enzymes Flashcards

1
Q

rôle enzyme

A

catalyseur biochimique: accélère les réactions

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Q

différence enzyme vs ribozyme

A
enzyme = catalyseur protéique
ribozyme = catalyseur est une mol ARN
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3
Q

nb enzyme dans corps

A

1300

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4
Q

3 enzymes dans l’intestin parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

a) lipase (lipides > acides gras)
b) lactase (lactose > glucose & galactose)
d) trypsine (protéines > acides aminés)

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5
Q

2 enzymes dans la salive parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

c) amylase (amidon > sucres)

e) maltase (maltose > glucose)

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6
Q

enzyme dans les nerfs et muscles parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

g) acétylcholinetérase

décompose acétylcholine neurotransmetteur

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7
Q

enzyme dans les noyaux des cellules parmi les suivantes:

a) lipase
b) lactase
c) amylase
d) trypsine
e) maltase
f) ADN polymérase
g) acétylcholinetérase

A

f) ADN polymérase

synthèse ADN avec désoxyribonucléotides

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8
Q

action d’une enzyme

A

catalyse: abaisse énergie d’activation pour accélérer réaction

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9
Q

conditions externes pour un bon fonctionnement de l’enzyme

A

température et pH

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10
Q

qu’arrive-t-il à l’enzyme au-delà de l’optima?

A

dénature, moins active et efficace

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11
Q

quelle affirmation est fausse:

a) enzyme très sélective à son substrat
b) enzyme est recyclée
c) une enzyme donne un produit
d) enzyme n’est jamais modifiée en modifiant son substrat en produit

A

c) une enzyme donne un produit

FAUX, un substrat = plusieurs produits

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12
Q

comment se fait la reconnaissance enzyme/substrat

A

liaisons faibles

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13
Q

2 types de sous-sites du site actif de l’enzyme

A

de liaison & catalytique

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14
Q

sous-site de liaison formé de quoi

A

acides aminés qui tiennent le substrat pendant la catalyse de la réaction,
liaisons: interactions ioniques et ponts hydrogène

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15
Q

sous-site catalytique formé de quoi

A

acides aminés qui catalysent

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16
Q

rôle sous-site de liaison

A

donne spécificité aux enzymes par rapport à leur substrat

17
Q

rôle sous-site catalytique

A

baisse Éa
catalyse
stabilise phase transitoire, structure intermédiaire

18
Q

qu’est-ce qui détermine la stabilité et la spécificité du complexe enzyme/substrat

A

liaisons faibles; plus de liaisons covalente = plus de stabilité et de spécificité

19
Q

efficacité de l’enzyme dépend de quoi?

A

vitesse de catalysation

20
Q

si on a une grande affinité enzyme/substrat, on a un Km (petit/grand)

21
Q

qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique réversible

A

liaisons faibles (h-bond, ioniques, interactions hydrophobes, forces van der waals)

22
Q

qu’est-ce qui permet une inhibition enzymatique irréversible

A

liaisons covalentes

23
Q

3 types d’inhibition réversible

A

compétitive
non-compétitive
rétrocontrôle négatif

24
Q

inhibition compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?

A
Vmax inchangé
Km augmente (affinité diminue)
25
c'est quoi inhibition non-compétitive
inhibiteur lié au site allostérique change la conformation du site actif de l'enzyme => substrat rentre pas
26
inhibition non-compétitive; est-ce que le Vmax change? est-ce que le Km change?
Vmax diminue | Km inchangé
27
c'est quoi le rétrocontrôle
contrôle réversible de l'activité enzymatique selon la qté de produit final
28
c'est quoi le rétrocontrôle négatif
rétro-inhibition, produit inhibe une composante en amont
29
type d'inhibition de l'ibuprofène
compétiteur irréversible de COX (prostaglandine synthase)
30
qu'est-ce que l'aspirine inhibe et comment
COX (aka prostaglandine synthase) par acétylation d'une serine
31
type d'obstacle créé dans le site actif de COX par l'aspirine
obstacle sérique
32
répercussion de l'obstacle sérique par l'aspirine
empêche acide arachidonique pas métabolisée (- douleur, inflammation, fièvre)
33
quelles protéines peuvent être phosphorylées
Thréonine Sérine Thyrosine
34
où va le P de l'ATP hydrolysé dans la phosphorylation des protéines
gr. OH sur leurs chaînes latérales (R)
35
protéine qui ajoute un phosphate
kinase
36
protéine qui retire un phosphate
phosphatase
37
protéine liée è GTP est automatiquement active ou inactine
active
38
protéine liée è GDP est automatiquement active ou inactine
inactive