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Acides aminés Flashcards

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1
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés?

A

Ils sont constitués d’un carbone central auquel est rattaché un groupement aminé (NH2), un groupement carboxyle (COOH) et une chaine latérale.

Note: Les chaines latérales sont hydrophobes ou hydrophiles (neutre ou polaire–> acide ou basique).

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Q

Quelles sont les origines des acides aminés retrouvez dans le sang?

A
  • Digestion des protéines alimentaires
  • Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  • Synthèse endogène des acides aminés non essentiels
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3
Q
  1. Qu’est-ce qu’une réaction de transamination?

2. Quelle est la réaction de transamination responsable de la synthèse de l’alanine?

A
  1. Il s’agit du transfère d’un groupement aminé d’une molécule sur une autre molécule.
  2. Les substrats sont le pyruvate et le glutamate. Grâce à l’enzyme ALT (Alanine transaminase) et à la coenzyme Pyridoxal-P, il y a production d’alanine et d’a-cétoglutarate.

Pyruvate + Glutamate –> Alanine + a-cétoglutarate

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4
Q

Quelle est la réaction de transamination responsable de la synthèse de l’aspartate?

A

Les substrats sont l’oxaloacétate et le glutamate. Grâce à l’enzyme AST (Aspartate transaminase) et à la coenzyme Pyridoxal-P, il y a production d’aspartate et d’a-cétoglutarate.

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5
Q

Comment est synthétisé la tyrosine?

A

Grâce au complexe enzymatique de la phénylalanine hydroxylase, la phényalanine est transformée en tyrosine.

Phénylalanine + O2 + NADPH –> NADP+ + H2 + Tyrosine

Note: Cette réaction est irréversible.

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6
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel?

A

Il s’agit d’un acide aminé qui ne peut être synthétiser par l’humain. Il doit donc l’obtenir dans son alimentation.

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7
Q
  1. Qu’est-ce que la phénylcétonurie?

2. Où retrouve-t-on cette enzyme?

A
  1. Il s’agit d’une maladie héréditaire causant une déficience de la phénylalanine hydroxylase.
  2. Principalement dans le foie.
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8
Q

Quel effet provoque la phénylcétonurie sur le métabolisme de la phénylalanine?

A

La phénylalanine n’étant plus oxydée en tyrosine, elle s’accumule dans l’organisme. Elle est transaminée en phénylpyruvate qui est ensuite métabolisé en phényllactate, en phénylacétate et pour terminer en phénylacétylglutamine.

De plus, la tyrosine devient un acide aminé essentiel puisqu’il n’est plus synthétisé par l’organisme.

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9
Q

D’où provient le nom de la maladie ‘‘phénylcétonurie’’?

A

À cause de l’augmentation dans l’urine d’une cétone contenant un groupement phényl: le phénylpyruvate.

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10
Q
  1. Quelle est la conséquence d’un taux élevé de phénylalanine dans l’organisme?
  2. Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie ne peut se faire suite à la naissance?
  3. Comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?
A
  1. Un taux élevé peut causer des dommages irréversibles au cerveau. Il a un effet sur la myélinisation des axones et sur le développement des axones.
  2. Il faut attendre que l’enfant est consommé assez de protéines. à

Note: Les enfants non dépistés et affectés sont déficients mentaux.

  1. Grâce à un dosage de la phénylalanine (qui présente un taux anormalement élevé) et de la tyrosine (qui présente un taux anormalement faible).
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11
Q

Quelle est une des conséquences visuelles de la phénylcétonurie? Expliquez pourquoi.

A

Les yeux, les cheveux et le teint seront plus pâles.

Cela s’explique par les hormones qui sont dérivés de la tyrosine (soit la mélanine, la dopamine, la noradrénaline et l’adrénaline). Comme il n’y a que très peut de tyrosine, il y a une baisse du taux de mélatonine, un pigment responsable de la couleur des cheveux, des yeux et de la peau.

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12
Q

Quelle est le nom de la maladie causant une déficience enzymatique d’une des enzymes responsables de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate?

A

Tyrosinémie

Note: Par une réaction non expliquée, la tyrosine peut former du fumarate et de l’acétoacétate.

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13
Q

Quelle est la conséquence de la tyrosinémie sur la concentration sérique (dans le sérum) de la tyrosine et de phénylalanine?

