2.2 structure secondaire des protéines Flashcards
les motifs, dans les structures secondaires, sont maintenus par quel type d’interaction
non covalente entre a.a
nomme les deux motifs principaux des structures secondaires (repliement LOCAL)
hélice alpha, feuillets plissés beta
quelles liaisons permettent la formation de l’hélice alpha
liaisons H entre le groupe aminé de l’a.a et le groupe carboxyle de l’a.a n-4
nombre d’a.a engagés dans une hélice alpha et nombre de tours d’hélice
36 a.a engagés, 10 tours d’hélice
l’hélice est généralement left ou right handed
right handed - les left handed causent plus d’encombrement stérique
quels sont les angles phi et psi associés aux hélices alpha
phi et psi d’environ -60 et -50
v ou f, il y existe des hélices qui répondent à la loi de la m. gauche
vrai, mais plus rares
l’hélice alpha suit la loi de la main droite… le pouce pointe vers le bas et donc vers quel atome terminal
C terminal
v ou f, la stabilité de l’hélice alpha est influencée par le type de chaîne latérale
vrai
quels sont les a.a favorables à la formation d’hélices alpha
met, ala, leu, glu et lysq
quels sont les a.a défavorables à la formation d’hélices alpha
pro et gly
comment est-ce que la glycine déstabilise l’hélice alpha
faibles contraines psi et phi dues à l’absence de chaînes latérales et donc très flexibles
comment est-ce que la proline déstabilise l’hélice alpha
fortes contraintes psi et phi qui causent une distorsion de l’hélice + pas de H sur le N du lien peptidique et donc pas de pont H possible avec l’a.a n-4 (4 positions derrière lui)
où est-ce que gly et pro peuvent être dans l’hélice
extrémités (mettre fin au repliement)
structure du feuillet plissé beta
composé de chaînes polypeptidiques (5-8 a.a) disposées parallèlement ou antiparallèlement
comment sont liés les chaînes polypeptidiques entre elles
par les groupes NH et C=O de chaque a.a (lien H)
quel type de feuillet est plus stable
antiparallèle
où sont projetées les chaînes latérales des feuillets plissés bêta
part et d’autre du plan (au dessus en dessous ou avant - arrière)
habituellement, de combien de segments polypeptidiques sont formés les feuillets bêta
2-15 segments polypeptidiques (avec 6 a.a en moyenne)
exemple de protéine fibreuse constituée de feuillets bêta anti-parallèles
fibroine de la soie
quelle est la chaîne polypeptidique formant la fibroine de la soie
gly-ser-gly-ala-gly-ala
particularité en terme de flexibilité de la fibroine de la soie
inextensible dans une direction (liens covalents - direction des feuillets) et souple dans l’autre (structure maintenue par des ponts H)
les structures secondaires régulières (hélices alpha et feuillets plissés bêta) correspondent à quel % de la protéine globulaire. le % restant a quelle conformation
la moitié, les segments restants ont une conformation en solénoide ou en boucle
v ou f, les boucles qui relient les structures secondaires ont toujours la même longueur et la même forme (structures secondaires non-répétitives)
faux, varient en terme de longueur et de forme
quelles boucles sont habituellement les plus longues : celles disposées pour des feuillets plissés bêta parallèle ou antiparallèle
parallèles
