完成③：化学反応としての生命現象 Flashcards
アミノ酸がペプチド結合してジペプチドになる反応は
何という化学反応によるもの？
脱水縮合
ATPが生体の「エネルギーの通貨」として有用な理由は？
ATPの加水分解に伴うΔG゜は負であるが、
絶対値が大き過ぎず、
ATPの合成が困難ではないから。
ホスホクレアチンリン酸の生理的意義は？
筋肉に多く含まれ、
ADPにリン酸基を供給してATPの合成を可能にしている。
なぜΔG゜が最もマイナスなホスホエノールピルビン酸を
エネルギーとして使用しない？
絶対値が大き過ぎて合成が大変だから。
生体内のたんぱく質は約〜10＾2のアミノ酸から構成されているが、
例外としてあげられるのは？
インスリン
51個のアミノ酸から構成されている。
Conversion Factor
1cal=( )J
1cal = 4.2J
ATP→ADP＋Piを触媒するのは？
ATPase
細胞内でのタンパク質合成過程が
極めて速やかに進行する理由は？
シャペロンが細胞内に存在するから。
＊酵素ではない。
タンパク質の一次構造
アミノ酸同士：( )結合
システイン残基同士：( )結合
アミノ酸同士：(ペプチド)結合
システイン残基同士：(ジスルフィド)結合
タンパク質の二次構造
( )：円筒構造
( )：平行配列
by( )結合
(α-helix)：円筒構造
(β-sheet)：平行配列
by(水素)結合
Michaelis-MentenをV。=として
V。 = (Vmax [S])/(Km + [S])
V。、［S］の実測値を両逆数プロットする方法を何という？
Lineweaver-Burkプロット
競合阻害
Km：
Vmax：
Km：↑
Vmax：変わらない
＊基質に類似した物質が
基質と競合して活性中心を奪い合う。
非競合阻害
Km：
Vmax
Km：変わらない
Vmax：↓
＊阻害剤は活性中心には結合しないが、
酵素の立体構造を変化させてしまう。
フィードバック阻害とは？
自己の触媒する代謝反応の最終生成物で阻害されること。
代謝の最終産物は、
代謝の出発点である基質とは構造が異なる場合が多いので、フィードバック阻害の様式は( )阻害になることが多い。
アロステリックな非競合阻害
tRNAの機能は？
20数種類あるtRNAは、
それぞれ対応するアミノ酸を結合し、
アンチコドンである塩基対を介してmRNA上のコドンに結合する。
その結果、コドンに対応するアミノ酸がリボソームに運搬される。
補酵素( )を結合した酵素全体を( )、
補酵素を除去したタンパク質を( )という。
補酵素(coenzyme)を結合した酵素全体を(holoenzyme)、
補酵素を除去したタンパク質を(apoenzyme)という。
holoenzyme＝apoenzyme＋coenzyme
全白血病の3割を占めるとされている
慢性骨髄性白血病は( )というチロシンキナーゼ系の酵素が発生して、細胞が異常増殖することが原因である。
BCR／ABL
原則、タンパク質の一次構造が決まれば、
その立体構造はエネルギー的に最も安定な立体構造として一意的に決まるとされるが、
この原則の例外は？
プリオン
＊プリオンはニューロンの膜タンパク質。
アミノ酸配列が同じままで立体構造が変化して細胞毒性を示し、
疾患を引き起こす。
＊毒性プリオンの方がエネルギー的に安定。
プリオンは2種類の構造がある。
正常：
病原性：
正常：α-helix rich
病原性：β-sheet rich
病原性の方がエネルギー的に安定なのに、
正常は2番目に安定な構成をしている。
成人のヘモグロビンのサブユニットは？
α2β2
胎児のヘモグロビンのサブユニットは？
α2γ2
デオキシヘモグロビンに1個の酸素分子が結合すると、
ヘモグロビンの立体構造に変化がおこり、
他の酸素分子はより結合しやすくなるような効果を何という？
アロステリック効果
生体内で酸素分圧が最も高いのは？
肺胞
＊100mmHg
ミオグロビンは生体内のどこにある？
筋肉
成人のヘモグロビンの酸素飽和度を縦軸に、
組織酸素分圧を横軸にとったグラフはどうなる？
S字曲線
シグモイド
ミオグロビンの酸素飽和度を縦軸に、
組織酸素分圧を横軸にとったグラフはどうなる？
双曲線