A

Il y a augmentation de la concentration sérique de la tyrosine et (parfois) de la phénylalanine.

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14
Q

Quels sont les produits possibles de la tyrosine?

A
  • Les catécholamines (Dopamine, noradrénaline et adrénaline)
  • Mélatonine
  • Hormones thyroïdiennes T3 et T4.
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15
Q
  1. Quels sont les produits dérivés de la tyrosine qu’on retrouve au niveau du système nerveux et des médullo-surrénales?
  2. Quelle est l’utilité des catécholamines?
  3. Où se trouve la dopamine dans l’organisme?
A
  1. Les catécholamines.
  2. Ils servent de neurotransmetteurs dans le système nerveux.
  3. SNC
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16
Q
  1. Quelle est l’utilité de la noradrénaline?

2. Quelle est l’utilité de l’adrénaline?

A
  1. Sert de neurotransmetteurs pour le système nerveux autonome (sympathique) et d’hormone pour les médullosurrénales.
  2. C’est une hormone médullosurrénalienne.
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17
Q
  1. Quel est le produit dérivé de la tyrosine qu’on retrouve au niveau de la peau, des yeux et des cheveux?
  2. Quelle est l’utilité de la mélanine?
A
  1. Mélanine

2. La mélanine des mélanocytes (cellules de l’épiderme) absorbe les rayons UV et protège les cellules du derme.

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18
Q
  1. Quel est le produit dérivé de la tyrosine qu’on retrouve au niveau de la thyroïde?
  2. Quelle est l’utilité de ces hormones?
A
  1. La triiodothyronine (T3) et la thyroxine (T4)

2. Ce sont des hormones sécrétées de la thyroïde…

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19
Q
  1. Qu’est-ce qu’un acide aminé glucoformateur?

2. Qu’est-ce qu’un acide aminé cétogène?

A
  1. Il s’agit d’un acide aminé précurseur de la néoglucogenèse. Lorsqu’il perd son groupement aminé, se partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou dans le cycle de Krebs (peut former du glucose).
  2. Il s’agit d’un précurseur de la cétogenèse (synthèse de corps cétoniques). Lorsqu’il perd son groupement aminé, sa partie carbonée devient de l’acétyl-CoA ou de l’acétoacétate.
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20
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé mixte?

A

Il s’agit d’un précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse. Lorsqu’il perd son groupement aminé, sa partie carbonée se retrouve dans le pyruvate ou le cycle de Krebs et en partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate.

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21
Q
  1. Quel type d’acide aminé sont la phénylalanine et la tyrosine?
  2. Quand vont-ils montrer leur appartenance à ce groupe d’acide aminé?
A
  1. Ce sont des acides aminés mixtes (formation de fumarate et d’acétoacétate).
  2. Lorsque le rapport I/G est bas (pour la formation de glucose –> néoglucogenèse et de corps cétoniques –> cétogenèse).

Note: Ce sont des conditions de jeûne ou d’un diabétique non traité.

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22
Q

Que se passe-t-il avec la phénylalanine et la tyrosine lorsque le rapport I/G est haut?

A

La phénylalanine et la tyrosine en excès (lorsque non utilisés pour la synthèse protéique) sont transformés en acide gras ou dégradées dans le Krebs pour former de l’ATP.

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23
Q
  1. Quel est le groupement que l’on retrouve dans tous les acides aminés?
  2. Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées?
A
  1. Le groupement aminé (NH2).
  2. Elles sont dégradées dans le tube digestif par des protéases et des peptidases qui dégradent les protéines en acides aminés au niveau de l’intestin.
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24
Q
  1. Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?
A
  1. Le système porte (soit la veine porte).
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25
Q

Est-ce que l’organisme fait des réserves d’acides aminés?

  1. Le surplus d’acides aminés est dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?
A
  1. Non.
  2. Le foie et les muscles.

Note: Ce sont les acides aminés qui sont ingérés en surplus (surplus suite à la synthèse protéique).

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26
Q

Sous quelle forme sont retrouvés les groupements aminés lors de la dégradation des acides aminés?

A

On retrouve tout d’abord les groupements aminés sous forme de glutamate, puis sous forme d’ammoniaque.

27
Q

Quels types de réaction comprend la dégradation des acides aminés?

A
  1. Transamination (ex: réactions catalysées par l’ALT ou l’AST).
  2. Désamination oxydative du glutamate grâce à la Glutamate déshydrogénase.
28
Q

Dites la réaction de désamination du glutamate.

