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Biochimie > Enzymologie 1 > Flashcards

Enzymologie 1 Flashcards

1
Q

Quelle est la nature chimique des enzymes ?

A

La majorité est protéique (sans anticorps) mais il existe des ARN catalytiques (ribozymes) et des anticorps catalytiques

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Q

Quelles sont les caractéristiques majeures qui distinguent les enzymes des catalyseurs chimiques classiques ?

A
  • immense pouvoir catalytique
  • grande spécificité
  • capacité de régulation
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Q

Quel est le point commun entre les enzymes et les les catalyseurs chimiques classiques ?

A

Aucun des deux ne modifient l’équilibre de la réaction

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4
Q

Décrivez l’immense pouvoir catalytique des enzymes

A

Les enzymes catalysent les réactions avec un facteur d’en moyenne 1 million (10^6) jusqu’à des fois 10^17 fois plus rapides

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Q

Sous quelles conditions se déroulent les réactions enzymatiques ?

A

Dans des conditions relativement douces : température 37°C, P atmosphérique, pH proche du neutre

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6
Q

Quel paramètre rend compte de l’immense pouvoir catalytique des enzymes ?

A

La constante catalytique kcat

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7
Q

Quelles spécificités possèdent les enzymes ?

A
  • de réaction (base de la classification des enzymes)
  • de produits (peu ou pas de produits “annexes”, “déchets”)
  • de substrats
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8
Q

Quelle est la spécificité de substrats ?

A
  • absolue : un unique
  • de groupe : des substrats de structure identique
  • optique : d’un isomère L ou D spécifique
  • géométrique : forme Cis ou Trans
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9
Q

Quelles sont les différentes régulations possibles pour les enzymes ?

A
  • régulation allostérique
  • régulation par modification covalente (post-traductionnelle)
  • régulation par interaction protéine-protéine (mise en sommeil de l’enzyme)
  • adaptation de la concentration de l’enzyme (régulation transcriptionnelle, proenzyme)
  • compartimentation cellulaire
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10
Q

Dans quels aspects l’enzyme possède-t-il des rôles ?

A
  • aspect thermodynamique
  • aspect métabolique
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11
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les aspects thermodynamiques ?

A

Ils augmentent la vitesse des réactions chimiques sans modification de l’équilibre thermodynamique dans des réactions exergoniques et endergoniques

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12
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions exergoniques ?

A

Elles augmentent la vitesse de réaction des réactions exergoniques qui sont spontanées

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13
Q

Quel est le rôle des enzymes dans les réactions endergoniques ?

A

Elles rendent possible ces réactions non spontanées qui vont donc nécessiter un couplage énergétique

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14
Q

Qu’est-ce qu’un couplage énergétique ?

A

C’est l’entraînement d’un processus qui nécessite de l’énergie avec un qui en fournit par expl :

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15
Q

Quels sont les rôles des enzymes dans les aspects métaboliques ?

A

Ils activent ou inhibent par modification covalente, feedback négatif ou positif grâce à un produit d’une enzyme (régulation), cascades d’activation et transduction du signal

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16
Q

Quelles conversions des différentes formes d’énergies, les enzymes permettent-elles ?

A
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17
Q

Que signifie homéotherme ?

A

C’est un être vivant qui possède une température corporelle constante et indépendante du milieu ambiant

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18
Q

Quelle est la monnaie d’échange d’énergie dans la cellule ?

A

L’ATP

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19
Q

Quelle est la composition chimique de l’ATP ?

A
  • base azotée
  • sucre
  • triphophaste
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20
Q

Comment l’ATP fournit-elle de l’énergie ?

A

Par rupture des 2 liaisons anhydrides phosphoriques, très exergonique

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21
Q

Comment forme-t-on de l’ADP à partir de l’ATP ?

A

On va juste hydrolyser un phosphate de l’ATP formant alors un ADP et un phosphate inorganique

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22
Q

Comme forme-t-on de l’AMP à partir de l’ATP ?

A

On va hydrolyser pour séparer l’AMP du diphospate, qui sera à son tour hydrolysé pour former 2 phosphates inorganiques

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23
Q

Quel est le cycle de l’ATP en ADP

A
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24
Q

Que permettent concrètement les enzymes ?

A

La diminution de l’enthalpie libre d’activation

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25
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie libre d’activation ΔGǂ ?

A

C’est l’énergie à fournir pour la formation de produits et donc quitter l’état de transition

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26
Q

Qu’est-ce que l’enthalpie libre de réaction ΔG° ?

