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Biochimie > Enzymologie 1 > Flashcards

Enzymologie 1 Flashcards

1
Q

Quelle est la nature chimique des enzymes ?

A

La majorité est protéique (sans anticorps) mais il existe des ARN catalytiques (ribozymes) et des anticorps catalytiques

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Q

Quelles sont les caractéristiques majeures qui distinguent les enzymes des catalyseurs chimiques classiques ?

A
  • immense pouvoir catalytique
  • grande spécificité
  • capacité de régulation
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Q

Quel est le point commun entre les enzymes et les les catalyseurs chimiques classiques ?

A

Aucun des deux ne modifient l’équilibre de la réaction

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4
Q

Décrivez l’immense pouvoir catalytique des enzymes

A

Les enzymes catalysent les réactions avec un facteur d’en moyenne 1 million (10^6) jusqu’à des fois 10^17 fois plus rapides

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Q

Sous quelles conditions se déroulent les réactions enzymatiques ?

A

Dans des conditions relativement douces : température 37°C, P atmosphérique, pH proche du neutre

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6
Q

Quel paramètre rend compte de l’immense pouvoir catalytique des enzymes ?

A

La constante catalytique kcat

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7
Q

Quelles spécificités possèdent les enzymes ?

A
  • de réaction (base de la classification des enzymes)
  • de produits (peu ou pas de produits “annexes”, “déchets”)
  • de substrats
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8
Q

Quelle est la spécificité de substrats ?

A
  • absolue : un unique
  • de groupe : des substrats de structure identique
  • optique : d’un isomère L ou D spécifique
  • géométrique : forme Cis ou Trans
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9
Q

Quelles sont les différentes régulations possibles pour les enzymes ?

A
  • régulation allostérique
  • régulation par modification covalente (post-traductionnelle)
  • régulation par interaction protéine-protéine (mise en sommeil de l’enzyme)
  • adaptation de la concentration de l’enzyme (régulation transcriptionnelle, proenzyme)
  • compartimentation cellulaire
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10
Q

Dans quels aspects l’enzyme possède-t-il des rôles ?

A
  • aspect thermodynamique
  • aspect métabolique
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11
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les aspects thermodynamiques ?

A

Ils augmentent la vitesse des réactions chimiques sans modification de l’équilibre thermodynamique dans des réactions exergoniques et endergoniques

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12
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions exergoniques ?

A

Elles augmentent la vitesse de réaction des réactions exergoniques qui sont spontanées

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13
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions endergoniques ?

A

Elles rendent possible ces réactions non spontanées qui vont donc nécessiter un couplage énergétique

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14
Q

Qu’est-ce qu’un couplage énergétique ?

A

C’est l’entraînement d’un processus qui nécessite de l’énergie avec un qui en fournit par expl :

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15
Q

Quels sont les rôles des enzymes dans les aspects métaboliques ?

A

Ils activent ou inhibent par modification covalente, feedback négatif ou positif grâce à un produit d’une enzyme (régulation), cascades d’activation et transduction du signal

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16
Q

Quelles conversions des différentes formes d’énergies, les enzymes permettent-elles ?

A
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17
Q

Que signifie homéotherme ?

A

C’est un être vivant qui possède une température corporelle constante et indépendante du milieu ambiant

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18
Q

Quelle est la monnaie d’échange d’énergie dans la cellule ?

A

L’ATP

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19
Q

Quelle est la composition chimique de l’ATP ?

A
  • base azotée
  • sucre
  • triphophaste
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20
Q

Comment l’ATP fournit-elle de l’énergie ?

A

Par rupture des 2 liaisons anhydrides phosphoriques, très exergonique

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21
Q

Comment forme-t-on de l’ADP à partir de l’ATP ?

A

On va juste hydrolyser un phosphate de l’ATP formant alors un ADP et un phosphate inorganique

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22
Q

Comme forme-t-on de l’AMP à partir de l’ATP ?

A

On va hydrolyser pour séparer l’AMP du diphospate, qui sera à son tour hydrolysé pour former 2 phosphates inorganiques

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23
Q

Quel est le cycle de l’ATP en ADP

A
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24
Q

Que permettent concrètement les enzymes ?

