Biochem Flashcards
Cosa si intende per gruppo prostetico?
In biologia, parte della molecola di una proteina CONIUGATA (risultante dall’unione di una proteina semplice con un gruppo non proteico, è la parte non derivata da amminoacidi —parte non proteica della molecola che resta PERMANENTEMENTE legato a una proteina e che PARTECIPA alla sua funzione.
I gruppi p. sono costituiti da fosfati, carboidrati, pigmenti organici, lipidi ecc.
Processo di conversione del Fibrinogeno in fibrina è una fase….
Trasduzione del segnale
Capacità di ricevere e rispondere a segnali esterni alla cellula attraverso la membrana citoplasmatica. è un processo fondamentale per la vita
Fosfatidil indica un?
fosfolipide
Membrane batteriche tendono a essere cariche negativamente esempio con il fosfatidilglicerolo (anioni o)
Mentre quelle eucariotiche sono neutre
Sfingo lipidi più abbondanti nello strato esterno della cellula x legami N e O glicosidico per zuccheri (carboidrati) e aa
I legami glicosidico sono più esterni ma why?
Vitamina A e D sono precursori ormonali
Un DIMERO è una molecola formata dall’unione di 2 subunità (dette monomeri) queste possono essere
Di identica natura chimica = OMODIMERO
o
Di natura chimica differente = ETERODIMERO
Il maltosio è un eterodimero o un omodimero?
Omodimero (2 molecole di glucosio)
Il saccarosio che dimero è?
Un eterodimero
Glucosio + fruttosio legati covalentemente tramite disidratazione (poli condensazione) o poli addizione (senza produzione di sottoprodotti)
Immunoglobulina
Formalmente è una Struttura quaternaria
Come riconoscere una struttura quaternaria?
Perché la membrana cellulare ha una struttura notevolmente flessibile e questo cosa comporta?
Il motivo è presto spiegato poiché le singole proteine e i singoli lipidi della membrana non sono legati covalentemente tra loro quindi la struttura è notevolmente flessibile e questo permette variazioni della forma e delle dimensioni della cellula
Immaginati glicoli lipidi spingo lipidi di fosfolipidi e il colesterolo che garantisce flessibilità le proteine di membrana i canali proteici
Formula generale degli amminoacidi con NH2, COOH e C, H ed R
NH2-CHR-COOH
Dimensioni tipica cellula batterica
1-5 um
Dimensioni tipico virus
100 nm = 10^-7 m
Dimensioni macromolecola organica, tipica proteina
5-10 nm
Dimensioni organello intracellulare, Mitocondrio
0.5-2 um
Dimensioni biomolecole organica (nucleotide, zucchero, amminoacido)
meno di 1 nm
qual è il più forte tra un legame ionico e il legame covalente in ambiente acquoso?
Il legame covalente più forte del legame ionico che è più forte del legame idrogeno che è più forte dell’interazione di Van der Valls
Definisci cromosoma
Lunga molecola di DNA che contiene al suo interno numerosi geni
Definisci codone
Sequenza specifica di tre nucleotidi (tripletta) nel DNA che codifica per un amminoacido
Definisci gene
Tratto di DNA che codifica per una specifica proteina
Definisce gli alleli
Forme alternative dello stesso gene in cromosomi omologhi
Definisci codice genetico
Corrispondenza tra i possibili codoni e diversi amminoacidi
Codice genetico degenere aka ridondante
Fenomeno in cui più di un codone può codificare per lo stesso amminoacido
Unità di misura angstrom
1 Å = 10^-10 m
Metodi di lettura particelle sotto il micrometro fino all’ Å = 10 ^-6 - 10^-10 m
X-ray = cristallografia a raggi X
NMR = risonanza magnetica nucleare
Crio-EM = Criomicroscopia elettronica
Metodo di lettura particelle sotto i 100 micrometri ed entro i 10 nm = 10^-5 - 10^-8 m
Microscopia elettronica (SEM/TEM)
Microscopia ottica utilizzata quando
Tra 10^-3 e 10 ^-6
Spettro visibile occhio umano
10 ^-3 - oltre 1 m
Study biochem under SAR which stands for
STRUCTURE- ACTIVITY- RELATIONSHIP
STRUTTURA- INTERAZIONE - ATTIVITÀ
Il legame covalente o-H e il legame idrogeno
I legami idrogeno sono più più lunghi e più deboli dei legami covalenti o-H
Il legame covalente o-H rientra tra le forze intramolecolari e lo puoi trovare nella molecola d’acqua ed è un legame più forte del legame idrogeno oltre a essere un legame covalente polare.