胎児のヘモグロビンの酸素飽和度を縦軸に、
組織酸素分圧を横軸にとったグラフはどうなる？
成人のシグモイドより左方に寄る。
胎児のヘモグロビンの酸素解離曲線と
成人のヘモグロビンの酸素解離曲線と比べると
胎児のシグモイドが左方に寄っている理由は？
HbAが酸素を放出するような低い酸素分圧で
HbFは酸素分圧でと結合できるようになっている。
この機構によって、退治は母体から効率良く酸素を受け取ることができる。
pHやCO2の変化してによって起こるこの現象を何という？
Bohr効果
＊右方に寄る。
酸素を離しやすくなる。
ミオグロビンが酸素運搬タンパク質ではなく
酸素結合タンパク質として働いている理由は？
Mgは酸素との親和性が高いから酸素の結合には適するが、
親和性が高すぎるから組織への酸素の運搬には適さない。
HgやMgのような類縁タンパク質のファミリーはどのようn機構で生成されたと考えられる？
遺伝子重複
SDS(Sodium Dodecyl Sulfate)は、
ポリペプチド鎖の( )性側鎖に結合する。
疎水性
＊イオン化する(Anion)
疎水性アミノ酸に結合して、
疎水性アミノ酸が外側に出てくる。
SDS-PAGE(Polyacrylamide Gel Electrophoresis)では、
還元剤(β-Mercaptoethanol)を加える。
還元剤の役割は？
還元剤はポリペプチド鎖内(間)のジスルフィド結合を切断する。
20種類のアミノ酸の側鎖に対して
疎水性／親水性を実験的に求めて指標化する方法を何という？
ハイドロパシープロット
hydropathy plot
細胞膜に豊富なアミノ酸は
親水性／疎水性？
疎水性
＊細胞膜はリン脂質なので。
Σ(誤差)^2でプロットを直線にする方法を何という？
最小2乗法
ATPが( )であることからRNA worldの根拠ともされている。
Ribonucleotide
同じ反応を触媒するが、
異なる分子構造を持つ酵素はを何という？
アイソザイム
＊アイソザイムは構造がことなるからKmやVmaxは異なる。
唾液腺のアミラーゼと膵液のアミラーゼ
骨格筋のクレアチンキナーゼと心筋のクレアチンキナーゼ
タンパク質を主に大きさによって分離するのは何？
2つ
ゲル濾過クロマトグラフィー
SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動
酵素が無機触媒に比べて、
生体内の化学反応を促進する上で有利な点を2つ。
⒈ 酵素は無機触媒では実現できないほど反応速度を
増加させることができる。
⒉ タンパク質であるので側鎖を修復して立体構造を
変化させることで機能を調節することが可能。
さらに、多量体酵素ではアロステリック制御も可能。
ブドウ糖をエタノールに変換する反応を何という？
発酵
酵母をすり潰して得た絞り汁を加熱すると
発酵ができなくなったがなぜ？
アポ酵素が加熱で変性してしまったから。
補酵素を要する酵素を何という？
ホロ酵素
＊酵素本体となるタンパク質分子に、
非タンパク質性の分子が結合して始めて酵素として機能する。
ホロ酵素は、非タンパク質性の部分を失うと活性を失うが、
このタンパク質部分のみの状態のものを何という？
アポ酵素
ホロ酵素＝アポ酵素＋補酵素(非タンパク質部分)
＊補酵素は低分子化合物だからほとんど変性しない。
一般に酵素はタンパク質であるが、
それ以外にも( )が整体の触媒として作用することがある。
例として、細胞質の( )上で起こるペプチド鎖合成反応がある。
RNA
リボソーム
リボソームはタンパク質とRNAの複合体である。
リボソーム上で起こるペプチド鎖合成反応の過程では、
DNAの遺伝情報を( )した( )の塩基配列に従って、
アミノ酸を結合したRNAがアミノ酸を( )に運び込む。
DNAの遺伝情報を(転写)した(RNA)の塩基配列に従って、
アミノ酸を結合したRNAがアミノ酸を(リボソーム)に運び込む。
＊この過程を翻訳と呼ぶ。
細胞膜を構成している最も主要な物質は？
グリセロリン脂質
細胞内小器官のうち、
動物細胞にも植物細胞にも存在して、
独自のDNAを持っているものは？
ミトコンドリア
ミトコンドリアの膜構造としての特徴は何か？
2重膜構造になっている。
核と細胞質の間の物質のやりとりはどのように行われている？
