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Biochimie > Enzymologie 3 > Flashcards

Enzymologie 3 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un mécanisme catalytique ?

A

C’est un mécanisme permettant le bon fonctionnement de la catalyse

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Q

Quels sont les différents mécanismes catalytiques ?

A
  • catalyse acide-base
  • catalyse covalente
  • catalyse métallique
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Q

Quelles sont les différentes catalyses acide-base ?

A
  • catalyse acide
  • catalyse basique
  • réactions acide-base concertées
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Q

Quelles sont les caractéristiques des catalyses acide-base ?

A
  • intervention d’acide aminés avec groupement ionisable
  • notion de pH optimum
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5
Q

Qu’est-ce que la catalyse covalente ?

A

C’est une formation d’un intermédiaire covalent instable

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6
Q

Que permet l’élément métallique dans la catalyse métallique ?

A
  • positionnement correct du substrat
  • intervention dans des réactions redox
  • stabilisation ou masquage des charges
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7
Q

Les mécanismes catalytiques sont-ils associables entre eux ?

A

Oui, il peut se passer plusieurs mécanismes en même temps

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8
Q

Donner un exemple de combinaison de mécanismes catalytiques et expliquez le

A

La chymotrypsine combine deux mécanismes catalytiques : catalyse covalente et acide-base, l’Histidine stabilisée par l’aspartate va rendre labile le H de la sérine qui après l’avoir perdu va pouvoir faire une liaison covalente avec le substrat

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9
Q

Donner des exemples d’autres familles de protéases hormis les sérine protéases

A

Les cystéine protéase, aspartyl protéases, métalloprotéases…

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10
Q

Pourquoi s’intéresser au site actif des enzymes ?

A

Pour par exemple la conception de nouveaux médicaments pour inhiber de deux façons soit en prenant la place du site actif de manière non clivable du protéase du VIH soit en empêchant la dimérisation formant le protéase du VIH

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11
Q

Quels sont les deux types de régulation enzymatique ?

A

La régulation :
- de quantité d’enzyme constante
- de la quantité d’enzyme

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12
Q

Quelles sont les caractéristiques de la régulation à quantité d’enzyme constante ?

A

Elle est rapide, fine mais peu économique

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13
Q

Quelles sont les différentes régulations à quantité d’enzyme constante ?

A
  • par concentration de produit
  • par concentration de substrat
  • par un changement conformationnel : allostérie
  • la modification covalente de l’enzyme
  • par une protéine régulatrice
  • sans oublier la compartimentation cellulaire
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14
Q

Expliquez la régulation par la concentration de produit

A

A partir de la phase post-stationnaire, les produits vont avoir une influence reverse sur la réaction, c’est donc une rétro-inhibition par le produit qui s’accumule

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15
Q

Expliquez la régulation par la concentration de substrat

A

C’est dans le cas où par exemple il existe deux enzymes pour un substrat avec un des deux présentant une faible affinité pour le substrat, seulement à partir d’une certaine concentration alors l’enzyme à faible affinité va pouvoir catalyser

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16
Q

Qui est concerné par la régulation allostérique ?

A

Seules les enzymes allostériques sont concernées et pas les enzymes michaelliennes

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17
Q

Quelles sont les caractéristiques des composés régulateurs ?

A

Ce sont d’autres solides qui ont un autre site sur l’enzyme que le site actif

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18
Q

Quelles sont les caractéristiques des enzymes allostériques ?

A
  • possède différents ligands qui ont chacun son propre site de liaison
  • existe sous différentes formes
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19
Q

Quelles sont les différentes formes des enzymes allostériques ?

A

2 états conformationnels d’activité différente : formes T et R

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20
Q

Que se passe-t-il en l’absence de ligand ?

A

En l’absence de ligand, il y a équilibre entre les deux formes même si il y a un peu plus de formes T parce qu’un peu plus stable

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21
Q

Quels sont les différents ligands d’une enzyme allostérique ?

A

Le substrat et les effecteurs (activateur, inhibiteur)

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22
Q

Quels sont les différents sites de liaison ?

A

Le site actif pour le substrat et les sites allostériques pour les effecteurs

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23
Q

Qu’est-ce que la coopérativité de fixation d’un ligand ?

A

C’est l’effet d’un ligand à augmenter ou à diminuer la fixation du substrat à l’enzyme

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24
Q

Comment se traduit la coopérativité de fixation d’un ligand ?

A

Elle se traduit par une courbe v = f([ligand]) sigmoïdale

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25
Q

Quels sont les différents effets de la coopérativité de fixation d’un ligand ?

