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Biochemie - 4. Klausur > Proteinabbau > Flashcards

Proteinabbau Flashcards

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0
Q

2) Welche Proteine werden lysosomal abgebaut?

A
  • membranständige Proteine
  • Plasmaproteine, Proteine des EZR
  • intrazelluläre Proteine: Organellen, Proteinaggregate, spezifische Proteine
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Q

1) Über welche Wege können Proteine abgebaut werden?

A

Endogene Proteolyse: über Lysosomen oder Proteasomen

Exogene Proteolyse: Verdauung der Nahrungsproteine

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Q

3) Welche Rolle spielt der lysosomale Proteinabbau für das Immunsystem?

A

Abbau (über Cathepsine) wichtig für MHC II Antigenpräsentation

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3
Q

4) Beschreiben Sie den lysosomalen Proteinabbau über Makrophagozytose

A
  • Zellbestandteile im Zytosol durch Membranzisternen umgeben
  • Proteine und Membranzisternen werden über ATG-Proteine zum Autophagosom
  • Autophagosomen fusionieren mit Lysosomen und werden abgebaut
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4
Q

5) Über welche Mechanismen können Proteine lysosomal abgebaut werden?

A
  • Makrophagozytose
  • Mikrophagozytose
  • Chaperon vermittelte Autophagozytose
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5
Q

6) Beschreiben Sie den lysosomalen Abbau über Mikroautophagozytose

A
  • Invagination zytosolischer Bestandteile in die Lysosomenmembran
  • Membran und Vesikelinhalt werden abgeschnürt und intralysosomal abgebaut
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6
Q

7) Beschreiben Sie den lysosomalen Abbau über Chaperon vermittelte Autophagozytose

A
  • Sequenzmotive auf abzubauend Proteine wird vom Chaperon Hsc70 erkannt
  • Komplex wird an lysosomen assoziiertes Membranprotein (LAMP) gebunden
  • Bildung eines Translokationskomplex mit Hsc90 -> Transport zum Lysosomen und Abbau
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7
Q

8) Welche Proteine werden in einem Proteasom abgebaut?

A
  • zytosolische und nukleäre Proteine

- fehlgefaltete Proteine des ER (ERAD)

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8
Q

9) Wie werden die Proteine für den proteasomalen Abbau markiert?

A
  • instabile Proteine mit kurzer HWZ: Degrons, werden von Ubiquitinligasen erkannt -> Polyubiquitinierung
  • N-end-rule: basische oder große hydrophobe AS am N-Terminus werden von E3-Ubiquitinligasen (N-Recognine) erkannt -> Polyubiquitinierung und proteasomaler Abbau
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9
Q

10) Beschreiben Sie die Prozesse der Ubiquitinierung

A

Aktivierung von Ubiquitin:

  • Bindung des Ubiquitins an E1 in Form eines Thioesters über intermediäre Kopplung an AMP
  • Übertragung von Ubiquitin an katalytisches Cystein von E2
  • Ubiquitin wird von Ubiquitinligase (E3) direkt an Substratprotein übertragen (oder erst nach wiederholter Thioesterkopplung)
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10
Q

11) An welche Struktur des Ubiquitins erfolgt die Bindung an die Enzyme (E1-3)?

A

An COO-Gruppe des Glycins

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11
Q

12) Auf welche Stelle des des Ubiquitins erfolgt die Bindung der Substratproteine?

A

COO-Gruppe des Glycins?

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12
Q

13) Wie sind die Ubiquitin-Moleküle untereinander verbunden?

A
  • Epsilon-Aminogruppe des Lysins mit COO-Gruppe des Glycins
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13
Q

14) Welche Enzyme sind an der Ubiquitinierung beteiligt?

A

E1: Ubiquitin aktivierendes Enzym
E2: Ubiquitin konjugierendes Enzym
E3: Ubiquitin-Ligase

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14
Q

15) Beschreiben Sie die Bindungsverhältnisse bei der Polyubiquitinierung?

