Acides Aminés Flashcards

1
Q

Qu’est ce que les Acides aminés ?

A

Ce sont les éléments constitutifs de base des protéines

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Q

Combien d’acides aminés existent-ils ?

A

Il en existe plusieurs centaines de différents mais seulement 21 d’entre eux sont trouvés dans les protéines eucaryotes

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3
Q

Par quelle liaison s’associe les acides aminés entre eux ?

A

Par liaison amide (liaison peptidique)

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4
Q

Qu’est ce que le Cα ?

A

C’est le carbone asymétrique sauf exception de la glycine, il s’agit d’un carbone chiral

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5
Q

Quels types d’acide aminé existent-ils ?

A

Les acides aminés apolaires, ceux polaires neutres et ceux polaires ionisables

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6
Q

Quelles sont les deux différentes natures de la chaîne latérale des acides aminés apolaires ?

A

Les acides aminés apolaires possèdent une chaîne aliphatique ou une chaîne aromatique

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7
Q

Quelles sont les différentes fonctions que peuvent détenir les acides aminés polaires neutres ?

A

Ils peuvent posséder soit une fonction alcool, soit une fonction soufrée, soit une fonction amide

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8
Q

Quelles fonctions peuvent détenir les acides aminés polaires ionisables ?

A

La fonction acide ou la fonction basique

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9
Q

Que sont les acides aminés apolaires à chaîne aliphatique ?

A

Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine et proline

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10
Q

Quels sont les acides aminés apolaires à chaîne aromatique ?

A

Phénylalanine et Tryptophane

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11
Q

Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction alcool ?

A

Sérine, thréonine et tyrosine (fonction phénol)

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12
Q

Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction soufrée ?

A

Cystéine

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13
Q

Quels sont les acides aminés polaires neutres à fonction amide ?

A

Glutamine et l’asparagine

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14
Q

Quels sont les acides aminés polaires ionisables à fonction acide ?

A

L’acide glutamique et l’acide aspartique

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15
Q

Quels sont les acides aminés polaires ionisables à fonction basique ?

A

Histidine, lysine et arginine

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16
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel chez l’homme ?

A

C’est un acide aminé qui n’est pas synthétisable par l’homme et qui a donc pour origine exogène (par l’alimentation par expl)

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17
Q

Quels sont les acides aminés essentiels ?

A

Le(Leucine) Très(Thréonine) Lyrique(Lysine) Tristan(tryptophane) Fait(Phénylalanine) Vachement(Valine) Méditer(Méthionine) Iseut(Isoleucine) (les semi-essentiels : histidine et arginine)

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18
Q

Qu’est ce qu’un acide aminé semi-essentiel ?

A

C’est un acide aminé requis lorsque nous sommes nourrissons et que l’on pourra synthétiser plus tard dans notre vie

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19
Q

Quels sont les deux acides aminés semi-essentiels ?

A

Ce sont l’histidine et l’arginine

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20
Q

À quoi est utilisé le code à une lettre des acides aminés ?

A

Il sert à comparer les séquence en acides aminés de plusieurs protéines

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21
Q

Comment les chaînes polypeptidiques sont-elles décrites ?

A

Elles sont décrites en commençant par le groupe amino-terminal (N-ter) et finissant au groupe carboxy-terminal (C-ter)

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22
Q

Quels sont les acides aminés aromatiques ?

A

Phénylalanine, tryptophane et tyrosine

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23
Q

Quels sont les acides aminés chargés positivement ?

A

Histidine, lysine et arginine

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24
Q

Quels sont les acides aminés chargés négativement ?

