Enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine?
C’est un polymère d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et parfois quaternaire.
Quels sont les 4 niveaux de structure d’une protéine?
Le niveau primaire correspond à la séquence d’acides aminés.
Le niveau secondaire correspond à l’organisation dans l’espace des acides aminés. On y retrouve des arrangements comme les hélices alphas ou les feuillets plissés bêta ou encore des arrangements irréguliers.
Le niveau tertiaire est le repliement complet de la protéine dans l’espace.
Le niveau quaternaire correspond à l’association de chaines polypeptides pour produire une protéine fonctionnelle.
De quoi dépend l’arrangement d’une protéine?
- Séquence d’acides aminés
- Le milieu dans lequel elle baigne (une modification du pH peut changer sa conformation).
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Il s’agit d’une protéine doué d’un pouvoir catalytique (biocatalyseur) qui est spécifique à une molécule de substrat.
- Expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur (d’une enzyme).
- Comment fonctionne précisément une l’action d’une enzyme?
- Une enzyme est une substance qui accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit.
- Les chaines latérales des acides aminés du site catalytique forment des liaisons (électrostatiques, hydrophobes et ponts H) avec les molécules de substrat pour permettre une orientation productive des molécules.
Quelle est la différence entre une enzyme simple, une holoenzyme et une apoenzyme?
Enzyme simple: Enzyme agissant normalement (seulement des AA au site catalytique).
Holoenzyme: Association d’une apoenzyme avec un cofacteur pour accomplir la catalyse. Sans cofacteur elle est inactive.
Apoenzyme: Partie protéique de l’holoenzyme.
- Qu’est-ce qu’un cofacteur?
2. D’où proviennent les coenzymes?
- Il s’agit d’un ion métallique ou d’une molécule organique relativement simple (coenzyme) qui participe à la réaction.
- Ce sont des vitamines ou proviennent de la modification de vitamines.
À quoi correspond la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme?
La quantité de produit par unité de temps
- Que se passe-t-il au niveau de la vitesse initiale d’une réaction lorsque la concentration en substrats est faible?
- Que se passe-t-il au niveau de la vitesse initiale d’une réaction lorsque la concentration en substrats est élevée?
- Les enzymes ne sont pas saturées et la quantité de produit formé est proportionnelle à la concentration de substrats.
- Les enzymes sont saturés, ainsi la vitesse initiale est maximale (Vmax).
- Qu’est-ce que la Km (constante de Michaelis)?
2. Quelles sont les caractéristiques de la Km?
- Il s’agit d’une constante qui est égale à la concentration en substrat libre pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale.
- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat (plus elle est élevé et moins l’affinité est élevée).
- Elle n’est pas fonction de la quantité d’enzyme, c’est une propriété de l’enzyme elle-même.
- Elle est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat (plus elle est élevé et moins l’affinité est élevée).
Qu’est-ce que la Vmax?
La vitesse initiale quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat. Elle peut être influencée par le milieu réactionnel.
Quelles sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale (lorsque la concentration en substrats est suffisante)?
Plus on met d’enzymes dans le milieu réactionnel et plus on forme de produits par unité de temps. Cela signifie que la vitesse initiale augmente proportionnellement à la concentration d’enzymes.
Quels sont les effets d’une variation de pH et de la température du milieu?
Chaque enzyme possède une température et un pH optimal. D’autres valeurs rendent l’enzyme moins fonctionnelle ou encore peuvent la dénaturer.
- Quels sont les mécanismes de contrôle des réactions enzymatiques?
- Pourquoi y a-t-il des mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique?
- -Régulation de la quantité d’enzymes
- Régulation de l’activité des enzymes - Afin d’adapter les besoins métaboliques d’une cellule à son environnement.
- Quel est le mécanisme qui augmente la synthèse d’une molécule enzymatique donnée?
- Quel est le mécanisme qui diminue la synthèse d’une molécule enzymatique donnée?
- Est-ce que toutes les enzymes sont sujettes à ce type de contrôle?
- Induction
- Répression
- Non, les enzymes constitutives sont des enzymes dont la synthèse est constante.
Quels sont les deux mécanismes qui contrôle l’efficacité catalytique des enzymes?
Allostérie (négative ou positive) et la modification covalente.
- Qu’est-ce que le contrôle allostérique?
2. Quelle est la particularité des enzymes allostériques?
- L’activité d’une enzyme est contrôlé par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible et non covalente. La liaison d’une molécule de substrats ou d’un effecteur crée un changement de conformation.
- En plus du site catalytique, elles possèdent des sites régulateurs (allostériques) pour une liaison avec un effecteur.
Qu’est-ce que le contrôle par modification covalente?
Il s’agit de la modification d’une chaine latérale d’un acide aminé par addition ou délétion d’un groupement provoquant un remaniement des liaisons des l’enzyme. Ainsi, cette modification provoque un changement de conformation.
Ex: phosphorylation ou déphosphorylation.
Est-ce toutes les enzymes qui sont soumises à un contrôle allostérique ou par modification covalente?
Non, la majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Seulement celles au niveau des réactions clés des voies métaboliques (soit les réactions limitantes).
- Quels sont les mécanismes permettant une adaptation rapide aux besoins de l’organisme?
- Quels sont les mécanismes permettant une adaptation à long terme?
- Principalement l’allostérie, mais aussi la modification covalente.
- L’induction et la répression, puisque la synthèse d’enzymes ou leur dégradation naturelle (par arrêt de synthèse, soit la répression) prend du temps.
Quels sont les deux principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes sur l’activité enzymatique?
- Inhibition compétitive
- Inhibition non compétitive
- Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
2. Que se passe-t-il avec la Km et la Vmax lors d’une inhibition compétitive?
- Il s’agit d’une substance chimique qui ressemble à celle du substrat. L’inhibiteur va donc aller se lier au site actif au lieu du substrat pour y faire compétition.
- -Il y a augmentation de la Km APPARENTE. Puisque l’inhibiteur compétitif donne l’impression qu’il y a une perte d’affinité entre l’enzyme et son substrat.
- La Vmax ne change pas, puisqu’en présence d’une quantité suffisante de substrat (quantité supérieure à l’habitude), les enzymes ne seront pas inhibées (la vitesse reste la même lorsque toutes les molécules d’enzyme sont saturées).
- Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif irréversible
d’enzymes? - Que se passe-t-il avec la Km et la Vmax lors d’une inhibition non compétitive?
- Il s’agit d’un inhibiteur qui réagit de façon irréversible et modifie la structure de l’enzyme ou encore qui empêche le substrat d’atteindre le site actif. Leur effet se traduit par une diminution d’enzymes actives.
Ex: liaison convalente - -La Km n’est pas changé puisque l’affinité entre l’enzyme et le substrat est la même.
- La Vmax diminue puisque moins de produits sont formés dû à une diminution du nombre d’enzymes actives.
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir ailleurs qu’au site actif?
Oui, il peut s’attacher à l’enzyme et en modifier sa structure tertiaire pour ainsi affecter le site actif.
