BCM 2505 - Intra 2.2 Flashcards

1
Q

Met en relation le pka et le ka

A

pka = -logka

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2
Q

Comment la concentration en proton change si le pH monte?

A

La concentration baisse

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3
Q

Nomme 4 exemples de protéases à cystéines

A
  • cathepsine
  • caspases
  • calpaïne
  • USP (ubiquitin-specific protease)
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4
Q

En pharmaco ,quel problème cause le fait d’avoir une grande variété d’enzymes

A

Elle ont des variétés structurales, ce qui fait varier aussi l’efficacité d’inhibiteurs.

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5
Q

Quelle type de protéase est la papaïne?

A

Une protéase à cystéine

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6
Q

Quel inhibiteur de la papaïne est retrouvé dans des bactéries à la surface du fruit?

A

E-64

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7
Q

Nomme les 2 principaux inhibiteurs à la papaïne.

A

E-64 et l’iodoacétate

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8
Q

Quel est le mécanisme d’une protéase à serine? (4 étapes)

A
  1. attaque Nu du thiolate sur le carbonyl
  2. reformation de la cétone, libérant l’amine
  3. attaque Nu d’une molécule d’eau sur le carbonyl
  4. reformation de la cétone libérant le thiolate
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9
Q

De quoi est composé la triade catalytique d’une protéase à cystéine?

A

Asn, His+ et Cys-

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10
Q

Quelle spécificité possède la papaïne en P2?

A

Phe

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11
Q

Qu’est-ce qui rends la cathepsine B spéciale?

A

Une boucle au dessus de S3’ d’Arg+s ce qui lui donne une activité carboxypeptidate dipeptidique

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12
Q

Que permet le trait spéciale de la cathepsine B?

A

Une spécificité plus précise qui favorise des dipeptides en S1’ et S2’. Si un peptide est étendu en C-Terminal l’enzyme a un très faible kcat/KM. (Exo)

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13
Q

Dans une protéase à zinc, quels résidus coordonnent l’atome de zinc?

A

2 His, 1 Glu et une molécule d’eau

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14
Q

Quel est le mécanisme de la carboxypeptidase à zinc? (3 étapes)

A
  1. Une molécule d’eau coordonnée par un Glu attaque le carbonyl
  2. Ion oxonium est stabilités par le zinc
  3. reformation de la cétone brise le lien peptidique
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15
Q

Nomme 3 traits de la carboxypeptidase à zinc qui permet sa spécificité.

A
  1. Arginine + qui interagit avec C-terminal -
  2. cavité hydrophobe en S1’
  3. atome de zinc qui interagit avec l’ion oxonium
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16
Q

Autre que la catalyse acide base, quel mécanisme de catalyse la carboxypeptidate opère?

A

Un changement de conformation.

17
Q

Quels sont les 3 points communs entre les divers protéases?

A
  1. Un groupe nucléophile qui attaque le carbonyl
  2. une catalyse générale acide base
  3. un donneur de ponts H ou une espèce chargé + pour stabiliser l’ion oxonium.