A

Glutamate + NADP+ + H2O –> a-cétoglutarate + NH3 + NADPH

Enzyme: Glutamate déshydrogénase

Note: Cette réaction est réversible.

29
Q

Quel rôle joue le glutamate et l’a-cétoglutarate dans la dégradation des acides aminés?

A
  • L’a-cétoglutarate est l’accepteur du groupement aminé provenant d’un autre acide aminé lors des réactions de transamination (Permet de former le glutamate)
  • Le glutamate est désaminé pour fournir l’ammoniaque et reformer de l’a-cétoglutarate.
30
Q
  1. Quelle est la différence entre un groupement amine et un groupement amide?
  2. Où se trouvent les groupements amides sur un acide aminé?
A
  1. -Un groupement amine est un NH2 (l’alpha-aminé est NH3+)
    - Un groupement amide est un -C(NH2)=O
  2. On les retrouve au niveau des chaines latérales.
31
Q
  1. Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide?
  2. Comment est libéré le groupement amide dans le cas de la glutamine?
A
  1. Désamidation (à ne pas confondre avec désamination).
  2. Grâce à une réaction de désamidation formant le glutamate. Cette réaction est catalysée par la glutaminase.
    RÉACTION:

Glutamine + H2O –> NH3 + Glutamate

32
Q

À partir de quelles autres substances que la glutamine, l’asparagine ou le glutamate peut-on former de l’ammoniaque?

A

Des produits spécialisés azotés et des acides aminés.

  • Purines, pyrimidines, amines biogènes (ex: noradrénaline, dopamine et adrénaline)
  • Dégradation d’acides aminés par d’autres voies que la transamination.
33
Q
  1. Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme?
  2. Quel est l’organe responsable de sa formation?
A
  1. L’urée

2. Foie (Cycle de l’urée)

34
Q
  1. Quels sont les principaux substrats du cycle de l’urée?

2. Quel est le rôle de l’aspartate dans cette voie métabolique?

A
  1. Ion ammonium (NH4+), CO2, aspartate et l’ATP (3).

2. L’aspartate fournit le second atome d’azote (le premier étant fourni par l’ion ammonium)

35
Q

Comment est formé l’aspartate?

A

Elle est générée par l’AST (aspartate transaminase) qui utilise le glutamate et l’oxaloacétate comme substrats.
RÉACTION:

Glutamate + Oxaloacétate Aspartate + a-cétoglutarate

36
Q

D’où provient le glutamate et l’oxaloacétate nécessaire à la synthèse de l’aspartate?

A
  • Le glutamate provient des réactions de désamidation et de transamination.
  • L’oxaloacétate provient du cycle de Krebs et il utilise le fumarate du cycle de l’urée lors de sa synthèse.
37
Q

Comment est formé le fumarate dans le cycle de l’urée?

A

Il y a association d’aspartate et d’ion ammonium pour éventuellement former une arginine (qui forme l’urée) et du fumarate.

38
Q

Par quels organes l’urée sera-t-elle éliminée?

A

Par le rein (75%) et l’intestin (25%).

39
Q
  1. Quel est le sort de l’urée dans le rein?
  2. Quel est le sort de l’urée dans l’intestin?
  3. Quelle est l’autre méthode que possède l’organisme pour se débarrasser de l’ammoniaque (à part l’urée)?
A
  1. Elle sera éliminée dans l’urine
  2. L’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries pour former du NH4+ et du CO2. Le NH4 retourne au foie pour reformer de l’urée (cycle futile).
  3. Sous forme d’ion ammonium dans l’urine.
40
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est essentielle?

A

Puisque l’ammoniaque est toxique pour l’organisme (surtout pour le cerveau).

41
Q
  1. Comment le cerveau se débarrasse-t-il de l’ammoniaque?

2. Quelles sont les deux réactions permettant la formation de glutamine au cerveau?

A
  1. Il fabrique de la glutamine.
  2. Les deux enzymes permettant les deux réactions sont la glutamate déshydrogénase (1) et la glutamine synthase (2).

RÉACTION:

(1) a-cétoglutarate + NH3 + NADPH –> Glutamate + NADP+ + H2O
(2) Glutamate + ATP + NH3 –> Glutamine + ADP + Pi + H2O

Note: L’ammoniaque peut facilement passer la barrière hémato-encéphalique.

