2. Structure et fonctions des protéines Flashcards
1
Q
v ou f, les forces de VdW jouent un rôle essentiel dans l’empilement des acides nucléiques dans l’ADN
A
vrai
2
Q
terme : mesure d’affinité d’un groupement pour un proton
A
pKa
3
Q
a.a qui n’est pas un centre chiral
A
glycine
4
Q
a.a qui a un pka près du pH physiologique
A
histidine
5
Q
tous les a.a ont au moins combien de pka
A
2
6
Q
pka du carboxyle
A
2
7
Q
pka de l’amine
A
9,5
8
Q
pka des deux a.a acides (aspartique, glutamique)
A
autour de 4
9
Q
pka des deux a.a basiques (lysine, arginine)
A
lysine : 11, arginine : 12
10
Q
3 a.a avec des groupements alcool
A
serine, thréonine, tyrosine
11
Q
pourquoi est-ce qu’on parle de résidus lorsqu’on parle d’a.a liés ensemble
A
plus de fonction acide et de fonction amine
12
Q
on peut ajouter des groupements chimiques aux résidus d’un peptide de manière ionique ou covalente
A
covalente
13
Q
qu’est-ce qui dicte qu’elle modification covalente de la protéine est possible
A
la nature de la chaîne latérale
14
Q
la phosphorylation survient habituellement sur quels a.a (particularité)
A
fonctions alcool (sérine, thréonine, tyrosine)
15
Q
l’acétylation survient sur quels a.a
A
lysine et arginine
16
Q
qu’est-ce l’hydroxylation
A
ajout OH (exemple proline)
17
Q
la méthylation survient sur quels a.a
A
lysine et arginine (+CH3)
18
Q
qu’est-ce que la carboxylation
A
ajout COO- (exemple glutamate)
19
Q
quelles deux biomolécules peuvent être liées à des a.a et donne 2 exemples
A
addition de lipide (ex. liaison palmitate à un résidu cystéine)
addition de sucres (ex. liaison de mono ou polysaccharide à un résidu asparagine)
20
Q
nomme quelques fonctions de la protéine biologiquement active (structure tertiaire - parfois ou quaternaire)
A
transport moléculaire, réplication ADN, production de biomolécules, catalyse enzymatique…
21
Q
composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes, composé de protéines qui forment des fibres
A
cytosquelette
22
Q
nomme les 3 types de protéines de structure
A
microfilaments, filaments intermédiaires, microtubules
23
Q
type de protéine de structure : polymères d’actine (cytoplasme)
A
microfilaments
24
Q
type de protéine de structure : kératine (cytoplasme)
A
filaments intermédiaires
25
type de protéine de structure : polymères de tubuline (cytoplasme)
microtubules
26
type de protéine de structure : lamine (noyau)
filaments intermédiaires
27
type de protéine de structure : collagène (MEC)
filaments intermédiaires
28
protéine globulaire qui lie une molécule d'ATP
actine
29
type d'actine qui lie l'ATP, ne va pas l'hydrolyser spontanément. Cette actine libre hydrolyse seulement l'ATP lorsqu'elle va rencontrer un filament d'actine
actine G
30
comment se forme le microfilament
par addition de monomère des deux côté, mais le rallongement est plus rapide du côté (+) = côté des molécules actine-ATPq
31
côté du microfilament qui a de l'actine F-ATP
côté +
32
côté du microfilament qui a de l'ADP-actine
côté - (vieux)
33
comment est-ce que l'actine G réussi à hydrolyser ATP en ADP
il faut que l'actine G rencontre l'actine F (évite de brûler en continu tout l'ATP de la cellule)
34
v ou f, du côté +, les molécules d'actine F ont habituellement hydrolysé leur ATP
faux, pas tout à fait
35
la tubuline forme des polymères en forme de quoi ?
tube
36
v ou f, les microtubules sont plus flexibles que les microfilaments
faux, ils sont moins flexibles
37
les polymères de tubuline sont assemblés à partir de quoi
dimères de tubuline (alpha + bêta - chaque forme lie une molécule de GTP)
38
pour former le microfilament, la réaction est catalysée par quel type d'actine
actine F
39
la polymérisation-dépolymérisation est quel type de phénomène
dynamique (réversible)
40
lorsqu'on incorpore un dimère de tubuline dans le microtubule, qu'est-ce que ça cause ?