È un legame covalente polare perché il nucleo dell’ossigeno attrae gli elettroni in modo più forte del nucleo dell’idrogeno, questo comporta una compartecipazione degli elettroni che si trovano molte più spesso nelle vicinanze dell’atomo di ossigeno che di quello dell’idrogeno. Così si forma una distribuzione ineguale degli elettroni che porta alla formazione di due di poli elettrici nella molecola d’acqua lungo ciascuno dei legami o-H; ogni atomo di idrogeno porta una parziale carica positiva e l’atomo di ossigeno ha quindi una parziale carica negativa è uguale alla somma di due cariche parziali positive.
Questo rende possibile la generazione di un’attrazione elettrostatica tra l’atomo di ossigeno di una molecola d’acqua e l’atomo di idrogeno di un’altra, detta legame idrogeno….Il legame idrogeno rientra tra le forze intermolecolari, è per circa il 10% covalente per la sovrapposizione degli orbitali e per circa il 90% elettrostatico.
avviene tra un atomo di ossigeno di una molecola d’acqua e un atomo di idrogeno di un’altra molecola d’acqua.
Descrivi lo stato di una soluzione acquosa la temperatura ambiente e quando viene riscaldata
A temperatura ambiente l’energia termica della soluzione acquosa (l’energia cinetica dovuta al momento al movimento dei singoli atomi delle singole molecole) e è dello stesso ordine di grandezza di quella necessaria per rompere i legami idrogeno.
E quando l’acqua viene riscaldata l’aumento di temperatura è dovuta ai moti più veloci delle singole molecole di acqua.
l’energia termica di una soluzione acquosa
L’energia cinetica dovuta al movimento, agli urti tra i singoli atomi e le singole molecole
Vita media legame idrogeno e tempo di riformazione di un nuovo legame
1-20 picosecondi vita media
0,1 picosecondi per riformarsi
Flickering clusters describe them
Flickering clusters are short-lived groups of water molecules that are interlinked by hydrogen bonds in liquid water. These clusters are representative of the fact that Hydrogen Bonds are easily broken and reformed.
I legami H SONO DIREZIONALI ?
Si
Legame H
Accettore di idrogeno legato all’ atomo idrogeno legato covalentemente al proton accettore
O - - - H — O
Composti che formano legami idrogeno con le molecole d’acqua
Zuccheri, aldeidi, alcoli, chetoni e quelli che contengono legami N-H
Quanti legami idrogeno può fare l’acqua liquida
3,4
Quanti legami idrogeno può fare l’acqua solida ?
4 fissi reticolo cristallino regolare
Termodinamica dei legami idrogeno
Dell’acqua
Fusione, evaporazione
Ghiaccio to liquid water
Liquid water to H2O gassosa
Sia la fusione che l’evaporazione a temperatura ambiente sono Processi energicamente favoriti
( questo accade perché l’energia libera di Gibbs è negativa , ovvero indica un processo spontaneo)
entalpia positiva perché aumenta l’energia tra le molecole
Le proiezioni di Fisher per biochimica
Siccome tutti o quasi i carboidrati contengono uno o più centri stereogenici
è utile sapere che sono spesso raffigurati utilizzando una concezione diversa rispetto al solito.
Quindi invece di disegnare il tetraedro con 2 legami nel piano e 1 davanti al piano e uno dietro, il tetraedro viene inclinato in modo tale che il legame orizzontali siano orientati in avanti e i legami verticali siano orientati all’indietro . Questa struttura, poi abbreviata con una formula a croce senza cunei e tratteggi, viene chiamata formula di proiezione di Fisher.
Ed è soprattutto usata per i monosaccaridi, glucosio, fruttosio, gliceraldeide.
Da qui però ha largo uso anche con gli AA
Keep in mind la proiezione negli aa, D se zuccheri con il gruppo OH è a destra e L se AA se il gruppo OH è a sinistra.
nonostante questo abbiamo la catalisi enzimatica che esiste per avere una stereoselettività naturale
Key steps
- un atomo di carbonio è posto all’intersezione delle 2 linee della croce
- i legami orizzontali vengono in avanti, come se fossero cunei
- i legami verticali vanno indietro, come se fossero linee tratteggiate
- il carbonile aldeidico o chetonico è posto in cima alla formula o in prossimità di essa.
