Repliement des protéines Flashcards
lien cataracte - repliement protéine
mauvais repliement peut mener à une agrégation de protéine => si dans les yeux = cataracte
c’est quoi les cristallines
des protéines solubles dans l’eau qui permettent la structure transparente dans la lentille et la cornée de l’oeil
à quoi sert l’alpha-cristalline
- empêche la précipitation des protéines cristallines dénaturées (propriété chaperone moléculaire)
- augmente tolérance au stress cellulaire
cause des cataracte exacte
alpha-cristalline fonctionne moins bien => protéines précipitent dans la lentille => moins de transparence
étapes de repliement d’une protéine
- éléments de la structure secondaire se forment: hélices alpha, feuillets beta et boucles
- domaines se forment: n-term et c-term
- ajustement domaines + repliement final
régions des protéines qui auraient naturellement tendance à s’agréger
régions hydrophobes
rôle des chaperonnes moléculaires
empêche un mauvais repliement et l’agrégation de protéines
quel élément concernant les chaperonnes moléculaires est vrai:
a) fixation aux protéines demandent de l’ATP
b) dégradent les protéines mal repliées par phagocytose
c) s’attachent aux polypeptides en synthèse par liaison covalente
d) décollement des protéines demandent de l’ATP
d) décollement des protéines demandent de l’ATP
qu’est-ce qui marque les protéines pour leur dégradation
UPS (système ubiquitine-protéasome)
sur résidu Lysine
composantes du système ubiquitine-proéasome UPS
E1: enzyme qui active ubiquitine
E2: enzyme sui transfère l’ubiquitine (conjugating) => intermédiaire entre E1 et ligase E3
E3: enzyme qui reconnaît la protéine à être dégradée et lie l’ubiquitine et le substrat
Ubiquitine (76 aa)
Protéasome (dégrade protéine marquée)
vrai ou faux, les E2 sont plus nombreux que les E3
faux, E3 > E2: 600 E3 pour spécificité de la reconnaissance des protéines mal repliées
vrai ou faux, le protéasome fonctionne à l’ATP
vrai
vrai ou faux, les ubiquitines qui étiquettent les protéines mal formées sont clivées dans le corps catalique du protéasome par les protéases
faux, avant que la protéine entre dans le tube:
la chaîne d’ubiquitine bind avec le protéasome ce qui encourage le dépliement de la protéine qui pourra ensuite entrer comme une ficelle avant de sortir en petit peptides
cause de la fibrose kystique
mutation ∆F508 par délétion de 3 nucléotides qui codent pour phénylalanine 508 du canal chlore CFTR
transmission fibrose kystique
maladie autosomale récessive, mutation héréditaire
transmission maladie Huntington
autosomique dominante
fonction de la protéine Huntingtine
trafic vésicules
sécrétions facteurs neurotrophiques (BDNF)
comment la maladie d’Huntington affecte la protéine Huntingtine et quelle conséquence a cette mutation
- expansion codon CAG (code Glutamine)=>
- séquence poly-glutamine (poly-Q) =>
- agrégation Huntingtine =>
- formation fibres/plaques amyloïdes =>
- mort neurones apoptose
vrai ou faux si le triplet CAG est répété 10 fois, on est atteint de la maladie d’Huntington
faux, affecté à partir de 36 répétitions
vrai ou faux, les protéines sont plus dégradées avec l’âge mais elles gardent leur efficacité
faux, dégradation d’efficacité aussi
l’alzheimer est associée à quel type de mutation des protéines?
agrégats => plaques amyloïdes => apoptose neurones
prions
protéine qui a plusieurs types de conformations dont une est autoréplicative.
souvent plus riche en feuillet beta qu’à la normale => mène à l’agrégation des protéines
*ce type de structure est contagieuse, transmise aux protéines autour dans la cellule => plaques amyloïdes => cause apoptose
3 catégories maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD ou MCJ)
- sporadique
- génétique/héréditaire à prions
- transmis/contagieux
maladie MCJ sporadique
arrive sans prévenir sans explication (souvent personnes âgées)
prion se forme dans cellules cerveau et se propage partout dans le reste du cerveau
90%
maladie MCJ génétique
mutation génétique
10%
maladie MCJ transmise
RARE
procédure médicale avec tissu humains contaminés
ou ingestion viande contaminée (vache folle)
maladie causées par prions:
maladies causées par un mauvais repliement de protéine TRANSMISSIBLE