3. Enzymes et coenzymes

Question 1

molécule qui a la capacité de stimuler une réaction chimique

Answer 1

enzyme

Question 2

demi-vie d’une liaison peptidique in vitro

Answer 2

20 ans

Question 3

comment augmenter la vitesse de la réaction chimique

Answer 3

augmenter la température
augmenter la concentration des réactifs
utiliser un catalyseur

Question 4

v ou f, les enzymes sont des catalyseurs biologiques

Answer 4

vrai

Question 5

pour que les substrats se transforment en produits, il faut passer par quoi

Answer 5

un état de transition qui doit être franchi (énergie d’activation)

Question 6

explique l’énergie d’activation

Answer 6

les molécules doivent s’orienter correctement (deltaS négatif : diminution du désordre) et que pour favoriser les contacts entre molécules, il faut favoriser leur mouvement (deltaH positif : donne de la chaleur/enthalpie)

deltaG = deltaH - TdeltaS

Question 7

une réaction chimique qui génère bcp de désordre est-elle spontanée

Answer 7

oui

Question 8

si les substrats ont une énergie libre plus basse que les produits, la réaction est favorable ou défavorable

Answer 8

défavorable. On veut que les produits aient une énergie libre plus basse que les substrats

Question 9

v ou f, un catalyseur change l’énergie libre des réactifs et des produits

Answer 9

faux, diminue l’énergie requise pour atteindre l’état de transition (réduit la barrière énergétique de la réaction chimique)

Question 10

en présence du nickel, l’éthylène passe à quoi plus rapidement (hydrogénation de l’éthylène)

Answer 10

éthane (surface métallique stimule la réaction)

Question 11

v ou f, les enzymes sont spécifiques pour un type de réaction et un type de substrat bien précis

Answer 11

vrai

Question 12

les catalyseurs sont de quelle nature

Answer 12

protéique ou ribonucléique

Question 13

les catalyseurs agissent dans quelles conditions

Answer 13

pH, T, physiologiques

Question 14

les enzymes forment un complexe avec leur substrat par quel type de liaison

Answer 14

non covalente (il y a un domaine au sein de l’enzyme qui accomode très bien un substrat)

Question 15

enzyme qui clive d’autres protéines (lien peptidique) selon leur séquence en acides aminés

Answer 15

chymotrypsine

Question 16

v ou f, plusieurs réaction biochimiques se produiraient quand même de manière spontanée en absence d’enzyme

Answer 16

faux, ne se produiraient jamais

Question 17

aujourd’hui % des lessives qui contiennent des enzymes

Answer 17

90%

Question 18

lorsqu’on atteint l’équilibre d’une réaction chimique, comment sont les concentrations des produits et des substrats

Answer 18

stables

Question 19

décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps

Answer 19

vitesse

Question 20

v ou f, la vitesse et la concentration des substrats diminue au fur et à mesure que la vitesse et la concentration des produits augmente

Answer 20

vrai

Question 21

lorsque V1 = V-1, on dit que le système est

Answer 21

à l’équilibre

Question 22

les vitesses initiales dépendent des produits ou des réactifs

Answer 22

réactifs, au début de la réaction, on a seulement nos réactifs !

Question 23

décrivent les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre, et donc la tendance qu’à la réaction à se produire

Answer 23

constantes de réaction

Question 24

comment trouver la constante d’équilibre

Answer 24

Question 25

constante d'équilibre pour une réaction générique jA + kB (réversible) lC + mD

Question 26

la vitesse de réaction est proportionnelle à la fréquence avec laquelle les molécules réagissantes peuvent se rencontrer, donc...

Answer 26

Question 27

lorsqu'on a une réaction chimique avec 2 substrats dont 1 en très grande concentration, la réaction chimique est dictée par le réactif le plus ou le moins abondant

Answer 27

le moins abondant

Question 28

substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)

Answer 28

substrat/cosubstrat [S]

Question 29

substance résultant de l'action de l'enzyme (réversibilité)

Answer 29

produit/coproduit [P]

Question 30

v ou f, les constantes réactionnelles (k1 et k-1) sont égales

Answer 30

faux

Question 31

pendant la réaction, V1 diminue ou augmente

Answer 31

diminue, parce que [S] diminue

Question 32

pendant la réaction V2 augmente ou diminue

Answer 32

augmente parce que [P] augmente

Question 33

les proportions de [S] et de [P] à l'équilibre sont une constante du système. Équation k équilibre

