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Biochimie > Acides Aminés > Flashcards

Acides Aminés Flashcards

1
Q

Qu’est ce que les Acides aminés ?

A

Ce sont les éléments constitutifs de base des protéines

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Q

Combien d’acides aminés existent-ils ?

A

Il en existe plusieurs centaines de différents mais seulement 21 d’entre eux sont trouvés dans les protéines eucaryotes

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3
Q

Par quelle liaison s’associe les acides aminés entre eux ?

A

Par liaison amide (liaison peptidique)

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4
Q

Qu’est ce que le Cα ?

A

C’est le carbone asymétrique sauf exception de la glycine, il s’agit d’un carbone chiral

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5
Q

Quels types d’acide aminé existent-ils ?

A

Les acides aminés apolaires, ceux polaires neutres et ceux polaires ionisables

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6
Q

Quelles sont les deux différentes natures de la chaîne latérale des acides aminés apolaires ?

A

Les acides aminés apolaires possèdent une chaîne aliphatique ou une chaîne aromatique

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7
Q

Quelles sont les différentes fonctions que peuvent détenir les acides aminés polaires neutres ?

A

Ils peuvent posséder soit une fonction alcool, soit une fonction soufrée, soit une fonction amide

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8
Q

Quelles fonctions peuvent détenir les acides aminés polaires ionisables ?

A

La fonction acide ou la fonction basique

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9
Q

Que sont les acides aminés apolaires à chaîne aliphatique ?

A

Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine et proline

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10
Q

Quels sont les acides aminés apolaires à chaîne aromatique ?

A

Phénylalanine et Tryptophane

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11
Q

Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction alcool ?

A

Sérine, thréonine et tyrosine (fonction phénol)

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12
Q

Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction soufrée ?

A

Cystéine

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13
Q

Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction amide ?

A

Glutamine et l’asparagine

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14
Q

Quels sont les acides aminés polaires ionisables à fonction acide ?

A

L’acide glutamique et l’acide aspartique

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15
Q

Quels sont les acides aminés polaires ionisables à fonction basique ?

A

Histidine, lysine et arginine

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16
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel chez l’homme ?

A

C’est un acide aminé qui n’est pas synthétisable par l’homme et qui a donc pour origine exogène (par l’alimentation par expl)

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17
Q

Quels sont les acides aminés essentiels ?

A

Le(Leucine) Très(Thréonine) Lyrique(Lysine) Tristan(tryptophane) Fait(Phénylalanine) Vachement(Valine) Méditer(Méthionine) Iseut(Isoleucine) (les semi-essentiels : histidine et arginine)

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18
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé semi-essentiel ?

A

C’est un acide aminé requis lorsque nous sommes nourrissons et que l’on pourra synthétiser plus tard dans notre vie

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19
Q

Quels sont les deux acides aminés semi-essentiels ?

A

Ce sont l’histidine et l’arginine

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20
Q

À quoi est utilisé le code à une lettre des acides aminés ?

A

Il sert à comparer les séquence en acides aminés de plusieurs protéines

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21
Q

Comment les chaînes polypeptidiques sont-elles décrites ?

A

Elles sont décrites en commençant par le groupe amino-terminal (N-ter) et finissant au groupe carboxy-terminal (C-ter)

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22
Q

Quels sont les acides aminés aromatiques ?

A

Phénylalanine, tryptophane et tyrosine

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23
Q

Quels sont les acides aminés chargés positivement ?

A

Histidine, lysine et arginine

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24
Q

Quels sont les acides aminés chargés négativement ?

A

Acide aspartique devenu l’asapartate et l’acide glutamique devenu la glutamate

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25
Q

Quelle est la spécificité de l’acide aminé de la methionine ?

A

Elle peut donner son dernier groupe méthyle

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26
Q

Quelles sont les spécificités des acides aminés polaires neutres ?

A

Chacune de ces trois fonctions peut fixer un groupement phosphate, c’est le principe de phosphorylation

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27
Q

Quelle est la spécificité de la sérine et de la thréonine ?

A

La sérine et la thréonine peuvent recevoir une chaîne glucidique par O-glycosylation

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28
Q

Quelle est la spécificité de la cystéine ?

A

Elle peut se dimériser, donnant une cystine, par oxydation de la fonction thiol et formation d’un pont disulfure, une liaison covalente

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29
Q

Quelle est la spécificité de l’asparagine ?

A

Elle peut s’associer à une chaîne glucidique par N-glycosylation

30
Q

Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’acide aspartique ?

A

3,9

31
Q

Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’acide glutamique ?

A

4,1

32
Q

Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’histidine ?

A

6,0 l’histidine présente un certain caractère aromatique et exerce un pouvoir tampon

33
Q

Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de la lysine ?

A

10,5

34
Q

Qu’est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l’arginine ?

A

12,5

35
Q

Que contiennent les cycles aromatiques ?

A

Ils contiennent des électrons π délocalisés qui absorbent fortement dans l’UV

36
Q

Qu’est-ce que le vingt et unième acide aminé ?

