Structures Protéiques Flashcards
Qu’est-ce qu’une structure primaire ?
C’est la séquence d’acides aminés
Qu’est-ce qu’une structure secondaire ?
C’est l’organisation périodique ou régulière des segments de la chaine polypeptidique : structure tridimensionnelle locale
Quels résidus se trouvent à l’intérieur des chaines ?
Ce sont les résidus hydrophobes
Quelles sont les trois grands types de structures secondaires ?
- Hélice alpha
- Feuillets bêta
- Brins et boucles
Par quelles liaisons les structures des protéines sont-elles stabilisées ?
Par des liaisons ioniques (ponts salins), hydrogènes, des ponts disulfures, des liaisons de coordination et des interactions hydrophobes
Dans quoi interagissent les résidus d’acides aminés ?
Dans un réseau d’interactions locales entre résidus d’acides aminés, par l’intermédiaire ou non de liaison hydrogène
Qu’est-ce que la dénaturation ?
C’est la rupture des liaisons stabilisant la structure protéique, elle provoque la perte de la structure et donc de l’activité
Comment la dénaturation est-elle procédée ?
Grâce à la chaleur, un pH très acide ou alcalin, une concentration élevée en ions et certains détergents
Qu’est-ce que les liaisons hydrogènes ?
C’est l’interaction entre un atome d’hydrogène et un atome électronégatif tel que l’oxygène, l’azote et dans de rares cas le fluor
Quelle est l’énergie d’une liaison hydrogène ?
3 à 7 kCal/mol
Où peuvent se situer les liaisons hydrogènes ?
Entre deux liaisons peptidiques, entre deux radicaux, entre une liaison peptidique et un radical
Quelles sont les caractéristiques d’une liaison covalente : pont disulfure ?
Elle est fondamentale pour la structure tertiaire de nombreuses protéines, survenant dans le réticulum endoplasmique dans un environnement favorable à l’oxydation des groupements SH
Donner un exemple d’agents réducteur de ponts disulfures ?
β2-mercaptoethanol
Par quelle caractéristique des molécules, une force de liaison hydrophobe se crée-t-elle ?
Par la tendance des molécules non polaires et peu polarisables à se regrouper
Qu’est ce qu’une liaison hydrophobe ?
C’est des interactions entre molécules ou groupements qui ont très peu d’affinité avec le solvant, l’eau qui se lie très fortement à elle-même
Comment les groupements dans une liaison hydrophobe agissent-ils dans l’eau ?
Les groupements s’attirent mutuellement par des forces de type dispersion, se positionnent de manière à présenter la plus faible surface en contact avec l’eau
Comment une liaison ionique (pont salin) se crée-t-elle ?
Elle est formée par une paire d’atomes avec une grande différence d’électronégativité
Quelles sont les caractéristiques de la liaison peptidique contrainte ?
- Distance C-N plus courte
- Caractère de double liaison partielle
- 4 atomes de l’amide coplanaires
- Nombre limité de conformations
- Angle phi et psi qui pourront être limités
Que permet le diagramme de Ramachandran ?
Il permet de prédire la quantité d’une structure secondaire donnée en fonction des angles phi et psi
Qu’est-ce qu’une hélice α ?
C’est une structure secondaire composée d’un squelette carboné (partie interne) et de chaînes radicales à l’extérieur
Dans quel sens la majorité des hélices α tournent-elles ?
Elles tournent majoritairement à droite
Quelle est la distance entre deux acides aminés sur une hélice α ?
1,5 A
Quelle est la distance entre deux acides aminés du même côté de l’hélice α ?
5,4 A
Comment la structure de l’hélice α est-elle stabilisée ?
Par des liaisons hydrogènes intrachaînes
Combien y a-t-il d’acides aminés en un tour ?
Il y en a 3,6
Qu’est ce que le modèle de la roue hélicoïdale ?
C’est une vue du dessus d’une hélice α permettant de déterminer la séquence d’acides aminés (on commence par le premier puis on relie aux acides aminés tous les 100° donc tous les 5 résidus)
Quelles sont les trois types d’hélices α fréquentes ?
- l’hélice enfouie : résidus majoritairement hydrophobes
- l’hélice partiellement exposée amphipathique
- l’hélice complètement exposée : résidus majoritairement hydrophiles
Quelle est la spécificité de la structure du collagène ?
La présence d’hélices α gauches dans la structure
Quels acides aminés ne favorisent pas la formation d’hélices α ?
- ceux avec un radical contenant un groupement sur un carbone β (genre chaine ramifiée) : Val, Ile et Thr
- ceux avec un radical contenant un accepteur ou donneur de liaison hydrogène : Ser, Asn, Asp
- proline : pas de groupement NH, structure en cycle
- glycine : trop simple
un SERpent PROmet une V I THRe d’ASNières-sur-Seine à son ASPirant + gly
Qu’est-ce qu’un feuillet β ?
C’est deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou brin β
Que se passe-t-il dans un agencement parallèle d’un feuillet β ?
Le premier NH du brin 1 va se lier au CO du brin 2, alors que le premier CO du brin 1 va se lier au NH 2 acides aminés plus loin, c’est des liaisons hydrogènes
Que se passe-t-il dans un agencement antiparallèle ?
Chaque groupement de chaque brin sont liés par des liaisons hydrogènes
Quels sont les différentes topologies de connexion ?
Comment est représenté le motif β-α-β ?
Quel est le problème de la représentation atomique par rapport à la représentation cartoon ?
La représentation atomique ne permet pas de montrer les structures secondaires par rapport à la représentation cartoon
Quelle est l’avantage d’une représentation de surface ?
Elle permet de visualiser les potentiels électrostatiques de la surface protéique (bleu : positif, rouge : négatif, blanc : neutre) et donne des informations sur les régions d’interaction avec des molécules chargées
Que sont les différents motifs possibles pour un domaine d’architecture en tonneau β ?
Comment se compose les domaines β-α-β des enzymes ?
Ce sont des domaines dont les motifs sont en inversion changeant le positionnement des boucles au dessus et au dessous du plan feuillet beta, créant des crevasses constituant le site de liaison pour les coenzymes nucléotidiques, une des deux topologies possibles