A

La diminution de l’enthalpie libre d’activation

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25
Qu'est-ce que l'enthalpie libre d'activation ΔGǂ ?
C'est l'énergie à fournir pour la formation de produits et donc quitter l'état de transition
26
Qu'est-ce que l'enthalpie libre de réaction ΔG° ?
C'est l'enthalpie qui sépare l'énergie de l'état initial : E+S à l'état final E+P, qui reste inchangée puisque les enzymes ne modifient pas l'équilibre
27
Combien d'enzymes sont-elles classées ?
Plus de 6000
28
Quelles sont les 7 différentes classes ?
Translocases : transport membranaire
29
Quelle est la différence entre les lyases et les ligases ?
Les ligases nécessitent de l'énergie (ATP)
30
Combien y a-t-il de classes dans une voie métabolique ?
Dans une voie métabolique, il peut y avoir plusieurs classes représentées dans une voie ou les 2
31
Quelle est la particularité de la transférase de la kinase ?
Elle n'est pas spécialement réversible
32
Quelle est la nomenclature des enzymes ?
33
Qu'est-ce que l'identité de l'enzyme ?
C'est le n° d'ordre dans la sous-sous classe
34
Qu'est-ce que les cofacteurs ?
Ce sont des molécules qui doivent s'associer à une enzyme pour qu'elle fonctionne
35
Comment se nomme une enzyme inactive ou activée par son cofacteur ?
- enzyme inactive : apoenzyme - enzyme active : holoenzyme
36
Quels sont les natures chimiques possibles pour les cofacteurs ?
- métallique : des ions, 1/3 des enzymes sont des métalloenzymes - organiques : les coenzymes, aisément dissociable (co-substrats) ou liaison stable (covalente) (groupements prosthétiques)
37
Comment se distinguent les différentes coenzymes des oxydo-réductases ?
- par le potentiel d'oxydo-réduction - par les "éléments échangés)
38
Pour quelle classe, n'y a-t-il pas de cofacteur ?
Pour les hydrolases
39
De quoi dérivent dans la plupart du temps les coenzymes ?
Dans la plupart du temps, elles dérivent de vitamines
40
Qu'est-ce que la courbe primaire ?
C'est la concentration de produits en fonction du temps
41
Quels sont les différentes phases d'une réaction enzymatique ?
42
Combien de temps dure la phase pré-stationnaire ?
de quelques millisecondes
43
Quelle phase allons nous étudier en enzymologie ?
Celle de l'état stationnaire
44
Que vaut la vitesse initiale ?
C'est la pente de la tangente à l'origine
45
Quel est l'effet de la concentration des substrats sur la cinétique d'apparition du produit ?
Plus il y a de substrats, plus la vitesse initiale est grande, ils ne sont néanmoins pas proportionnels
46
Qu'est-ce que la courbe secondaire ?
C'est la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrats
47
Qu'est-ce que l'état de saturation ?
C'est un état lorsqu'il y a trop de substrats pour les enzymes décrivant donc une vitesse initiale maximale Vmax
48
Qu'induit la notion de saturation ?
Elle induit la notion de complexe enzyme-substrat qui induit le modèle de Michaelis et Menten
49
Quand est-ce que nous considérons être dans les conditions de vitesse initiale ?
Lorsque moins de 10% de substrat est transformé par unité de temps
50
Quelles simplifications induisent les conditions de vitesse initiale ?
- la réaction retour est négligeable k-2 = 0 - la concentration de substrat est considérée constante au cours de la réaction
51
Quelle est la formule de la vitesse initiale dans les conditions de vitesse initiale ?
52
Quelle est la conséquence directe de la saturation ?
53
Combien de temps dure l'état stationnaire ?
Il dure plusieurs minutes
54
Que vaut la concentration totale d'enzymes ?
C'est égal à la somme d'enzymes seules et de complexes enzymes substrats
55
Que vaut la vitesse initiale ?
C'est la pente de la phase stationnaire
56
Pendant la phase stationnaire, que vaut la dérivée de la concentration du complexe enzyme substrat ?
Elle est nulle, la concentration est donc une constante et la vitesse initiale aussi
57
Que signifie que la concentration du complexe enzyme substrat est constante ?
