MCB blandat Flashcards

1
Q

Vilka viktiga funktioner sker i cellkärnan?

A

Informationslagring (DNA), replikation, transkription och i nukleolen sker ribosomsammansättning.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Nämn de två typerna av endoplasmatiska nätverk och vilka huvudsakliga funktioner de har.

A

Smooth ER: lipidsyntes

Rough ER: proteinsyntes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Vad sker huvudsakligen i Golgiapparaten?

A

sekretion, glykosylering.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Nämn de olika delarna som finns i en eukaryot cell

A

Kärna, endoplasmatiska nätverk, golgi, mitokondrier (flera st), lysosom, peroxisomer, ribosomer, cytoskelett, centriol och cellmembran.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Vad säger termodynamikens första lag?

A

Energi kan varken skapas eller förstöras, bara omvandlas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Varför behöver vi energi?

A
  • upprätthållande av gradienter- aktiv transport
  • Uppbyggnad av makromolekyler,
  • Rörelse-. muskelkontraktion, migration
  • värme
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Vad säger termodynamikens andra lag?

A

I ett isolerat system kan oordningen =entropin bara öka. Celler upprätthåller ordning konstant –> oordning på annat håll. (–>värme)

Oordning–> jämvikt –> död. oordning är en förutsättning för liv.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vilka är “livets molekyler” och vad är speciellt med dessa?

A

96% C, H, N, O.

De har inkompletta yttre elektronskal. De är reaktiva =kan överföra eller dela elektronpar –> kemiska bindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vad innebär begreppen hydrofil och hydrofob?

A

Hydrofil = vattenälskande (laddade, polära) joner. tex kolhydrater, vissa aminosyror.

Hydrofob= Vattenskyende (oladdade, opolära) joner. tex lipider, “lika löser lika”.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Beskriv en KOVALENT bindning

A

Den starkaste bindningen.
elektroner delas av intilliggande atomer.
- Enkelbindning -fri rotation runt bindning C-C.
-Resonansstabiliserad bindning: mellanting mellan enkel- och dubbelbindning. Kortare och STARKARE än enkelbindning. Rotation ej möjlig, plan struktur.
- Dubbelbindning: plan, rotation ej möjlig C=C. lipider (omättade).
-Trippelbindning - ovanligt i biomolekyler

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Beskriv en JONBINDNING/JONINTERAKTION

A

Elektrostatisk interaktion mellan motsatta laddningar

(Vatten har ett högt värde på D (dielektricitetskonstant) –> inte starkare än joninteraktioner. Att det är så med vatten är en förutsättning för liv. Vatten är en dipol för att vi har en vinkel/molekylen är ej rak. H i vinklar.
Bildar nätverk i flytande form –> högt D. I form av vätebindning. orienterar sig runt joner–> joner löser sig).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Beskriv en VÄTEBINDNING

A

Mellan dipoler där H bidrar med delta + donator.

Acceptor- elektronegativt. Ju rakare desto starkare.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

beskriv Van der Waals krafter

A

Elektronmoln runt molekyler, flukturerar–> temporära dipoler bildas. –> temporära dipoler i intilliggande molekyl/atom –> attraktioner

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Beskriv vad HYDROFOB EFFEKT innebär

A

Det kostar energi att exponera Icke polära, hydrofoba molekyler/delar av molekyler, mot vatten. Vatten behöver därför bilda burar runt molekylerna –> mer ordning.
Aggrigering (du hyfrofoba ytorna vänds mot varandra) minimerar den vattenexponerade ytan - energieffektivt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

hur många vätebindningar är det mellan A och T respektive C och G i DNA?

A

A och T har två vätebindningar.

C och G har tre vätebindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Beskriv veckning av DNA i vatten

A

Bildar två komplementära strängar –> en dubbelhelix.
Mellan baserna finns vätebindningar.

Repulsiva negativa laddningar separeras maximalt.

  • vänder sig utåt
  • neutraliseras av joner in vitro (mg2+, N+)
  • Minskas av H2O- Högt D

Baserna staplas, plana strukturer–> Van der waals interaktioner om de staplas r=3,4 Å.

Hydrofob effekt - icke polära delar av baserna avskärmas från H2O.

17
Q

Zwitterjon

A

Vid neutralt pH 2 laddningar, men ingen nettoladdning.

18
Q

Beskriv en PEPTIDBINDNING

A

I en peptidbindning ingår O, C och N. Är en typ av kovalent bindning.

Aminosyror länkas samman med en amidbindning mellan karboxylgrupp på ena aminosyran och aminogrupp på andra aminosyran.

Resonansstabillisering ger en plan bindning, elektroner flukturerar mellan olika atomer. (O, C, N).

Vatten bildas i denna reaktion.

19
Q

Aminosyror kan ha trans- eller cis-konfiguration. Vad innebär det?

A

Transkonfiguration: R-grupper i trans, mer fördelaktigt energimässigt, inga krockar.

Cis-konfiguration: R-grupper på samma sida, risk för krock.

20
Q

Proteinveckning sker i 4 steg, vilka?

A

1) primärstruktur
2) sekundärstruktur
3) tertiärstruktur
4) kvartärstruktur

21
Q

Primärstruktur

A

sekvensen av aminosyror.
Från N-terminal (aminogrupp) till C-terminal (karboxylgrupp). –> polypeptidkedjan har en riktning. Bestäms av genen för proteinet.

