Protéines Flashcards
Bref historique
- 1er nutriment découvert
- Aliments à teneur élevée en protéines animales sont davantage accessibles dans les populations économiquement + favorisées
- Souvent associées à un meilleur dvt de notre organisme, donc conso sont souvent excessives
- Aliments protéinés d’origine végétale sont de + en + mis de l’avant
Que sont les protéines
- Substances organiques composées :
->carbones (C), hydrogène (H) & O2 (O) - Constituants de toutes les C
- Se distinguent par leur présence d’azote (N) (rare dans les aliments)
->Constituent principale source dans le corps & aliments - Acides aminés = Unités de base des protéines
Rôles des protéines
Source d’énergie ;
- Synthèse d’ATP en cas de besoins É (foie & muscles)
Rôles structuraux et fonctionnels ;
- Synthèse des diff hormones & enzymes
- Contrôle de mécanismes métaboliques (enzymes)
- Communication & transport (hormones, hémoglobines)
- Dvt et contraction muscu (actine et myosine)
- Réparation tissus & muscles (kératine & collagène)
- Régulation pH & coagulation sanguin (avec hémoglobine)
- Soutien de fonctions immunitaires (anticorps)
Retenir : Principal rôle est structurel & fonctionnel
Structure des acides aminés (AA)
Atome de carbone lié à :
-> Atome d’hydrogène (H)
-> Groupement carboxylique (-COOH)
-> Groupement aminé (-NH2)
-> Groupement R (chaîne latérale)
- Protéines humaines sont formées de diverses combinaisons de
- 2 catégories d’AA
!Protéines humaines sont formées de diverses combinaisons de 20 A.A diff. Se distinguent par:
* Nbr, portion & séquence d’AA sur la chaîne
!Essentiels (indispensables) (9)
- Humain est incapable de les fabriquer
!Non-essentiels (non indispensables) (11)
- Humain peut les fabriquer
Note : Adulte = 9 & 11
Tableau 9.1 : ne pas apprendre pour l’examen
Liens peptidiques
2 a.a formant un dipeptide et libérant une molécule d’eau
Oligopeptide (2 à 10 AA)
- Dipeptide (2 AA)
- Tripeptide (3 AA)
- Etc.
Polypeptide (>10 AA)
- Protéine (>100 AA)
Protéine = structure complète en 3D pour être nommé protéine
Liens peptidique son couper via enzyme pour digestion.
Dénaturation
Protéines peuvent se dénaturer (perdre leur forme tridimensionnelle et leur caractéristiques fonctionnelles) par diff facteurs:
- Chaleur
- Présence de métaux lourds (Pb et Hg)
- Alcool
- pH (acidité)
- Agitation mécanique
Note
- Destruction des ponts H
- Dénaturation est un des processus de digestion
Image
- Chaleur détruit pont hydrogène, molécule d’eau vont se lié au résidu, l’oeuf devient blanc. Quand H20 s’évapore en entier, l’oeuf est tout blanc
Teneur en protéines
Viande rouge contient + de protéines que la volailles ou le poisson ? Oui, mais ça dépends.? Varie selon quantité d’eau & de gras
- Lors cuisson volaille, perte H20 & devient + riche en protéines par portion
- Poisson ça dépend
- Plus il y a d’un gras, moins il aura de protéine
Métabolisme des A.A dans l’organisme
- voie anabolisante vs catabolisante
Voie anabolisante (synthèse)
- Aucune protéines traverse les parois
- Tout protéine alimentaire sont dégradé en AA
- Voie métabolique travaille à tous les jours et nécessite des a.a.e pour fonctionner
§ Si mauvaise proportion, voie anabolique sera arrêté
Composé anabolisant ; ont besoin de a.a.e pour la faire fonctionné. ex ;
- Hormone de croissance
- Insuline
Voie catabolisant (dégradation)
Si besoins en protéine sont comblés, peu d’espace pour stock les AA
- Doit dégrader les a.a. pour utilisation des autres choses
- Azote devient embarrassante ; devient ammoniaque
○ Foie le transforme en urée
- Chainon carboné
IMP COMPRENDRE schéma POUR L’EXAMEN
Utilisation des protéines
- Synthèse protéique a lieu:
- Synthèse est augmentée
- Synthèse de d’autres composés azotés (moins imp pour examen)
Synthèse protéique a lieu: Voie anabolique très stimulé
(Insuline, hormone de croissance & endrogène)
- Remplacement des protéines perdues
- Grossesse -> formation du fœtus
- En croissance -> Nouveaux tissus
Synthèse est augmentée:
- Aug masse muscu par via exercice (Hypertrophie)
- Post-chirurgie
- Cicatrisation plaies
Synthèse de d’autres composés azotés (moins imp pour examen)
Pt en commun = azote dans leur structure
- ADN, ARN
- NT (adrénaline, sérotonine, etc.)