Entalpia in biochemistry cos’è
Variazione dell’energia di legame
Con i processi di fusione ed evaporazione si punta a sistemi più stabili a minore energia, con quindi un rilascio di energia (esotermico ) e
Di conseguenza l’entalpia è positiva
D- glucosio spiega perché
Considerata la proiezione di fisher negli aa e negli zuccheri avremo solitamente (stereoselettivitá naturale), D se negli zuccheri è presente a destra il gruppo OH sul centro stereogenico più lontano dal gruppo carbonilico , e L se AA se il gruppo OH è a sinistra.
nonostante questo abbiamo la catalisi enzimatica che esiste per avere una stereoselettività naturale
Infatti si può scrivere volendo anche L-glucosio
Il secondo principio della termodinamica spiega perché un processo spontaneo comporta sempre un aumento di entropia
Secondo cui non è possibile una trasformazione in cui il calore passi da un oggetto più freddo da un oggetto più caldo spontaneamente cioè senza che si compia lavoro dall’esterno
Questo lo riutilizziamo in biochimica per esempio nei legami idrogeno in acqua
Quali sono le macromolecole più importanti ?
Le proteine perché sono gli strumenti molecolari tramite i quali si esporne l’informazione genetica.
Come fanno ad esistere svariate tipologie di proteine ?
Dall’unione dei 20 amminoacidi esistenti in molte combinazioni e sequenze differenti
Gli amminoacidi possono essere considerati come le unità costitutive con cui organismi diversi possono generare prodotti molto diversi, come
Enzimi, ormoni, anticorpi, trasmettitori, complessi che assorbono la luce nelle piante, flagelli dei batteri, fibre muscolari, piume, ragnatele, corna di rinoceronti, antibiotici e miriadi di altre sostanze con attività biologiche specifiche.
Le proteine più specializzate e varie ?
Gli enzimi, catalizzatori di quasi tutte le reazioni cellulari
Nelle proteine gli amminoacidi sono legati in sequenze lineari caratteristiche, per mezzo dello stesso tipo di legame, quale?
Tipo legame : ammidico
Nome legame ammidico: peptidico tramite NH2-CHR-COO- after disidratazione di una molecola d’acqua
Le proteine sono
Polimeri di amminoacidi in cui ogni residuo è legato ad un altro mediante un caratteristico legame covalente
Lettera di riconoscimento della Lisina
K, prima lettera dopo la L
Le ammine e gli ammidi
Le ammine derivano dall’ ammoniaca nella quale uno, due o tutti e tre gli atomi di idrogeno sono sostituiti con residui alchilici o arilici
Alchile = alcano senza H
Arile = idrocarburo aromatico senza H
R-NH2 primaria
R-NR’H secondaria
R-NR’R’’ terziaria
Ammidi sono composti che derivano dagli acidi carbossilici
Si dividono in ammide primaria, secondaria, terziaria a seconda del numero di sostituenti presenti sull’azoto
Con struttura
R-C=O-NH2 primaria
R-C=O-NHR’ secondaria
R-C=O-NR2’ ammide terziaria
Gruppo arilico
Idrocarburo aromatico senza 1 H
Quali sono i 5 gruppi R in cui sono divisi gli amminoacidi nelle proteine
Alifatici non polari
Polari, non carichi
Aromatici
Carichi positivamente
Carichi negativamente
Che gruppo R, in questo caso anche funzionale, contraddistingue la Valina?
