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Genho&Protheo > 4- Estructura funcional de las proteínas > Flashcards

4- Estructura funcional de las proteínas Flashcards

1
Q

Traducción definición

A

Proceso por el cual una secuencia nucleotídica (RNAm) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta una cadena poipeptídica

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2
Q

Componentes del RNAt

A
  • Extremo 3’ ACC: Tiene la secuencia ACC, que es el sitio donde se une el aminoácido.
  • Anticodón: Es complementario al mRNA
  • Lazo T: Reconoce al RNA ribosomal,
  • Lazo D: Contiene dos bases deshidroxiuridina que permiten el reconocimiento por la enzima aminoacil-tRNA sintetasa, que carga al tRNA con el aminoácido adecuado.
  • El último nucleótido del triplete del anticodón no es tan específico
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3
Q

Evitan la unión prematura de las subunidades.

A

40S y 60S están inicialmente separadas y asociadas a factores de iniciación, como eIF3 y eIF6

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4
Q

Complejo de preiniciación lo forman

A
  • La subunidad 40S se asocia con el factor eIF3
  • Incluye la unión de eIF2-GTP y el tRNA de iniciación (Met-tRNAᵢᴹᵉᵗ)
  • eIF1A se ensambla con la subunidad 40S
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5
Q

Este proceso es crucial para el inicio de la traducción.

A

eIF2 requiere GTP para unirse al tRNAᵢᴹᵉᵗ

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6
Q

Este factor actúa para separar las subunidades del ribosoma y evitar que se unan prematuramente hasta que todos los factores de iniciación estén en su lugar.

A

elF6

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7
Q

¿Cómo empieza el complejo de iniciación?

A
  • El complejo de iniciación eIF4E se une al cap 5’ del mRNA, identificando y preparando el mRNA para la traducción.
  • eIF4G interactúa con eIF4E para formar el complejo de iniciación
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8
Q

Función de eIF4A

A

Actúa como una helicasa, desenrollando las estructuras secundarias del mRNA con ATP, permitiendo que el ribosoma escanee el mRNA hasta encontrar tRNA- Met, desplazándose por la región 5´UTR hasta encontrar AUG
-> permite que el ARNm se mantenga lineal

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9
Q

Una vez que el codón de inicio es identificado, el reconocimiento del tRNAᵢᴹᵉᵗ permite _______

A

la unión de la subunidad 60S, formando el ribosoma 80S completo y listo para iniciar la traducción.

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10
Q

Frecuencia de nucleótidos situados en torno al sitio de iniciación de la traducción en proteínas humanas

A

Secuencia Kozak

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11
Q

La secuencia de Kozak _____

A

(5’-ACCAUGG-3’) alrededor del codón de inicio afecta la eficiencia de la traducción. (A y G regiones conervadas)
-> reconocida por la subunidad pequeña del ribosoma (40S), junto con eIF -> ayudando a que el ribosoma identifique el codón de inicio AUG, posteriormente llega 60s empezando la traducción

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12
Q

Una vez que el ribosoma está completamente ensamblado en el sitio de inicio, ________

A

el complejo ribosomal no se disocia hasta que termine la traducción.

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13
Q

Zonas del ribosoma

A

Sitio A: Sitio de aceptación del aminoacil RNAt (corresponde a la lectura del codón)
Sitio P: Sitio donde se elonga la cadena peptídica, se localiza el peptidil-RNAt
Sitio E: Por donde el tRNA sale del ribosoma después de haber transferido su aminoácido.

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14
Q

Pasos de elongación

A

1- El tRNA de iniciación (Met-tRNAᵢᴹᵉᵗ) se encuentra en el sitio P con el primer A.A (metionina).
2- El aminoacil-tRNA correspondiente al siguiente codón entra en el sitio A con ayuda de factores de elongación.
3- La hidrólisis de GTP provoca un cambio conformacional en el ribosoma que asegura la entrada correcta del tRNA.
4- El rRNA cataliza la formación del enlace peptídico entre la metionina y el nuevo aminoácido en el sitio A
5- La hidrólisis de GTP y ATP permite el cambio conformacional del ribosoma, moviendo el tRNA que estaba en el sitio P hacia el sitio E y el tRNA que estaba en el sitio A hacia el sitio P.
6- Este movimiento deja el sitio A libre para el siguiente aminoacil-tRNA, permitiendo que el proceso continúe.