hydrolyse d'une molécule de GTP
41
pour former un tube (microtubules), il faut aligner plusieurs __________
protofilaments
42
v ou f, pour les microtubules, il n'y a pas de côté favorisé pour l'ajout des dimères
faux, il y a aussi un côté + et un côté -
43
pour les microtubules, la polymérisation-dépolymérisation n'est pas dynamique (des deux côtés) v ou f
faux, elle l'est
44
v ou f, les microfilaments sont essentiels à la division cellulaire
faux, les microtubules le sont
45
rôle des microtubules lors de la division mitotique
transport des chromosomes
46
nomme deux drogues qui se lient aux protéines de tubuline et affectent la division cellulaire
taxol (agent anticancer, bloque la dépolymérisation des microtubules)
colchicine (induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en destabilisant les interactions entre protofilaments)
47
à quoi sert la dépolymérisation, bloquée par le taxol, lors de la division mitotique
la dépolymérisation des microtubules permet de séparer les chromosomes entre les deux nouveaux noyaux
48
les filaments intermédiaires n'ont pas de rôle dans la _____ mais sont connectés avec les filaments d'actine et/ou les microtubules
motilité
49
v ou f, il y existe 1 type de filament intermédiaire
faux, plusieurs types (65 environ chez l'humain)
50
v ou f, un nucléotide est requis pour l'assemblage des filaments intermédiaires
faux, aucun, ni ATP ni GTP
51
quel est le filament intermédiaire, composant principal de la peau (jusqu'à 85% dans les cellules mortes et les poils)
kératine
52
structure des filaments intermédiaires
dimères d'hélices alpha à répétition de 7 résidus
53
comment est-ce qu'il y a formation d'une double hélice pour les filaments intermédiaires
empilement des dimères (structure = coiled coil)
54
quelles positions des dimères d'hélices alpha à répétition de 7 résidus sont habituellement non polaires
1 et 4 - sont donc hydrophobes, tentent de se rapprocher pour minimiser l'interaction avec le solvant
55
quelle interaction stabilise la formation des filaments intermédiaires
le fait que les positions 1 et 4 des dimères d'hélices alpha sont non polaires et tentent de se rapprocher pour minimiser l'interaction avec le solvant
56
assemblage d'octamère (filaments intermédiaires ) =
1 fibre
57
pour avoir un filament intermédiaire, je dois avoir l'assemblage de différents dimères ou octamères
octamères
58
comment est-ce que les protéines moteurs changent leur conformation
hydrolyse de l'ATP ou GTP
59
qualifie le mouvement des protéines moteurs
mouvement linéaire, suit les structures cytoplasmiques ou nucléaires
60
protéines « moteur » : se déplacent le long de l'ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau
DNA/RNA polymérases
61
protéines « moteur » : se déplace le long de microfilaments dans le cytoplasme , génère la contraction musculaire
myosine
62
protéines « moteur » : se déplace le long des microtubules et permet le transport des chromosomes lors de la mitose
kinésine
63
protéines « moteur » : se déplace le long des microtubules dans le cytoplasme, permet le transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes
dynéine
64
de quoi est composée la structure tertiaire de la myosine
queue, cou et d'une tête
65
quelle partie de la structure tertiaire de la myosine interagit avec une molécule d'actine et possède un site de liaison à l'ATP
tête
66
fonctionnement de la myosine : la liaison à l'ATP change la conformation de la myosine et attache la tête de la myosine (augmente son affinité pour l'actine) v ou f
faux, la liaison à l'ATP change la conformation de la myosine et détache la tête de la myosine (diminue son affinité pour l'actine)
67
fonctionnement de la myosine : lorsqu'il y a hydrolyse de l'ATP en ADP, qu'est-ce que cela entraîne
changement de conformation qui fait tourner la région cou-tête de la myosine - affinité pour l'actine est plus forte
68
fonctionnement de la myosine : suite à l'hydrolyse de l'ATP en ADP, l'affinité de la myosine pour l'actine est plus ou moins forte et qu'elle en est la conséquence
suite à l'hydrolyse de l'ATP en ADP, l'affinité de la myosine pour l'actine est plus forte, il y a liaison à l'actine à un site plus éloigné qu'au départ, dû au mouvement de la tête de la myosine
69
fonctionnement de la myosine : lorsqu'il y a liaison à l'actine, qu'est-ce que cela cause
libération de Pi puis ADP - la tête de la myosine reprend sa conformation initiale (en reprenant sa conformation initiale, génère un mouvement le long de l'actine - levier), le cycle peut reprendre
70
terme : composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique...)