Il propile
Come distingui la le Leucina ( Leu - L) dall’ Isoleucina ( Ile - I)
La leucina ha come gruppo R il butile, mentre l’ isoleucina ha l’ isobutile
Amminoacidi essenziali
Istidina His
Isoleucina Ile
leucina Leu
Lisina Lys K
Metionina con codone di start AUG Met
Cisteina Cys
Fenilalanina Phe
Tirosina Tyr
Treonina Thr
Triptofano Trp
Valina Val
Base purinica 1 o 2 anelli
2 anelli Guanina e Adenina
Base pirimidinica 1 o 2 anelli
1 anello
Citosina e Timina e Uracile
L’arginina ha nella sua catena laterale
Un gruppo guanidinico
L’istidina ha nella sua catena laterale un gruppo
amminico imidazolico aromatico
Il glutammato aka acido glutammico nella sua catena laterale ha un gruppo
Carbossilico ( l’aa ne ha in totale 2 )
L’asparagina ha nella sua catena laterale un gruppo
-CH2-Ammidico
La treonina ha nella sua catena laterale un gruppo
Idrossilico = ossidrilico
Descrivi la catena laterale del triptofano
-CH2- gruppo indolico
Gruppo indolico = composto eterociclico aromatico con un anello benzoico e uno pirrolico condensati
Descrivi la catena laterale dell’Arginina Arg R
-CH2-CH2-CH2- gruppo guanidinico
Ottenuto dall’ ossidazione della Guanina (purina = doppio anello)
Descrivi la catena laterale della Lisina Lys
-CH2-CH2-CH2-CH2- NH3+
Gruppo amminico primario protonato
Basicità dell’Arginina e della lisina a confronto
L’arginina con un pKa=12 è più basica della lisina con pKa = 10
Caratteristica unica dell’istidina His H
Unico AA con catena laterale basica che abbia un pKa molto vicino alla neutralità (pKa = 6.5)
A pH 7 può essere o carica positivamente o neutra
L’istidina può avere modiche strutturali di che tipo
Legami con i metalli, di coordinazione (dativo)
La lisina tra le possibile modifiche può…
formare ammidi
AA con un gruppo ammidico o amminico nella catena laterale
Lys, Asn, Gln, Arg, His, Trp,
Che tipo di legame può formare la tirosina con la sua catena laterale ?
Fosfoesterico per via del gruppo OH, il che la rende fosforilabile
Che legami può formare l’asparagina con la sua catena laterale ?
N -Glicosidici
Che tipo di legame può formare L’arginina con la sua catena laterale ?
Elettrostatico
Numera i seguenti legami presenti nella struttura proteica in ordine di stabilità decrescente
- legame H
- legame di VdW
- legame disolfuro
-legame peptidico
1 legame peptidico = cov stabile
2 legame disolfuro = covalente riducibile, abbastanza stabile
3 legame H = legame reversibile di dipolo
4 legame di VdW = interazione debole di dispersione
Quali di questi AA non può essere modificato nelle proteine ?
- Asparagina Asn
- Serina
- Alanina
- Cisteina
Alanina
La serina può essere fosforilata, formando un legame fosfoestere con un fosfato o glicosilata formando un legame O-glicosidico con una molecola di zucchero o oligosaccaride
Metaboloma cellulare e Metabolomica
L’insieme delle piccole molecole presenti in una data cellula in condizioni specifiche, in analogia con il termine genoma.
La metabolomica è la caratterizzazione sistematica del metaboloma in condizioni altamente specifiche (per esempio in seguito alla somministrazione di un farmaco o di una molecola che funge da segnale biologico, come l’insulina )
Come si forma il legame peptidico ? Da cosa è composto?
Si forma attraverso l’unione covalente di due amminoacidi tramite un legame ammidico, chiamato legame peptidico , formando un dipeptide.
Il legame si genera per l’eliminazione di una molecola d’acqua dal gruppo alfa carbossilico del primo aa e dal gruppo alfa amminico dell’altro.
Gli atomi di aa legati a destra e sx rimasti dopo la rimozione della molecola d’acqua del legame sono chiamati appunto residui.
In un peptide all’estremità destra e sx del legame ci sono 2 gruppi liberi, 1 alfa amminico (residuo amminoterminale ) e 1 alfa carbossilico (residuo carbossiterminale)
Ionizzazione degli amminoacidi spiega
I gruppi - residui terminali di un peptide hanno sempre una carica, sono capaci di ionizzarsi come se fossero amminoacidi liberi. Mentre i i gruppi alpha amminici e alpha carbossilici di tutti gli altri aa non terminali legati covalentemente sotto forma di legami peptidici non possono ionizzarsi ( essere carichi ) e contribuire al comportamento acido base dei peptidi
i gruppi R ionizzabilj di un peptide contribuiscono a determinare le caratteristiche acido base della molecola
Distinzione tra conformazione a-glicosidica e beta- glicosidico
Assiale equatoriale carbonio 1
La conformazione molecolare
È diverso dalla configurazione. Rappresenta la disposizione spaziale che i gruppi funzionali sono liberi di assumere senza rompere alcun legame grazie alla libertà di rotazione attorno ai legami singoli
Configurazione molecolare
Corrisponde una diversa disposizione degli atomi nello spazio
Le macromolecole biologiche hanno una direzionalità?