Cela signifie qu'il y a équilibre entre la formation du complexe et la dissociation du complexe avec formation du produit ou non
58
Que vaut la constante KM ?
59
Quel est le problème des concentrations ES, E et S à un temps t ?
Elles sont inconnues
60
Que vaut la concentration d'enzymes à un instant t ?
61
Que vaut la concentration en substrat ?
62
Que vaut l'équation de Michaelis-Menten ?
63
Qu'est-ce que l'hypothèse du quasi-équilibre ?
C'est l'hypothèse où l'on considère que l'apparition de produit est négligeable, c'est un cas limite et donc que k2 est nul
64
Qu'est-ce que cela induit ?
65
Qu'est-ce que KD ?
C'est la constante de dissociation, inverse de la constante d'affinité KA, plus elle est petite plus l'affinité est grande
66
Que représente KM dans tous les cas ?
C'est la concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale (unité de concentration (molarité))
67
Que représente KM dans le cas particulier du quasi-équilibre ?
C'est le reflet de l'affinité de l'enzyme pour le substrat
68
Que représente KM quelque soit le cas ?
KM est un rapport de constantes de vitesse donc indépendant des concentrations en enzymes ou en substrats
69
Que représente Vmax ?
C'est une vitesse initiale de réaction maximale, chaque molécule d'enzyme est couplée avec une molécule de substrat, on parle de substrat à concentration saturante
70
Qu'est-ce que l'exploitation de la courbe de saturation ?
C'est une estimation
71
Comment déterminer KM et Vmax expérimentalement ?
En linéarisant pour gagner en précision de détermination avec deux possibilités : - la représentation en double-inverse de LINEWEAVER et BURK - la représentation de EADIE HOFSTEE
72
Quelles sont les caractéristiques (ordonné à l'origine, pente et racine) de la droite de la représentation en double-inverse ?
73
Quelles sont les caractéristiques (ordonné à l'origine, pente et racine) de la droite de la représentation en de EADIE HOFSTEE et quel est son avantage ?
74
De quoi est caractéristique KM ?
KM est caractéristique du couple substrat/enzyme
75
De quoi dépend Vmax ?
Vmax dépend de la concentration totale d'enzymes donc des conditions expérimentales
76
Qu'est-ce que kcat ?
C'est le nombre de molécules de S transformées en P par une molécule d'enzyme par unité de temps quand E est saturée par S
77
Que désigne kcat ?
C'est l'activité moléculaire ou turnover number
78
Que vaut kcat dans les cas plus simples ?
kcat = k2 = quand ES -> E + P
79
Qu'est-ce que l'efficacité catalytique d'une enzyme ?
kcat/KM
80
Que permet l'efficacité catalytique d'une enzyme ?
Elle permet d'apprécier l'efficacité d'une enzyme in vivo (surtout pas saturé du coup et quand la concentration en substrat est très inférieure à KM)
81
Que vaut la limite de l'efficacité catalytique pour les enzymes les plus performantes ?
Elle vaut k1 c'est-à-dire la vitesse de formation de ES
82
Que désignent kcat et KM dans l'efficacité catalytique ?
kcat désigne les performances catalytiques alors que KM désigne la reconnaissance enzyme-substrat
83
Que permet l'efficacité catalytique en pratique ?
- la comparaison d'un comportement d'une enzyme vis-à-vis de plusieurs substrats - la comparaison du comportement de plusieurs enzymes vis-à-vis d'un substrat
84
Quelle application de la Vmax existe-il en biologie médicale ?
Le dosage enzymatique
85
Comment déterminer la concentration d'enzymes totale avec une mesure expérimentale ?
Par une droite d'étalonnage sous quelques conditions : - être dans les conditions de vitesse initiale - travailler à saturation de substrat
86
Comment déterminer quand S devient saturant ?
La vitesse initiale tend vers Vmax pour une concentration S supérieur à 10KM
87
Comment garantir la validité d'un dosage enzymatique ?
- être en conditions de vitesse initiale et à saturation de substrat - contrôler les conditions expérimentales
88

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