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15
Q

Código genético

A

Compuesto por 3 bases nitrogenadas (tripletes o codones) específicos para cada A.A

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16
Q

Las proteínas son consideradas ________

A

las moléculas que realizan las acciones codificadas por medio de genes
de prot primitivas -> a complejas

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17
Q

Estructura de las proteínas

A
  • Los aminoácidos son las unidades de construcción de las proteínas.
  • Cada aminoácido tiene un átomo de carbono central (carbono alfa) al que se unen cuatro grupos químicos.
  • Los átomos de los A.A se unen mediante enlaces covalentes
  • Al unirse los A.A se pierde una molécula de H2O
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18
Q

Grupos químicos unidos al carbono central:

A
  • Grupo amino (NH₂): Contribuye a la basicidad del aminoácido.
  • Grupo carboxilo (COOH): Confiere acidez al aminoácido.
  • Átomo de hidrógeno (H).
  • Cadena lateral o grupo R: Es la parte variable de cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y su carácter único, ya que varía entre los diferentes aminoácidos.
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19
Q

Cadena lateral o grupo R de los A.A varían según

A

tamaño, forma, hidrofobicidad, carga y reactividad

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20
Q

Estructura primaria de las proteínas

A
  • Arreglo lineal simple
  • Polimerización de aminoácidos
  • Péptidos: Cadenas cortas de A.A unidos por enlaces peptídico (20-30)
  • Polipéptidos: Cadenas más largas de A.A, (>100 - 4000)
  • Tamaño se reporte en Da
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21
Q

Estructura secundaria de las proteínas

A
  • Ocurre en los espacios que se generan después del plegamiento de la proteína
  • Adquiere una estructura espiral en ausencia de enlaces no covalentes
  • Cuando se estabilizan los puentes de H+ en algunos residuos, se adquiere las estructuras (elementos de soporte interno)
    Hélices alfa y hojas beta
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22
Q

Hélices alfa (α) caract

A
  • El átomo carbonil- O2 de cada péptido está unido por puentes de H+ al átomo amino-H+
  • Todos los puentes de H+ están orientados en la misma dirección, contribuyendo a la estructura helicoidal.
  • Grupos R en los extremos, afectando su hidrosolubilidad o hidrofobicidad.
  • 3.6 residuos de A.A por cada giro completo de la hélice
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23
Q

Hojas beta (β) o láminas beta

A
  • Hebras paralelas de dos cadenas de A.A formadas por puentes de hidrógeno entre el grupo N-H y el grupo C=O
  • Consiste en hebras cortas (5-8 residuos)
  • La dirección de las hebras puede ser paralela o antiparalela (determinada por el enlace peptídico)
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24
Q

Las estructuras secundarias pueden formar ____

A

giros entre 3 o 4 residuos, localizados en la base de la prot
-> formados por puentes de H+ entre los residuos
-> permiten presentar estructuras más compactadas

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25
Q

Estructura terciaria de las proteínas

A
  • Se refiere a la disposición tridimensional de una proteína
  • Estabilizada por interacciones hidrofóbicas de las cadenas laterales no polares
  • Las cadenas laterales polares pueden formar puentes de H+
  • La estructura terciaria mantiene a las hélices alfa y láminas beta de la estructura secundaria compactadas juntas
  • Confiere a la proteína sus propiedades biológicas
26
Q

Estructura terciaria (Motivos) qué es

A
  • Son combinaciones de estructuras secundarias que forman patrones reconocibles dentro de la estructura terciaria de las proteínas.
  • Pueden llegar a ser muy particulares e identificables en las prot
27
Q

EJ: de motivos

A
  • Los dedos de zinc son un tipo de motivo estructural presente en moléculas de unión al DNA.
  • Incluye tres elementos de estructura secundaria: una hélice alfa y dos hebras beta en orientación antiparalela.
  • La estructura adopta una forma que se asemeja a un “dedo” que se une al ion de zinc (Zn²⁺) a través de residuos específicos, como histidina (His) y cisteína (Cys)
28
Q

Motivos caract

A
  • Formada por dos hélices alfa que se enrollan una alrededor de la otra
  • Estabilización mediante interacciones hidrofóbicas, la estructura tiene un patrón repetitivo de siete aminoácidos (heptad) -> residuos contribuyen a estabilidad
  • La hélice superenrollada tiene propiedades anfipáticas, lo que sign que posee regiones hidrofóbicas e hidrofílicas
29
Q