A

C’est l’enthalpie qui sépare l’énergie de l’état initial : E+S à l’état final E+P, qui reste inchangée puisque les enzymes ne modifient pas l’équilibre

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27
Q

Combien d’enzymes sont-elles classées ?

A

Plus de 6000

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28
Q

Quelles sont les 7 différentes classes ?

A

Translocases : transport membranaire

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29
Q

Quelle est la différence entre les lyases et les ligases ?

A

Les ligases nécessitent de l’énergie (ATP)

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30
Q

Combien y a-t-il de classes dans une voie métabolique ?

A

Dans une voie métabolique, il peut y avoir plusieurs classes représentées dans une voie ou les 2

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31
Q

Quelle est la particularité de la transférase de la kinase ?

A

Elle n’est pas spécialement réversible

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32
Q

Quelle est la nomenclature des enzymes ?

A
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33
Q

Qu’est-ce que l’identité de l’enzyme ?

A

C’est le n° d’ordre dans la sous-sous classe

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34
Q

Qu’est-ce que les cofacteurs ?

A

Ce sont des molécules qui doivent s’associer à une enzyme pour qu’elle fonctionne

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35
Q

Comment se nomme une enzyme inactive ou activée par son cofacteur ?

A
  • enzyme inactive : apoenzyme
  • enzyme active : holoenzyme
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36
Q

Quels sont les natures chimiques possibles pour les cofacteurs ?

A
  • métallique : des ions, 1/3 des enzymes sont des métalloenzymes
  • organiques : les coenzymes, aisément dissociable (co-substrats) ou liaison stable (covalente) (groupements prosthétiques)
37
Q

Comment se distinguent les différentes coenzymes des oxydo-réductases ?

A
  • par le potentiel d’oxydo-réduction
  • par les “éléments échangés)
38
Q

Pour quelle classe, n’y a-t-il pas de cofacteur ?

A

Pour les hydrolases

39
Q

De quoi dérivent dans la plupart du temps les coenzymes ?

A

Dans la plupart du temps, elles dérivent de vitamines

40
Q

Qu’est-ce que la courbe primaire ?

A

C’est la concentration de produits en fonction du temps

41
Q

Quels sont les différentes phases d’une réaction enzymatique ?

A
42
Q

Combien de temps dure la phase pré-stationnaire ?

A

de quelques millisecondes

43
Q

Quelle phase allons nous étudier en enzymologie ?

A

Celle de l’état stationnaire

44
Q

Que vaut la vitesse initiale ?

A

C’est la pente de la tangente à l’origine

45
Q

Quel est l’effet de la concentration des substrats sur la cinétique d’apparition du produit ?

A

Plus il y a de substrats, plus la vitesse initiale est grande, ils ne sont néanmoins pas proportionnels

46
Q

Qu’est-ce que la courbe secondaire ?

A

C’est la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrats

47
Q

Qu’est-ce que l’état de saturation ?

A

C’est un état lorsqu’il y a trop de substrats pour les enzymes décrivant donc une vitesse initiale maximale Vmax

48
Q

Qu’induit la notion de saturation ?

A

Elle induit la notion de complexe enzyme-substrat qui induit le modèle de Michaelis et Menten

49
Q

Quand est-ce que nous considérons être dans les conditions de vitesse initiale ?

A

Lorsque moins de 10% de substrat est transformé par unité de temps

50
Q

Quelles simplifications induisent les conditions de vitesse initiale ?

A
  • la réaction retour est négligeable k-2 = 0
  • la concentration de substrat est considérée constante au cours de la réaction
51
Q

Quelle est la formule de la vitesse initiale dans les conditions de vitesse initiale ?

A
52
Q

Quelle est la conséquence directe de la saturation ?

A
53
Q

Combien de temps dure l’état stationnaire ?

A

Il dure plusieurs minutes

54
Q

Que vaut la concentration totale d’enzymes ?

A

C’est égal à la somme d’enzymes seules et de complexes enzymes substrats

55
Q

Que vaut la vitesse initiale ?

A

C’est la pente de la phase stationnaire

56
Q

Pendant la phase stationnaire, que vaut la dérivée de la concentration du complexe enzyme substrat ?

A

Elle est nulle, la concentration est donc une constante et la vitesse initiale aussi

57
Q

Que signifie que la concentration du complexe enzyme substrat est constante ?

