2.1 Structure primaire des protéines

Question 1

terme : arrangement linéaire des acides aminés

Answer 1

structure primaire

Question 2

terme : formation locale de structures tridimensionnelles impliquant plusiers A.A

Answer 2

structure secondaire

Question 3

terme : assemblage de plusieurs structures secondaires en motifs protéiques formant la configuration native de la protéine

Answer 3

structure tertiaire

Question 4

terme : assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle

Answer 4

structure quaternaire

Question 5

que se passe-t-il pour former un dipeptide (liaison peptidique)

Answer 5

condensation de 2 A.A

Question 6

le lien peptidique survient où dans une structure primaire ?

Answer 6

entre le carbone carboxyle et l’amine d’un second a.a

Question 7

v ou f, les chaines latérales sont habituellement impliquées dans le lien peptidique

Answer 7

faux, elle sont habituellement PAS impliquées

Question 8

quel carbone est impliqué dans le lien peptidique : carbone alpha ou carbone carboxyle

Answer 8

carbone carboxyle

Question 9

qu’est-ce qui rend le lien peptitique atypique pour le glutathion (GSH)

Answer 9

c’est un lien peptidique entre le carboxyle du carbone gamma (au lieu du carboxyle du carbone alpha) de l’acide glutamique et de l’amine de la cystéine

Question 10

v ou f, les électrons libres autour du lien peptidique ne peuvent pas se déplacer pour se partager uniformément les atomes

Answer 10

faux, ils peuvent

Question 11

le lien peptidique peut adopter quelle isomérie

Answer 11

cis ou trans (étant donné qu’il est planaire)

Question 12

lors du lien peptidique, quels électrons peuent se déplacer pour donner un caractèere de lien double liaison

Answer 12

les électrons de l’azote impliqué dans le lien peptidique (pour former un lien entre le carbone carbonyle et l’azote - entrainant une charge négative sur le O du carbone carboxyle)

Question 13

conformation : les carbones alpha des deux a.a. de part et d’autre du lien peptidique sont projetés dans des directions opposées par rapport au lien peptidique

Answer 13

conformation trans

Question 14

conformation : les carbones alpha des deux a.a sont projetés du mm côté du lien peptidique

Answer 14

conformation cis

Question 15

quelle conformation est la plus favorisée et pourquoi

Answer 15

conformation trans, car elle elle la plus étirée (moins d’encombrement stérique) - forma la plus abondante dans la protéine

Question 16

quel a.a est une exception concernant les conformation cis et trans ; on la retrouve avec ses deux configurations dans un polypeptide

Answer 16

proline (conformation cis et trans = même énergie)

Question 17

quel atome sert de rotule entre deux plans peptidiques voisins

Answer 17

le carbone alpha

Question 18

nomme l’angle dièdre entre N de N-H et le carbone alpha

Answer 18

angle phi

Question 19

nomme l’angle dièdre entre le carbone alpha et le cabone du carbonyle

Answer 19

angle psi

Question 20

de quoi dépendent les angles dièdres

Answer 20

de l’encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique et les atomes de la chaine latérale

Question 21

pour la proline, comment sont les angles autour de la liaison N-C.alpha

Answer 21

fixes à cause du cycole de la chaîne latérale

Question 22

v ou f, dans un polypeptide, les angles entre les plans de rotation sont tous permis

Answer 22

faux, ils ne le sont pas

Question 23

qu’est-ce qu’indique le graphique de ramachadran

Answer 23

indique les paires d’angles phi (N et C.alpha) et psi (C du carbonyle et C alpha) qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les acides aminés d’une protéine donnée

Question 24

que définissent les angles entre les plans de rotation

Answer 24

les diverses structures secondaires adoptées par les chaînes de polypeptides