Biochem Flashcards
Cosa si intende per gruppo prostetico?
In biologia, parte della molecola di una proteina CONIUGATA (risultante dall’unione di una proteina semplice con un gruppo non proteico, è la parte non derivata da amminoacidi —parte non proteica della molecola che resta PERMANENTEMENTE legato a una proteina e che PARTECIPA alla sua funzione.
I gruppi p. sono costituiti da fosfati, carboidrati, pigmenti organici, lipidi ecc.
Processo di conversione del Fibrinogeno in fibrina è una fase….
Trasduzione del segnale
Capacità di ricevere e rispondere a segnali esterni alla cellula attraverso la membrana citoplasmatica. è un processo fondamentale per la vita
Fosfatidil indica un?
fosfolipide
Membrane batteriche tendono a essere cariche negativamente esempio con il fosfatidilglicerolo (anioni o)
Mentre quelle eucariotiche sono neutre
Sfingo lipidi più abbondanti nello strato esterno della cellula x legami N e O glicosidico per zuccheri (carboidrati) e aa
I legami glicosidico sono più esterni ma why?
Vitamina A e D sono precursori ormonali
Un DIMERO è una molecola formata dall’unione di 2 subunità (dette monomeri) queste possono essere
Di identica natura chimica = OMODIMERO
o
Di natura chimica differente = ETERODIMERO
Il maltosio è un eterodimero o un omodimero?
Omodimero (2 molecole di glucosio)
Il saccarosio che dimero è?
Un eterodimero
Glucosio + fruttosio legati covalentemente tramite disidratazione (poli condensazione) o poli addizione (senza produzione di sottoprodotti)
Immunoglobulina
Formalmente è una Struttura quaternaria
Come riconoscere una struttura quaternaria?
Perché la membrana cellulare ha una struttura notevolmente flessibile e questo cosa comporta?
Il motivo è presto spiegato poiché le singole proteine e i singoli lipidi della membrana non sono legati covalentemente tra loro quindi la struttura è notevolmente flessibile e questo permette variazioni della forma e delle dimensioni della cellula
Immaginati glicoli lipidi spingo lipidi di fosfolipidi e il colesterolo che garantisce flessibilità le proteine di membrana i canali proteici
Formula generale degli amminoacidi con NH2, COOH e C, H ed R
NH2-CHR-COOH
Dimensioni tipica cellula batterica
1-5 um
Dimensioni tipico virus
100 nm = 10^-7 m
Dimensioni macromolecola organica, tipica proteina
5-10 nm
Dimensioni organello intracellulare, Mitocondrio
0.5-2 um
Dimensioni biomolecole organica (nucleotide, zucchero, amminoacido)
meno di 1 nm
qual è il più forte tra un legame ionico e il legame covalente in ambiente acquoso?
Il legame covalente più forte del legame ionico che è più forte del legame idrogeno che è più forte dell’interazione di Van der Valls
Definisci cromosoma
Lunga molecola di DNA che contiene al suo interno numerosi geni
Definisci codone
Sequenza specifica di tre nucleotidi (tripletta) nel DNA che codifica per un amminoacido
Definisci gene
Tratto di DNA che codifica per una specifica proteina
Definisce gli alleli
Forme alternative dello stesso gene in cromosomi omologhi
Definisci codice genetico
Corrispondenza tra i possibili codoni e diversi amminoacidi
Codice genetico degenere aka ridondante
Fenomeno in cui più di un codone può codificare per lo stesso amminoacido
Unità di misura angstrom
1 Å = 10^-10 m
Metodi di lettura particelle sotto il micrometro fino all’ Å = 10 ^-6 - 10^-10 m
X-ray = cristallografia a raggi X
NMR = risonanza magnetica nucleare
Crio-EM = Criomicroscopia elettronica
Metodo di lettura particelle sotto i 100 micrometri ed entro i 10 nm = 10^-5 - 10^-8 m
Microscopia elettronica (SEM/TEM)
Microscopia ottica utilizzata quando
Tra 10^-3 e 10 ^-6
Spettro visibile occhio umano
10 ^-3 - oltre 1 m
Study biochem under SAR which stands for
STRUCTURE- ACTIVITY- RELATIONSHIP
STRUTTURA- INTERAZIONE - ATTIVITÀ
Il legame covalente o-H e il legame idrogeno
I legami idrogeno sono più più lunghi e più deboli dei legami covalenti o-H
Il legame covalente o-H rientra tra le forze intramolecolari e lo puoi trovare nella molecola d’acqua ed è un legame più forte del legame idrogeno oltre a essere un legame covalente polare.
È un legame covalente polare perché il nucleo dell’ossigeno attrae gli elettroni in modo più forte del nucleo dell’idrogeno, questo comporta una compartecipazione degli elettroni che si trovano molte più spesso nelle vicinanze dell’atomo di ossigeno che di quello dell’idrogeno. Così si forma una distribuzione ineguale degli elettroni che porta alla formazione di due di poli elettrici nella molecola d’acqua lungo ciascuno dei legami o-H; ogni atomo di idrogeno porta una parziale carica positiva e l’atomo di ossigeno ha quindi una parziale carica negativa è uguale alla somma di due cariche parziali positive.
Questo rende possibile la generazione di un’attrazione elettrostatica tra l’atomo di ossigeno di una molecola d’acqua e l’atomo di idrogeno di un’altra, detta legame idrogeno….Il legame idrogeno rientra tra le forze intermolecolari, è per circa il 10% covalente per la sovrapposizione degli orbitali e per circa il 90% elettrostatico.
avviene tra un atomo di ossigeno di una molecola d’acqua e un atomo di idrogeno di un’altra molecola d’acqua.
