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MMD1043 (module 1) > Métabolisme Des Acides Aminés Et Des Protéines > Flashcards

Métabolisme Des Acides Aminés Et Des Protéines Flashcards

1
Q

De quoi est composée la structure des acides aminés?

A

Carbone central (alpha)
Groupement carboxylique (COOH)
Groupement aminé (NH2)
Chaîne latérale variable (R)

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Q

Qu’est-ce qui distingue les acides aminés entre eux?

A

Leur chaîne latérale (leur confère certaines propriétés)

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3
Q

Qu’est-ce qui distingue les acides aminés des lipides et des glucides?

A

Utilisation comme source énergétique très secondaire (pas bonne)
Pas de mise en réserve (stockage)
Azote est le constituant caractéristique des acides aminés et des protéines

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4
Q

Que sont les peptides et les protéines?

A

Polymères d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques (CO-NH)

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5
Q

Qu’est-ce qui peut causer l’ionisation des acides aminés?

A

COOH et NH2 peuvent s’ioniser en fonction du pH

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6
Q

Que sont les zwitterions?

A

Molécules avec charge + et - donc overall neutres
Pour les acides aminés selon arrivé au pH physiologique (7,4)

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7
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des acides aminés?

A

Groupements COOH et NH2
Présence ou non d’une fonction acide ou basique sur la chaîne latérale
L’environnement local (forme des peptides ou des protéines)

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8
Q

Qu’est-ce que le pK?

A

PH auquel une molécule ionisable existe a 50% sous forme ionisée (et a 50% sous forme non ionisée)
Pka : capacité de l’acide à perdre son H+
Pkb : capacité de la base à gagné un H+

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9
Q

Vrai ou faux. Les acides aminés ont plusiquers pks selon leurs différents groupements?

A

Vrai :
Pka pour COOH
Pkb pour NH2
Pk chaîne latérale (parfois)

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10
Q

Qu’est-ce que le poin isoélectrique ?

A

Le pH auquel la charge nette de l’acide aminé est zéro
Donc pka depasse mais Pkb pas dépassé (l’acide a perdu son H+ mais la base l’a encore donc chargé overall neutre)

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11
Q

Combien de points isoélectriques peuvent avoir les acides aminés?

A

Un seul

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12
Q

Quelles sont les catégories d’acides aminés ?

A

Essentiels (pas capable de les synthétiser)
Non essentiels (synthétisés par le corps)
Semi-essentiels (synthétises par le corps mais doit compléter avec alimentation)

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13
Q

Quels sont les acides aminés essentiels à se souvenir?

A

Isoleucine
Leucine

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14
Q

Quels sont les rôles des acides aminés?

A

Synthèse des protéines
Rôle énergétique (beaucoup moins important que glucides/lipides)
Précurseurs de molécules contenant de l’azote (les acides aminés permettent d’incorporer l’azote dans les autres types de molécules)

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15
Q

Que sont les acides aminés élémentaires?

A

Les 20 acides aminés qui synthétisent toutes les protéines (parmi les 100 qu’il existe)

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16
Q

De quoi dépend la structure primaire des protéines?

A

Séquence en acides aminés

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17
Q

D’où proviennent les acides aminés?

A

Par synthèse (acides aminés non essentiels) : à partir d’acides organiques et d’azote
Alimentation : protéines ingérées sont digérées en acides aminés
Catabolisme des protéines de l’organisme

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18
Q

Vrai ou faux. Il y a un réservoir corporel d’acides aminés ?

A

Vrai, mais pas d’entreposage

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19
Q

Que deviennent les acides aminés qui ne sont pas utilisés pour la synthèse des protéines ou autres produits?

A

Ils sont dégradés et éliminés (par desamination/transamination et décarboxylation)

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20
Q

Qu’est-ce que l’anabolisme et le catabolisme des protéines?

A

Anabolisme : acides aminés vers protéines
Catabolisme : protéines vers acides aminés

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21
Q

Quelles protéines alimentaires peuvent être ingérées?

A

Végétales : protéines incomplètes (ne contiennent pas tous les acides aminés essentiels)
Animales : protéines complètes (ont les 20)

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22
Q

D’où proviennent les protéines autres que alimentaires?

