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aliments exam 2 > Métabolisme des protéines et des acides aminés – partie 1 > Flashcards

Métabolisme des protéines et des acides aminés – partie 1 Flashcards

1
Q

digestion bouche protéines

A
  • Mélange avec la salive
  • Pas de digestion
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2
Q

dans quelle partie de l’intestin se passe la digestion des proétines

A

duodénum

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3
Q

principaux sites de l’absorption AA

A

duodénum et jéjunum

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4
Q

principal site d’assimilation des AA suivant l’ingestion d’un repas comprenant des protéines

A

foie

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Q

vrai ou faux

le fois participe au métabolisme (anabolisme ou catabolisme) des AA selon les besoins de l’organisme

A

vrai

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6
Q

quelle voie utilise les AA après les repas ?
anabolisme ou catabolisme

A

ANABOLISME

AA en protéines + composés non protéiques dérivés des AA

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7
Q

après les repas, suite à l’anabolisme des AA, que ce passe-t-il ?

A

production d’énergie

AA en acétyl-CoA OU pyruvate OU cétones OU oxydation (cycle de krebs et CTE)

Pyruvate en Acétyl-CoA

Acétyl-CoA en cétones OU oxydation (cycle de krebs et CTE)

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8
Q

réversible ou irréversible?

AA en pyruvate

A

réversible

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9
Q

réversible ou irréversible?

AA en acétyl-coa

A

irréversible

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10
Q

réversible ou irréversible?

AA en cétone

A

irréversible

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11
Q

métabolisme des AA

A
  1. Protéines digérées/absorbées à partir de l’intestin grêle
    Hydrolyse des protéines corporelles (pertes journalières normales)
  2. Réservoir (pool) d’acides aminés (environ 150 g)
    - AA en circulation (sang)
    - AA intra-cellulaires (cytosol)
  3. Réactions anaboliques ou cataboliques (selon les besoins)
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12
Q

anabolisme des AA

A

après les repas
synthèse/renouvellement de protéines corporelles +
composés non protéiques dérivés des AA

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13
Q

synthèse de protéines corporelles

A
  • À partir des AA provenant de l’alimentation ou de
    l’hydrolyse des protéines corporelles
  • transcription et traduction par ADN et ARNm
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14
Q

nomme les catogéries de protéines selon leur roles

A
  1. Protéines structurales:
  2. Enzymes
  3. Hormones
  4. Récepteurs
  5. Plasmatiques
  6. Régulation de l’équilibre acido-basique
  7. Protéines de transport
  8. Immuno protéines: anticorps
  9. Entreposage (mise en réserve) / protéines tissulaires
  10. Régulation de la coagulation sanguine
  11. Régulation de la vision
  12. Réponse inflammatoire (infections/blessures) / protéines de phase aigue
  13. Contribution aux sécrétions / liquides corporels
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15
Q

Quelques exemples de composés non protéiques contenant de l’azote

A
  • Carnitine: β-oxydation des AG à longue chaîne :
  • Créatine: enzyme retrouvée dans le coeur
  • Choline: composition des PL
  • Bases azotées
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16
Q

Quelques autres exemples de composés dérivés

A

tyrosine
tryptophane
histidine

17
Q

quand se passe le catabolisme (oxydation) des AA

A
  • autant période postprandiale que périodes de jeûne
18
Q

transamination

A
  • Transfert de NH2 d’un AA à un acide α-cétonique
  • Réactions catalysées par des aminotransférases/transaminases (requièrent vitamine B6)
  • ↑ Concentrations sériques d’ALT & AST = indication de lésions aux organes
  • Production : acides α-cétoniques, AA non essentiels
19
Q

désamination

A
  • Retrait d’un groupe amine d’un AA
  • Sans transfert
  • Réactions catalysées par des lyases, déshydratases ou déshydrogénases
  • Perte d’eau au cours du processus
  • Groupe amine relâché en NH3 ou NH4+
  • Production : acides α-cétoniques, ammoniaque transformé en AA non essentiel, en composé azoté ou en urée
20
Q

digestion estomac protéines:

  • ___ dénature protéines & active _____ _____
  • _____ activé en ____
  • Protéines en plus _____ _______ + quelques ____ + ___ ____
A

HCL, enzymes gastriques
pepsinogène, pepsine
petits polypeptides, oligopeptides, AA libres

21
Q

digestion intestin protéines

  1. Sécrétion de _____ + _____: stimulent pancréas à relâcher _____
  2. Activation des _____ = conversion ______ pancréatiques en enzymes ____
  3. _____ des poly, oligo, tri, di et AA, par ____
  4. Produits finaux = __, ____ et __ _____
A

cholécystokinine, sécrétine, proenzymes
protéases, proenzymes, actives
hydrolyse, protéases
tri, di, AA libres

22
Q

absorption AA

  1. bordure en brosse: membrane ____ (systèmes de transport _____ du sodium)
  2. intérieur des ______
  3. membrane ____ (systèmes de transport ______ du sodium)
  4. sang
  5. tissus
  • ______ possible entre AA: Grandes quantités ingérées d’un AA peuvent nuire à l’______ d’autres AA transportés par le ___ système
A

apicale, dépendants
entérocytes
basolatérale, indépendants

compétition
absorption
même système

23
Q

absorption des tri et di

  • Système de transport _____
  • Processus qui semble survenir plus ______ que le transport des AA à travers la bordure en brosse intestinale
  • Dans l’entérocyte : ____ des peptides en AA libres intracellulaires, par ____ ______
A

PEPT1
rapidement
hydrolyse
peptidases cytosoliques

24
Q

protéases
Trypsinogène

A

activé
trypsine

25
Q

protéases
Chymotrypsinogène

A

activé
chymotrypsine

26
Q

protéases
Procarboxypeptidases

A

activé
carboxypeptidases

27
Q

protéase
Proélastase

A

activé
élastase

28
Q
  • Transfert de NH2 d’un AA à un acide α-cétonique
  • Réactions catalysées par des aminotransférases/transaminases (requièrent vitamine B6)
  • ↑ Concentrations sériques d’ALT & AST = indication de lésions aux organes
A

transamination

29
Q
  • Retrait d’un groupe amine d’un AA
  • Sans transfert
  • Réactions catalysées par des lyases, déshydratases ou déshydrogénases
  • Perte d’eau au cours du processus
  • Groupe amine relâché en NH3 ou NH4+
A

désamination

30
Q

protéase ou activé

Trypsinogène

A

protéase

31
Q

protéase ou activé

trypsine

A

activé

32
Q

protéase ou activé

Chymotrypsinogène

A

protéase

33
Q

protéase ou activé

chymotrypsine

A

activé

34
Q

protéase ou activé

Procarboxypeptidases

A

protéase

35
Q

protéase ou activé

carboxypeptidases

A

activé

36
Q

protéase ou activé

Proélastase

A

protéase

37
Q

protéase ou activé

élastase

A

activé

aliments exam 2 (14 decks)

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