protéines Flashcards
rôles protéines
enzymes (ex trypsine ou pepsine) récepteurs (+ cascade signalisation) transport (oxygène dans le sang via hémoglobine) contraction musculaire déplacements organites déplacement enzymes sur ARN pendant réplication ADN migration chromosomes à la mitose détections d'antigènes
nombre d’acides aminés
20
composantes acides aminés
carbone alpha chaîne latérale hydroxyle (COOH) amine (NH2) Hydrogène
qu’est-ce qui donne les caractéristiques propre à une protéine (quelle partie de la molécule d’acide aminé)
chaîne latérale
quelle(s) affirmation(s) sont fausses concernant les types de chaînes latérales:
a) 3 types: polaire chargée, apolaire et bipolaire
b) + = basique - = acide
c) les chaînes polaires sont hydrophiles
d) une chaîne apolaire peut être aliphatique ou aromatique (composée de C et H majoritairement)
e) une chaîne polaire non-chargée fait de H-bonds
a) 3 types: polaire chargée, apolaire et bipolaire
=> 3 TYPES = POLAIRE CHARGÉE & NON-CHARGÉE & APOLAIRE
La dynamique des protéine dépend de quoi?
ATP/GTP: molécule énergétique
Énergie des mouvement Brownien
L’Histine, la lysine et l’arginine sont tous des exemples de chaîne latérales
a) polaires chargées négativement, acide
b) polaire non chargée
c) apolaire
d) polaires chargées positivement, basique
d) polaires chargées positivement, basique
parmi ces side groups, lesquels pourraient faire partie des side chains polaires non chargée
a) atomes électronégatif
b) NH2
c) CH2
d) CH3
e) OH
f) NH+
a) électronégatifs (N,O)
b) NH2
c) OH
quel type de chaîne latérale est surtout composé de C et de H?
apolaire
comment appelle-t-on une molécule protéique avec 4 side chains?
tétrapeptide
où peut-il avoir des rotation dans une peptide protéique
a) au lien peptidique du backbone (plan rigide central)
b) autour du carbone alpha attaché aux groupes R
c) A et B sont valides
b) autour du carbone alpha attaché aux groupes R
comment appelle-t-on les chaînes latérales attachées au squelette peptidique?
résidus
différents types de représentation des protéines
ribbon, backbone, space filling, stick and ball
qu’est-ce qui détermine la fonction d’une protéine?
sa structure donc la composition en acide aminé de ces chaînes latérales et l’ordre d’apparition de ces groupes R
qu’est-ce qui détermine le repliement de la protéine et maintien sa structure?
les liaisons faibles entre les résidus
liaisons faibles non-covalentes
ponts hydrogènes
liaisons ioniques
forces van der waals
interactions hydrophobes
quelle liaison correspond à l’équilibre entre la répulsion et l’attraction entre 2 atomes près l’un de l’autre:
a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques/ ponts salins
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes
c) forces van der waals
interaction électrostatique où le H est « pris en sandwich » entre deux atomes attirant des électrons:
a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques/ ponts salins
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes
a) ponts hydrogènes
Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées:
a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes
b) liaisons ioniques/ponts salins
Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale (polaire = ext, apolaire = int):
a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes
d) interactions hydrophobes
les ponts disulfures sont un type de liaison protéique
a) faible, non-covalent
b) fort, covalent
(2 groupes SH bind)
b) fort, covalent
La structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par quoi?
ponts disulfure
qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?
séquence en acides aminés
options de structures secondaires
hélices Alpha et feuillet Beta
boucles et coudes
mode de repliement de l’hélice A
pont hydrogène entre OH et NH à toutes les 4 liaisons peptidiques
nombre d’acides aminés par tour d’hélice A
3.6
position des feuillets de l’hélice B
antiparallèle ou boucle parallèle (plus fréquemment antiparallèle)
les chaînes latérales sont plus longues dans les hélice A ou B?
B
structure qui correspond à l’organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles
tertiaire
quelle structure appartient à TOUTES les protéines
tertiaire
qu’inclue la structure tertiaire
hélices a, feuillet b, boucles, enroulement stochastique
particularité d’un domaine protéique
se replie indépendemment du reste de la protéine pour gagner de la stabilité et assurer une fonction qui lui est propre
exemples de fonctions d’un domaine protéique
- liaison d’un ligand
- site catalytique
- structure
- interactions avec d’autres macromolécules
structure qui est caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
quaternaire => pleins de protéines, chaînes polypeptidiques ou domaine protéiques assemblés
est-ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire?
non
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 2 chaînes identiques?
homodimère
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 4 chaînes identiques?
homotétramère
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 4 chaînes différentes? (4 chaînes mais 2 types différents en fait)
hétérotétramère
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 2 chaînes différentes?
hétérodimère
vrai ou faux, pour fonctionner, une protéine doit adopter une structure quaternaire et tertiaire à la fois
faux, tertiaire obligatoirement mais pas quaternaire
l’hémoglobine est une protéine de quel structure?
quaternaire => hétérotétramère
structure formée de protéines avec un seul site de liaison
dimère
structure formée de protéines identiques avec deux sites de liaison
hélice
est-il possible pour les protéines de s’associer en forme circulaire?
oui, si les sites de liaisons sont appropriés
c’est quoi la phosphorylation
a) perte d’un groupe phosphate
b) addition d’un groupe phosphate
B) ADDITION
la phosphorylation est-elle un moyen irréversible pour contrôler l’activité des protéines?
NON, RÉVERSIBLE
=> comme un interrupteurs, sur certaines protéines, s’il est ajouté: la met à ON et d’autres c’est le contraire
qu’est-ce qui enlève un groupement phosphate d’une protéine
a) phosphatase
b) kinase
a) phosphatase ENLÈVE
qu’est-ce qui ajoute un groupement phosphate d’une protéine
a) phosphatase
b) kinase
b) kinase AJOUTE
Les protéines sont actives en étant liée à la GTP ou à la GDP?
GTP
3 acides aminés qui peuvent être phosphorylés
thréonine
thyrosine
sérine