A

Cela signifie qu’il y a équilibre entre la formation du complexe et la dissociation du complexe avec formation du produit ou non

58
Q

Que vaut la constante KM ?

A
59
Q

Quel est le problème des concentrations ES, E et S à un temps t ?

A

Elles sont inconnues

60
Q

Que vaut la concentration d’enzymes à un instant t ?

A
61
Q

Que vaut la concentration en substrat ?

A
62
Q

Que vaut l’équation de Michaelis-Menten ?

A
63
Q

Qu’est-ce que l’hypothèse du quasi-équilibre ?

A

C’est l’hypothèse où l’on considère que l’apparition de produit est négligeable, c’est un cas limite et donc que k2 est nul

64
Q

Qu’est-ce que cela induit ?

A
65
Q

Qu’est-ce que KD ?

A

C’est la constante de dissociation, inverse de la constante d’affinité KA, plus elle est petite plus l’affinité est grande

66
Q

Que représente KM dans tous les cas ?

A

C’est la concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale (unité de concentration (molarité))

67
Q

Que représente KM dans le cas particulier du quasi-équilibre ?

A

C’est le reflet de l’affinité de l’enzyme pour le substrat

68
Q

Que représente KM quelque soit le cas ?

A

KM est un rapport de constantes de vitesse donc indépendant des concentrations en enzymes ou en substrats

69
Q

Que représente Vmax ?

A

C’est une vitesse initiale de réaction maximale, chaque molécule d’enzyme est couplée avec une molécule de substrat, on parle de substrat à concentration saturante

70
Q

Qu’est-ce que l’exploitation de la courbe de saturation ?

A

C’est une estimation

71
Q

Comment déterminer KM et Vmax expérimentalement ?

A

En linéarisant pour gagner en précision de détermination avec deux possibilités :
- la représentation en double-inverse de LINEWEAVER et BURK
- la représentation de EADIE HOFSTEE

72
Q

Quelles sont les caractéristiques (ordonné à l’origine, pente et racine) de la droite de la représentation en double-inverse ?

A
73
Q

Quelles sont les caractéristiques (ordonné à l’origine, pente et racine) de la droite de la représentation en de EADIE HOFSTEE et quel est son avantage ?

A
74
Q

De quoi est caractéristique KM ?

A

KM est caractéristique du couple substrat/enzyme

75
Q

De quoi dépend Vmax ?

A

Vmax dépend de la concentration totale d’enzymes donc des conditions expérimentales

76
Q

Qu’est-ce que kcat ?

A

C’est le nombre de molécules de S transformées en P par une molécule d’enzyme par unité de temps quand E est saturée par S

77
Q

Que désigne kcat ?

A

C’est l’activité moléculaire ou turnover number

78
Q

Que vaut kcat dans les cas plus simples ?

A

kcat = k2 = quand ES -> E + P

79
Q

Qu’est-ce que l’efficacité catalytique d’une enzyme ?

A

kcat/KM

80
Q

Que permet l’efficacité catalytique d’une enzyme ?

A

Elle permet d’apprécier l’efficacité d’une enzyme in vivo (surtout pas saturé du coup et quand la concentration en substrat est très inférieure à KM)

81
Q

Que vaut la limite de l’efficacité catalytique pour les enzymes les plus performantes ?

A

Elle vaut k1 c’est-à-dire la vitesse de formation de ES

82
Q

Que désignent kcat et KM dans l’efficacité catalytique ?

A

kcat désigne les performances catalytiques alors que KM désigne la reconnaissance enzyme-substrat

83
Q

Que permet l’efficacité catalytique en pratique ?

A
  • la comparaison d’un comportement d’une enzyme vis-à-vis de plusieurs substrats
  • la comparaison du comportement de plusieurs enzymes vis-à-vis d’un substrat
84
Q

Quelle application de la Vmax existe-il en biologie médicale ?

A

Le dosage enzymatique

85
Q

Comment déterminer la concentration d’enzymes totale avec une mesure expérimentale ?

A

Par une droite d’étalonnage sous quelques conditions :
- être dans les conditions de vitesse initiale
- travailler à saturation de substrat

86
Q

Comment déterminer quand S devient saturant ?

A

La vitesse initiale tend vers Vmax pour une concentration S supérieur à 10KM

87
Q

Comment garantir la validité d’un dosage enzymatique ?

A
  • être en conditions de vitesse initiale et à saturation de substrat
  • contrôler les conditions expérimentales
88
Q
A

Biochimie (18 decks)

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