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protéines Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

rôles protéines

A 
enzymes (ex trypsine ou pepsine)
récepteurs (+ cascade signalisation)
transport (oxygène dans le sang via hémoglobine)
contraction musculaire
déplacements organites
déplacement enzymes sur ARN pendant réplication ADN
migration chromosomes à la mitose
détections d'antigènes
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2
Q

nombre d’acides aminés

A

20

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3
Q

composantes acides aminés

A 
carbone alpha
chaîne latérale
hydroxyle (COOH)
amine (NH2)
Hydrogène
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4
Q

qu’est-ce qui donne les caractéristiques propre à une protéine (quelle partie de la molécule d’acide aminé)

A

chaîne latérale

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5
Q

quelle(s) affirmation(s) sont fausses concernant les types de chaînes latérales:

a) 3 types: polaire chargée, apolaire et bipolaire
b) + = basique - = acide
c) les chaînes polaires sont hydrophiles
d) une chaîne apolaire peut être aliphatique ou aromatique (composée de C et H majoritairement)
e) une chaîne polaire non-chargée fait de H-bonds

A

a) 3 types: polaire chargée, apolaire et bipolaire

=> 3 TYPES = POLAIRE CHARGÉE & NON-CHARGÉE & APOLAIRE

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6
Q

La dynamique des protéine dépend de quoi?

A

ATP/GTP: molécule énergétique

Énergie des mouvement Brownien

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7
Q

L’Histine, la lysine et l’arginine sont tous des exemples de chaîne latérales

a) polaires chargées négativement, acide
b) polaire non chargée
c) apolaire
d) polaires chargées positivement, basique

A

d) polaires chargées positivement, basique

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8
Q

parmi ces side groups, lesquels pourraient faire partie des side chains polaires non chargée

a) atomes électronégatif
b) NH2
c) CH2
d) CH3
e) OH
f) NH+

A

a) électronégatifs (N,O)
b) NH2
c) OH

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9
Q

quel type de chaîne latérale est surtout composé de C et de H?

A

apolaire

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10
Q

comment appelle-t-on une molécule protéique avec 4 side chains?

A

tétrapeptide

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11
Q

où peut-il avoir des rotation dans une peptide protéique

a) au lien peptidique du backbone (plan rigide central)
b) autour du carbone alpha attaché aux groupes R
c) A et B sont valides

A

b) autour du carbone alpha attaché aux groupes R

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12
Q

comment appelle-t-on les chaînes latérales attachées au squelette peptidique?

A

résidus

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13
Q

différents types de représentation des protéines

A

ribbon, backbone, space filling, stick and ball

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14
Q

qu’est-ce qui détermine la fonction d’une protéine?

A

sa structure donc la composition en acide aminé de ces chaînes latérales et l’ordre d’apparition de ces groupes R

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15
Q

qu’est-ce qui détermine le repliement de la protéine et maintien sa structure?

A

les liaisons faibles entre les résidus

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16
Q

liaisons faibles non-covalentes

A

ponts hydrogènes
liaisons ioniques
forces van der waals
interactions hydrophobes

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17
Q

quelle liaison correspond à l’équilibre entre la répulsion et l’attraction entre 2 atomes près l’un de l’autre:

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques/ ponts salins
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

c) forces van der waals

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18
Q

interaction électrostatique où le H est « pris en sandwich » entre deux atomes attirant des électrons:

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques/ ponts salins
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

a) ponts hydrogènes

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19
Q

Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées:

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

b) liaisons ioniques/ponts salins

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20
Q

Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale (polaire = ext, apolaire = int):

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

d) interactions hydrophobes

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21
Q

les ponts disulfures sont un type de liaison protéique
a) faible, non-covalent
b) fort, covalent
(2 groupes SH bind)

A

b) fort, covalent

22
Q

La structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par quoi?

A

ponts disulfure

23
Q

qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

séquence en acides aminés

24
Q

options de structures secondaires

A

hélices Alpha et feuillet Beta

boucles et coudes

25
Q

mode de repliement de l’hélice A

A

pont hydrogène entre OH et NH à toutes les 4 liaisons peptidiques

26
Q

nombre d’acides aminés par tour d’hélice A

A

3.6

27
Q

position des feuillets de l’hélice B

A

antiparallèle ou boucle parallèle (plus fréquemment antiparallèle)

28
Q

les chaînes latérales sont plus longues dans les hélice A ou B?

A

B

29
Q

structure qui correspond à l’organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

A

tertiaire

30
Q

quelle structure appartient à TOUTES les protéines

A

tertiaire

31
Q

qu’inclue la structure tertiaire

A

hélices a, feuillet b, boucles, enroulement stochastique

32
Q

particularité d’un domaine protéique

A

se replie indépendemment du reste de la protéine pour gagner de la stabilité et assurer une fonction qui lui est propre

33
Q

exemples de fonctions d’un domaine protéique

A
  • liaison d’un ligand
  • site catalytique
  • structure
  • interactions avec d’autres macromolécules
34
Q

structure qui est caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

A

quaternaire => pleins de protéines, chaînes polypeptidiques ou domaine protéiques assemblés

35
Q

est-ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire?

A

non

36
Q

comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 2 chaînes identiques?

A

homodimère

37
Q

comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 4 chaînes identiques?

A

homotétramère

38
Q

comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 4 chaînes différentes? (4 chaînes mais 2 types différents en fait)

A

hétérotétramère

39
Q

comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 2 chaînes différentes?

A

hétérodimère

40
Q

vrai ou faux, pour fonctionner, une protéine doit adopter une structure quaternaire et tertiaire à la fois

A

faux, tertiaire obligatoirement mais pas quaternaire

41
Q

l’hémoglobine est une protéine de quel structure?

A

quaternaire => hétérotétramère

42
Q

structure formée de protéines avec un seul site de liaison

A

dimère

43
Q

structure formée de protéines identiques avec deux sites de liaison

A

hélice

44
Q

est-il possible pour les protéines de s’associer en forme circulaire?

A

oui, si les sites de liaisons sont appropriés

45
Q

c’est quoi la phosphorylation

a) perte d’un groupe phosphate
b) addition d’un groupe phosphate

A

B) ADDITION

46
Q

la phosphorylation est-elle un moyen irréversible pour contrôler l’activité des protéines?

A

NON, RÉVERSIBLE

=> comme un interrupteurs, sur certaines protéines, s’il est ajouté: la met à ON et d’autres c’est le contraire

47
Q

qu’est-ce qui enlève un groupement phosphate d’une protéine

a) phosphatase
b) kinase

A

a) phosphatase ENLÈVE

48
Q

qu’est-ce qui ajoute un groupement phosphate d’une protéine

a) phosphatase
b) kinase

A

b) kinase AJOUTE

49
Q

Les protéines sont actives en étant liée à la GTP ou à la GDP?

A

GTP

50
Q

3 acides aminés qui peuvent être phosphorylés

A

thréonine
thyrosine
sérine

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