1. Structure des acides aminés Flashcards
Unités de base formant les protéines
Acides aminés
A quelle formule chimique générale correspond la structure des a.a
Carbone alpha, fonction acide (COOH) + fonction amine (NH2) + chaîne latérale (groupe R) + H
V ou f, le pH n’affecte pas le degré d’ionisation des acides aminés
Faux, les protons peuvent être relâchés et accommodés au sein de la protéine en fonction du pH.
Groupement fonctionnel autour du carbone alpha qui varie
Chaîne latérale (groupe R)
Les a.a sont ______ : elles ont un caractère basique par leur groupement amine et acide par leur groupement carboxyle
Amphoterique
Étant donne que le carbone alpha est asymétrique, on dit de lui qu’il est un centre
Chiral
Dans les proteines, on retrouve seulement les a.a de quelle forme chirale?
Forme L (sens des aiguilles d’une montre selon CORN)
Nombre de différents acides aminés
20
Les propriétés des acides aminés sont déterminées par quel groupement fonctionnel
Chaîne latérale R
Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale
Chaîne latérale hydrophobe (non polaire)
Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale
Chaîne latérale polaire (non chargée)
Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale
Chaîne latérale hydrophobe (non polaire)
Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale
Chaîne latérale polaire (non chargée)
Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale
Chaîne latérale polaire basique (+)
Identifies les a.a et leur type de chaîne latérale
Chaîne latérale polaire acide (-)
Point commun entre l’acide aspartique et l’acide glutamique concernant un de leur groupement qui leur donne leur nom
Contiennent un groupement carboxylique
Trouve le type d’acide aminé : non polaire, interaction faible ou nulle avec l’eau
Hydrophobes
2 caractéristiques particulières concernant la structure des acides aminés hydrophobes (nous permet de les reconnaitre)
Cycles aromatiques et chaînes d’hydrocarbures
Les chaînes latérales hydrophobes formant la structure de la protéine sont vers l’intérieur. Pourquoi?
Minimiser l’interaction avec le solvant
Trouve le type d’a.a : interaction des groupements fonctionnels avec l’eau
A.a polaires non chargées et chargés
Type d’a.a pouvant également se retrouver à l’intérieur dans la structure d’une protéine, mais si des ponts H sont possibles
Acides amines polaires (chargés et non chargés)
Acide aminé ayant H comme chaîne latérale, pas particulièrement hydrophobe ni polaire
Glycine
Type d’a.a : leur groupement sont, dans la plupart des cas, non ionisables et ne participent pas aux réactions chimiques
Acides aminés hydrophobes
Nom du groupement de l’histidine qui peut gagner ou perdre un proton en fonction du pH
Groupement imidazole
Autour d’un pH physiologique (7,2), on retrouve une mixture d’histidine ionisée et non ionisée sur l’azote de la chaîne latérale, dans quels types pouvons-nous classer cet a.a ?
Polaire chargée et polaire non chargée
Petit, seul a.a non chiral
Glycine
V ou f, glycine = hydrophobe
Faux, non hydrophobe
V ou f, glycine = non-charge
Vrai
Dans quel type d’a.a pouvons nous mettre la glycine
A.a polaire ou hydrophobe
A.a qui possède la plus petite chaîne latérale, le carbone alpha ne possède pas 4 groupements différents autour de lui
Glycine
Type d’a.a : chaîne latérale = chargée a pH physiologique, les a.a forment des contacts avec le solvant
A.a polaires chargés
Nomme les 2 a.a polaires chargés (-) ACIDES
Aspartate et glutamate
Nomme les 2 a.a polaires chargés (+) BASIQUES
Lysine et arginine
Point d’inflexion de la courbe de titrage du groupe ionisable
PKa
Lorsqu’on réalise un titrage, on débute avec une solution acide ou basique
Acide (pH faible - beaucoup de H + - se rapproche de 0)
Quelle est l’équation d’Hendersson-Hasselbalch
Le pH = pKa + log ([base conjuguée] / [acide] )
Terme : pH où l’a.a est électriquement neutre (autant de charges positives que négatives)
Point isoélectrique (zwitterion)
Formule pour trouver le point isoélectrique si 2 fonctions ionisables
Le pI = (pKa1 + pKa2) / 2
Formule pour trouver le point isoélectrique si diacide
Le pI = (pKa 1 + pKa 2) / 2
Formule pour trouver le point isoélectrique si dibasique
Le pI = (pKa 2 + pKa 3) / 2
Chaque a.a contient au moins combien de groupements ionisables
Au moins 2 groupements
Quel groupement fonctionnel a une plus faible affinité pour son propre proton? Relâche un proton plus facilement en solution (titrage)
Groupement carboxyle
Qu’est ce qui varie entre les a.a?
La structure de la chaîne latérale (R)
V ou f, le nombre de pKa correspond au nombre de groupements ionisables
V
Quel est le premier groupe ionisable pour tous les a.a
Carboxyle !!! (Son pKa est autour de 2 pour tous les 20 a.a)
Comment nomme-t-on un cycle avec 2 groupements azotes (histidine)
Imidazole
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : cysteine
8,4
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Tyrosine
10,5
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Acide aspartique
3,9
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Acide glutamique
4,1
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Lysine
10,5
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Arginine
12
Trouve le pKa de la chaîne latérale de : Histidine
6
Quel est l’ordre d’ionisation pour les deux acides ?
1) carboxyle 2) chaîne latérale 3) amine
Quel est l’ordre d’ionisation pour les deux basiques polaires ? (Lysine et arginine)
1) carboxyle 2) amine 3) chaîne latérale R
Par quel lien les a.a sont-ils liés entre eux dans une proteine
Lien covalent
Comment former un dipeptide ?
Condensation de 2 a.a (carboxyle devient un carbonyle et vient se lier au N de l’amine)
Courte chaîne d’a.a (<50)
Polypeptides
Polypeptides longs ayant une structure tridimensionnelle définie
Protéines
Comment appelle-t-on les a.a ayant perdus leur fonction acide et amine du a la formation du lien peptidique
Résidu
La première extrémité d’un peptide est N ou C terminale ?
N terminale (débute par un NH3+), c’est la fin du peptide qui est C terminale (termine par COO-)
Pour chaque position dans une chaîne d’a.a, il y a combien de possibilités
20
Trouve le nombre de possibilités selon la longueur de l’acide aminé si c’est un dipeptide ?
20 possibles x 20 possibles = 400 possibilités
Associe la description à la bonne structure de protéine : arrangement linéaire des a.a
Structure primaire
Associe la description à la bonne structure de protéine : formations locales de structures 3D à plusieurs a.a
Structure secondaire
Associe la description à la bonne structure de protéine : assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle (sous unités)
Structure quaternaire