核膜孔を介してやりとりしている。
側鎖にヒドロキシ基を持ちリン酸化反応の標的位となるアミノ酸を3つ。
セリン(Ser,S)
チロシン(Tyr,Y)
スレオニン(Thr,T)
タンパク質(酵素だとする)がリン酸化を受けることは、
細胞におけるタンパク質の機能調節の上で
どのような意義を持つ？
酵素がリン酸化を受けると立体構造が変化し、
酵素活性が変化する。
側鎖にイオウ原子を持ち、S-S結合を形成できるアミノ酸は何か？
システイン(Cys，C)
タンパク質の高次構造を決める最も主要な要因は何か？
1次構造(アミノ酸配列)で決まる。
DNAの2重らせん構造を維持するのには相補的塩基が
対合することが重要であるが、
この対合に最も重要な結合は何か？
水素結合
ヘモグロビンβ鎖146番目の( )がプロトンを結合した状態では
デオキシヘモグロビンの立体構造が安定化する。
ヒスチジン
＊Bohr効果
赤血球細胞質にはグルコースの代謝産物である
( )が多く存在する。
それがヘモグロビンに結合するとデオキシヘモグロビンの立体構造が安定化する。
2,3-BPG
2,3-ビスホスホグリセリン酸
pHが低い場合、プロトンは(多／少な)いから、
ヘモグロビンは酸素を放出しやすい。
つまりでオキシヘモグロビンが(安定／不安定)である。
多
安定
pHが低い場合、プロトンは(多／少な)いから、
ヘモグロビンは酸素を放出しやすい。
つまりデオキシヘモグロビンが(安定／不安定)である。
多
安定
HbAのβ鎖とHbFのγ鎖のBPGに対する親和性はどちらが高い？
β鎖の方が高い。
＊BPGに親和性が高い⇔オキシヘモグロビンが安定化しやすい⇔酸素を離しやすい
赤血球細胞質にはグルコースの代謝産物であるBPGが多く存在する。
BPGがヘモグロビンに結合するとデオキシヘモグロビンの立体構造が安定化する。
HbAはα鎖とβ鎖から成るヘテロテトラマーで、
HbFはβ鎖の代わりに( )鎖が構成単位になったヘテロテトラマーである。
γ
リボソーム上で、合成されつつあるポリペプチド鎖の末端のアミノ酸に新しいアミノ酸を結合させてペプチド希有号を形成する反応において、
この末端とはどちらの末端？
3’末端
カルボキシル末端
酵素が無機触媒に比べて、生体内の化学反応を促進する上で有利な点を2つ。
①酵素は無機触媒では実現できないほど反応速度を増加させることが出来る。
②タンパク質であるので側鎖を修飾して立体構造を変化させることで機能を調節することが可能である。多量体酵素ではアロステリック制御も可能である。
ブドウ糖をエタノールに変換する反応を何という？
アルコール発酵
タンパク質がリン酸化を受けることは、細胞におけるタンパク質の機能調節の上でどのような意義を持つか。
当該タンパク質が酵素だとする
酵素がリン酸化を受けると立体構造が変化し、
酵素活性が変化する。
ATP、ADPの加水分解に伴うΔG゜が大きな理由は？
ATP、ADPでは隣接するリン酸残基の負電荷同士が反発し合っているから、リン酸が外れることで安定し、
大きなΔG゜が得られる。
AMPの加水分解に伴うΔG゜が小さな理由は？
AMPでは反発する負電荷がないから、
比較的安定していてリン酸が外れても大きな安定はしないので
ΔG゜は大きくない。
ATPの加水分解に伴うΔGがそれほど小さくない利点は？
ATPの加水分解に伴って放出されるΔGを利用して種々の生化学反応をすすめることが出来る。
ATPの加水分解に伴うΔGがそれほど大きくない利点は？
ADPからATPを合成することが困難ではない。
筋肉に多く含まれ、
ADPにリン酸基を供給してATPの合成を可能にしている物質とは？
ホスホクレアチンリン酸
[S]«Kmのとき、
V。=(Vmax[S])/(Km+[S])において
V。を表す式は？
V。=(Vmax[S]/Km)
[S]»Kmのとき、
V。=(Vmax[S])/(Km+[S])において
V。を表す式は？
Vmax
V。=(Vmax[S])/(Km+[S])において
[S]=Kmになる条件は？
V。=Vmax/2となるとき。
リボソーム上で合成されているポリペプチド鎖の( )末端のアミノ酸に
新しいアミノ酸を結合させてペプチドを形成する反応のことを何という？
C
ペプチド転移反応