A

Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif (pour y être digéré)
Protéines provenant des cellules muqueuses mortes

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23
Q

Comment et où débute la digestion des protéines ?

A

Dans l’estomac par :
Acide gastrique (sécrétée par cellules pariétales)
Pepsine (sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac)

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24
Q

Quelle est la forme inactive de pepsine et pourquoi?

A

Forme inactive : pepsinogene
Pour éviter auto-digestion de l’estomac

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25
Q

Comment la pepsine est activée?

A

Milieu acide (du corps de l’estomac) clive le pepsinogene et produit la pepsine active
Une fois active, la pepsine peut elle-même cliver le pepsinogene = auto-activation

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26
Q

Quel est le rôle de la pepsine?

A

Dégradation partielle (formation de gros polypeptides)

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27
Q

Quand est-ce que la pepsine perd son activité?

A

Dans le duodénum parce que pH plus haut : acide gastrique est neutralisé par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques

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28
Q

Une fois que la pepsine perd son activité, quelles enzymes prennent le relais?

A

D’autres protéases sécrétées (sous forme inactive) par le pancréas :
Trypsine
Chymotrypsine
Elastase
Carboxypeptidase

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29
Q

Qu’estce qui permet la forme inactive des protéases enzymatiques?

A

Elles comportent un fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme (comme pour la pepsine)

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30
Q

Quelle sont les formes actives et inactives de protéases?

A

Trypsinogène -> trypsine
Chymotrypsinogene -> chymotrypsine
Proélastase -> élastase
Procarboxipeptidase -> carboxipeptidase

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31
Q

Quelle enzyme active la trypsine?

A

Trypsinogene est clive par l’entérokinase (sécrétée par la muqueuse intestinale)

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32
Q

Qu’est-ce qui active les autres enzymes protéases?

A

La tryosine

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33
Q

Quel est le rôle des protéases ?

A

Digérer les fragments de protéines dans l’intestin :
trypsine et chymotrypsine clivent fragments de protéines en petits peptides
Petits petptides clivés par carboxypeptidase (du côté C-terminal)
Elastase clive les fibres d’elastine

34
Q

Quelles sont les enzymes intestinales?

A

Dipeptidase
Aminopeptidase
Carboxypeptidase

35
Q

Quel est le rôle des enzymes de la muqueuse intestinale?

A

Compléter la digestion des protéines en : tripeptides, dipeptides et acides aminés libres

36
Q

Comment se fait l’absorption des acides aminés et des dipeptides/tripeptides?

A

Passage à travers membrane par transport actif (plusieurs transporteurs différents)
Transport couplé au transfert de sodium

37
Q

Quelle étape supplémentaire doivent subir les dipeptides/tripeptides absorbés?

A

Ils doivent être dégradés en acides aminés libres dans les cellules épithéliales avant d’être envoyé dans le sang

38
Q

Vrai ou faux. Certaines protéines entières peuvent être absorbées ?

A

Vrai, mais c’est des rares exceptions

39
Q

Comment sont absorbées les protéines entières?

A

Captées par endocytose et relâchées dans circulation par exocytose

40
Q

Pour quoi certaines protéines sont absorbées entièrement?

A

Chez le nouveau-ne (a cause de l’immaturité de la muqueuse intestinale qui ne permet pas de tout dégrader encore)
Cause d’allégies alimentaires précoces (réversibles souvent)
Transmission des anticorps de la mère

41
Q

Vrai ou faux. L’azoté atmosphérique est inutilisable par la plupart des êtres vivants?

A

Vrai

42
Q

Comment est-ce que les micro-organismes utilisent l’azoté?

A

En le transformant en ammoniac (N2 -> NH3)
Nitrification en nitrite (NO2) et en nitrates (NO3)

43
Q

Qu’est-ce que le cycle de l’azote?

A

Les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol (les incorporent dans leurs acides aminés et autres constituants azotés)
Les animaux se nourrissent des végétaux (prennent leurs acides aminés et autres constituants azotés)
Les organismes végétaux et animaux meurent et se putréfient ( composés azotés transformés à nouveau en ammoniac Grace aux bactéries)

44
Q

Vrai ou faux. Les protéines constituent le réservoir principal de l’azote corporel chez l’humain?