A
  • l’effet homotrope d’un ligand vis-à-vis de lui-même (genre le substrat donc allostérique) : toujours positif
  • l’effet hétérotrope d’un ligand vis-à-vis d’un autre ligand : positif ou négatif
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26
Q

Sur le plan cinétique quels sont les deux systèmes ?

A

Le système K et V

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27
Q

Comment visualiser l’effet homotrope ?

A

Si le substrat a un effet homotrope, on utilise une courbe de la vitesse en fonction de la concentration de substrat, sur la courbe sans effecteur

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28
Q

Sans effecteur, comment se présente la courbe du système K de la vitesse en fonction de la concentration de substrat sans effecteur ?

A

Elle est sigmoïdale, ce qui veut dire qu’il y a coopérativité de fixation du substrat

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29
Q

Que se passe-t-il au système K en présence d’un activateur ?

A

Il y a diminution de l’équivalent du KM, étant K1/2

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30
Q

Que se passe-t-il au système K en présence d’un inhibiteur ?

A

Il y a augmentation du K1/2

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31
Q

Sur quoi jouent les effecteurs du système K ?

A

Ils jouent sur K1/2

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32
Q

La sigmoïde n’est pas aisée à exploiter, pas plus qu’une hyperbole, quelle est la solution ?

A

La linéariser : la représentation de Hill

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33
Q

Que fait intervenir la représentation de Hill ?

A

Elle fait intervenir un coefficient directeur h = le coefficient de Hill représentant le degré de coopérativité

34
Q

Quelles sont les différentes valeurs du coefficient de hill ?

A

h = 1 lorsqu’il y a activateur saturant ou inhibiteur saturant et h indique aussi la courbe sans effecteur

35
Q

Comment varie la vitesse en fonction de la concentration d’activateur dans un système K ?

A

Elle a une forme de sigmoïde croissante lorsque la concentration de substrat est très inférieure à K1/2 et varie peu en condition de saturation de la concentration de substrat

36
Q

Comment varie la vitesse en fonction de la concentration d’inhibiteur dans un système K ?

A

Elle a une forme de sigmoïde décroissante en condition saturante de substrat et varie peu lorsque la concentration de substrat est très inférieure à K1/2

37
Q

Comment se présente la courbe de vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat dans un système V ?

A

Elle se présente comme une parabole, il n’y a donc pas de coopérativité de fixation de substrat dans un système V

38
Q

Comment différencier une enzyme michaelienne ou allostérique de système V ?

A

Il suffit d’établir des courbes v=f([effecteur])

39
Q

Comment se présente les courbes de vitesse en fonction de la concentration d’un effecteur (activateur, inhibiteur) dans un système V ?

A

Elles sont sigmoïdales (ça dépend des concentrations de substrat aussi et donc de si c’est un activateur ou inhibiteur), ce qui signifie qu’il y a coopérativité de fixation des effecteurs allostériques

40
Q

Sur quoi jouent les effecteurs dans un système V ?

A

Ils jouent sur l’équivalent de Vmax : V et non sur K1/2

41
Q

Comment varie V en présence d’un activateur dans un système V ?

A

V augmente

42
Q

Comment varie V en présence d’un inhibiteur dans un système V ?

A

V diminue

43
Q

Quel est le problème relevé par la notion de coopérativité dans le modèle de Michaelis et Menten ?

A

Elle ne peut pas être expliquée par leur modèle

44
Q

Comment la notion de coopérativité est-elle expliquée ?

A

Par le modèle de transition concertée (aussi le modèle séquentiel mais on le taff pas)

45
Q

Sur quels postulats le modèle de transition concertée repose-t-il ?

A
  • Postulat d’ISOMÉRIE
  • Postulat de SYMÉTRIE
  • Postulat de CONSERVATION DE SYMÉTRIE
46
Q

Expliquez le postulat d’isomérie

A

L’enzyme existe sous 2 états conformationnels en équilibre en absence de tout ligand avec une constante d’allostérie L

47
Q

Qu’est-ce que le postulat de symétrie ?

A

Les protomères sont arrangés de manière symétrique ?

48
Q

Qu’est-ce qu’un protomère ?

A

C’est une structure moléculaire avec un site pour chacun des ligands

49
Q

Qu’est-ce que le postulat de conservation de symétrie ?

A

Tous les protomères subissent la transconformation en même temps, c’est une transition concertée

50
Q

Dans un système K quelle est l’affinité pour le substrat dans les différentes versions de l’enzyme ?

A

La forme R a une grande affinité pour le substrat alors que la forme T a une faible affinité pour le substrat

51
Q

Qu’induit une différence d’affinité pour le substrat dans un système K ?