Descrivi lo stato di una soluzione acquosa la temperatura ambiente e quando viene riscaldata
A temperatura ambiente l’energia termica della soluzione acquosa (l’energia cinetica dovuta al momento al movimento dei singoli atomi delle singole molecole) e è dello stesso ordine di grandezza di quella necessaria per rompere i legami idrogeno.
E quando l’acqua viene riscaldata l’aumento di temperatura è dovuta ai moti più veloci delle singole molecole di acqua.
l’energia termica di una soluzione acquosa
L’energia cinetica dovuta al movimento, agli urti tra i singoli atomi e le singole molecole
Vita media legame idrogeno e tempo di riformazione di un nuovo legame
1-20 picosecondi vita media
0,1 picosecondi per riformarsi
Flickering clusters describe them
Flickering clusters are short-lived groups of water molecules that are interlinked by hydrogen bonds in liquid water. These clusters are representative of the fact that Hydrogen Bonds are easily broken and reformed.
I legami H SONO DIREZIONALI ?
Si
Legame H
Accettore di idrogeno legato all’ atomo idrogeno legato covalentemente al proton accettore
O - - - H — O
Composti che formano legami idrogeno con le molecole d’acqua
Zuccheri, aldeidi, alcoli, chetoni e quelli che contengono legami N-H
Quanti legami idrogeno può fare l’acqua liquida
3,4
Quanti legami idrogeno può fare l’acqua solida ?
4 fissi reticolo cristallino regolare
Termodinamica dei legami idrogeno
Dell’acqua
Fusione, evaporazione
Ghiaccio to liquid water
Liquid water to H2O gassosa
Sia la fusione che l’evaporazione a temperatura ambiente sono Processi energicamente favoriti
( questo accade perché l’energia libera di Gibbs è negativa , ovvero indica un processo spontaneo)
entalpia positiva perché aumenta l’energia tra le molecole
Le proiezioni di Fisher per biochimica
Siccome tutti o quasi i carboidrati contengono uno o più centri stereogenici
è utile sapere che sono spesso raffigurati utilizzando una concezione diversa rispetto al solito.
Quindi invece di disegnare il tetraedro con 2 legami nel piano e 1 davanti al piano e uno dietro, il tetraedro viene inclinato in modo tale che il legame orizzontali siano orientati in avanti e i legami verticali siano orientati all’indietro . Questa struttura, poi abbreviata con una formula a croce senza cunei e tratteggi, viene chiamata formula di proiezione di Fisher.
Ed è soprattutto usata per i monosaccaridi, glucosio, fruttosio, gliceraldeide.
Da qui però ha largo uso anche con gli AA
Keep in mind la proiezione negli aa, D se zuccheri con il gruppo OH è a destra e L se AA se il gruppo OH è a sinistra.
nonostante questo abbiamo la catalisi enzimatica che esiste per avere una stereoselettività naturale
Key steps
- un atomo di carbonio è posto all’intersezione delle 2 linee della croce
- i legami orizzontali vengono in avanti, come se fossero cunei
- i legami verticali vanno indietro, come se fossero linee tratteggiate
- il carbonile aldeidico o chetonico è posto in cima alla formula o in prossimità di essa.
Entalpia in biochemistry cos’è
Variazione dell’energia di legame
Con i processi di fusione ed evaporazione si punta a sistemi più stabili a minore energia, con quindi un rilascio di energia (esotermico ) e
Di conseguenza l’entalpia è positiva
D- glucosio spiega perché
Considerata la proiezione di fisher negli aa e negli zuccheri avremo solitamente (stereoselettivitá naturale), D se negli zuccheri è presente a destra il gruppo OH sul centro stereogenico più lontano dal gruppo carbonilico , e L se AA se il gruppo OH è a sinistra.
nonostante questo abbiamo la catalisi enzimatica che esiste per avere una stereoselettività naturale
Infatti si può scrivere volendo anche L-glucosio
Il secondo principio della termodinamica spiega perché un processo spontaneo comporta sempre un aumento di entropia
Secondo cui non è possibile una trasformazione in cui il calore passi da un oggetto più freddo da un oggetto più caldo spontaneamente cioè senza che si compia lavoro dall’esterno
Questo lo riutilizziamo in biochimica per esempio nei legami idrogeno in acqua
Quali sono le macromolecole più importanti ?
Le proteine perché sono gli strumenti molecolari tramite i quali si esporne l’informazione genetica.
Come fanno ad esistere svariate tipologie di proteine ?
Dall’unione dei 20 amminoacidi esistenti in molte combinazioni e sequenze differenti
Gli amminoacidi possono essere considerati come le unità costitutive con cui organismi diversi possono generare prodotti molto diversi, come
Enzimi, ormoni, anticorpi, trasmettitori, complessi che assorbono la luce nelle piante, flagelli dei batteri, fibre muscolari, piume, ragnatele, corna di rinoceronti, antibiotici e miriadi di altre sostanze con attività biologiche specifiche.
Le proteine più specializzate e varie ?
Gli enzimi, catalizzatori di quasi tutte le reazioni cellulari
Nelle proteine gli amminoacidi sono legati in sequenze lineari caratteristiche, per mezzo dello stesso tipo di legame, quale?
Tipo legame : ammidico
Nome legame ammidico: peptidico tramite NH2-CHR-COO- after disidratazione di una molecola d’acqua
Le proteine sono
Polimeri di amminoacidi in cui ogni residuo è legato ad un altro mediante un caratteristico legame covalente
Lettera di riconoscimento della Lisina
K, prima lettera dopo la L