ligand
71
par quel type de forces est-ce que le ligand se lie de manière spécifique à sa protéine cible
forces non-covalentes (ioniques, hydrogènes, hydrophobes)
72
v ou f, la liaison protéine-ligand n'est pas réversible
faux
73
la liaison du ligand sur sa protéine cible modifie généralement la conformation de la protéine et donc quoi ?
sa fonction
74
comment s'appelle la force de la liaison protéine-ligand
affinité moléculaire
75
la myoglobine et l'hémoglobine sont des protéines qui contiennent un groupement prosthétique de type
hème
76
groupement qui permet la liaison réversible à une molécule d'O2
groupement prosthétique - type hème
77
élément d'une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d'acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
groupe prosthétique
78
v ou f, les différentes structures tertiaires ; bêta, alpha et hémo globine ont des structures très similaires
vrai
79
qu'est-ce que ça veut dire : les gènes globine sont des homologues
ils proviennent d'un gène ancestral commun, la structure des protéines est bien conservée
80
permet le transport d'oxygène dans le muscle
myoglobine
81
nombre d'acides aminés dans la myoglobine
153 a.a
82
structure de la myoglobine
8 hélices alpha reliées par des boucles
83
la chaîne latérale de quel a.a contribue à stabiliser le groupement hème
histidine
84
de quoi est formé l'hème
protoporphyrine IX + atome de fer
85
de quoi est formé la protoporphyrine IX
2 groupements vinyles (hydrophobes)
2 groupements propionates (ionique et polaire)
86
comment sont stabilisés les groupements proprionates
interactions avec le solvant
87
quelle histidine permet de stabiliser, via un pont H, l'oxygène
histidine 64
88
quelle histidine permet de stabiliser l'oxygène par imidazole
histidine 93
89
lorsqu'on parle de l'atome de fer sous forme ferreux, quelle est sa charge
Fe 2+
90
le Fe 2+ est tenu en place par 5 axes de coordination (hème), lesquels
4 avec le N de la protoporphyrine IX et 1 avec le noyau imidazole de l'histidine 93
91
à quoi sert le 6e axe de coordination de l'hème
liaison avec l'oxygène
92
myoglobine + O2
oxyhémoglobine
93
myoglobine sans O2
désoxyhémoglobine
94
v ou f, la myoglobine et l'hémoglobine peuvent lier le CO
vrai
95
en solution, affinité de l'hème (Fe3+) pour le CO
25 000 fois celle pour le O2
96
dans la myoglobine, affinité de l'hème (Fe 2+) pour le CO
250 fois celle pour le O2
97
% des sites de fixation de l'Hb occupés par le CO en provenance du métabolisme
1% - si l'affinité était supérieure, la production normale de CO par le métabolisme serait mortelle
98
protéine de transport d'O2 présente dans les érythrocytes
hémoglobine
99
il y a un nombre astronomique de molécules aptes à transporter l'oxygène chez l'humain adulte, v ou f
vrai
100
v ou f, l'hémoglobine a une structure quaternaire très similaire à la myoglobine
faux, l'hémoglobine a une structure tertiaire très similaire. quaternaire = différente
101
de quoi est formé les sous-unités de l'hémoglobine (structure quaternaire)
2 sous-unités alpha, 2 sous-unités bêta (2 protomères alpha-bêta)
102
pour l'hémoglobine, combien d'a.a ont les sous-unités alpha vs bêta vs nombre de boucles de plus
alpha = 141 a.a
bêta = 146 a.a, donc 1 boucle d e plus
103
chaque sous-unité de l'hémoglobine est formée de combien d'hélices alpha
8
104
% en hème + % globine de l'hémoglobine
4% hème + 96% globine
105
hémoglobine est un hétérotétramère, pourquoi ?