A

Vrai

45
Q

Qu’est-ce que la balance azotée?

A

Balance entre l’ingestion (protéines alimentaires) et la perte corporelle d’azote (excrétion urinaire d’urée)

46
Q

Vrai ou faux. Très peu de l’azoté urinaire est sous forme d’urée ?

A

Faux, environ 80 l’azoté urinaire est sous forme d’urée

47
Q

À combien devrait s’élever la balance azotée ?

A

Environ 0g (intrants = extrants)
On détruit et on reconstruit environ 500g de protéines par jour

48
Q

Quelles circonstances peuvent engendrer un debalancenmt de ma balance azotée?

A

Balance positive : ingestion > excrétion
Croissance
Grossesse

Balance négative : ingestion < excrétion
Apporte insuffisant (malnutrition, anorexie, diete)
Pertes excessives (trauma, brûlures)
Combinaison des 2

49
Q

Comment se fait la synthèse des acides aminés non-essentiels?

A

Synthèse à partir de (pour les 12):
Intermédiaires de la glycolyse
Cycle de krebs
Voie dès pentose
Acides aminés essentiels

50
Q

Comment est incorporé l’azote aux acides aminés ?

A

Amination (ajout d’azoté dans une molécule)
Transamination (transfert d’azoté d’une molécule à une autre)

51
Q

Comment se fait la biosynthèse dès glutamate et de glutamine?

A

Alpha-cetoglutarate ajout de NH4+ (amination) grâce à la glutamate déshydrogénase
Glutamate ajout de NH4+ (amination) grâce à la glutamine synthétase
Glutamine (2 azotes)

52
Q

De quelle autre façon peut être synthétise le glutamate?

A

Transamination de l’alpha-cétoglutarate:
L’azoté de l’acide aminé se lie a l’alpha-cétoglutarate pour donner un glutamate (l’alpha-cétoglutarate + groupe N) et un céto-acide (l’ancien acide aminé)

53
Q

Quel est l’avantage de la transamination?

A

À partir d’un acide aminé on peut en former d’autres

54
Q

Quelles sont les enzymes qui convertissent le glutamate?

A

ALT : amination de glutamate pour donner pyruvate (ceto-acide) + transamination du pyruvate pour donner alanine (acide aminé) et l’alpha-cétoglutarate (ceto-acide)
AST : amination de glutamate pour donner oxaloacetate (ceto-acide) + transamination de l’oxaloacetate pour donner aspartate (acide aminé) et l’alpha-cétoglutarate (ceto-acide)

55
Q

Quelles molécules sont créées grâce aux acides aminés?

A

Neurotransmetteurs
Hormones thyroïdiennes
Hème
Histidine

56
Q

Comment se fait la synthèse de l’histamine?

A

A partit de l’histidine

57
Q

Comment se fait le catabolisme des acides aminés?

A

Trois types de réactions:
Transamination (production de glutamate à partir de l’acide aminé)
Désamination (production d’ammonium à partir du glutamate)
Dégradation ou autre utilisation du squelette carboné

58
Q

Quelles circonstances entraînent le catabolisme des acides aminés?

A

Dégradation des protéines
Apport en acides aminés excède les besoins
Au cours du jeûne

59
Q

Quelles molécules sont générées par le catabolisme des acides aminés dans le foie?

A

Urée
Intermédiaires énergétiques (mineurs mais quand même présents)

60
Q

Quels sont les intermédiaires énergétiques des acides aminés dégradés par le foie?

A

Utilisés pour faire de l’énergie
Transformes en acides gras et triglycérides
Utilisés pour synthèse de glucose ou de corps cétoniques

61
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des acides aminés en excès?

A

Transamination pour former le glutamate
Après, glutamate peut être:
Desaminé (libération de NH4+ toxique)
Converti en glutamine (glutamine synthétase)

62
Q

Quel est le rôle de la glutamine?

A

Joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie

63
Q

Qu’est-ce que la désamination?

A

Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé
Peut être oxydative ou non-oxydative

64
Q

Quelle est la voie de désamination majoritaire?

A

Désamination oxydative grâce aux enzymes oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase (qui catalyse la desamination et la synthèse du glutamate selon le besoin énergétique de la cellule)

65
Q

Vrai ou faux. Le taux de désamination oxydative du glutamate est très élevé?

