéines est plus susceptible aux toxines?

A

Car le foie n’est pas capable d’accomplir ses fonctions. L’élimination des toxines diminuent, augmentant leur demi-vie. Leurs effets toxiques seraient donc + forts et + persistants

68
Q

Pourquoi les animaux ont des changements de comportement lors d’une déficience en protéines?

A

Car il y aurait une modification de la synthèse des neurotransmetteurs (monoamines et neuropeptides) qui sont formés à partir des aa

69
Q

Par quoi serait causée l’encéphalopathie spongiforme bovine ? (une MADO)

A

Elle serait causée par un mauvais repliement de la protéine PrPc (on la retrouve principalement dans le SN).

Les mauvaises protéines (prions) vont remplacer les protéines normales en + de stimuler leur changement de configuration en prions.

Au final, les cellules nerveuses sont détruites

70
Q

Quels sont les signes cliniques de l’encéphalopathie spongiforme bovine?

A
  • confusion
    -agressivité
    -ataxie
    -léthargie
    -cachexie
71
Q

Comment se fait la transmission inter-espèces de l’encéphalopathie spongiforme bovine?

A

par contact direct (sécrétions, fèces)
Dans un environnement contaminé (sol, eau)

72
Q

Qu’a-t-on fait pour la prévention de la transmission chez les humains de l’encéphalopathie spongiforme bovine?

A

une interdiction d’utiliser les matières à risques spécifiées (crâne, cerveau, etc.) dans les aliments

Ces matières doivent ensuite être détruites par crémation à de très hautes températures.