8 Stoffwechsel Flashcards
kataboler Stoffwechselweg
(catabolic pathway) Abbauender Stoffwechselweg. Stoffwechselweg, bei dem im Verlauf des regulierten, schrittweisen Abbaus organischer Verbindungen Energie frei wird.
anaboler Stoffwechselweg
(anabolic pathway) Anabolismus. Gesamtheit der Stoffwechselprozesse, bei denen unter Energieverbrauch neue, körpereigene Verbindungen synthetisisert werden.
endergone Reaktion
(endergonic reaction) Eine nicht spontan ablaufende chemische Reaktion. Bei einer endergonischen Reaktion ist die Änderung der freien Enthalpie (G) des Systems positiv; es gilt: ?G > 0.
exergone Reaktion
(exergonic reaction) Eine chemische Reaktion, bei der das System insgesamt energieärmer wird. Die Änderung der freien Enthalpie (G) des Systems ist dann negativ und es gilt: ?G
Energiekoppelung
(energy coupling) Im Zellstoffwechsel die Nutzung der im Rahmen einer exergonen Reaktion freigesetzten Energie zur Durchführung einer daran gekoppelten endergonen Reaktion. Beispiele sind die oxidative Phosphorylierung und der aktive Transport.
ATP (Adenosintriphosphat)
(adenosine triphosphate) Ein dreifach phosphoryliertes, adeninhaltiges Nucleosid. In allen lebenden Zellen. Energiefreisetzung bei hydrolytischer Abspaltung des terminalen Phosphats. Die freigesetzte Energie wird zur Durchführung endergonischer Reaktionen in einer Zelle verwendet. Kondensationsprodukt aus Adenin, dem Monosaccharid Ribose und drei Orthophosphorsäureresten. Nucleosidphosphate werden auch als Nucleotide bezeichnet. Adenosinmonophosphat (AMP) besitzt einen und Adenosindiphosphat (ADP) zwei Phosphorsäurereste.
Phosphorylierung
(phosphorylation) Reversible Anbindung eines Phosphatrestes an ein organisches Molekül. Enzymkatalysierte Übertragung von Phosphorsäureresten auf Substrate in Form von Estern oder Anhydriden. In lebenden Systemen wichtige Form der Zustandsregulierung von Proteinen. Phosphorylierungen katalysierende Enzyme bezeichnet man als Kinasen, Phosphatreste hydrolytisch abspaltende Enzyme als Phosphatasen. Phosphorylierung von Metaboliten ist von großer Bedeutung für den Zellstoffwechsel.
Substrat
(substrate) Vielfache Verwendung in verschiedenen Disziplinen. Genaue Bedeutung fachabhängig. (1) Untergrund, auf dem sessile Tiere verankert sind. (2) Die von einem Enzym umgesetzte chemische Verbindung; das Edukt der katalysierten Reaktion. (3) Medium, auf oder in dem Organismen (besonders Mikroorganismen oder Pflanzen) wachsen und aus dem sie Nährstoffe entnehmen. (4) In der Bodenkunde (Pedologie) Ausgangsmaterial für die Bodenbildung. (5) In der Zellbiologie und Histologie „Nährmedium“ oder Untergrundmaterial, auf dem Zellen wachsen und sich vermehren.
aktives Zentrum
(active site) Der Bereich eines Enzymmoleküls, an den ein oder mehrere Substrate gebunden werden können und an dem dann katalytische Prozess ablaufen. Besitzt oft die Form einer Vertiefung (Furche, „Tasche“) auf der Enzymoberfläche.
Cofaktor
(cofactor) Ein niedermolekulares Teilchen (Molekül, Atom oder Ion), das von einem Proteinmolekül oder von einem anderen Molekül, wie DNA, gebunden wird, und für dessen normale physiologische Funktion notwendig ist. Cofaktoren können Induktoren, Corepressoren, Transkriptionsfaktoren oder sogar Proteine oder RNA sein. Oft bezeichnet man diese noch nicht näher biochemisch charakterisierte Substanz einen Cofaktor. Cofaktoren können dauerhaft gebunden oder leicht dissoziabel sein. Siehe auch Coenzym.
Coenzym
(coenzyme) Wirkgruppe (prosthetische Gruppe) eines Enzyms, die an den Proteinanteil (Apoenzym) des Enzyms gebunden ist bzw. ein organischer Cofaktor, der als stöchiometrische Komponente an einer Enzym-katalysierten Reaktion teilnimmt. Die meisten Vitamine wirken im Körper direkt oder in leicht abgewandelter Form als Coenzyme. Daneben gibt es zahlreiche andere, vom Körper selbst synthetisierte Coenzyme.
kompetitiver Inhibitor
(competitive inhibitor) kompetitiver Hemmstoff. Ein Stoff, der die Aktivität eines Enzyms durch Besetzen der aktiven Zentren der Enzymmoleküle hemmt, da er auf diese Weise den Zugang der Substratmoleküle verhindert. Solche Inhibitoren weisen oft strukturelle Ähnlichkeiten mit dem Substrat des Enzyms auf.
nichtkompetitiver Inhibitor
(noncompetitive inhibitor) Hemmstoff eines Enzyms, der dessen Aktivität durch Bindung an eine nicht im aktiven Zentrum gelegene Stelle des Moleküls verringert. Bewirkt eine die katalytische Fähigkeit herabsetzende Konformationsänderung des Enzymmoleküls. Bei der nichtkompetitiven Hemmung ist die Substratbindungsaffinität des Enzyms nicht herabgesetzt.
allosterische Regulation
(allosteric regulation) Regulation der Proteinaktivität durch nicht kovalente Bindung eines in der Regel nieder molekularen Regulatormoleküls (allosterischer Effektor) an einer vom aktiven Zentrum des betreffenden Proteins verschiedenen Stelle. Der Effekt ist häufig an eine Quartärstruktur gebunden (z.B. Tetramere).
Kooperativität
(cooperativity) Bei oligomeren (aus mehreren identischen oder verschiedenen Untereinheiten bestehenden) Proteinen eine Form der Wechselwirkung, bei der die Konformationsänderung einer Untereinheit Konformationsänderungen der anderen Untereinheiten desselben Proteinmoleküls nach sich zieht. Für gewöhnlich wird die Bindungsaffinität oder bei Enzymen die katalytische Aktivität beeinflusst.