Posiciones de aminoácidos hidrofóbicos:

A

Posición 1: Incluye A.A hidrofóbicos como valina, alanina y metionina.
Posición 4: También es hidrofóbica, comúnmente ocupada por leucina

30
Q

Unión de diferentes motivos forman

A

dominios (globular-distal y fibroso-proximal) -> HA (2 hélices alfa y hebras beta)
-> lo va a determinar su función, los dominios determinan funciones que se hacen en cada región

31
Q

Caract. de los dominios

A
  • Son subdivisiones dentro de la estructura terciaria
  • Cada dominio suele consistir en una región de entre 100 a 150 A.A, que incluye diversas combinaciones de motivos
  • Pueden estar caracterizadas por alguna característica estructural: abundancia de un A.A en particular, la presencia de secuencias conservadas o un motivo específico como los “dedos de zinc”.
32
Q

Estructura cuaternaria caract

A
  • No todas las proteínas la presentan
  • Estructuras multiméricas (consiste en dos o más subunidades proteicas)
  • Ensamblajes macromoleculares
33
Q

Ensamblajes macromoleculares

estructura cuaternaria

A
  • Es el nivel más alto de organización de proteínas
  • Contienen 10 o cientos de cadenas polipeptídicas
    -> Ej: cápsides de virus, filamentos del citoesqueleto y maquinaria transcripcional.
34
Q

Plegamiento caract

A
  • Los péptidos se sintetizan durante el proceso de traducción del mRNA.
  • La célula se asegura de que las proteínas se plieguen correctamente
  • Ya que un plegamiento incorrecto resulta en la pérdida de actividad biológica.
35
Q

Chaperonas moleculares:

A

Como las Hsp-70 (presentes en el citosol y la matriz mitocondrial), ayudan al correcto plegamiento de otras proteínas.
-> Evitan la degradación prematura de las proteína

36
Q

Mecanismo de Hsp-70

A
  • La chaperona Hsp-70 se une a las proteínas en proceso de plegamiento en presencia de ATP.
  • A medida que el ATP se hidroliza a ADP, Hsp-70 ayuda a la proteína a alcanzar una conformación parcialmente plegada.
  • Tras el intercambio de ADP por ATP, la proteína puede alcanzar su conformación final correctamente plegada.
37
Q

Una vez sintetizadas, las proteínas pueden sufrir

A

modificaciones que alteran su actividad, ubicación celular y estabilidad.
-> Modificaciones postraduccionales:

38
Q

Acetilación

A
  • Controla su duración en la célula.
  • Las proteínas que han perdido sus grupos acetilo (des-acetiladas) se degradan rápidamente mediante proteasas
    -> en Lys, activa o inhibe proteínas
39
Q

Unión de colas lipídicas a residuos

A

Funcionan como ancla para mantener la proteína en la membrana

40
Q

Fosforilación específica para

A

Tyr, Ser, Thr -> por cinasas y lo quitan fosfatasas
Ciclo celular y apoptosis

41
Q

Metilación específica para

A

Lys

42
Q

Hidroxilación específica para

A

Pro, Lys, Asp -> común en colágeno: mediada por hidroxilación, se vuelve termoestable

43
Q

Carboxilación específica para

A

Glu -> factores de coagulación -> prot dependiente Vit K

44
Q

Esencial para el buen funcionamiento celular

A

Balance proteico
-> promedio de vida de una prot de min hasta años (prot en ojo)

45
Q

Métodos de degradación

A
  • Lisosomas: realiza la degradación de proteínas extracelulares tomadas por la cx u organelos viejos
  • Ubiquitinación: método de degradación en el citosol, se agrega a la prot un polipept (ubiquitina) marcando para degradación el cual es reconocido por el proteasoma
46
Q

Pasos de ubiquitinación

A

E1: enzima activadora de ubiquitina
E2: transfiere a la ubiquitina activada hacia la enzima conjugante
E3: Ubiquitina ligasa -> la une a prot
-> si no está fosforilada previene degradación por proteasoma