A

La sélenocysteine est un acide aminé rare, formé à partir de la sérine, ayant pour rôle de défense antioxydante et codé par un codon stop dans les conditions normales

37
Q

Comment sont formés les dérivés d’acides aminés ?

A

Ils sont formés par hydroxylation dans l’appareil de Golgi lors de la maturation ou par méthylation ou par phosphorylation, etc …

38
Q

Quels sont les autres rôles des acides aminés que l’on ne trouve pas dans les protéines ?

A

Ce sont des neurotransmetteurs, médiateurs des réactions allergiques, hormone thyroïdienne, cycle de l’urée, coenzyme, métabolisme des acides aminés ou encore des antibiotiques

39
Q

Quelle est la masse moyenne d’un acide aminé ?

A

La masse moyenne d’un acide aminé est de 110 Da

40
Q

Quel est l’acide aminé le plus léger ?

A

La glycine

41
Q

Quel est l’acide aminé le plus lourd ?

A

C’est le tryptophane

42
Q

Qu’est ce que l’activité optique des acides aminés ?

A

19 des 20 acides aminés sont optiquements actifs, c’est-à-dire qu’ils ont la propriété physique leur permettant de tourner le plan de la lumière polarisée plane

43
Q

Comment se structurent les acides aminés optiquement activés ?

A

Ils ont une asymétrie et ne sont pas superposables, ils possèdent des centres asymétriques/centres chiraux, ces molécules ont la propriété de chiralité

44
Q

Quelle forme L ou D est retrouvée dans les protéines ?

A

Seule la forme L est retrouvée dans les protéines

45
Q

Quelles sont les propriétés optiques des protéines ?

A

Les protéines composées de tryptophane, tyrosine ou de phénylalanine absorbent à 280 nm dans le domaine UV, on peut ainsi détecter la présence des protéines ainsi

46
Q

Quels sont les acides aminés hydrophobes ?

A

A(lanine) V(aline) L(eucine) I(soleucine) Promet(Proline) à Mémé(Methionine) un Trip(Tryptophane) Phénoménal(Phénylalanine)

47
Q

A quoi correspondent pK1 et pK2 ?

A

Ils correspondent à l’ionisation des groupes α-carboxylate et α-aminé correspondants
Les valeurs pK1 sont proches de 2
Les valeurs pK2 sont proches de 9,4

48
Q

A quoi correspond pKr ?

A

Cela correspond aux groupes de chaînes latérales ayant des propriétés acido-basiques

49
Q

Que se passe-t-il dans a zone de pH physiologique ?

A

Les groupes acide carboxylique et aminé sont tous deux ionisés

50
Q

Que se passe-t-il quand pH du milieu < pKa ?

A

La forme protonée de la fonction domine

51
Q

Que se passe-t-il quand pH du milieu > pKa ?

A

La forme déprotonée de la fonction domine

52
Q

Qu’est ce qu’un zwitterion ?

A

C’est un composé possédant une charge positive et une charge négative

53
Q

De quoi dépend la charge des acides aminés ?

A

La charge des acides aminés varie en fonction du pH

54
Q

Que se passe-t-il aux zwitterions en milieu acide ?

A

La charge globale de l’acide aminé est positive, le groupement COO- acquière un proton

55
Q

Que se passe-t-il aux zwitterions en milieu basique ?

A

La charge globale de l’acide aminé est négative, le groupement (NH3)+ donne son proton

56
Q

A quel pH, l’Acide aminé possède une charge nette neutre ?

A

C’est au pI/pHi, appelé le point isoélectrique
Acides aminés basiques : pI élevé
Acides aminés acides : pI bas

57
Q

Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé à chaine latérale non ionisable ?

A
58
Q

Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé basique à chaine latérale ionisable ?

A
59
Q

Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé acide à chaine latérale ionisable ?

A
60
Q

Comment calcule-t-on le pI d’une histidine ?

A
61
Q

Que se passe-t-il quand le pH du milieu < au pI ?

A

L’acide aminé est chargé positivement

62
Q

Que se passe-t-il quand le pH du milieu > au pI ?

A

L’acide aminé est chargé négativement

63
Q

Quels acides aminés peuvent être ADP-ribosylés ?

A

L’acide glutamique, aspartique et l’arginine

64
Q

Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour l’arginine ?

A

L’ADP-ribosylation et la méthylation

65
Q

Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour la lysine ?

A

l’acétylation, l’hydroxylation, la méthylation

66
Q
A
67
Q

Où se trouve l’acétylation ?

A

Sur l’acide aminé N-ter ou sur la chaine latérale de la lysine

68
Q

Quel est le groupement ajouté et perdu dans l’acétylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?

A

42

69
Q

Quel est le groupement ajouté et perdu dans la phosphorylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?

A

80

70
Q

Quel est le groupement ajouté et perdu dans la méthylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?

A

14

71
Q

Quel est le groupement ajouté et perdu dans l’hydroxylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?

A

16

72
Q

Quel est l’incrément de la glycosylation dans le rapport m/z ?

A

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