Si parte dai monomeri
Protomero
Sequenze identiche
Definisci le possibili conformazioni di una proteina
Corrispondono a tutte le strutture che la proteina può assumere senza rottura di legami covalenti.
Detto questo delle molte conformazioni teoricamente possibili una proteina che contiene centinaia di legami singoli, solo una poche sono quelle che in genere predominano nelle condizioni biologiche
Spiega la necessità dell’esistenza di forme multipli stabili
Questa deriva dalle variazioni che devono aver luogo nella maggior parte delle proteine quando essi legano altre molecole catalizzano una reazione. Le conformazioni che le proteine assume in condizioni diverse sono in genere termodinamicamente più stabili cioè quello che possiedono il più basso valore di energia di gibbs (G)
E quando le proteine si trovano in una delle loro conformazioni funzionali ripiegate sono spesso denominate proteine native
Un aspetto chiave nell’avvolgimento delle catene polipeptidico nelle strutture delle proteine è
La presenza di interazioni deboli nelle strutture secondarie terziarie e anche nelle strutture quaternarie riguardo l’associazione di più catene polipeptidiche per generarle.
Rapporto tra legame di solfuro e le singole interazioni deboli
Per rompere un legame covalente occorrono 200-460 kg joule/mole, mentre mentre la rottura dell’interazioni deboli richiede pena 0,4-30 KJ/mole
Da questi dati i singoli legami covalenti per esempio i legami di solfuro che legano tra loro porzioni separate di una singola catena polipeptidico, sono chiaramente molto più forti delle singole interazioni deboli. Eppure dato che sono così numerose le interazioni deboli sono le più importanti nello stabilizzare la struttura del proteine ; cosa che non riesce ai legami covalenti, tipo per disolfuro la cui presenza è limitata per via della natura riducente intracellulare delle cellule
In generale qual è la conformazione proteica con la più bassa energia libera
Quella con il maggior numero di interazioni deboli. Perché la stabilità di una proteina non è semplicemente la somma dell’energia di formazione e delle molte interazioni deboli all’interno della proteina stessa infatti per ogni legame idrogeno che si forma all’interno della proteina durante il suo avvolgimento un altro legame idrogeno (o un legame energeticamente equivalente) deve essere rotto tra lo stesso gruppo e l’acqua.perciò il contributo che ciascun legame idrogeno dà alla stabilità globale cioè la differenza in energia libera tra gli stati avvolto e non avvolto è vicino allo zero.
Come si susseguono gli atomi di carbonio alfa di residui amminoacidici adiacenti ?
Ca-C-N-Ca
Perché il legame C-N del legame peptidico è più corto del legame C-N nelle ammine primarie ?
Gli atomi che fanno parte del legame peptidico giacciono sullo stesso piano?
Sì
Come si chiama l’anello del Triptofano?
Anello indolico
A cosa è dovuta la polarità della Treonina e della Serina ?
Al loro gruppo OH
A cosa è dovuta la polarità dell’Asparagina Asn e della Glutammina Gln ?
Ai loro gruppi ammidici
Asparagina e Glutammina possono essere convertite in Acido aspartico e Acido glutammico tramite
Idrolisi acida o basica
(deammidazione tramite fosfato-attivata glutamminasi, avendo tra i prodotti ammonio)
La serina può formare legami glicosidici?
Sì
CH2-OH
La treonina può formare legami o glicosidici?
Sì
L’asparagina e la Glutammina che tipo di legame glicosidico possono formare ?
N-glicosidico
L’istidina e i legami di coordinazione con i metalli
L’istidina forma complessi con molti ioni metallici. La catena laterale imidazolica del residuo dell’istidina funge comunemente da ligando nelle metalloproteine.
Aspettato e glutammato legami e modifiche
Legami H e interazioni a elettrostatiche
Modifiche formazione ammidi
Legami a metalli Asp (D)
Legame a metalli di coordinazione Glu (E)
La N-acetilglucosammina è monosaccaride componente fondamentale del peptidoglicano, dove lo trovi?
Nel peptidoglicano che è un esempio di proteina extracellulare
La catena laterale del glutammato e dell’aspartato a confronto.