Answer 33

Question 34

intermédiaire réactionnelle formé suite à E + S

Answer 34

complexe ES - liaison non covalente à l'endroit approprié du site actif

Question 35

vitesse de réaction

Answer 35

vitesse d'apparition du produit en fonction du temps

Question 36

ordre de la réaction

Answer 36

somme des exposants de la réaction

Question 37

v ou f, un catalyseur est regénéré à la fin de la réaction

Answer 37

vrai

Question 38

la formation du complexe ES éloigne ou rapproche les réactifs

Answer 38

rapproche les réactifs

Question 39

intermédiaires métastables (diminue E d'activation)

Answer 39

enzyme stabilise, grâce aux différentes chaines latérales des différents aa différents états transitionnels

Question 40

lorsqu'on augmente la concentration de substrat, la vitesse de réaction augmente ou diminue

Answer 40

augmente

Question 41

la vitesse est linéaire au début de la réaction, car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n'est pas limitante (au début de la réaction - réaction inverse ne peut pas avoir lieu)

Answer 41

état stationnaire

Question 42

pour une réaction simple, sans limite dans la quantité de substrat, quelle relation existe-t-il entre la vitesse de réaction et la concentration de l'enzyme

Answer 42

linéaire V est proportionnelle à [E]

Question 43

lorsque l'enzyme est saturée en substrat, la vitesse dépend seulement de quoi et l'étape limitante devient quoi

Answer 43

concentration en enzyme. L'étape limitante = ES en E + P conversion du complexe ES en enzyme libre et le produit. toute

Question 44

si j'ai deux fois plus d'enzyme, comment est la courbe de l'apparition de produits en fonction du temps

Answer 44

vitesse initiale = 2x plus grande

Question 45

si on est en pseudo ordre 1, comment est la concentration des substrats vs enzymes

Answer 45

[S] >>>> [E]

Question 46

steady state assumption

Answer 46

la vitesse de la réaction dépend de la dissociation de ES en enzyme libre et en produit

Question 47

mesure du nombre d'événements catalytiques par seconde par site actif

Answer 47

constante catalytique

Question 48

en condition de [S] saturante, la vitesse initiale = ?

Answer 48

vitesse de réaction enzymatique maximale (Vmax)

Question 49

Équation de Michaelis-Menten : permet de déterminer la vitesse initiale en fonction des concentrations de substrats du système

Answer 49

Km = [S] donnant V0 =Vmax/2 donc constante qui représente la quantité de substrat pour avoir la moitié de la vitesse maximale

Question 50

un grand Km représente une faible ou une grande affinité entre une enzyme et son substrat

Answer 50

une faible affinité. Il faut atteindre de grosses concentrations de substrats

Question 51

pour une enzyme ayant un Km faible, la formation du complexe ES est favorisée ou défavorisée

Answer 51

favorisée. V max est atteint à faible concentration du substrat

Question 52

équation de la constante de Michaelis

Answer 52

Question 53

particularité de l'équation de Lineweaver-Burk

Answer 53

c'est une droite

Question 54

Si on assume que l’étape limitante de la réaction est déterminée par K2, donc K2<<<

Answer 54

Km= K-1/K1 (correspond à la dissociation du complexe enzyme-substrat en son enzyme libre et le substrat)

Question 55

Pour l’équation Km=K-1/K1, si on dit que Km est faible, qu’est-ce qui est favorisé

Answer 55

La formation du complexe ES

Question 56

Pour l’équation Km=K-1/K1, si on dit que Km est faible, le Vmax est atteint à haute ou faible concentration du substrat

Answer 56

Faible concentration

Question 57

Pour l’équation Km=K-1/K1, si on dit que Km est élevé, qu’est-ce qui est favorisé

Answer 57

La dissociation du complexe ES

Question 58

Concernant l’équation de Lineweaver-Burk, selon la forme y=mx+b, définis les différents paramètres

Answer 58

Question 59

Sachant que le Km de l’ADN pour le méthanol est de 20mM et que le Km de l’ADN pour l’éthanol est de 1 mM, lequel est un meilleur substrat

Answer 59

L’éthanol (Km plus faible) Km = K-1/K1

Question 60

Comment est-ce que le pH influence l’enzyme

Answer 60

Il ionise des a.a au site catalytique de l’enzyme Change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire

Question 61

V ou f, les enzymes opèrent à un pH optimal

Answer 61

Vrai (pH optimal) VARIE EN FONCTION DE L’ENZYME

Question 62

Deux valeurs qui changent en fonction du pH

Answer 62

Vmax et Km

Question 63

Deux effets de la température sur les réactions enzymatiques

Answer 63

T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande) T augmente la dénaturation de l’enzyme alors T optimale = intersection des courbes

Question 64

Température optimale pour les enzymes humaines

Answer 64

37 degrés

Question 65

Temperature optimale pour les enzymes d’archaebacteries

Answer 65

72 degrés

Question 66

Cavité ou crevasse permettant la liaison du ou des substrats de la réaction où les chaînes latérales de quelques résidus (a.a) vont participer à la réaction chimique

Answer 66

Site actif

Question 67

Petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes

Answer 67

Ligand

Question 68

Site de l’enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

Answer 68

Site allostérique/modulateur

Question 69

Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas)

Answer 69

Inhibiteur

Question 70

Famille d’enzyme : ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène

Answer 70

Oxydoreductases

Question 71

Familles d’enzymes : transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats

Answer 71

Transferases

Question 72

Familles d’enzymes : réactions de changement structurel ; chimique ou optique

Answer 72

Isomérases

Question 73

Familles d’enzymes : réaction d’addition de 2 substrats (requiert d’énergie)

Answer 73

Ligases (synthétases)

Question 74

Familles d’enzymes : L-Alanine vers D-Alanine par alanine racénase

Answer 74

Isomérases

Question 75

Particularités des a.a importants au site actif

Answer 75

a.a polaires et pouvant être chargés (deux acides, histidine, cysteine, tyrosine, lysine, arginine, serine)

Question 76

Mécanisme le plus fréquent dans la catalyse enzymatique

Answer 76

Catalyse acide-base

Question 77

Composé qui relâche facilement un proton = acide ou base

Answer 77

Acide

Question 78

Catalyse acide-base : joue un rôle essentiel pour favoriser les intermédiaires métastables

Answer 78

Chaînes latérales des a.a polaires/ionisables (résidus) de l’enzyme au site catalytique

Question 79

3 protéases

Answer 79

Chymotrypsine Trypsine Élastase

Question 80

Spécificité de substrat de la chymotrypsine

Answer 80

Phe, Tyr, Trp (aromatiques)

Question 81

Spécificité de la trypsine

Answer 81

Lys, Arg (dibasiques)

Question 82

V ou f, la trypsine brise le lien peptidique de l’HIS

Answer 82

Faux

Question 83

Spécificité de l’elastase

Answer 83

Gly ou Ala (petits et non polaires)

Question 84

La spécificité des enzymes (substrats) dépend de ?

Answer 84

Forme de la pochette, nature des forces

Question 85

V ou f : Les enzymes ont toujours une spécificité absolue pour une seule réaction et un seul substrat

Answer 85

Faux

Question 86

4 façons pour les enzymes d’être multifonctionelles

Answer 86

1) plusieurs réactions enzymatiques se suivent : substrat devient ce qui est utilisé pour la prochaine réaction enzymatique et ainsi de suite 2) complexe : les enzymes se lient par des liaisons covalentes ou non pour se rapprocher les unes des autres 3) les enzymes se lient à une protéine d’échafaudage - permet aux enzymes d’être proches physiquement 4) les enzymes se retrouvent sur le même polypeptide - protéine complexe avec plusieurs domaines (différents sites catalytiques)

Question 87

Réactions enzymatiques ne pouvant être décrites par des équations simples de Michaelis-Menten

Answer 87

1- plusieurs substrats 2-plusieurs étapes 3-réactions coopératives ou modulées de façon allostérique

Question 88

Mécanisme des réactions enzymatiques à 2 substrats : explique les réactions séquentielles de type ordonnée

Answer 88

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire

Question 89

Mécanisme des réactions enzymatiques à 2 substrats : explique les réactions séquentielles de type aléatoires

Answer 89

Le substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

Question 90

Mécanismes de réactions enzymatiques à 2 substrats : explique les réactions ping-pong

Answer 90

Liaison premier substrat avec l’enzyme libère un premier produit. Liaison du deuxième substrat avec l’enzyme libère un 2e produit pour ensuite avoir l’enzyme libre