Acides Aminés Flashcards
Qu’est ce que les Acides aminés ?
Ce sont les éléments constitutifs de base des protéines
Combien d’acides aminés existent-ils ?
Il en existe plusieurs centaines de différents mais seulement 21 d’entre eux sont trouvés dans les protéines eucaryotes
Par quelle liaison s’associe les acides aminés entre eux ?
Par liaison amide (liaison peptidique)
Qu’est ce que le Cα ?
C’est le carbone asymétrique sauf exception de la glycine, il s’agit d’un carbone chiral
Quels types d’acide aminé existent-ils ?
Les acides aminés apolaires, ceux polaires neutres et ceux polaires ionisables
Quelles sont les deux différentes natures de la chaîne latérale des acides aminés apolaires ?
Les acides aminés apolaires possèdent une chaîne aliphatique ou une chaîne aromatique
Quelles sont les différentes fonctions que peuvent détenir les acides aminés polaires neutres ?
Ils peuvent posséder soit une fonction alcool, soit une fonction soufrée, soit une fonction amide
Quelles fonctions peuvent détenir les acides aminés polaires ionisables ?
La fonction acide ou la fonction basique
Que sont les acides aminés apolaires à chaîne aliphatique ?
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine et proline
Quels sont les acides aminés apolaires à chaîne aromatique ?
Phénylalanine et Tryptophane
Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction alcool ?
Sérine, thréonine et tyrosine (fonction phénol)
Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction soufrée ?
Cystéine
Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction amide ?
Glutamine et l’asparagine
Quels sont les acides aminés polaires ionisables à fonction acide ?
L’acide glutamique et l’acide aspartique
Quels sont les acides aminés polaires ionisables à fonction basique ?
Histidine, lysine et arginine
Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel chez l’homme ?
C’est un acide aminé qui n’est pas synthétisable par l’homme et qui a donc pour origine exogène (par l’alimentation par expl)
Quels sont les acides aminés essentiels ?
Le(Leucine) Très(Thréonine) Lyrique(Lysine) Tristan(tryptophane) Fait(Phénylalanine) Vachement(Valine) Méditer(Méthionine) Iseut(Isoleucine) (les semi-essentiels : histidine et arginine)
Qu’est ce qu’un acide aminé semi-essentiel ?
C’est un acide aminé requis lorsque nous sommes nourrissons et que l’on pourra synthétiser plus tard dans notre vie
Quels sont les deux acides aminés semi-essentiels ?
Ce sont l’histidine et l’arginine
À quoi est utilisé le code à une lettre des acides aminés ?
Il sert à comparer les séquence en acides aminés de plusieurs protéines
Comment les chaînes polypeptidiques sont-elles décrites ?
Elles sont décrites en commençant par le groupe amino-terminal (N-ter) et finissant au groupe carboxy-terminal (C-ter)
Quels sont les acides aminés aromatiques ?
Phénylalanine, tryptophane et tyrosine
Quels sont les acides aminés chargés positivement ?
Histidine, lysine et arginine
Quels sont les acides aminés chargés négativement ?
Acide aspartique devenu l’asapartate et l’acide glutamique devenu la glutamate
Quelle est la spécificité de l’acide aminé de la methionine ?
Elle peut donner son dernier groupe méthyle
Quelles sont les spécificités des acides aminés polaires neutres ?
Chacune de ces trois fonctions peut fixer un groupement phosphate, c’est le principe de phosphorylation
Quelle est la spécificité de la sérine et de la thréonine ?
La sérine et la thréonine peuvent recevoir une chaîne glucidique par O-glycosylation
Quelle est la spécificité de la cystéine ?
Elle peut se dimériser, donnant une cystine, par oxydation de la fonction thiol et formation d’un pont disulfure, une liaison covalente
Quelle est la spécificité de l’asparagine ?
Elle peut s’associer à une chaîne glucidique par N-glycosylation
Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’acide aspartique ?
3,9
Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’acide glutamique ?
4,1
Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’histidine ?
6,0 l’histidine présente un certain caractère aromatique et exerce un pouvoir tampon
Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de la lysine ?
10,5
Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’arginine ?
12,5
Que contiennent les cycles aromatiques ?
Ils contiennent des électrons π délocalisés qui absorbent fortement dans l’UV
Qu’est-ce que le vingt et unième acide aminé ?