Quale ha un peso molecolare maggiore
Ha un peso molecolare maggiore il glutammato
Che ha 2 CH2 invece che uno
Legame fosfoestereo
Legame tra un OH ALCOOL e un gruppo fofsfato PO4 ^3- = processo di esterificazione, in cui viene eliminata una molecola d’acqua
La Aer può formare legami di che tipo?
Fosfoesterici e O glicosidici
La Tyr può formare legami covalenti del tipo?
Fosfoesterico visto il legame OH
Asn sta per
Asparagina
Residuo con gruppo R polare, non carico
Arginina può formare legami elettrostatici?
Sì, Ha un residuo con gruppo R carico positivamente
Così come Lys e His
E Asp e Glu
Che legami può formare il carbonio con l’azoto e il carbonio
Legami singoli tra carbonio e azoto e tra carbonio e carbonio
Legami doppi tra carbonio e azoto e tra carbonio e carbonio
Legami tripli tra carbonio e carbonio
Fosforile descrizione legami
È un gruppo fosfato PO4 ^3- con un idrogeno in più e lunghezza di legame diversa
-^O-P=OOH
Il legame fosfoestere e il legame fosfoanidridico sono diversi per
Il legame fosfodiestere è a bassa energia e per esempio lo trovi negli amminoacidi
Il legame fosfoanidridico è ad alta energia
Per esempio è presente nell’ATP
Il gruppo imidazolico lo troviamo in quale AA
Nell’ISTIDINA
Il triptofano è un pochino meno fosforilabile della tirosina. Perché ?
Perché la tirosina al gruppo OH, mentre l’anello in dolico del triptofano contiene un atomo di azoto legato a idrogeno solo che per motivi sterici è un pochino meno fosforilabile
Cos’è un motivo
Detto anche ripiegamento è costituito da un avvolgimento polipeptidico caratteristico, ben riconoscibile, formato da due o più elementi di struttura secondaria e dagli elementi di connessione tra di essi. Un esempio è l’Ansa beta alfabeta ma può essere anche una struttura elaborata formata da diversi segmenti uniti insieme che assumono una disposizione caratteristica come il barile beta. In qualche caso poi l’intera proteina può essere costituita da un singolo motivo di grandi dimensioni. I termini motivo ripiegamento sono spesso usati in modo intercambiabile, sebbene il secondo sia impiegato più comunemente per schemi di ripiegamento più complessi. Altri esempi sono l’avvolgimento avvolto Coiled Coil che abbiamo trovato nell’Alfa cheratina e nel collagene oppure la disposizione facilmente riconoscibile di otto alfa eliche nella mia globina e quello in particolare chiamato ripiegamento globinico
Cos’è un dominio
È una parte di catena polipeptidico di per sé stabile o che potrebbe andare incontro a spostamenti come un’entità indipendente rispetto al resto della proteina. infatti in molti casi un dominio di una proteina di grandi dimensioni mantiene la struttura tridimensionale anche se viene separato dal resto della catena polipeptidica.
Poi esiste il caso in cui i polipeptidi costituiti da qualche centinaio di residui amminoacidici spesso si avvolgono nello spazio formando due o più domini che talvolta svolgono funzioni diverse. In una proteina con molti domini, ciascuno di questi può apparire come un lobo globulare distinto; più comunemente i domini interagiscono tra loro tramite ampie superficie di contatto, per cui diventa difficile distinguerli . Generalmente le proteine di piccole dimensioni hanno un solo dominio, il dominio stesso è la proteina.
Cos’è il punto isoelettrico di una proteina?
È un particolare valore di pH al quale la proteina non è elettrificata
Cos’è l’urea in biochimica
La diammide dell’acido carbonico, la sostanza tramite la quale vengono eliminati dall’organismo i prodotti azotati del metabolismo
Chaperon molecolari, Proteine che aiutano l’avvolgimento di proteine che non si avvolgono spontaneamente dopo la loro sintesi nella cellula
Proteine enzimatiche complessi che interagiscono con polipeptidi ripiegati parzialmente ripiegati in modo improprio, facilitando il recupero della struttura della proteina o fornendo un micro ambiente in cui l’avvolgimento possa avvenire in modo corretto.
