enzymes Flashcards
rôle enzyme
catalyseur biochimique: accélère les réactions
différence enzyme vs ribozyme
enzyme = catalyseur protéique ribozyme = catalyseur est une mol ARN
nb enzyme dans corps
1300
3 enzymes dans l’intestin parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
a) lipase (lipides > acides gras)
b) lactase (lactose > glucose & galactose)
d) trypsine (protéines > acides aminés)
2 enzymes dans la salive parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
c) amylase (amidon > sucres)
e) maltase (maltose > glucose)
enzyme dans les nerfs et muscles parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
g) acétylcholinetérase
décompose acétylcholine neurotransmetteur
enzyme dans les noyaux des cellules parmi les suivantes:
a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase
f) ADN polymérase
synthèse ADN avec désoxyribonucléotides
action d’une enzyme
catalyse: abaisse énergie d’activation pour accélérer réaction
conditions externes pour un bon fonctionnement de l’enzyme
température et pH
qu’arrive-t-il à l’enzyme au-delà de l’optima?
dénature, moins active et efficace
quelle affirmation est fausse:
a) enzyme très sélective à son substrat
b) enzyme est recyclée
c) une enzyme donne un produit
d) enzyme n’est jamais modifiée en modifiant son substrat en produit
c) une enzyme donne un produit
FAUX, un substrat = plusieurs produits
comment se fait la reconnaissance enzyme/substrat
liaisons faibles
2 types de sous-sites du site actif de l’enzyme
de liaison & catalytique
sous-site de liaison formé de quoi
acides aminés qui tiennent le substrat pendant la catalyse de la réaction,
liaisons: interactions ioniques et ponts hydrogène
sous-site catalytique formé de quoi
acides aminés qui catalysent
rôle sous-site de liaison
donne spécificité aux enzymes par rapport à leur substrat
rôle sous-site catalytique
baisse Éa
catalyse
stabilise phase transitoire, structure intermédiaire
qu’est-ce qui détermine la stabilité et la spécificité du complexe enzyme/substrat
liaisons faibles; plus de liaisons covalente = plus de stabilité et de spécificité
efficacité de l’enzyme dépend de quoi?
vitesse de catalysation
si on a une grande affinité enzyme/substrat, on a un Km (petit/grand)
petit
qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique réversible
liaisons faibles (h-bond, ioniques, interactions hydrophobes, forces van der waals)
qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique irréversible
liaisons covalentes
3 types d’inhibition réversible
compétitive
non-compétitive
rétrocontrôle négatif
inhibition compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?
Vmax inchangé Km augmente (affinité diminue)
c’est quoi inhibition non-compétitive
inhibiteur lié au site allostérique change la conformation du site actif de l’enzyme => substrat rentre pas
inhibition non-compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?
Vmax diminue
Km inchangé
c’est quoi le rétrocontrôle
contrôle réversible de l’activité enzymatique selon la qté de produit final
c’est quoi le rétrocontrôle négatif
rétro-inhibition, produit inhibe une composante en amont
type d’inhibition de l’ibuprofène
compétiteur irréversible de COX (prostaglandine synthase)
qu’est-ce que l’aspirine inhibe et comment
COX (aka prostaglandine synthase) par acétylation d’une serine
type d’obstacle créé dans le site actif de COX par l’aspirine
obstacle sérique
répercussion de l’obstacle sérique par l’aspirine
empêche acide arachidonique pas métabolisée (- douleur, inflammation, fièvre)
quelles protéines peuvent être phosphorylées
Thréonine
Sérine
Thyrosine
où va le P de l’ATP hydrolysé dans la phosphorylation des protéines
gr. OH sur leurs chaînes latérales (R)
protéine qui ajoute un phosphate
kinase
protéine qui retire un phosphate
phosphatase
protéine liée è GTP est automatiquement active ou inactine
active
protéine liée è GDP est automatiquement active ou inactine
inactive