A
  • C-Terminus: Gly76 wird mit epsilon NH2-Gruppe bestimmter Lysine des Substratproteins verknüpft
  • N-Terminus: Glycin bindet an Lysin des Substrates (Isopeptidbindung)
  • Lys48 für Verknüpfung der Polyubiquitinkette
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15
Q

16) Beschreiben Sie den Aufbau des Proteasoms

A

26S (zwei Einheiten):

  • 19S-Anteil: 19UE, erkennt und entwindet das polyubiquitinierte Protein, öffnet 20S-Pore unter ATP-Verbrauch
  • 20S-Anteil: 4 heptamere Ringe, alpha-Ringe in Pore, beta-Ringe mit Threonin-Proteasen spaltet das Protein in Oligopeptide
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16
Q

17) Beschreiben Sie den Mechanismus des proteasomalen Abbaus

A
  • 19S-Anteil erkennt und entwindet polyubiquitiniertes Protein, öffnet 20S-Pore unter ATP-Verbrauch
  • 20S-Anteil spaltet mit Threoninproteasen das Protein in Oligopeptide (Ubiquitin wird nicht gespalten!)
  • Oligopeptide und Ubiquitin werden ins Zytosol abgegeben
  • Oligopeptide werden durch Aminopeptidasen abgebaut oder durch den TAP-Komplex ins ER eingeschleust (MHC-I-Präsentation)
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17
Q

18) Nennen Sie einen wichtigen Hemmstoff des proteasomalen Abbaus

A

Bortezomib (Velcade)

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18
Q

19) Wie erfolgt die Proteinverdauung im Magen?

A

Im sauren Milieu (pH = 1,5)

  • Pepsinogen aus den Hauptzellen werden im Sauren zu Pepsin aktiviert (autokatalytisch)
  • Pepsine = Endopeptidasen, spalten innerhalb der AS-Kette
  • Pepsin A: spaltet vor und hinter Tyr bzw. Phe
  • Pepsin C: spaltet zwischen Phe und Met
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19
Q

20) Wo spalten die Pepsine A bzw. C?

A
  • A: vor und hinter Tyr bzw. Phe

- C: zwischen Phe und Met

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20
Q

21) Beschreiben Sie den Proteinabbau über Serinproteasen

A
  • Serin im aktiven Zentrum
  • Trypsinogen wird von Enterpeptidase der Mucosazellen in Trypsin umgewandelt
  • Trypsin = spaltet an C-terminalen Seite von Lysin und Arginin
  • Chymotrypsin A: spaltet am C-Terminus von hydrophoben AS (hinter Tyr. Phe, Trp, Leu)
21
Q

22) Wie erfolgt der Proteinabbau im Dünndarm?

A

Spaltung erfolgt durch Proteasen im Pankreassaft (alkalisches Milieu):

  • Serinproteasen = Endopeptidasen
  • Metalloproteasen = Exopeptidasen
22
Q

23) Beschreiben Sie den Proteinabbau im Dünndarm durch Metalloproteasen

A
  • Carboxypeptidase A: C-Terminus des Chymotrypsin
  • Carboxypeptidase B: vor basischen C-Terminus
  • Aminopeptidase: hinter N-Terminus
23
Q

24) Wie erfolgt die letzte Stufe der enzymatischen Verdauung?

A
  • restliche Dipeptide werden von Dipeptidasen im Bürstensaum der Mukosazellen gespalten
24
Q

25) Welcher Stoff ist für die Aktivität der Carboxyproteasen wichtig?

A

Zink-Ion (Metalloprotease)

25
Q

26) Wie kann man die Proteasen einteilen?

A

Nach Substrat: Proteinasen, Peptidasen
nach Substratspezifität: Endo-/Exoproteasen, Amino-/Carboxyproteasen
nach aktivem Zentrum: Aspartat-Proteasen, Cysteinproteasen, Metalloproteasen, Serinproteasen, Threonin-Proteasen

26
Q

27) Nennen Sie Beispiele für Aspartat-Proteasen

A
  • Pepsine

- HIV-Protease

27
Q

28) Nennen Sie Beispiele für Cystein-Proteasen

A
  • Cathepsine B, K, L

- Caspasen

28
Q

29) Nennen Sie Beispiele für Metalloproteasen

A
  • Carboxypeptidasen
29
Q

30) Nennen Sie Beispiele für Serin-Proteasen

A
  • Trypsin
  • Chymotrypsin
  • Thrombin
  • Gerinnungsfaktoren
30
Q

31) Nennen Sie Beispiele für Threonin-Proteasen

A
  • Proteasom
31
Q

32) Wie erfolgt die Aufnahme der AS in die Enterozyten?

