enzymes Flashcards
rôle enzyme
catalyseur biochimique: accélère les réactions
différence enzyme vs ribozyme
enzyme = catalyseur protéique ribozyme = catalyseur est une mol ARN
nb enzyme dans corps
1300
3 enzymes dans l’intestin parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
a) lipase (lipides > acides gras)
b) lactase (lactose > glucose & galactose)
d) trypsine (protéines > acides aminés)
2 enzymes dans la salive parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
c) amylase (amidon > sucres)
e) maltase (maltose > glucose)
enzyme dans les nerfs et muscles parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
g) acétylcholinetérase
décompose acétylcholine neurotransmetteur
enzyme dans les noyaux des cellules parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
f) ADN polymérase
synthèse ADN avec désoxyribonucléotides
action d’une enzyme
catalyse: abaisse énergie d’activation pour accélérer réaction
conditions externes pour un bon fonctionnement de l’enzyme
température et pH
qu’arrive-t-il à l’enzyme au-delà de l’optima?
dénature, moins active et efficace
quelle affirmation est fausse:
a) enzyme très sélective à son substrat
b) enzyme est recyclée
c) une enzyme donne un produit
d) enzyme n’est jamais modifiée en modifiant son substrat en produit
c) une enzyme donne un produit
FAUX, un substrat = plusieurs produits
comment se fait la reconnaissance enzyme/substrat
liaisons faibles
2 types de sous-sites du site actif de l’enzyme
de liaison & catalytique
sous-site de liaison formé de quoi
acides aminés qui tiennent le substrat pendant la catalyse de la réaction,
liaisons: interactions ioniques et ponts hydrogène
sous-site catalytique formé de quoi
acides aminés qui catalysent
rôle sous-site de liaison
donne spécificité aux enzymes par rapport à leur substrat
rôle sous-site catalytique
baisse Éa
catalyse
stabilise phase transitoire, structure intermédiaire
qu’est-ce qui détermine la stabilité et la spécificité du complexe enzyme/substrat
liaisons faibles; plus de liaisons covalente = plus de stabilité et de spécificité
efficacité de l’enzyme dépend de quoi?
vitesse de catalysation
si on a une grande affinité enzyme/substrat, on a un Km (petit/grand)
petit
qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique réversible
liaisons faibles (h-bond, ioniques, interactions hydrophobes, forces van der waals)
qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique irréversible
liaisons covalentes
3 types d’inhibition réversible
compétitive
non-compétitive
rétrocontrôle négatif
inhibition compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?
Vmax inchangé Km augmente (affinité diminue)