47
Q

Tipos de prot según su función

A
  • Estructurales: confiere estructura
  • Transporte: Controlan el flujo de materiales a través de la membrana celular,
  • Reguladoras: Actúan como sensores o reguladores, controlando la función de otras proteínas o regulando la expresión de genes
  • Señalización: Transmiten señales desde el exterior al interior de la célula. Ej: receptores de membrana
  • Motoras: Involucradas en la motilidad celular
48
Q

caract de prot. estructurales

A
  • 2 caras
  • Membrana plasmática: cara interna (citosol), cara externa (exoplasma)
  • Membrana mitocondrial: interna (MM), externa (espacio intermembranal)
    -> formadas por lípidos y prot, membrana mitocondrial 76% prot, membrana de mielina 18% de prot
49
Q

Tipos de prot de membrana

A
  • Transmembranales o integrales: 3 segmentos, bicapa lipídica, superficie hidrofílica, dominios de membrana (una o más a hélices y >beta)
  • Unidas a lípidos: unidas covalente a la bicapa, cadena polipet. no entra en la bicapa
  • Periféricas: Sin interacción con núcleo hidrofóbico o bicapa, unidas a prot integrales, pueden estar en citosol o exoplasma
50
Q

Proteínas estructurales
citoesk

A

red grande de fibras proteicas y otras moléculas que determinan la forma y estructura de las cx del cuerpo
-> organiza las estructuras de orgánulos y otras sustancias en el líquido dentro de las cx

51
Q

Citoesk formado por

A
  • Microfilamentos de actina: 8-9 nm
  • Microtúbulos: 24 nm, paredes formadas por protofilamentos
  • Filamentos intermedios: 10 nm cada unidad
52
Q

Proteínas de transporte

A
  • Controla flujo de moléculas a través de membrana, (permeable y selectiva)
    Entra iones, glucosa, A.A, lípidos
    Permanece metabolitos intermedios
    Sale elementos de desecho
53
Q

Importancia de prot de transporte

A
  • Mantiene pH, procesos fisiológicos
  • Transporta glucosa, iones y más
    Difusión pasiva -> gases , moléculas polares sin carga, moléculas hidrofóbicas pequeñas, sin e-
    Impermeable -> iones y moléculas polares de >tamaño
54
Q

Proteínas de transporte transmembranales

A
  • Bombas de ATP: Utilizan energía para mover iones y moléculas pequeñas en contra de un gradiente de concentración o potencial eléctrico (transporte activo.)
  • Canales iónicos: Permiten el paso de agua, iones específicos y otras moléculas pequeñas a través de la membrana mediante difusión facilitada, moviéndose “a favor” de su gradiente; se abren en respuesta a señales específicas, como estímulos químicos o eléctricos
  • Transportadores
55
Q

Proteínas de transporte transmembranales
Transportadores (una porción en contacto con el exterior y la otra con el interior de la cx)

A
  • Uniportador: Un solo tipo de molécula (GLUT1)
  • Simportador: Transporta dos moléculas o iones dif en la misma dirección; permite el ingreso de una molécula en contra de su gradiente de concentración aprovechando el mov de otra a favor de su gradiente (cotransporte).
  • Antiportador: Mueve dos moléculas o iones diferentes en direcciones opuestas, tmbn realiza cotransporte, usando el gradiente de una molécula para mover otra en dirección contraria a su gradiente
56
Q

Prot con función motora

A
  • Estas proteínas pueden transducir energía en movimiento (lo hacen a través de hidrólisis de ATP)
  • Tienen la capacidad de unirse y trasladarse a lo largo de filamentos del citoesqueleto, ácidos nucleicos o complejos proteicos
57
Q

Tipos de movimiento
Prot con función motora

A
  • Lineales: Involucran el ensamblaje de proteínas como miosinas, quinesinas y dineínas
  • Circulares: como el flagelo bacteriano
58
Q

Ej de moléculas con mov lineales

A

DNA y RNA pol, ribosomas mediante GTP y kinesinas para el transporte de vesículas y cromosomas durante mitosis

59
Q

Caract. de prot función reguladora

A
  • Mecanismo -> regulación alostérica
  • Cambio en la estructura 3° o 4° como resultado de la interacción ligando-sustrato
  • Ya sea para activar o inhibir
  • Regulan procesos metabólicos

TATA, FT y promotores

60
Q

Tipos de regulación alostérica

A
  • Regulación alostérica cooperativa -> la unión de un ligando afecta la unión de posteriores ligando
  • Cooperativa -> se activa la señal
  • Negativa -> inhibe

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