4 sous unités au total : 2 alpha, 2 bêta
106
combien d'hème par sous-unité
1 hème/sous-unité
107
chaque hème peut lier combien d'oxygène
1 molécule d'oxygène
108
il y a combien d'hème et de molécules d'oxygènes par hémoglobine
4 hèmes, car 1 hème par sous-unité et 4 molécules d'oxygène, car 1 molécule d'oxygène par hème et donc 8 atomes d'oxygène par hémoglobine
109
comment est nommé de tétramère alpha2bêta2 (hémoglobine)
hbA
110
comment se nomme l'hémoglobine alpha2delta2
hbA2 (1-2% des adultes)
111
tétramère de l'hémoglobine foetale
alpha2gamma2
112
tétramère de l'hémoglobine embryonnaire
zêta2epsilon2
113
hb qui apparaît dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu'à 3 mois de gestation, est ensuite remplacé par ___ qui persiste jusqu'à environ ____ post natal
hbE apparait dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu'à 3 mois de gestation, est ensuite remplacé par hbF qui persiste jusqu'à environ 6 mois post natal
114
hbA/A2 apparait 6 mois après la naissance pour remplacer graduellement hbF
faux, apparait dès la naissance
115
l'affinité entre les Hb change de haute à faible ou de faible à haute et pourquoi
de haute à faible. Au début, au stade embryonnaire, on veut s'assurer qu'il y ait un bon transfert d'oxygène entre la maman (HbA/A2) et l'embryon (HbE)
116
masse moléculaire de la myoglobine
17 000 dalton
117
masse moléculaire de l'hémoglobine
64 000 dalton
118
comment trouver la constante de dissociation de la MbO2 en Mb + O2
Kdiss = [Mb][O2]/[MbO2], multiplie concentrations des produits sur concentration des réactifs
119
la pression partielle de l'oxygène est inversement ou directement proportionnelle à la [O2]
directement proportionnelle
120
terme : fraction oxygénée de la Mb totale
saturation (Y) de la Mb
121
formule de la saturation Mb
Y = pO2 / (pO2 + Kdiss)
122
forme de la courbe d'oxygénation de la Mb
hyperbole rectangulaire (Y variant entre 0 ou 1 en fonction de pO2)
123
lorsqu'on est à 50% de la saturation, que retrouve-t-on?
pO2 = Kdiss
pO2 = 2,5torr
124
forme de la courbe d'oxygénation de l'Hb
sigmoide
125
pourquoi les courbes d'oxygénation de la Mb et de l'Hb sont aussi différentes
Hb libère 4 molécules d'O2 alors que la Mb n'en libère qu'une seule - au niveau de la formule mathématique, il y a plusieurs exposants qui se rajoutent à la formule de l'Hb.
126
pour avoir une saturation à 50%, quelle est la pO2 qu'il faut avoir pour l'Hb
26 torr
127
explique l'effet allostérique de l'O2
en se liant, à une sous-unité, l'oxygène modifie la structure de l'hémoglobine, augmentant ainsi l'affinité des autres sites de liaison pour l'oxygène. Cela favorise la liaison d'autres molécules d'oxygène.
La liaison de l'oxygène à la myoglobine augmente son affinité pour l'oxygène, ce qui facilite la capture de l'oxygène dans les tissus musculaires, où il peut être stocké et utilisé pendant des périodes d'activité intense.
128
qu'est-ce qui permet la liaison pour l'O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d'O2 est plus faibles ?
