enzymes Flashcards

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1
Q

rôle enzyme

A

catalyseur biochimique: accélère les réactions

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Q

différence enzyme vs ribozyme

A
enzyme = catalyseur protéique
ribozyme = catalyseur est une mol ARN
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Q

nb enzyme dans corps

A

1300

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4
Q

3 enzymes dans l’intestin parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

a) lipase (lipides > acides gras)
b) lactase (lactose > glucose & galactose)
d) trypsine (protéines > acides aminés)

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5
Q

2 enzymes dans la salive parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

c) amylase (amidon > sucres)

e) maltase (maltose > glucose)

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6
Q

enzyme dans les nerfs et muscles parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

g) acétylcholinetérase

décompose acétylcholine neurotransmetteur

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7
Q

enzyme dans les noyaux des cellules parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

f) ADN polymérase

synthèse ADN avec désoxyribonucléotides

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8
Q

action d’une enzyme

A

catalyse: abaisse énergie d’activation pour accélérer réaction

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9
Q

conditions externes pour un bon fonctionnement de l’enzyme

A

température et pH

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10
Q

qu’arrive-t-il à l’enzyme au-delà de l’optima?

A

dénature, moins active et efficace

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11
Q

quelle affirmation est fausse:

a) enzyme très sélective à son substrat
b) enzyme est recyclée
c) une enzyme donne un produit
d) enzyme n’est jamais modifiée en modifiant son substrat en produit

A

c) une enzyme donne un produit

FAUX, un substrat = plusieurs produits

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12
Q

comment se fait la reconnaissance enzyme/substrat

A

liaisons faibles

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13
Q

2 types de sous-sites du site actif de l’enzyme

A

de liaison & catalytique

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14
Q

sous-site de liaison formé de quoi

A

acides aminés qui tiennent le substrat pendant la catalyse de la réaction,
liaisons: interactions ioniques et ponts hydrogène

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15
Q

sous-site catalytique formé de quoi

A

acides aminés qui catalysent

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16
Q

rôle sous-site de liaison

A

donne spécificité aux enzymes par rapport à leur substrat

17
Q

rôle sous-site catalytique

A

baisse Éa
catalyse
stabilise phase transitoire, structure intermédiaire

18
Q

qu’est-ce qui détermine la stabilité et la spécificité du complexe enzyme/substrat

A

liaisons faibles; plus de liaisons covalente = plus de stabilité et de spécificité

19
Q

efficacité de l’enzyme dépend de quoi?

A

vitesse de catalysation

20
Q

si on a une grande affinité enzyme/substrat, on a un Km (petit/grand)

A

petit

21
Q

qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique réversible

A

liaisons faibles (h-bond, ioniques, interactions hydrophobes, forces van der waals)

22
Q

qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique irréversible

A

liaisons covalentes

23
Q

3 types d’inhibition réversible

A

compétitive
non-compétitive
rétrocontrôle négatif

24
Q

inhibition compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?

A
Vmax inchangé
Km augmente (affinité diminue)
25
Q

c’est quoi inhibition non-compétitive

A

inhibiteur lié au site allostérique change la conformation du site actif de l’enzyme => substrat rentre pas

26
Q

inhibition non-compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?

A

Vmax diminue

Km inchangé

27
Q

c’est quoi le rétrocontrôle

A

contrôle réversible de l’activité enzymatique selon la qté de produit final

28
Q

c’est quoi le rétrocontrôle négatif

A

rétro-inhibition, produit inhibe une composante en amont

29
Q

type d’inhibition de l’ibuprofène

A

compétiteur irréversible de COX (prostaglandine synthase)

30
Q

qu’est-ce que l’aspirine inhibe et comment

A

COX (aka prostaglandine synthase) par acétylation d’une serine

31
Q

type d’obstacle créé dans le site actif de COX par l’aspirine

A

obstacle sérique

32
Q

répercussion de l’obstacle sérique par l’aspirine

A

empêche acide arachidonique pas métabolisée (- douleur, inflammation, fièvre)

33
Q

quelles protéines peuvent être phosphorylées

A

Thréonine
Sérine
Thyrosine

34
Q

où va le P de l’ATP hydrolysé dans la phosphorylation des protéines

A

gr. OH sur leurs chaînes latérales (R)

35
Q

protéine qui ajoute un phosphate

A

kinase

36
Q

protéine qui retire un phosphate

A

phosphatase

37
Q

protéine liée è GTP est automatiquement active ou inactine

A

active

38
Q

protéine liée è GDP est automatiquement active ou inactine

A

inactive