42
Q

Comment le cerveau régénère-t-il l’a-cétoglutarate nécessaire à la synthèse de glutamine?

A

L’accumulation d’Acétyl-CoA favorise la transformation du pyruvate en oxaloacétate. L’a-cétoglutarate est formé dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.

43
Q

Quelle est l’utilité de la pyruvate carboxylase dans le cerveau?

A

Elle sert pour des réactions anaplérotique (de remplissage) du cycle de Krebs quand des intermédiaires sont utilisés.

Note: Dans le cerveau, elle permet la formation d’oxaloacétate pour sa conversion en a-cétoglutarate.

44
Q

Quelles sont les réactions anaplérotique du cycle de Krebs?

A

Ce sont les réactions catalysées par la pyruvate carboxylase (formation d’oxaloacétate) et de la pyruvate déshydrogénase (formation d’Acétyl-CoA).

Note: Toutes les réactions qui débouchent dans le cycle sont des réactions anaplérotiques ou de remplissage.

45
Q
  1. À part de cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?
  2. Quand le foie va-t-il synthétiser la glutamine?
A
  1. Le muscle et le foie par les mêmes réactions qu’au cerveau.
  2. Lorsque ses propres capacités de synthèse d’urée sont débordées par un apport de NH4+ élevé.
46
Q
  1. Que se passe-t-il avec la glutamine une fois sa synthèse faite par le cerveau, le foie ou le muscle?
  2. Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale? Montrez les réactions.
A
  1. La glutamine est catabolisée au rein, dans la paroi intestinale et possiblement au foie.
  2. La glutamine est catabolisé en glutamate, puis en Alanine qui retourne au foie par le système porte.
    RÉACTIONS :

a) Glutamine + H2O –> Glutamate + NH3
Enzyme: Glutaminase
Note: Le NH3 forme du NH4+ qui retourne au foie par le système porte.

b) Glutamate + Pyruvate –> Alanine + a-cétoglutarate
Enzyme: ALT
Coenzyme: Pyridoxal-P

47
Q

Comment la glutamine est-elle dégradée par le rein?

a) d’un organisme normal?
b) d’un organisme en état d’acidose?

A

a) Il peut l’emmagasiner ou la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale.

b) Dans le cas d’acidose, le rein génère plus d’ammoniaque pour éliminer les ions H+ sous forme de NH4+. Donc, suite à sa transformation en glutamate, il la convertie en a-cétoglutarate.
RÉACTIONS:

Glutamine + H2O –> Glutamate + NH3
Enzyme: Glutaminase

Glutamate + NADP+ + H2O –> NH3 + NADPH + a-cétoglutarate
Enzyme: Glutamate déshydrogénase

48
Q
  1. Pourquoi le rein se fait-il des réserves en glutamine?

2. Quelles sont les origines de la glutamine se trouvant dans le rein?

A
  1. Afin de lui permettre d’éliminer des acides (H+) en cas de besoin.
  2. -Glutamine sanguine (provenant soit du foie, des muscles ou du cerveau)
    - Synthèse de glutamine par l’action de la Glutamine synthase
49
Q
  1. En période post-prandiale, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quel est son effet?
  2. Quelles sont les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne?
A
  1. L’insuline: Elle favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires. Elle inhibe aussi la protéolyse.
  2. Diminution du rapport Insuline/glucocorticoïdes
50
Q
  1. Quels sont les deux acides aminés précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle?
  2. Comment ces deux acides aminés peuvent-ils être des précurseurs de la néoglucogenèse?
A
  1. L’alanine et la glutamine
  2. -L’alanine peut former du pyruvate par l’action de l’ALT.
    - La glutamine peut former de l’a-cétoglutarate (un intermédiaire du cycle de Krebs).
51
Q

Pourquoi le catabolisme des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire va principalement mener à l’alanine et/ou la glutamine?

A

Le catabolisme des acides aminés commencent soit par une transamination, soit par une désamination oxydative. Il y a donc augmentation de groupement aminés qui ne peuvent être métaboliser en urée qu’au foie. Le muscle exporte ces groupements principalement sous forme d’alanine et de glutamine.

52
Q

Comment la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire forme de l’alanine?

