2.3 Structure tertiaire des protéines Flashcards
la conformation native d’une structure tertiaire est-elle biologiquement active
oui
le repliement en structure tertiaire dépend de 4 éléments, lesquels
liaisons H
liaisons électrostatiques
effet hydrophobe
liaisons covalentes S-S (ponts disulfure)
lors de la structure tertiaire, le repliement du polypeptide est en combien de dimnsions dans l’espace
3
les tonneaux bêta (motif protéique) sont retrouvés où
pores - on les retrouve dans différentes enzymes
explique la structure des tonneaux bêta
assemblage de feuillets plissés bêta antiparallèles liés par des boucles
v ou f, il est impossible d’avoir des tonneaux alpha bêta
faux, on peut en avoir, ce sont des feuillets plissés bêta reliés entre eux par des hélices alpha
donne un exemple de tonneaux alpha bêta et décris son assemblage
triosephosphate isomérase, assemblage de 8 feuillets bêta et 8 hélices alpha
dans la triosephosphate (tonneaux alpha beta), les feuillets plissés bêta sont parallèles ou antiparallèles
parallèles
quel est le nom du motifs étant présent dans les facteurs de transcription : protéines étant capables de lier l’ADN ou l’ARN
motif à doigt de zinc (2 feuillets bêta, 1 hélice alpha stabilisé par zinc)
la pyruvate kinase a combien de domaines protéiques distincts
3 domaines
quels sont les 3 domaines protéiques de la pyruvate kinase
domaine de liaison à l’ATP (feuillets bêta)
domaine de liaison au substrat (hélices alpha et feuillets bêta)
domaine régulateur de l’activité (hélices alpha et feuillets bêta)
v ou f, les domaines hydrophobes ne jouent aucun rôle dans le repliement des protéines
faux, ils sont essentiels au repliement des protéines
les domaines hydrophobes sont où dans la protéine
sont mainteus à l’intérieur - le dépliement de la protéine est énergétiquement défavorable parce qu’il expose les domaines hydrophobes au milieu aqueux
quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique
effet hydrophobe
les résidus de quel a.a peuvent former des ponts disulfure
cystéine
réaction chimique qui permet la formation d’une liaison covalente entre résidus cystéine à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre différents polypeptides
oxydation (des groupes SH des cystéines)
l’oxydation des groupes SH des cystéines est une réaction réversible, les liaisons peuvent être réarrangées après la synthèse protéique, par quelle réaction chimique ?
réduction
la formation des ponts disulfure par les résidus cystéine est catalysée par quelle enzyme
disulfide isomérase présente dans le RE
v ou f, les ponts disulfures sont nécessaires à la formation et/ou la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines
vrai
le lysosome, agent microbien qu’on retrouve dans la salive et les larmes contient combien de ponts disulfure
4
la conformation native d’une protéine a quel type de fonction
fonction spécifique
dans quelles conditions pouvons-nous avoir dénaturation
conditions non adéquates de pH, température ou concentration salide
la dénaturation = inactivation ou activation biologique (protéine)
inactivation - on déplie la protéine, on l’empêche d’accomplir sa fonction spécifique
la dénaturation est-elle habituellement réversible
oui (renaturation)
comment appelle-t-on les molécules qui possèdent une activité ATP dépendante afin d’assurer le bon repliement des protéines
chaperonnes
comment nomme-t-on les protéines qui agissent comme des chaperonnes en se liant à des protéines dénaturées ou mal repliées - les empêchent de s’agréger incorrectement ce qui est essentiel pour maintenir leur fonction et éviter les agrégats toxiques/
protéines de choc thermique
quels sont les deux mécanismes de contrôle de qualité des protéines
repliement, dégradation
terme : assure la dégradation des protéines mal repliées
protéasome
lors de la dégradation, lorsqu’on parle du fait que les protéines sont ubiquitylées, qu’est-ce que cela veut dire
liaison de l’ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines - sert de signal de reconnaisance par le protéosome pour reconnaitre les protéines qui doivent être dégradées
nom de l’ubiquitine responsable de la spécificité de la dégradation pour la protéine cible
ubiquitine ligase E3
