protéines Flashcards

1
Q

rôles protéines

A
enzymes (ex trypsine ou pepsine)
récepteurs (+ cascade signalisation)
transport (oxygène dans le sang via hémoglobine)
contraction musculaire
déplacements organites
déplacement enzymes sur ARN pendant réplication ADN
migration chromosomes à la mitose
détections d'antigènes
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2
Q

nombre d’acides aminés

A

20

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3
Q

composantes acides aminés

A
carbone alpha
chaîne latérale
hydroxyle (COOH)
amine (NH2)
Hydrogène
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4
Q

qu’est-ce qui donne les caractéristiques propre à une protéine (quelle partie de la molécule d’acide aminé)

A

chaîne latérale

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5
Q

quelle(s) affirmation(s) sont fausses concernant les types de chaînes latérales:

a) 3 types: polaire chargée, apolaire et bipolaire
b) + = basique - = acide
c) les chaînes polaires sont hydrophiles
d) une chaîne apolaire peut être aliphatique ou aromatique (composée de C et H majoritairement)
e) une chaîne polaire non-chargée fait de H-bonds

A

a) 3 types: polaire chargée, apolaire et bipolaire

=> 3 TYPES = POLAIRE CHARGÉE & NON-CHARGÉE & APOLAIRE

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6
Q

La dynamique des protéine dépend de quoi?

A

ATP/GTP: molécule énergétique

Énergie des mouvement Brownien

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7
Q

L’Histine, la lysine et l’arginine sont tous des exemples de chaîne latérales

a) polaires chargées négativement, acide
b) polaire non chargée
c) apolaire
d) polaires chargées positivement, basique

A

d) polaires chargées positivement, basique

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8
Q

parmi ces side groups, lesquels pourraient faire partie des side chains polaires non chargée

a) atomes électronégatif
b) NH2
c) CH2
d) CH3
e) OH
f) NH+

A

a) électronégatifs (N,O)
b) NH2
c) OH

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9
Q

quel type de chaîne latérale est surtout composé de C et de H?

A

apolaire

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10
Q

comment appelle-t-on une molécule protéique avec 4 side chains?

A

tétrapeptide

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11
Q

où peut-il avoir des rotation dans une peptide protéique

a) au lien peptidique du backbone (plan rigide central)
b) autour du carbone alpha attaché aux groupes R
c) A et B sont valides

A

b) autour du carbone alpha attaché aux groupes R

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12
Q

comment appelle-t-on les chaînes latérales attachées au squelette peptidique?

A

résidus

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13
Q

différents types de représentation des protéines

A

ribbon, backbone, space filling, stick and ball

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14
Q

qu’est-ce qui détermine la fonction d’une protéine?

A

sa structure donc la composition en acide aminé de ces chaînes latérales et l’ordre d’apparition de ces groupes R

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15
Q

qu’est-ce qui détermine le repliement de la protéine et maintien sa structure?

A

les liaisons faibles entre les résidus

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16
Q

liaisons faibles non-covalentes

A

ponts hydrogènes
liaisons ioniques
forces van der waals
interactions hydrophobes

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17
Q

quelle liaison correspond à l’équilibre entre la répulsion et l’attraction entre 2 atomes près l’un de l’autre:

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques/ ponts salins
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

c) forces van der waals

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18
Q

interaction électrostatique où le H est « pris en sandwich » entre deux atomes attirant des électrons:

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques/ ponts salins
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

a) ponts hydrogènes

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19
Q

Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées:

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

b) liaisons ioniques/ponts salins

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20
Q

Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale (polaire = ext, apolaire = int):

a) ponts hydrogènes
b) liaisons ioniques
c) forces van der waals
d) interactions hydrophobes

A

d) interactions hydrophobes

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21
Q

les ponts disulfures sont un type de liaison protéique
a) faible, non-covalent
b) fort, covalent
(2 groupes SH bind)

A

b) fort, covalent

22
Q

La structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par quoi?

A

ponts disulfure

23
Q

qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

séquence en acides aminés

24
Q

options de structures secondaires

A

hélices Alpha et feuillet Beta

boucles et coudes

25
mode de repliement de l'hélice A
pont hydrogène entre OH et NH à toutes les 4 liaisons peptidiques
26
nombre d'acides aminés par tour d'hélice A
3.6
27
position des feuillets de l'hélice B
antiparallèle ou boucle parallèle (plus fréquemment antiparallèle)
28
les chaînes latérales sont plus longues dans les hélice A ou B?
B
29
structure qui correspond à l’organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles
tertiaire
30
quelle structure appartient à TOUTES les protéines
tertiaire
31
qu'inclue la structure tertiaire
hélices a, feuillet b, boucles, enroulement stochastique
32
particularité d'un domaine protéique
se replie indépendemment du reste de la protéine pour gagner de la stabilité et assurer une fonction qui lui est propre
33
exemples de fonctions d'un domaine protéique
- liaison d'un ligand - site catalytique - structure - interactions avec d'autres macromolécules
34
structure qui est caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
quaternaire => pleins de protéines, chaînes polypeptidiques ou domaine protéiques assemblés
35
est-ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire?
non
36
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 2 chaînes identiques?
homodimère
37
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 4 chaînes identiques?
homotétramère
38
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 4 chaînes différentes? (4 chaînes mais 2 types différents en fait)
hétérotétramère
39
comment appelle-t-on une protéine quaternaire qui est formée de 2 chaînes différentes?
hétérodimère
40
vrai ou faux, pour fonctionner, une protéine doit adopter une structure quaternaire et tertiaire à la fois
faux, tertiaire obligatoirement mais pas quaternaire
41
l'hémoglobine est une protéine de quel structure?
quaternaire => hétérotétramère
42
structure formée de protéines avec un seul site de liaison
dimère
43
structure formée de protéines identiques avec deux sites de liaison
hélice
44
est-il possible pour les protéines de s'associer en forme circulaire?
oui, si les sites de liaisons sont appropriés
45
c'est quoi la phosphorylation a) perte d'un groupe phosphate b) addition d'un groupe phosphate
B) ADDITION
46
la phosphorylation est-elle un moyen irréversible pour contrôler l’activité des protéines?
NON, RÉVERSIBLE | => comme un interrupteurs, sur certaines protéines, s'il est ajouté: la met à ON et d'autres c'est le contraire
47
qu'est-ce qui enlève un groupement phosphate d'une protéine a) phosphatase b) kinase
a) phosphatase ENLÈVE
48
qu'est-ce qui ajoute un groupement phosphate d'une protéine a) phosphatase b) kinase
b) kinase AJOUTE
49
Les protéines sont actives en étant liée à la GTP ou à la GDP?
GTP
50
3 acides aminés qui peuvent être phosphorylés
thréonine thyrosine sérine