l'affinité différente des deux protéines
129
quelle protéine a une affinité plus grande dans les tissus
myoglobine (très important pour permettre le transfert d'O2 de l'Hb vers la Mb dans le tissu lorsque les pO2 sont plus faibles)
130
terme : quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site
effet allostérique
131
lorsque l'O2 (effecteur allostérique) se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d'une conformation :
T (tendue) à R (relâchée)
132
quelle conformation de sous-unité a une meilleure affinité pour l'O2
conformation R
133
lorsqu'un O2 se fixe à une sous-unité... que se passe-t-il aux autres par la suite
une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, la sous-unité suivante passe de T à R, etc. etc
134
v ou f, pour l'Hb, la liaison du premier O2 est assez facile
faux, relativement difficile (conformation tendue)
135
lors de la liaison de l'O2 à l'Hb, que se passe-t-il au niveau de l'His 64
rotation de 15 degrés, répercussion sur les autres sous-unités et donc augmentation de l'affinité des autres sites
136
terme : favorise l'oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus
coopérativité positive
137
pourquoi appelle-t-on la coopérativité positive par son nom
coopérativité, car les effets allostériques s'additionnent
positive, car ça favorise l'oxygénation complète
138
explique le lien entre la pO2, la saturation et si c'est un monomère vs un tétramère
pour le tétramère, il faut plus d'oxygène pour lier de façon peu efficace les premières molécules d'O2 vs un monomère
MAIS à pO2 plus élevée, la saturation est bcp plus facile pour un tétramère que pour un monomère de globine
139
rôle du 2,3-BPG
diminue l'affinité de l'Hb pour l'O2 - permet le relargage de l'O2 à faible pO2
140
explique le lien entre le 2,3-BPG et HbF
HbF (alpha2gamma2) n'a pas de protéine de type bêta. Elle a alors une cavité centrale moins chargée, donc ne lie presque ou pas le 2,3-BPG. Donc HbF a une affinité plus forte pour O2 à faible pO2 ce qui permet le transfert d'O2 maternel via le placenta
141
sur la chaîne bêta au pourtour de la cavité de l'Hb, il y a plusieurs a.a ayant une charge positive (et le 2,3-BPG est complémentaire à cet espace), lesquels
Lys82, His2, His143, et NH2 terminaux
142
le 2,3-BPG stabilise la conformation oxyhémoglobine ou désoxyhémoglobine ?
stabilise la conformation désoxyhémoglobine - diminue l'affinité de l'Hb pour l'O2
143
effet du pH sur Hb : quels résidus sont sensibles à la concentration de H+ (pH) et relâchent des protons au passage vers la conformation oxyHb
résidus His des chaînes bêta
144
en augmentant le pH (diminue [H+]) on favorise la réaction vers ?
oxyHb
145
en diminuant le pH (augmente [H+]), on favorise la réaction vers
désoxyHb
146
comment se nomme l'effet NON ALLOSTÉRIQUE du pH sur l'affinité de la liaison de l'O2 sur l'HB
effet Bohr
147
quel ion de l'His146 s'associe à l'Asp94 de la forme désoxyHb
l'ion imidazole du résidu C-terminal His146 de chaque chaine bêta s'associe avec le groupe carboxylate de l'Asp94
148
lorsque le pH est faible, en dessous de 6, on favorise quelle forme (désoxy ou oxyHb) et pourquoi
lorsque le pH est faible, donc [H+] est élevée, on favorise la forme désoxyHb, car l'His146 n'est pas déprotononé (pKa =6) et l'ion imizadole interagit avec le groupe carboxylate de l'Asp94.
149
explique ce qu'il se passe lorsqu'on passe à un pH au dessus de 6 - impact moléculaire du pH sur l'Hb
lorsqu'on passe à un pH plus élevé que 6, il va y avoir déprotonation de l'imidazole, on n'a plus cette charge qui permttait l'interaction avec l'Asp94 et de changement conformationnel va favoriser la liaison à l'O2 - forme oxyHb
150
dans les tissus, la présence d'H+ facilite le relargage d'O2, pourquoi?
concernant l'Hb, diminution de pH favorise forme désoxyHb et donc O2 va vers les tissus!
151
explique le rôle de l'anhydrase carbonique
l'anhydrase carbonique favorise le passage du CO2 au carbonate (HCO3) - soluble dans le sang et qui pourra être redirigé aux poumons pour être élimité sous forme de CO2 - liaison du CO2 à l'Hb est moins efficace.
152
quelle est la durée de vie des érythrocytes et que se passe-t-il à la partie protéique et aux a.a
120 jours, la partie protéine de l'Hb est libérée et hydrolysée et les a.a sont récupérés.
153
comment est oxydé le groupement hème
en bilirubine - pigment jaune éliminé par les voies biliaires
154
que se passe-t-il lorsqu'il y a trop de bilirubine de formée (syndrome hémolytique - lyse des cellules du sang) ou que les voies biliaires fonctionnent mal
le pigment jaune s'accumule dans le sang, cause l'ictère ou la jaunisse (qu'on peut voir en cas de défaillance hépatique)