A

Cela induit une forme préférentielle dans un système K : la forme R (déséquilibre de R/T)

52
Q

Sur quoi se fixe l’activateur ? (en général)

A

Il se fixe sur la forme R

53
Q

Sur quoi se fixe l’inhibiteur ? (en général)

A

Sur la forme T

54
Q

Que se passe-t-il en présence de l’activateur dans un système K sur l’équilibre ?

A

Il y a déplacement de l’équilibre vers la forme R, où les formes T vont se changer en formes R qui ont plus d’affinité avec le substrat qui se fixe alors mieux

55
Q

Que se passe-t-il en présence de l’inhibiteur dans un système K sur l’équilibre ?

A

Il y a déplacement de l’équilibre vers la forme T, où les formes R vont se changer en formes T qui ont moins d’affinité avec le substrat qui se fixe alors moins bien

56
Q

Qu’induit une fixation sur une des 2 formes de l’enzyme ?

A

Cela induit une modification de l’équilibre R/T

57
Q

Résumé du système K

A
58
Q

Quelle est l’affinité pour le substrat de chaque état conformationnel de l’enzyme dans le système V ?

A

Les formes R et T ont la même affinité pour le substrat

59
Q

Qu’induit la même affinité du substrat pour les formes R et T ?

A

Elle induit le fait qu’il n’y ait pas de forme préférentielle donc pas de modification de l’équilibre R/T

60
Q

Que se passe-t-il en présence de l’activateur dans un système V sur l’équilibre ?

A

Il y a déplacement de l’équilibre vers la forme R, où les formes T vont se changer en formes R, il y aura donc plus de formes actives de l’enzyme

61
Q

Que se passe-t-il en présence de l’inhibiteur dans un système V sur l’équilibre ?

A

Il y a déplacement de l’équilibre vers la forme T, où les formes R vont se changer en formes T, il y aura donc moins de formes actives de l’enzyme

62
Q

Résumé des différences d’activité des 2 états conformationnels selon le système

A
63
Q

Qu’est-ce que le phénomène de désensibilisation ?

A

C’est la suppression des interactions allostériques

64
Q

De quelles manières sont produites les phénomènes de désensibilisation ?

A
  • sels de mercure
  • variations thermiques
  • mutations
65
Q

Quelles sont les conséquences des phénomènes de désensibilisation ?

A
  • la cinétique devient alors michaelienne
  • les effecteurs allostériques perdent leur activité
66
Q

Quelles sont les différences entre les deux systèmes ?

A
67
Q

Donner l’exemple de modification covalente réversible, régulation d’enzyme étudié

A

Les phosphorylations

68
Q

Quel est le pourcentage de protéines phosphorylées ?

A

De 30%

69
Q

Quel est le pourcentage de gènes codant pour des kinases ou des phosphatases ?

A

Environ 5% des gènes

70
Q

Que font le kinases et les phosphatases ?

A
  • kinase : phosphoryle
  • phosphatase : déphosphoryle
71
Q

Combien de sites par phosphoprotéine en moyenne ?

A

1 à 20 sites de phosphorylation

72
Q

Quels sont les résidus phosphorylables ?

A

Ceux à fonction alcool : Tyrosine, Sérine, Thréonine

73
Q

Quelle est la caractéristique du cycle de réaction qui forme un équilibre permanent ?

A

Le cycle de réaction est unidirectionnel, les phosphorylations et déphosphorylations sont irréversibles (besoins d’enzyme)

74
Q

Comment les modifications régulent-elles les enzymes ?

A

Elles peuvent inhiber ou activer une enzyme directement ou à travers la synthèse ou dégradation d’activateur ou d’inhibiteur d’enzymes

75
Q

Les différentes modes de régulations peuvent-elles s’exclure ?

A

Non, on peut avoir plusieurs en même temps

76
Q

Comment peut se faire la régulation par protéine régulatrice ?

A

Les sous-unités catalytiques peuvent être neutralisées par des sous-unités régulatrices jusqu’à signal de libération

77
Q

Comment la compartimentation cellulaire peut-elle s’en mêler ?

A

Une enzyme peut se mettre à changer en fonction de différents paramètres de compartimentation cellulaire qui peut contenir une protéine régulatrice

78
Q

A quels niveaux peut se faire la régulation de la quantité d’enzyme active ?

A

1) dans la synthèse
2) avec les proenzymes

79
Q

A quoi sert les proenzymes ?

A

Lorsqu’il est nécessaire de pouvoir libérer rapidement des grandes quantités d’enzyme en stockant l’enzyme sous forme inactive : les proenzymes

80
Q

Comment activer les proenzymes ?

A

Par un changement biochimique dans la structure qui amène à former un site actif

Biochimie (18 decks)

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