Sono stati individuati diversi tipi di sciopero molecolare, le due famiglie principali entrambe molto ben studiate sono le proteine HSP 70 e le chaperonine
Il modello del Globulo fuso descrive
Il collasso di una catena proteica disordinata ad una struttura più compatta che nasconde le catene laterali idrofobiche
La chaperon molecolare batterica formata dal complesso GROEL/GROES aiuta il ripiegamento delle proteine in quanto
Impedisce interazioni indesiderabili con altre catene proteiche
Legame fosfoanidridico
Analogo di un legame anidridico organico
RC=O-O-C=OR2
Fosfoanidridico
^-OPO2-O-PO2O^-
Legame fosfodiesterico
È un legame covalente in cui un atomo di fosforo è legato ad altre 2 molecole tramite legami esteri
Lega 2 ribosi negli acidi nucleici
Il legame dell’acqua cosa può fare
Interazioni deboli e non specifiche con numerosi porzioni di una proteina
Chi lega reversibilmente l’ossigeno per trasportarlo e conservarlo?
Nessuna delle catene laterali degli aminoacidi risulta idonea a legare reversibilmente la molecola dell’ossigeno. Questo ruolo viene svolto da alcuni metalli di transizione tra cui il ferro e rame che ha una forte tendenza a legare l’ossigeno. Gli organismi pluricellulari utilizzano le proprietà di questi metalli in particolare del ferro per il trasporto dell’ossigeno
Gruppo eme dove si trova
In molte proteine che trasportano l’ossigeno e anche nei citocromi che partecipano alle azioni di ossido riduzione
Tra le proteine in cui si trova che trasportano l’ossigeno abbiamo l’emoglobina e la mioglobina .
L’emoglobina ha il gruppo eme che costituito da una struttura organica complessa ad anello, la protoporfirina, a cui legato a un singolo atomo di ferro nello stato di ossidazione ferroso. L’atomo di ferro sia i legami di coordinazione, quattro dei quali sono impegnati con i quattro atomi di azoto che fanno parte dell’anello Porfirinico; gli altri due sono invece perpendicolari al piano della porfirina
L’emoglobina a quattro gruppi eme, la mioglobina ne ha uno, in quanto l’emoglobina è costituita da quattro subunità proteiche mentre invece la la mioglobina è formata da una singola unità proteica
IC50
Anche detta concentrazione inibente e la concentrazione di un inibitore enzimatico necessaria per inibire il 50% del bersaglio in esame che sia un enzima una cellula o un recettore o o un microrganismo.
L’IC 50 è perciò un parametro utilizzato per valutare l’efficacia di una sostanza nell’inibire il target ed è uno dei metodi comunemente usati nelle ricerche farmacologiche per misurare la potenza di un antagonista
Purina e pirimidina all you need to know
From a entry level standpoint
Base azotata: purina o pirimidina
Purina = guanina, adenina, struttura a doppio anello con imizadolo
Pirimidina = citosina, adenina, uracile, struttura a singolo anello
Struttura quaternaria ribosomi ?
Si
L’importanza dei linfociti T helper e cosa succede se vengono eliminati
Senza di essi esiste l’infezione dovuta al virus dell’immunodeficienza umana HIV (human immunodeficiency virus) , che causa la sindrome da immunodeficienza acquisita (AIDS, acquired immune deficiency syndrome).
E il bersaglio principale dell’infezione da HIV sono linfociti TH, la cui eliminazione inattiva progressivamente l’intero sistema immunitario.perché ?
Perché i TH hanno la funzione di produrre segnali proteici solubili, le citochine che comprendono le interleuchine. I linfociti TH interagiscono con i macrofagi. Sempre i linfociti Th, partecipano in modo diretto alla distruzione delle cellule infettate degli agenti patogeni stimolando la proliferazione selettiva di cui linfociti TC e B che si legano a un particolare antigene. Questo processo, chiamato selezione clonale, aumenta il numero delle cellule del sistema immunitario in grado di rispondere un particolare agente patogeno. Un organismo ospite necessità di qualche tempo spesso di giorni, per produrre una risposta immunitaria contro un nuovo antigene, ma le cellule della memoria permettono una risposta rapida nei confronti di agenti patogeni precedentemente incontrati.
Con quale modalità si trasmette la Fibrosi cistica?
Mostra risposta corretta
1)
Legata al cromosoma X recessiva
2)
Legata al cromosoma X dominante
3)
Autosomica dominante
4)
Multifattoriale
5)
Autosomica recessiva
Autosomica recessiva
