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MMD 1042 (cohorte 2024 - β) > Repliement des protéines - Dr. Rokeach > Flashcards

Repliement des protéines - Dr. Rokeach Flashcards

1
Q

La plupart des fonctions dans la cellules sont réalisées par quoi?

A

protéines

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Q

V ou F: le repliement des protéines est un processus simple

A

FAUX: c’est un processus extrêmement complexe

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3
Q

Le repliement des protéines est très sensible à quoi? il peut être affecté par quoi?

A
  • très sensible à l’environnement (pH, sel, température, RedOx, autres protéines)
  • peut être affecté par des mutations (hérédité)
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4
Q

+ les protéines sont complexes, + les erreurs de repliement sont _________. C’est le cas quand?

A

fréquentes

C’est le cas dans certaines maladies, où ce taux d’erreur augmente de façon néfaste

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5
Q

donnez un exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine, modifie ses propriétés et conduit à une maladie

A

dépranocytose/anémie faciforme/sickle cell disease

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6
Q

quel type de maladie est la dépranocytose?

A

héréditaire

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7
Q

qu’est-ce qui cause la dépranocytose?

A

mutation du gène codant chaîne β de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 à Val6) dans cette protéine qui transporte l’O2 dans le sang

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8
Q

pourquoi appelle-t-on celle maladie l’anémie falciforme?

A

A faible concentration en O2, la β globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille

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9
Q

une erreur de repliement des protéines servant à la vision peut mener à quoi?

A

cataractes

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10
Q

Combien de personnes dans le monde sont aveugles à cause des cataractes?

A

20 millions de personnes

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11
Q

Les cataractes sont la cause d’environ ___ des cas de cécité aux USA

A

5%

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12
Q

Les cataractes sont la cause de près de ___ des cas de cécité dans certaines régions d’Afrique et d’Amérique du Sud

A

60%

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13
Q

Les cataractes deviennent + ou - fréquentes avec l’âge?

A

+ fréquentes

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14
Q

Quel pourcentage des personnes aux USA ont eu des cataractes vers l’âge de 80 ans?

A

Plus de 50%

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15
Q

C’est quoi les cristallines?

A

protéines structurales solubles dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’oeil permettant la transparence

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16
Q

C’est quoi les propriétés de l’alpha-cristalline?

A

propriétés de chaperone moléculaire, y compris
la capacité d’empêcher la précipitation des protéines dénaturées et d’augmentateur la tolérance au stress cellulaire

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17
Q

Les fonctions de l’alpha-cristalline sont importantes pour quoi?

A

pour le maintien de la transparence de la
lentille et la prévention des cataractes en maintenant les protéines solubles

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18
Q

Avec l’âge, que se passe-t-il par rapport à l’alpha cristalline?

A

il y a un déclin de ses fonctions de ce qui
cause cataractes par précipitation des protéines dans la lentille

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19
Q

Qu’est-ce qu’il y a en commun à ces images?

A

C’est que tous souffrent de maladies causées par
le mauvais repliement de protéines

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20
Q

Quel type de maladie est la maladie de Huntington?

A

maladie génétique neurodégénérative

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21
Q

Comment est la transmission de la maladie de Huntington

A

autosomique dominante

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22
Q

Le gène de la maladie de Huntington code pour quelle protéine? quelles sont ses fonctions?

A

pour une grosse protéine appelée Huntingntine, laquelle a pour fonction de réguler diverses fonctions cellulaires comme le trafic vésiculaire et la sécrétion de facteurs
neurotrophiques comme le BDNF

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23
Q

C’est quoi l’anomalie (au niveau de la protéine) qui fait en sorte qu’un patient a la maladie de Huntington? ça cause quoi?

A

Chez les patients atteints, la Huntigntine agrège formant des fibres amyloïdes.

La perte de fonction de cette protéine et son agrégation causent la mort de neurones par apoptose

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24
Q

Au niveau moléculaire, la maladie de Huntington est causée par quoi?

A

des expansions du triplet CAG qui code pour l’acide aminé Glutamine

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25
Q

Les expansions du triplet CAG (Glutamine) chez les personnes atteintes de la maladie de huntington cause quoi? cela provoque quoi?

A

Ce qui cause des séquence poly-Glutamine (dites Poly-Q) dans la protéine: cela provoque l’agrégation de la Huntingtine

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26
Q

Quels sont les 2 facteurs qui déterminent si un patient est atteint ou pas de la maladie de Huntington?