22
Q

Sekundärstruktur:

A

Veckningen av lokala delar av polypeptidkedjan. Stabiliseras av VÄTEBINDNINGAR från polypeptidkedjans ryggrad, ej funktionella grupper.

Alfahelix: Spiral som ej ändrar diameter. R-grupperna utåt. Kompakt, 3,6 aminosyror per varv och vätebindningar mellan var 4:e aminosyra.

Betaflak: Platt utsträckt struktur. Består av flera betasträngar ( 2–> flera), aminosyrasekvenser från olika delar i primärstrukturen.

  • parallella: N- -och C- terminaler åt samma håll. Vätebindningar ej raka.
  • Antiparallella: N- och C-terminaler åt motsatta håll. Vätebindningarna mellan strängarna är nästan raka.

Loopar: Binder samman olika sekundära strukturer. Saknar regelbunden periodisk struktur. Binder samman alfahelixar och betasträngar. Deltar ofta i protein-protein interaktioner. Vänd mot cytoplasma (lumen i organeller). Polära.
Flexibla, många vätebindningar.

23
Q

Vilka aminosyror passar dåligt i en alfahelix?

A

Prolin bryter helix

VAl, Thr, Ile - steriskt hinder

24
Q

vilken aminosyra passar dåligt i betaflak?

A

prolin

25
Q

Tertiärstruktur

+ vad stabiliserar denna struktur

A

tredimensionell struktur, polypeptidkedja veckas till protein.

Stabiliseras av:

  • Hydrofoba interaktioner
  • Van der waals interaktioner
  • Vätebindningar mellan R-grupper
  • Jonbindningar bas-syra
  • Disulfidbryggor mellan Cys och Cys.

Proteindomäner: Återkommande kombination av sekundärstruktur med specifik funktion, ca 20-500 aminosyror. Ofta flera domäner i ett protein.
Tex homeodomän: helix-böj-helig (DNA). En leucindragkedja bildar en coil-coil (DNA-bromodomäner).

26
Q

När börjar proteinveckningen och vad är drivkraften?

A

Proteinveckningen börjar vid translationen. Startar CO-translationellt. Går mot energiminimum.
-En specifik struktur, att prova sig fram är för tidskrävande. Progressiv stabilisering sker.
Exoterm- friar energi. Drivkraften är hydrofoba aminosyror som skiljs från H2O.
Reversibel: Proteiner hittar tillbaka efter denaturering.

27
Q

Denaturering: Hur kan proteinets 3D-struktur förstöras?

A
  • Värme- rörelseenergi (tex feber)
  • pH- förändrad laddning hos funktionella grupper.
  • Salt- H2O används för att hydratisera joner.
28
Q

Vad finns det för veckningshjälp (vid veckning av proteiner)?

A

-HSP 70- proteiner: Chaperoner
Heatshock - induseras av hög temperatur. Hjälper nybildade proteiner. Binder till exponerade proteiner.
Hos nybildade protein, skadade protein och oparade subenheter.
HSP70 förhindrar aggregering.

-HSP 60: chaperonin (ATP beroende)
Dubbla ringar med en hålighet.
1) Oveckad polypeptidkedja binder till hålighet
2) Rekrytering av och expansion av hålighet
3) 10-15 sekunders veckningsmöjlighet (tid före ATP hydrolys).

29
Q

kvartärstruktur

A

Fler än en polypeptidkedja-subenhet. Association av subenheter med varandra.

  • Kovalenta bindningar mellan cysteiner
  • Jonbindningar mellan laddade
  • Van der waals krafter mellan hydrofoba aminosyror
  • Hydrofoba effekter
  • Vätebindninngar

Vattenlösliga globulära proteiner:
Tät packning av aminosyror. H2O stängs ute. Hydrofoba aminosyror mot insidan. Hydrofila, laddade utåt.
Stabiliserande vätebindningar i alfahelixar och betaflak möjliggör packning i hydrofob miljö –> polaritet minskar .

30
Q

Vad är fibrösa proteiner?

Ge 3 exempel

A

Långa tvinnade alfahelixar.

  • Keratin=sjugruppsrepetition –> interaktion mellan helixar. aminosyror möter varandra regelbundet.
  • Kollagen= Tre helixar, Gly var tredje aminosyra- är förutsättning för tätpackning.
  • Prolin och hydroxyprolin–> inga vätebindningar i helixen, stabiliseras av att pyrrolidinringar håller ihop med varandra.
31
Q

Vad är metamorfa proteiner?

A

Olika konformationer med olika funktion, samma energifördelaktighet. Ökar antalet proteiner till fler än en per gen.

32
Q

ca 50 % av proteiner (hos eukaryoter) är väsentligt ostrukturerade, vad innebär detta?

A

De har looper, saknar definierad struktur tills interaktion med andra proteiner.

33
Q

Felveckning: Vad kallas en sådan struktur, vad är karaktäristiskt och vad för sjukdomar kan det leda till.

A

Amyloider; alfahelixrik-struktur omvandlas till betasträngsliknande struktur –> polymerisering till fibrer = amyloider > plack.

  • hjärnan–> alzeimers, parkinson, prioner
  • pankreas–> diabetes
  • Flera organ –> systemisk amyloidas.
34
Q

Vad är protein disulfidisomeras? (enzym)

A

Bildas disulfidbindningar mellan två cysteiner i den ordningen de translateras till ER. Sker för proteiner som ska ut ur cellen. omarrangeras tills en stabil struktur bildas.