Enzymer Flashcards

1
Q

Vad är enzymer?

A

Proteiner (oftast, men kan även vara RNA, ribosomer) som fungerar som biologiska katalysatorer. De möjliggör/påskyndar processer- om det finns energi som kan driva dem.

Specificitet: Dirigerar processer så att celler har nytta av dem.
Reglerbarhet: Kan slås på och av.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Termodynamik (gällande enzymer)

A

Jämviktsläge, det bildar lika mycket åt båda håll. Handlar om vad som kan ske, inte hastigheten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Entalpi (gällande enzym)

A

(H) är värmeinnehållet. När en reaktion utvecklar värme förlorar systemet värme till omgivningen. DH = (H efter- H före) <0

I spontan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hur påverkas entropin vid en spontan reaktion?

A

Vid en spontan reaktion ökar entropin.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Vad är entropi?

A

Entropi (S) är en storhet som mäter oordnat ett system är.
Termodynamikens andra lag säger att; Den totala entropin (alltså summan av systemets och omgivningens entropi) alltid ökar vid en spontan reaktion. Entropin ökar för att det finns så många fler sätt att vara oordnad på.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Vad menas med fri energi?

A

Fri energi är ett enkelt sätt att förutsätta en kemisk reaktion.
Vid konstant temperatur och tryck kan entropilagen skrivas om så att bara systemets (och ej omgivningens) parametrar behövs.
Man definierar fri energi (G) för en reaktion.
Delta G = delta H,system - T deltaS,system.
Delta G beror på vilka ämnen som ingår i en reaktion och dess koncentrationer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hur ser delta G ut för en spontan kemisk reaktion, motsatt reaktion och jämvikt?

A

Spontan kemisk reaktion –> Delta G<0 (negativt värde)
Motsatt reaktion/ofördelaktig –> Delta G>0 (pos värde)
jämnvikt delta G=o

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

DeltaG^0 används för jämförelse mellan reaktioners benägenhet att ske. Vad innebär Delta G^0?

A

Delta G^0 är Delta G när alla ämnen i en reaktion har konstanten 1M, temperaturen är 25 C och trycket 1 atmosfär.
Delta G^0 är specifikt för en given reaktion.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vad innebär kemisk jämnvikt?

A

När bildningshastigheten är samma för samtliga ämnen i en reaktion. Jämviktskonstanten K för reaktion kan beskrivas utifrån koncentrationerna vid jämvikt.
Den levande cellen är ett system med mycket låg entropi. Kemisk jämvikt =död.
Cellen håller sin entropi genom att ständigt öka entropin i sin omgivning.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Aktiveringsenergi, vad är det och hur kan det påverkas?

A

Aktiveringsenergi= Skillnad i fri energi mellan övergångstillståndet (det mellan produkt som har högst energi) och reaktanterna.

  • Aktiveringsenergin kan vara olika stor under olika betingelser, men delta G för själva nettoreaktionen (reaktanter –> produkt) är alltid den samma.
  • Sänks mha katalysatos (enzym)
  • Okatalyserad reaktion har kortlivat övergångstillstånd och därmed kräver den hög aktiveringsenergi.
  • Katalysatorn stabiliserar övergångstillståndet så att det blir mer långlivat och sänker därmed aktiveringsenergin.

(Reaktanter=substrat)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Nämn 4 egenskaper hos katalysatorer/enzymer.

A
  • sänker aktiveringsenergin
  • Stabiliserar övergångstillståndet
  • Förbrukas inte
  • Påverkar inte jämviktskonstanten.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Den katalytiska delen av ett enzym är mycket liten. Varför är det viktigt?

A
Det finns en väl avgränsad region som är ansvarig för katalysen, det aktiva centrat (active site). Den befinner sig alltid i en trång inbuktning/klyfta. 
Det möjliggör: 
- Snävt urval av substrat
- Unik kemisk miljö 
- Uteslutning av "onödigt" vatten
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Enzymer till skillnad från andra katalysatorer, kan välja substrat med mycket hög specificitet. Hur gör den det/vad möjliggör detta?