La sélenocysteine est un acide aminé rare, formé à partir de la sérine, ayant pour rôle de défense antioxydante et codé par un codon stop dans les conditions normales
Comment sont formés les dérivés d’acides aminés ?
Ils sont formés par hydroxylation dans l’appareil de Golgi lors de la maturation ou par méthylation ou par phosphorylation, etc …
Quels sont les autres rôles des acides aminés que l’on ne trouve pas dans les protéines ?
Ce sont des neurotransmetteurs, médiateurs des réactions allergiques, hormone thyroïdienne, cycle de l’urée, coenzyme, métabolisme des acides aminés ou encore des antibiotiques
Quelle est la masse moyenne d’un acide aminé ?
La masse moyenne d’un acide aminé est de 110 Da
Quel est l’acide aminé le plus léger ?
La glycine
Quel est l’acide aminé le plus lourd ?
C’est le tryptophane
Qu’est ce que l’activité optique des acides aminés ?
19 des 20 acides aminés sont optiquements actifs, c’est-à-dire qu’ils ont la propriété physique leur permettant de tourner le plan de la lumière polarisée plane
Comment se structurent les acides aminés optiquement activés ?
Ils ont une asymétrie et ne sont pas superposables, ils possèdent des centres asymétriques/centres chiraux, ces molécules ont la propriété de chiralité
Quelle forme L ou D est retrouvée dans les protéines ?
Seule la forme L est retrouvée dans les protéines
Quelles sont les propriétés optiques des protéines ?
Les protéines composées de tryptophane, tyrosine ou de phénylalanine absorbent à 280 nm dans le domaine UV, on peut ainsi détecter la présence des protéines ainsi
Quels sont les acides aminés hydrophobes ?
A(lanine) V(aline) L(eucine) I(soleucine) Promet(Proline) à Mémé(Methionine) un Trip(Tryptophane) Phénoménal(Phénylalanine)
A quoi correspondent pK1 et pK2 ?
Ils correspondent à l’ionisation des groupes α-carboxylate et α-aminé correspondants
Les valeurs pK1 sont proches de 2
Les valeurs pK2 sont proches de 9,4
A quoi correspond pKr ?
Cela correspond aux groupes de chaînes latérales ayant des propriétés acido-basiques
Que se passe-t-il dans a zone de pH physiologique ?
Les groupes acide carboxylique et aminé sont tous deux ionisés
Que se passe-t-il quand pH du milieu < pKa ?
La forme protonée de la fonction domine
Que se passe-t-il quand pH du milieu > pKa ?
La forme déprotonée de la fonction domine
Qu’est ce qu’un zwitterion ?
C’est un composé possédant une charge positive et une charge négative
De quoi dépend la charge des acides aminés ?
La charge des acides aminés varie en fonction du pH
Que se passe-t-il aux zwitterions en milieu acide ?
La charge globale de l’acide aminé est positive, le groupement COO- acquière un proton
Que se passe-t-il aux zwitterions en milieu basique ?
La charge globale de l’acide aminé est négative, le groupement (NH3)+ donne son proton
A quel pH, l’Acide aminé possède une charge nette neutre ?
C’est au pI/pHi, appelé le point isoélectrique
Acides aminés basiques : pI élevé
Acides aminés acides : pI bas
Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé à chaine latérale non ionisable ?
Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé basique à chaine latérale ionisable ?
Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé acide à chaine latérale ionisable ?
Comment calcule-t-on le pI d’une histidine ?
Que se passe-t-il quand le pH du milieu < au pI ?
L’acide aminé est chargé positivement
Que se passe-t-il quand le pH du milieu > au pI ?
L’acide aminé est chargé négativement
Quels acides aminés peuvent être ADP-ribosylés ?
L’acide glutamique, aspartique et l’arginine
Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour l’arginine ?
L’ADP-ribosylation et la méthylation
Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour la lysine ?
l’acétylation, l’hydroxylation, la méthylation
Où se trouve l’acétylation ?
Sur l’acide aminé N-ter ou sur la chaine latérale de la lysine
Quel est le groupement ajouté et perdu dans l’acétylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
42
Quel est le groupement ajouté et perdu dans la phosphorylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
80
Quel est le groupement ajouté et perdu dans la méthylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
14
Quel est le groupement ajouté et perdu dans l’hydroxylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
16
Quel est l’incrément de la glycosylation dans le rapport m/z ?
> 800