A

Il y a beaucoup de glutamate est formé par transamination et beaucoup de pyruvate provenant de la dégradation des acides aminés. Grâce à l’ALT, il y a formation d’alanine et d’a-cétoglutarate.

Note: L’alanine est un véhicule d’exportation de l’azote musculaire.

53
Q
  1. Quelle est la direction de l’alanine?

2. Que se passe-t-il avec l’alanine une fois rendu au foie?

A
  1. Vers le foie
  2. Le groupement aminé est enlever et elle devient du pyruvate qui est converti en glucose via la néoglucogenèse (dans les conditions où il y a protéolyse, la néoglucogenèse hépatique est activée et la glycolyse hépatique est inhibée).
54
Q

Comment la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire forme du glutamine?

A

Les désaminations oxydatives forment beaucoup d’ammoniaque qui est (en majorité) recombinée à l’a-cétoglutarate (synthèse de glutamate) ou au glutamate (synthèse de glutamine).

Note: La glutamine est un véhicule d’exportation de l’azote musculaire.

55
Q
  1. Quelle est la direction du glutamine musculaire?
  2. Que se passe-t-il avec la glutamine au niveau de la paroi intestinale?
  3. Que se passe-t-il avec la glutamine au niveau du rein?
A
  1. Vers le rein et l’intestin
  2. Elle est transformée en glutamate, puis en alanine qui se dirige vers le foie via le système porte et servira de précurseur à la néoglucogenèse.
  3. La glutamine est aussi transformée en alanine et redirigée vers le foie ou sert de source d’ammoniaque en cas d’acidose.
56
Q

Pourquoi l’azote provenant du muscle est transformé sous forme de glutamine et non sous forme de glutamate?

A

Le glutamate ne peut franchir les membranes.

Note: Il y a quelques acides aminés qui ne peuvent être métabolisés dans les muscles et sont exportés comme tel.

57
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A

La cirrhose est une conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose (tissu fibreux) et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique.

Note: La cirrhose est irréversible

58
Q

Où s’effectue la synthèse de l’albumine?

A

La synthèse de l’albumine plasmique se fait dans les hépatocytes.

Note: C’est pourquoi en cas de cirrhose, il y a une hypoalbuminémie.

59
Q

Quelles sont les deux raisons qui expliquent le taux élevé d’ammoniaque (hyperammoniémie) chez un patient atteint de cirrhose hépatique?

A
  1. Il y a établissement d’une communication porto-systémique (porto-cave). La veine porte se raccorde à la circulation systémique faisant passer le sang de l’intestin à la circulation systémique sans passer par le foie.
  2. Le foie a pour fonction d’éliminer l’ammoniaque (par l’urée), donc sans un fonctionnement normal il y a hyperammoniémie.
60
Q

Dans le cas d’une cirrhose hépatique, quel sera le taux d’urée?

A

Un taux bas, puisqu’elle est synthétisée au niveau du foie.

61
Q

Quels sont les principes de base du traitement d’une encéphalopathie hépatique par une diète pauvre en protéine?

A

L’excédent d’acides aminés provenant des protéines alimentaires est dégradé par le foie et les muscles avec production d’ammoniaque. En réduisant l’apport protéique, on réduit la production d’ammoniaque par ces deux mécanismes.

Note: Il faut faire attention de ne pas trop réduire l’apport protéique, car l’organisme a besoin d’acides aminés essentiels.

62
Q

Quels sont les principes de base du traitement d’une encéphalopathie hépatique par du lactulose (un disaccharide constitué de galactose et de fructose.

Note: Le lactulose est non hydrolysable par les enzymes digestives, mais il est métabolisable par les bactéries du colon en petits acides comme le lactate.

A
  1. Les acides favorisent la synthèse d’ions ammoniums (NH3 + H+ –> NH4+). Le NH4+ ne franchit pas les membranes et reste donc dans la lumière intestinale.
  2. Le lactate stimule le péristaltisme intestinal.
  3. Le lactulose et ses produits de dégradation augmentant la pression osmotique dans le côlon. Ce rappel d’eau entraine la diarrhée ce qui aide à évacuer l’azote sous forme de NH4+.
63
Q

Quels sont les principes de base du traitement d’une encéphalopathie hépatique par une antibiothérapie?

A

L’objectif principal est de diminuer la flore intestinale. Donc, la production d’ammoniaque par la flore bactérienne à partir d’urée et des acides aminés alimentaires non absorbés est réduite.

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