A
  • “Key and lock” struktur: aktiva centrat är format som ett “nyckelhål” där bara rätt substrat passar in och bildar icke-kovalenta bindningar med enzymet.
  • Induced fit: Nyckelhålet uppstår i ett dynamiskt samspel mellan enzymet och substratet.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

I en hydrofob och vattenfattig miljö får polära sidokedjor särskilda egenskaper. Beskriv som exempel hur deprotonerat serin kan påverkas av förändringar i denna miljö

A

I en hydrofob och vattenfattig miljö får deprotonerat serin en längre livstid.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Varför är enzymer så stora?

A
  • För att skapa/omge en katalytisk klyfta.
  • Det aktiva centrat kan bestå av olika delar av polypeptidkedjan som ligger långt ifrån varandra.
  • Andra delar av enzymet kan vara involverade i oligomerisering, bildning av regulatoriska ämnen (allosteri) eller bildandet av substratkanal.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Reglering av enzymer; på vilka två sätt sker detta?

A

Allosteri och kooperativitet.

  • Allosteri: Enzymet påverkas av något som sker utanför det katalytiska centrat.
    • Inaktivering av enzym med alloster interaktion (ofta
      slutproduktion i en reaktionskedja som enzymet
      startar - feedback inhibition)
    • Alloster inaktivering av enzym med fosforylering
      (katalyserad av kinas-enzym)
  • Kooperativitet: Enzymaktiviteten ökar med högre substratkoncentration (ju mer desto snabbare).
17
Q

Co-faktor= ?

A

Co-faktor = nödvändigt bihang som ej är ett protein

18
Q

apoenzym = ?

A

Proteindelen av enzymet

co-faktor..

19
Q

Co-enzym = ?

A

Co-faktor som är organisk molekyl.

20
Q

Holoenzym= ?

A

Apoenzym + co-faktor.

21
Q

Prostetisk grup = ?

A

Co-enzym hårt bundet till apoenzym.

22
Q

De flesta vattenlösliga vitaminer blir …….?

A

co-enzymer

23
Q

Ge två ex på co-enzymer och vad har de för funktion?

A

Co-enzymer kan flytta intermediärer mellan subenheter i ett enzymkomplex.

  • Co-enzym A - syrahållare
  • ATP - en fosfat/energidonator. Är en universell energivaluta för enzymer.
24
Q

Ett första steg i syntesen av proteiner är bildningen av aminoacyl-tRNA . Denna reaktion har ett positivt delta G och är alltså ofördelaktig. Hur möjliggörs denna reaktion..?

A

Genom att samordna (koppla) två reaktioner kan ett enzym tillverka energirika föreningar.
Bildningen av aminoacyl-tRNA har ett positivt delta G och är alltså en ofördelaktig reaktion. Enzymet aminoacyl-tRNA -syntetas driver reaktionen genom att samtidigt hydrolysera ATP, vilket är en reaktion med större negativt delta G. –>summan delta G blir negativ–> fördelaktig reaktion.

25
Q

Vad är kinetik?

A
Kinetik = studiet av reaktioners hastighet. 
V= reaktionshastighet. Hur många M av ett ämne som bildas per sekund.
26
Q

Hastighetskonstanten?

A

Reaktion mellan koncentration och reaktionshastighet. Kv lutningen (hastighetskonstanten).

27
Q

Påverkar enzymet jämviktskonstanten?

A

Nej enzym påverkar/ändrar hastigheter och hastighetskonstanter men ej jämviktskonstant.

28
Q

Hur effektivt jobbar ett enzym?
För att svara på det finns en formel..

Förklara också Km

A

Michaelis mentens antaganden:
E+S ES –> E+ P

Km= [E] * [ES]/ [ES]
Km är ett mått på stabiliteten hos ES.
Lågt Km = stabilt ES.

När [S] = Km –> [E] = [ES]
dvs hälften av alla enzymer är bundna i ES-komplexet.

29
Q

V (reaktionshastigheten) = ?

A

V = Vmax/ 2

30
Q

Vad menas med maximala reaktionshastigheten Vmax?

A

Hastighetskonstanten för bildning av produkt
K2–> reaktionshastigheten. V= K2*[ES]

Vmax: När substratkoncentrationen är så hög att alla enzymmolekyler är bundna i ES komplex. Då är [E]total=[ES].
–> Vmax= K2 [E]total
K2 =turn over number
Vmax = K2* [E]total.

K2 anger antalet molekyler produkt som en molekyl enzym kan bilda per sekund. Varierar beroende på tex hur stort substratet är.

31
Q

Km =

A

substratkoncentrationen vid vilken reaktionshastigheten är Vmax/2