A

Vrai

66
Q

Pourquoi est-ce que le glutamate est très abondant?

A

Parce que il est toujours dans la réaction de transamination

67
Q

Que permet la desamination oxydative du glutamate?

A

Éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins ou d’urée dans le foie

68
Q

Quelle est la différence entre la desamination oxydative et non-oxydative?

A

Désamination non-oxydative ne produit pas du NADH + H+ mais celle oxydative oui

69
Q

Quels sont les cas particuliers de desamination non-oxydative?

A

Asparagine -> aspartate + NH4+ (grâce à l’enzyme asparaginase)
Glutamine -> glutamate + NH4+ (grâce à l’enzyme glutaminase)

70
Q

Vrai ou faux. L’ami nation et la désamination de la glutaminase se fait par la même enzyme?

A

Faux :
Amination : glutaminase (glutamine -> glutamate + NH4+)
Désamination : glutamine synthétase (glutamate + NH4+ -> glutamine)

71
Q

La desamination des acides aminés forme du NH4+ et des acides alpha-cetoniques, que font ces composés par la suite?

A

Ils peuvent être :
Réaminés pour former des acides aminés
Oxydes dans le cycle de krebs pour produire de l’énergie
Transformes en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
Decarboxylés (dégradés)

72
Q

Quelles sont les 3 catégories d’acides aminés dans le cycle de krebs?

A

Acides aminés glucogéniques (à partir d’oxaloacetate)
Acides aminés cetogeniques (à partie d’acetyl CoA)
Glucogéniques/cétogéniques

73
Q

Qu’est-ce qui caractérise les acides aminés glucogéniques ?

A

La plupart des acides aminés sont glucogéniques
Directement transformés d’en oyrivate ou en intermédiaires du cycle de krebs
Alanine est le plus important acide aminé glucogéniques

74
Q

Quel est le cycle alanine-glucose?

A

Glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
Les muscles dégradent les protéines (pour libérer du NH2)
Pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT avec NH2) dan sales muscles
Alanine se dirige au foie
Neogulcogenese au foie pour régénération du glucose

75
Q

Que se passe-t-il avec le NH4+ produit par la désamination des acides aminés?

A

Converti en urée (pour ou être toxique)
Circule dans le cycle de la glutamine, le cycle alanine-glucose, le cycle de l’urée

76
Q

Quel est le rôle de la glutamine?

A

Transport du NH4+ vers le foie
Si restait avec glutamate, serrait sous sa forme toxique donc glutamine synthétase le transforme en glutamine dans tissus périphériques

77
Q

Qu’est-ce que le cycle de la glutamine?

A

Dans foie et dans reins :
Glutaminase dégrade glutamine en glutamate (libération du NH4+)
Foie : synthèse durée qui représente 80% de l’azoté urinaire
Reins : synthèse durée qui représente 20% d l’azoté urinaire
Diapo 78

78
Q

Quel est le rôle du cycle de l’urée?

A

Convertir l’azoté (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour l’excrétion urinaire

79
Q

De quoi est formée l’urée?

A

Urée = 2 aminés avec un CO2:
Premier NH4+ (tissulaire) : prévoient des cycles glutamine et alanine-glucose
Deuxième NH4+ : aspartate (forme dans le foie par transamination d el’oxaloacétate par l’AST)
CO2 produit dans le cycle de krebs

80
Q

Comment se déroule le cycle de l’urée?

A

Cycle de 5 réactions :
2 réactions mitochondriales
3 réactions cytosoliques
Nécessite 4 ATP

81
Q

Qu’est-ce que la malnutrition protéino-énergétique.

A

Déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou de protéines
Touche particulièrement les pays en développement et les populations à risque des pays industrialisés (sans-abris, alcoolisme, anorexie/boulimie, personnes dépendantes et maltraitées, etc. )

82
Q

Quels sont les 2 syndromes cliniques de malnutrition protéino-énergétique?

A

Kwashiorkor: apport calorique suffisant mais apport protéique inadéquat (présence d’œdème et prise de poids)
Marasme: apport calorique et protéique insuffisants (absence d’œdème et perte de poids)
Si perte de poids et œdème : les deux

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