Cours 11 - Protéines et groupes alimentaires associés Flashcards
De quoi sont composées les protéines ?
D’acides aminés
Quelle est la structure de base des AA ?
Un groupe amine, un groupe méthyl et un radical.
Quels sont les AA essentiels ?
Méthionine, Phénylalanine, Tryptophane, Thréonine, Valine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine
Quels sont les AA conditionnellement essentiels ?
Proline, Tyrosine, Arginine, Cystéine, Glutamine
Quel est le nombre d’AA dans un dipeptide ?
2
Quel est le nombre d’AA dans un tripeptide ?
3
Quel est le nombre d’AA dans un Oligopeptide ?
4 à 9
Quel est le nombre d’AA dans un polypeptide ?
10 ou plus
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines ?
Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Décrire la structure primaire des protéines.
Séquence particulière des 20 AA possibles.
Décrire la structure secondaire des protéines.
Forme bidimensionnelle de la chaîne polypeptidique (hélice ou feuillet), due aux charges électriques de certains AA.
Décrire la structure tertiaire des protéines.
Structure tridimentionnelle de la chaîne polupeptidique (globulaire ou linéaire), due aux interactions entre les radicaux .
Décrire la structure quaternaire des protéines.
Forme finale de certaines autres protéines.
Décrire la fonction de la structure primaire des protéines.
Influence la dorme d’une protéine et les fonctions uniques qu’elle exercera dans l’organisme.
Décrire la fonction de la structure secondaire des protéines.
Donne stabilité, force et rigidité au protéines.
Décrire la fonction de la structure tertiaire des protéines.
Forme finale de plusieurs protéines, ce qui leur permet d’exercer leurs fonctions dans l’organisme.
Décrire la fonction de la structure quaternaire des protéines.
Représente l’association entre 2 polypeptides ou plus pour que la protéine puisse exercer ses fonctions. Forme ainsi un complexe plus gros nommé oligomère.
Qu’est-ce que la dénaturation des protéines ?
La perturbation des structures secondaire, tertiaire et quaternaire des protéines.
Quels facteurs peuvent affecter la structure et les fonctions des protéines ?
Température, agitation, pH, concentration ionique, radiations électromagnétiques (rayon UV) et solvants.
Définir le concept de qualité protéique.
L’aliment doit fournir tous les AA essentiels en quantités suffisantes pour assurer le fonctionnement normal de l’organisme, car le corps ne peut pas synthétiser une protéine pour laquelle un AA requis dans sa composition est manquant.
Comment garantir un apport adéquat en AA ?
En consommant des aliments qui fournissent des protéines de haute qualité et/ou en consommant des combinaisons d’aliments comprenant des protéines complémentaires.
Par quoi est influencé la qualité d’une protéine ?
Sa digestibilité et sa composition en AA
Définir la digestibilité des protéines.
Mesure de la quantité d”AA absorbés suite à l’ingestion d’une protéine donnée.
Pourquoi est-ce que les protéines végétales ont un plus faible digestibilité ?
À cause de la présence de fibres et d’inhibiteur trypsique.
Comment peut-on améliorer la digestibilité des protéines végétales ?
Par divers procédés :
- Germination
- Fermentation
- Texturation/mélange
- Chauffage/cuisson
Qualifier la composition en AA de protéines de haute qualité (complètes).
Contiennent tous les AA essentiels en quantités et proportions relativement similaires à celles requises par l’organisme.
Qualifier la composition en AA de protéines de faible qualité (incomplètes).
Protéines qui tendent à être limitantes en un ou plusieurs AA essentiels.
À quelle source correspondent généralement les protéines de haute qualité ?
De source animale : viandes, volailles, poissons, fruits de mer, oeufs, produits laitiers.
À quelle source correspondent généralement les protéines de faible qualité ?
De source végétale : légumineuses, noix, graines, produits céréaliers, légumes.
Quel est l’AA limitant dans les légumineuses ?
Méthionine
Quel est l’AA limitant dans les grains céréaliers ?
Lysine
Quel est l’AA limitant dans les noix et graines ?
Lysine
Quel est l’AA limitant dans les légumes ?
Méthionine
En quelle protéine sont riches les légumineuses ?
Lysine
En quelle protéine sont riches les grains céréaliers ?
Méthionine
En quelle protéine sont riches les noix et graines ?
Méthionine
Quelles sont les 6 méthodes pour évaluer la qualité protéique ?
Indice chimique, PDCAAS, DIAAS, Valeur biologique, Utilisation protéique nette et Coefficient dM’efficacité protéique.
Définir la méthode de l’indice chimique.
Elle identifie l’AA essentiel limitant, sans tenir compte de la digestibilité.
= contenue en AA aliment à tester / contenu en AA aliment de référence
Définir la méthode du PDCAAS.
= Identification de l’AA limitant (Indice chimique) x coefficient de digestibilité de la protéine
Définir la méthode du DIAAS.
Tient compte de la digestibilité dans une seule portion de l’Intestin vs l’intestin complet de chaque AA vs la protéine entière.
= ((contenu en AA essentiel aliment à tester x coefficient de digestibilité de AA) / contenu en AA essentiel aliment de référence) x100
Définir la méthode de la valeur biologique.
Représente un ratio de la quantité d’azote qui est retenu par rapport à l’azote absorbé.
Définir la méthode de l’utilisation protéique nette.
Représente un ratio de la quantité d’azote qui est retenu par rapport à l’azote qui est ingéré.
Azote ingéré = qté de prot. ingérée x 0,16
Définir la méthode du coefficient d’efficacité protéique.
La mesure dans laquelle la consommation d’une protéine donnée supporte le gain de poids d’un animal en croissance.
= gain de poids / apports en prot. testé
