Métabolisme des protéines et des acides aminés – partie 1 Flashcards

1
Q

digestion bouche protéines

A
  • Mélange avec la salive
  • Pas de digestion
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2
Q

dans quelle partie de l’intestin se passe la digestion des proétines

A

duodénum

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3
Q

principaux sites de l’absorption AA

A

duodénum et jéjunum

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4
Q

principal site d’assimilation des AA suivant l’ingestion d’un repas comprenant des protéines

A

foie

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Q

vrai ou faux

le fois participe au métabolisme (anabolisme ou catabolisme) des AA selon les besoins de l’organisme

A

vrai

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6
Q

quelle voie utilise les AA après les repas ?
anabolisme ou catabolisme

A

ANABOLISME

AA en protéines + composés non protéiques dérivés des AA

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7
Q

après les repas, suite à l’anabolisme des AA, que ce passe-t-il ?

A

production d’énergie

AA en acétyl-CoA OU pyruvate OU cétones OU oxydation (cycle de krebs et CTE)

Pyruvate en Acétyl-CoA

Acétyl-CoA en cétones OU oxydation (cycle de krebs et CTE)

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8
Q

réversible ou irréversible?

AA en pyruvate

A

réversible

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9
Q

réversible ou irréversible?

AA en acétyl-coa

A

irréversible

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10
Q

réversible ou irréversible?

AA en cétone

A

irréversible

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11
Q

métabolisme des AA

A
  1. Protéines digérées/absorbées à partir de l’intestin grêle
    Hydrolyse des protéines corporelles (pertes journalières normales)
  2. Réservoir (pool) d’acides aminés (environ 150 g)
    - AA en circulation (sang)
    - AA intra-cellulaires (cytosol)
  3. Réactions anaboliques ou cataboliques (selon les besoins)
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12
Q

anabolisme des AA

A

après les repas
synthèse/renouvellement de protéines corporelles +
composés non protéiques dérivés des AA

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13
Q

synthèse de protéines corporelles

A
  • À partir des AA provenant de l’alimentation ou de
    l’hydrolyse des protéines corporelles
  • transcription et traduction par ADN et ARNm
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14
Q

nomme les catogéries de protéines selon leur roles

A
  1. Protéines structurales:
  2. Enzymes
  3. Hormones
  4. Récepteurs
  5. Plasmatiques
  6. Régulation de l’équilibre acido-basique
  7. Protéines de transport
  8. Immuno protéines: anticorps
  9. Entreposage (mise en réserve) / protéines tissulaires
  10. Régulation de la coagulation sanguine
  11. Régulation de la vision
  12. Réponse inflammatoire (infections/blessures) / protéines de phase aigue
  13. Contribution aux sécrétions / liquides corporels
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15
Q

Quelques exemples de composés non protéiques contenant de l’azote

A
  • Carnitine: β-oxydation des AG à longue chaîne :
  • Créatine: enzyme retrouvée dans le coeur
  • Choline: composition des PL
  • Bases azotées
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16
Q

Quelques autres exemples de composés dérivés

A

tyrosine
tryptophane
histidine

17
Q

quand se passe le catabolisme (oxydation) des AA

A
  • autant période postprandiale que périodes de jeûne
18
Q

transamination

A
  • Transfert de NH2 d’un AA à un acide α-cétonique
  • Réactions catalysées par des aminotransférases/transaminases (requièrent vitamine B6)
  • ↑ Concentrations sériques d’ALT & AST = indication de lésions aux organes
  • Production : acides α-cétoniques, AA non essentiels
19
Q

désamination

A
  • Retrait d’un groupe amine d’un AA
  • Sans transfert
  • Réactions catalysées par des lyases, déshydratases ou déshydrogénases
  • Perte d’eau au cours du processus
  • Groupe amine relâché en NH3 ou NH4+
  • Production : acides α-cétoniques, ammoniaque transformé en AA non essentiel, en composé azoté ou en urée
20
Q

digestion estomac protéines:

  • ___ dénature protéines & active _____ _____
  • _____ activé en ____
  • Protéines en plus _____ _______ + quelques ____ + ___ ____
A

HCL, enzymes gastriques
pepsinogène, pepsine
petits polypeptides, oligopeptides, AA libres

21
Q

digestion intestin protéines

  1. Sécrétion de _____ + _____: stimulent pancréas à relâcher _____
  2. Activation des _____ = conversion ______ pancréatiques en enzymes ____
  3. _____ des poly, oligo, tri, di et AA, par ____
  4. Produits finaux = __, ____ et __ _____
A

cholécystokinine, sécrétine, proenzymes
protéases, proenzymes, actives
hydrolyse, protéases
tri, di, AA libres

22
Q

absorption AA

  1. bordure en brosse: membrane ____ (systèmes de transport _____ du sodium)
  2. intérieur des ______
  3. membrane ____ (systèmes de transport ______ du sodium)
  4. sang
  5. tissus
  • ______ possible entre AA: Grandes quantités ingérées d’un AA peuvent nuire à l’______ d’autres AA transportés par le ___ système
A

apicale, dépendants
entérocytes
basolatérale, indépendants

compétition
absorption
même système

23
Q

absorption des tri et di

  • Système de transport _____
  • Processus qui semble survenir plus ______ que le transport des AA à travers la bordure en brosse intestinale
  • Dans l’entérocyte : ____ des peptides en AA libres intracellulaires, par ____ ______
A

PEPT1
rapidement
hydrolyse
peptidases cytosoliques

24
Q

protéases
Trypsinogène

A

activé
trypsine

25
protéases Chymotrypsinogène
activé chymotrypsine
26
protéases Procarboxypeptidases
activé carboxypeptidases
27
protéase Proélastase
activé élastase
28
* Transfert de NH2 d’un AA à un acide α-cétonique * Réactions catalysées par des aminotransférases/transaminases (requièrent vitamine B6) - ↑ Concentrations sériques d’ALT & AST = indication de lésions aux organes
transamination
29
* Retrait d’un groupe amine d’un AA * Sans transfert * Réactions catalysées par des lyases, déshydratases ou déshydrogénases * Perte d’eau au cours du processus * Groupe amine relâché en NH3 ou NH4+
désamination
30
protéase ou activé Trypsinogène
protéase
31
protéase ou activé trypsine
activé
32
protéase ou activé Chymotrypsinogène
protéase
33
protéase ou activé chymotrypsine
activé
34
protéase ou activé Procarboxypeptidases
protéase
35
protéase ou activé carboxypeptidases
activé
36
protéase ou activé Proélastase
protéase
37
protéase ou activé élastase
activé