A
  • nombre de triplet CAG répétés
  • l’âge du début de symptômes
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27
Q

Jusqu’à combien de triplets CAG répétés un individu peut être considéré normal (pas de maladie de Huntington)?

A

jusqu’à 26

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28
Q

Quel nombre de triplets CAG répétés sont nécessaires pour affirmer qu’un individu est atteint de la maladie de Huntington?

A

36 à 121

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29
Q

+ le nombre de triplets CAG répétés est grand, …

A

plus la maladie de Huntington va se présenter tôt

30
Q

Les protéines mal repliées qui ne sont pas éliminées peuvent causer quoi?

A

maladies graves

31
Q

Qu’est-ce qui cause la maladie d’Alzheimer (3 choses)?

A
  • Diminution de l’efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l’âge
  • Non dégradation d’une protéine dont la fonction normale est inconnue et qui est normalement associée à la membrane d’un neurone
  • Formation d’agrégats de protéines sous forme de plaques amyloïdes détruisant les neurones environnants
32
Q

En quoi résulte la maladie d’Alzheimer?

A

perte de la fonction des neurones et leur mort

33
Q

Quels sont les 5 types de maladies du repliement de protéines?

A
  • Conformational Disorders
  • Protein Folding Diseases
  • Protein Misfolding diseases
  • Trafficking Diseases
  • ER Storage Diseases
34
Q

Le repliement de la protéine débute quand?

A

pendant sa synthèse

35
Q

Quelles sont les 3 étapes du repliement des protéines?

A

1- Formation d’abord des éléments de structure secondaire de base (hélice a, feuillets b, boucles) qui se replient indépendamment

2- Formation des domaines

3- Puis ajustement de domaines et repliement final

36
Q

comment on appelle les protéines qui aident les protéines nouvellement synthétisées à acquérir leur conformation correcte?

A

chaperones moléculaires

37
Q

Les chaperones moléculaires servent à quoi? comment elles y parviennent?

A

préviennent l’agrégation en s’attachant à des
parties prônes à s’agréger

38
Q

quelles sont les parties prônes à s’agréger sur lesquelles les chaperones moléculaires ont tendance à s’attacher pour empêcher cette aggrégation?

A

régions hydrophobes

39
Q

V ou F: La fixation des chaperones au peptide en synthèse consomme beaucoup d’énergie.

A

FAUX: elle ne consomme pas d’énergie

40
Q

à quel moment est-ce que le mécanisme du repliement correct des protéines par la chaperone moléculaire consomme de l’ATP?

A

au moment de déloger les chaperones de la protéine

41
Q

Qu’est-ce qui se passe avec les protéines qui n’acquirent pas leur structure correcte?

A

Sont marquées pour dégradation

42
Q

Les protéines qui n’acquirent pas leur structure correcte sont dégradées par quoi?

A

UPS: The Ubiquitin-Proteasome System

43
Q

quelles sont les enzymes qui participent à la poly-ubiquitination des protéines qui n’acquirent pas leur structure correcte et qui doivent être reconnues par le protéasome pour leur dégradation?

A
  • *E1: ubiquitin-activating** enzyme
  • *E2: ubiquitin-conjugating** enzyme (Ubiquitin transfer)
  • *E3: ubiquitin-ligase** enzyme (Substrate Ub: Ubiquitin recognition)
44
Q

l’ubiquitine est composée de combien d’acides aminés?

A

76

45
Q

C’est quoi les 4 étapes de l’étiquettage ubiquitine de la protéine à dégrader

A
  1. E1 (ubiquitin-activating enzyme): activation de l’ubiquitine (par hydrolyse de l’ATP en AMP)
  2. transfert à l’E2 (ubiquitin-conjuguating enzyme)
  3. E3 (ubiquitin-ligase enzyme) reconnaît la protéine à être dégradée
  4. dégradation par le protéasome
46
Q

à peu près quel % des protéines sont éliminées à cause de leur mauvaise conformation?

A

50%

47
Q

combien y a-t-il de E2** différents?

A

~ 30

48
Q

combien y a-t-il de E3** différents? pourquoi?

A

~ 600 pour la spécificité de la reconnaissance des proteins mal-repliées

49
Q

C’est quoi un protéasome?

A
  • machine à dégrader de protéines, qui fonctionne à l’ATP
  • tube formé surtout de protéases
50
Q

Comment se fait la dégradation des protéines par le protéasome?

