1. Structure des acides aminés Flashcards by Rhode-Malaure Pierre

Unités de base formant les protéines

Acides aminés

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A quelle formule chimique générale correspond la structure des a.a

Carbone alpha, fonction acide (COOH) + fonction amine (NH2) + chaîne latérale (groupe R) + H

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V ou f, le pH n’affecte pas le degré d’ionisation des acides aminés

Faux, les protons peuvent être relâchés et accommodés au sein de la protéine en fonction du pH.

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Groupement fonctionnel autour du carbone alpha qui varie

Chaîne latérale (groupe R)

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Les a.a sont ______ : elles ont un caractère basique par leur groupement amine et acide par leur groupement carboxyle

Amphoterique

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Étant donne que le carbone alpha est asymétrique, on dit de lui qu’il est un centre

Chiral

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Dans les proteines, on retrouve seulement les a.a de quelle forme chirale?

Forme L (sens des aiguilles d’une montre selon CORN)

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Nombre de différents acides aminés

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Les propriétés des acides aminés sont déterminées par quel groupement fonctionnel

Chaîne latérale R

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Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale

Chaîne latérale hydrophobe (non polaire)

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Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale

Chaîne latérale polaire (non chargée)

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Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale

Chaîne latérale hydrophobe (non polaire)

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Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale

Chaîne latérale polaire (non chargée)

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Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale

Chaîne latérale polaire basique (+)

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Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale

Chaîne latérale polaire acide (-)

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Point commun entre l’acide aspartique et l’acide glutamique concernant un de leur groupement qui leur donne leur nom

Contiennent un groupement carboxylique

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Trouve le type d’acide aminé : non polaire, interaction faible ou nulle avec l’eau

Hydrophobes

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2 caractéristiques particulières concernant la structure des acides aminés hydrophobes (nous permet de les reconnaitre)

Cycles aromatiques et chaînes d’hydrocarbures

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Les chaînes latérales hydrophobes formant la structure de la protéine sont vers l’intérieur. Pourquoi?

Minimiser l’interaction avec le solvant

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Trouve le type d’a.a : interaction des groupements fonctionnels avec l’eau

A.a polaires non chargées et chargés

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Type d’a.a pouvant également se retrouver à l’intérieur dans la structure d’une protéine, mais si des ponts H sont possibles

Acides amines polaires (chargés et non chargés)

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Acide aminé ayant H comme chaîne latérale, pas particulièrement hydrophobe ni polaire

Glycine

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Type d’a.a : leur groupement sont, dans la plupart des cas, non ionisables et ne participent pas aux réactions chimiques

Acides aminés hydrophobes

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Nom du groupement de l’histidine qui peut gagner ou perdre un proton en fonction du pH

Groupement imidazole

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Autour d’un pH physiologique (7,2), on retrouve une mixture d’histidine ionisée et non ionisée sur l’azote de la chaîne latérale, dans quels types pouvons-nous classer cet a.a ?

Polaire chargée et polaire non chargée

Petit, seul a.a non chiral

Glycine

V ou f, glycine = hydrophobe

Faux, non hydrophobe

V ou f, glycine = non-charge

Vrai

Dans quel type d’a.a pouvons nous mettre la glycine

A.a polaire ou hydrophobe

A.a qui possède la plus petite chaîne latérale, le carbone alpha ne possède pas 4 groupements différents autour de lui

Glycine

Type d’a.a : chaîne latérale = chargée a pH physiologique, les a.a forment des contacts avec le solvant

A.a polaires chargés

Nomme les 2 a.a polaires chargés (-) ACIDES

Aspartate et glutamate

Nomme les 2 a.a polaires chargés (+) BASIQUES

Lysine et arginine

Point d’inflexion de la courbe de titrage du groupe ionisable

PKa

Lorsqu’on réalise un titrage, on débute avec une solution acide ou basique

Acide (pH faible - beaucoup de H + - se rapproche de 0)

Quelle est l’équation d’Hendersson-Hasselbalch

Le pH = pKa + log ([base conjuguée] / [acide] )

Terme : pH où l’a.a est électriquement neutre (autant de charges positives que négatives)

Point isoélectrique (zwitterion)

Formule pour trouver le point isoélectrique si 2 fonctions ionisables

Le pI = (pKa1 + pKa2) / 2

Formule pour trouver le point isoélectrique si diacide

Le pI = (pKa 1 + pKa 2) / 2

Formule pour trouver le point isoélectrique si dibasique

Le pI = (pKa 2 + pKa 3) / 2

Chaque a.a contient au moins combien de groupements ionisables

Au moins 2 groupements

Quel groupement fonctionnel a une plus faible affinité pour son propre proton? Relâche un proton plus facilement en solution (titrage)

Groupement carboxyle

Qu’est ce qui varie entre les a.a?

La structure de la chaîne latérale (R)

V ou f, le nombre de pKa correspond au nombre de groupements ionisables

Quel est le premier groupe ionisable pour tous les a.a

Carboxyle !!! (Son pKa est autour de 2 pour tous les 20 a.a)

Comment nomme-t-on un cycle avec 2 groupements azotes (histidine)

Imidazole

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : cysteine

8,4

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Tyrosine

10,5

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Acide aspartique

3,9

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Acide glutamique

4,1

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Lysine

10,5

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Arginine

Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Histidine

Quel est l’ordre d’ionisation pour les deux acides ?

1) carboxyle 2) chaîne latérale 3) amine

Quel est l’ordre d’ionisation pour les deux basiques polaires ? (Lysine et arginine)

1) carboxyle 2) amine 3) chaîne latérale R

Par quel lien les a.a sont-ils liés entre eux dans une proteine

Lien covalent

Comment former un dipeptide ?

Condensation de 2 a.a (carboxyle devient un carbonyle et vient se lier au N de l’amine)

Courte chaîne d’a.a (<50)

Polypeptides

Polypeptides longs ayant une structure tridimensionnelle définie

Protéines

Comment appelle-t-on les a.a ayant perdus leur fonction acide et amine du a la formation du lien peptidique

Résidu

La première extrémité d’un peptide est N ou C terminale ?

N terminale (débute par un NH3+), c’est la fin du peptide qui est C terminale (termine par COO-)

Pour chaque position dans une chaîne d’a.a, il y a combien de possibilités

Trouve le nombre de possibilités selon la longueur de l’acide aminé si c’est un dipeptide ?

20 possibles x 20 possibles = 400 possibilités

Associe la description à la bonne structure de protéine : arrangement linéaire des a.a

Structure primaire

Associe la description à la bonne structure de protéine : formations locales de structures 3D à plusieurs a.a

Structure secondaire

Associe la description à la bonne structure de protéine : assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle (sous unités)

Structure quaternaire