A
  • AS werden sekundär-aktiv im Na-Symport aufgenommen
  • Peptide werden im Symport mit H+ und Antiport von Na+ aufgenommen, intrazellulär in AS gespalten
  • AS werden basolateral über Uniport-Transportsysteme ins Blut abgegeben
32
Q

33) Wohin gelangen die ins Blut aufgenommene AS?

A
  • über Portalvene zur Leber
  • in Leber: Synthese von Proteinen, Verstoffwechslung, Speicherung
  • Pufferfunktion: gespeicherte AS werden wieder ins Blut abgegeben
  • verzweigte AS (Valin, Leucin, Isoleucin) passieren Leber, werden von Muskulatur aufgenommen
33
Q

34) Wie erfolgt die Beseitigung des Aminostickstoffs der AS?

A
  • Umwandlung des Stickstoffs in Harnstoff in Leberparenchymzellen über Harnstoffzyklus
  • ca. 30g/Tag bis max. 90g/Tag
  • überschüssige AS in peripheren Organen müssen zur Leber transportiert werden
34
Q

35) Wie erfolgt der Transport von Aminostickstoff im Blut?

A
  1. frei als NH3/NH4+

2. gebunden an den AS Alanin und Glutamin

35
Q

36) Beschreiben Sie den Alanin-Zyklus

A
  • Transport von Aminostickstoff aus peripheren Organen im Blut zur Leber
  • Pyruvat aus Muskel bindet NH3 -> Alanin (ALAT)
  • Alanin über Blut in Leber
  • Alanin gibt NH3 ab (-> für Harnstoffbildung), wird zu Pyruvat
  • Pyruvat wird in Leber zu Glucose (Gluconeogenese)
  • Glucose wird an Muskel abgegeben
36
Q

37) Beschreiben Sie die Reaktion der Alanin-Aminotransferase

A

Glutamat + Pyruvat -> Alanin + alpha-KG

37
Q

38) Beschreiben Sie den Aminostickstofftransport über Glutamin

A
  • in Gehirn, Muskel, perivenösen Leberparenchymzellen
  • alpha-KG + NH3 -> alpha-Iminoglutarat + H2O
  • alpha-IG + NADH/H+ -> alpha-Aminoglutarat + NAD+ (Glutamat-DH)
  • alpha-AG + NH3 + ATP -> Glutamin + ADP + Pi (Glutaminsynthetase)

NH3-Freisetzung in Leber:

  • Glutaminase-Reaktion
  • Glutamatdehydrogrenase-Reaktion
38
Q

39) Beschreiben Sie die Reaktionen des Harnstoffzyklus

A

-

39
Q

40) Nennen Sie einen Aktivator des Harnstoffzyklus

A
  • N-Acetylglutamin (aus Glutamat + Acetyl-CoA)

- Konzentration proportional zur AS-Konzentration im Blut

40
Q

41) Aus welchen Stoffen erfolgt die Harnstoffsynthese?

A
  • Ammoniak
  • Bicarbonat
  • Aminostickstoff
41
Q

42) Welche Enzymkomplexe gibt es im Harnstoffzyklus?

A
  • CPS-I und Ornithin-Transcarbamylase an der Innenseite der Mito-Membran
  • Argininosuccinat-Synthetase, -lyase und Arginase im Zytosol an Außenseite der Mito-Membran
42
Q

43) Wie ist der Energieverbrauch im Harnstoffzyklus?

A
  • Verbrauch von 4 energiereichen Bindungen ATP
  • Bildung von 1 NADH (= 3 ATP) im Aspartatzyklus bei Regeneration von Aspartat aus Fumarat
  • Bilanz: 1 ATP pro Harnstoff
43
Q

44) Welche zusätzlichen Aufgaben hat der Harnstoffzyklus?

A
  • FIxierung von Bicarbonat

- Argininsynthese

44
Q

45) Ein Defekt der CPS-I führt zu…

A

Hyperammonämie I

45
Q

46) Ein Defekt der Ornithintranscarbamylase führt zu…

A

Hyperammonämie II

46
Q

47) Ein Defekt der Argininosuccinat-Synthetase führt zu…

A

Citrullinämie

47
Q

48) Ein Defekt der Argininosuccinat-Lyase führt zu…

A

Arginin-Bernsteinsäure-Krankheit

48
Q

49) Ein Defekt der Arginase führt zu…

A

Hyperargininämie

49
Q

50) Ein Defekt der NAc-Glutamat-Synthase führt zu…

A

NAc-Glutamat-Mangel

Biochemie - 4. Klausur (13 decks)

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