A
  1. Les protéines à être dégradées sont reconnues à leur étiquette Ubiquitine
  2. Les Ub sont clivées avant de que la protéine ciblée
    rentre le tube
  3. Hydrolyse les protéines en petits peptides qui sont relâchés
51
Q

Le prix Nobel de chimie de 2004 a été gagné par qui et pourquoi?

A

Aaron Ciechanover, Avram Hershko, Irwin Rose “for the discovery of ubiquitin-mediated protein degradation”

52
Q

Donnez 4 exemples de maladies à prions chez les animaux

A
  • Scrapie (sheep and goats)
  • Transmissible mink encephalopathy
  • Bovine spongiform encephalopathy (BSE)
  • Chronic wasting disease (CWD) (deer and elk)
53
Q

Donnez 5 exemples de maladies à prions chez les humains

A
  • Kuru
  • Creutzfeldt-Jakob disease (CJD)
  • Variant CJD (vCJD)
  • Fatal familial insomnia (FFI)
  • Gerstmann-Sträussler-Scheinker syndrome (GSS)
54
Q

Quelles sont les 3 grandes catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD)?

A
  • Sporadique (spontané)
  • Maladies génétiques (héréditaires) à prions
  • Transmis (contagieux)
55
Q

environ quel % des cas de maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) entrent dans la catégorie sporadique (spontanée)? et touchent qui?

A

90% et touchent les personnes âgées sans avertissement ni explication

56
Q

C’est quoi qui se passe dans le cas de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) sporadique (spontanée)?

A

Le prion commence à se former dans une ou plusieurs cellules du cerveau, puis se propage au reste du cerveau

57
Q

10% des cas de maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) sont dus à quoi?

A

mutation génétique qui peut augmenter vos risques de développer la maladie (catégorie maladies génétiques (héréditaires) à prions)

58
Q

quelle est la catégorie de maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) la + rare?

A

transmis (contagieux)

59
Q

comment est transmise la maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) appartenant à la catégorie transmis (contagieux)

A

peut être transmise accidentellement au
cours d’une procédure médicale impliquant des tissus humains («iatrogène») ou par
ingestion de la viande de vache folle («variante» BSE)

60
Q

C’est quoi la définition d’un prion?

A

protéine qui peut se trouver dans deux ou plus
conformations, dont une est autoréplicative

61
Q

quelle est la différence entre un prion normal et un prion causant une maladie?

A
62
Q

Comment progresse une maladie à prions?

A
  1. les protéines du prion peuvent adopter une forme repliée anormalement
  2. une protéine mal repliée convertit une protéine PrP normale dans la forme anormale (hétérodimère devient homodimère)
  3. la conversion de + de protéines Prp vers leur forme mal repliée crée un agrégat (homodimère devient un agrégat protéique/amyloid)
  4. apoptose de neurones
  5. maladies neurodégénératives
63
Q

Qui a gagné le Prix Nobel Prize de Physiologie ou Medicine en 1997 et pour quoi?

A

Stanley B. Prusiner “for his discovery of Prions - a new biological principle of infection”

64
Q

Est-ce qu’il existe des gentils prions?

A

Oui: prion dans les mécanismes de la mémoire

65
Q

Qui a gagné le Prix Nobel en 2000 de
Médecine et Physiologie? pour quoi?

A

Eric Kandel pour ses travaux sur la mémoire (en étudiant Aplisia californica)

66
Q

C’est quoi les Les CPEBs?

A

des protéines se liant à des courts motifs dans le
bout 3’ de messagers, qui se nomment Cytoplasmic
Polyadenylation Elements (CPEs)

67
Q

que font les CPEBs?

A

stimulent la polyadenylation cytoplasmique dans
certains conditions activant la traduction de protéines cibles

68
Q

Chez le mollusque Aplisia californica l’augmentation de la synthèse de AcCPEB de neurones, suite à la stimulation synaptique par
de neurotransmetteurs, résulte en quoi?

A

conversion de la forme soluble en forme prion de cette AcCPEB

69
Q

La forme prion de AcCPEB fait quoi?

A

se lie aux CPEs et active la traduction de messagers important
pour la facilitation à long-terme

70
Q

RÉSUMÉ DES ÉTAPES QUI MÈNENT À LA
PRODUCTION D’UNE PROTÉINE

A

MMD 1042 (cohorte 2024 - β) (43 decks)

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