- Créatine
- Mélanine
- Niacine
Dégradation des protéines se produit lorsque:
Synthèse protéique complétée
- Besoins protéiques sont satisfaits
Déficit en AA essentiels
- Dès qu’il y a 1 ou des AA essentiels manquants ou en trop petite quantité
- Voie catabolisant qui est enclenché. Dégradation des protéines musculaires
Besoin énergétique
- Besoins É non comblés par les glucides ou lipides
Besoins en protéines
aspect QUANTITATIF
Remplacer quotidiennement les pertes d’azote:
* Urine
* Matières fécales
* Voie cutanée : peau, ongles, cheveux
* Pertes menstruelles
*Bilan azoté doit être en équilibre
*L’apport en protéines remplace les pertes d’azote pour une santé optimale: Apport alimentaire ==== Pertes
*Qualité d’une protéine est déterminée par:
- Composition en a.a.e
- Taux de digestibilité des protéines à prendre en compte
*AA limitant est un AA essentiel présentant un déficit par rapport à une valeur jugée souhaitable
Qualité des protéines
Dépend de la teneur en a.a essentiels (AAE) dits indispensables
Reflète les besoins de synthèse protéique
- Ex. : leucine (+), tryptophane (-)
Si la proportion relative d’un AAE est insuffisante
- Utilisation des a.a pour la synthèse des protéines dans l’organisme est perturbée
- Une part des a.a restants sert uniquement à la production d’É
Besoin en protéines aspects qualitatif
- complète vs incomplète
Protéine COMPLÈTE (haute valeur biologique ou de bonne qualité)
- renferme mélange de tous les AAE répondant à la synthèse protéique de l’organisme ¡Haute digestibilité
Protéine INCOMPLÈTE (faible valeur bio):
- Pauvre en 1 ou ++ AA essentiels (a.a.e)
- Caractérisée par 1 ou ++ AA limitant(s)
Méthode d’évaluation
(Méthode ne sont pas à l’examen)
*Qualité d’une protéine peut être mesurée par :
- Composition en a.a.e -> teneur et proportion
- Digestibilité
- quantité d’azote consommée, absorbée et utilisée
- son effet sur la croissance des animaux
*Généralement mesurée pour un aliment
Complémentarité des protéines
Association de catégories d’aliments ensemble pour s’assurer d’avoir tous les a.a.e
* forces de certaines protéines compensent les faiblesses des autres.
* Protéines alimentaires se complètent lorsqu’on les consomment au cours d’une même journée.
* Protéines d’origine animale étant complètes, la conso d’une de ces protéines en combinaison avec d’autres assurent la complémentarité.
- 1 a.a. limitant = méthionine
- Noix & grains ont bc de méthionine mais pauvre en lysine
- Exception ; soya (boisson) la seule contient des protéines
*Protéines à haute ou faible valeur biologique
- Protéines complètes (HVB) : animales
- Protéines incomplètes (FVB) : végétales
*Dans l’alimentation
- Rarement une seule source de protéines
- Tous les AAE sont présents dans le règne végétal
- Nécessite toutefois la complémentarité des protéines
* Faiblesse en AA limitant de certaines protéines est compensée par la force d’autres protéines
*Déficiences sont rares en Amérique du Nord
*Végétaliens (végétariens stricts)
* Variété nécessaire pour combler besoins en AAE
*Conso d’œufs, poissons ou produits laitiers?
- Pas nécessaire de se soucier de la complémentarité
Tableau de calcul rapide des protéines
- Pas très précis comme valeurs
- Ne pas apprendre a l’examen
Légumineuse 8-10g
Œuf 12g
Lait, boisson de soya 8g
Fromage ferme 12g