A

Acide aspartique devenu l’asapartate et l’acide glutamique devenu la glutamate

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25
Quelle est la spécificité de l'acide aminé de la methionine ?
Elle peut donner son dernier groupe méthyle
26
Quelles sont les spécificités des acides aminés polaires neutres ?
Chacune de ces trois fonctions peut fixer un groupement phosphate, c'est le principe de phosphorylation
27
Quelle est la spécificité de la sérine et de la thréonine ?
La sérine et la thréonine peuvent recevoir une chaîne glucidique par O-glycosylation
28
Quelle est la spécificité de la cystéine ?
Elle peut se dimériser, donnant une cystine, par oxydation de la fonction thiol et formation d'un pont disulfure, une liaison covalente
29
Quelle est la spécificité de l'asparagine ?
Elle peut s'associer à une chaîne glucidique par N-glycosylation
30
Qu'est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l'acide aspartique ?
3,9
31
Qu'est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l'acide glutamique ?
4,1
32
Qu'est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l'histidine ?
6,0 l'histidine présente un certain caractère aromatique et exerce un pouvoir tampon
33
Qu'est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de la lysine ?
10,5
34
Qu'est le pKr (le pK de la chaîne latérale) de l'arginine ?
12,5
35
Que contiennent les cycles aromatiques ?
Ils contiennent des électrons π délocalisés qui absorbent fortement dans l'UV
36
Qu'est-ce que le vingt et unième acide aminé ?
La sélenocysteine est un acide aminé rare, formé à partir de la sérine, ayant pour rôle de défense antioxydante et codé par un codon stop dans les conditions normales
37
Comment sont formés les dérivés d'acides aminés ?
Ils sont formés par hydroxylation dans l'appareil de Golgi lors de la maturation ou par méthylation ou par phosphorylation, etc ...
38
Quels sont les autres rôles des acides aminés que l'on ne trouve pas dans les protéines ?
Ce sont des neurotransmetteurs, médiateurs des réactions allergiques, hormone thyroïdienne, cycle de l'urée, coenzyme, métabolisme des acides aminés ou encore des antibiotiques
39
Quelle est la masse moyenne d'un acide aminé ?
La masse moyenne d'un acide aminé est de 110 Da
40
Quel est l'acide aminé le plus léger ?
La glycine
41
Quel est l'acide aminé le plus lourd ?
C'est le tryptophane
42
Qu'est ce que l'activité optique des acides aminés ?
19 des 20 acides aminés sont optiquements actifs, c'est-à-dire qu'ils ont la propriété physique leur permettant de tourner le plan de la lumière polarisée plane
43
Comment se structurent les acides aminés optiquement activés ?
Ils ont une asymétrie et ne sont pas superposables, ils possèdent des centres asymétriques/centres chiraux, ces molécules ont la propriété de chiralité
44
Quelle forme L ou D est retrouvée dans les protéines ?
Seule la forme L est retrouvée dans les protéines
45
Quelles sont les propriétés optiques des protéines ?
Les protéines composées de tryptophane, tyrosine ou de phénylalanine absorbent à 280 nm dans le domaine UV, on peut ainsi détecter la présence des protéines ainsi
46
Quels sont les acides aminés hydrophobes ?
A(lanine) V(aline) L(eucine) I(soleucine) Promet(Proline) à Mémé(Methionine) un Trip(Tryptophane) Phénoménal(Phénylalanine)
47
A quoi correspondent pK1 et pK2 ?
Ils correspondent à l'ionisation des groupes α-carboxylate et α-aminé correspondants Les valeurs pK1 sont proches de 2 Les valeurs pK2 sont proches de 9,4
48
A quoi correspond pKr ?
Cela correspond aux groupes de chaînes latérales ayant des propriétés acido-basiques
49
Que se passe-t-il dans a zone de pH physiologique ?
Les groupes acide carboxylique et aminé sont tous deux ionisés
50
Que se passe-t-il quand pH du milieu < pKa ?
La forme protonée de la fonction domine
51
Que se passe-t-il quand pH du milieu > pKa ?
La forme déprotonée de la fonction domine
52
Qu'est ce qu'un zwitterion ?
C'est un composé possédant une charge positive et une charge négative
53
De quoi dépend la charge des acides aminés ?
La charge des acides aminés varie en fonction du pH
54
Que se passe-t-il aux zwitterions en milieu acide ?
La charge globale de l'acide aminé est positive, le groupement COO- acquière un proton
55
Que se passe-t-il aux zwitterions en milieu basique ?
La charge globale de l'acide aminé est négative, le groupement (NH3)+ donne son proton
56
A quel pH, l'Acide aminé possède une charge nette neutre ?
C'est au pI/pHi, appelé le point isoélectrique Acides aminés basiques : pI élevé Acides aminés acides : pI bas
57
Comment calcule-t-on le pI d'un acide aminé à chaine latérale non ionisable ?
58
Comment calcule-t-on le pI d'un acide aminé basique à chaine latérale ionisable ?
59
Comment calcule-t-on le pI d'un acide aminé acide à chaine latérale ionisable ?
60
Comment calcule-t-on le pI d'une histidine ?
61
Que se passe-t-il quand le pH du milieu < au pI ?
L'acide aminé est chargé positivement
62
Que se passe-t-il quand le pH du milieu > au pI ?
L'acide aminé est chargé négativement
63
Quels acides aminés peuvent être ADP-ribosylés ?
L'acide glutamique, aspartique et l'arginine
64
Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour l'arginine ?
L'ADP-ribosylation et la méthylation
65
Quelles sont les modifications post-traductionnelles possibles pour la lysine ?
l'acétylation, l'hydroxylation, la méthylation
66
67
Où se trouve l'acétylation ?
Sur l'acide aminé N-ter ou sur la chaine latérale de la lysine
68
Quel est le groupement ajouté et perdu dans l'acétylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
42
69
Quel est le groupement ajouté et perdu dans la phosphorylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
80
70
Quel est le groupement ajouté et perdu dans la méthylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
14
71
Quel est le groupement ajouté et perdu dans l'hydroxylation et quel est son incrément dans le rapport m/z ?
16
72
Quel est l'incrément de la glycosylation dans le rapport m/z ?
>800