Chap 4

Question 1

Par quoi sont denaturés facilement les proteines

Answer 1

Alterations interactions non-covalentes de faible energie

Question 2

Qu’a prouvé l’expérience d’Anfisen avec la Rnase A ? Comment ?

Answer 2

Que la structure 3D et la fonction d’une prot dépendait de la sequence d’AA
Dénaturation des ponts S-S avec Urée (agent denaturant) puis il l’a enlevé et la protéine s’est refaite

Question 3

C’est quoi la formule du calcul de levinthal et c’est quoi ?

Answer 3

Repliement des prot
T= 10^n/10^13 en sec

Question 4

Y’a il souvent des intermediaires dans la voie du repliement d’une protéine ?

Answer 4

Oui

Question 5

Qu’est ce qui détermine le repliement d’une prot ? 3pts

Answer 5

Residus interne
Force hydrophobe (tres fort)
Helice et feuillet (moins present mais plus specifique)

Question 6

Ordre de repliement d’une protéine ? 6points

Answer 6

Court segments secondaire
Sous domaines
Domaines
Globule fondu
Conformation native
Multimerisation

Question 7

Quels sont les particularités de l’etat globule fondue ? 2

Answer 7

Meme structure secondaire que conformation naive
Si c’est une enzyme elle est INACTIVE

Question 8

Qu’est ce que le guanidinium ?

Answer 8

Agent denaturant

Question 9

Sur une chromatographie sur gel qui sort en premier entre la forme native et dénature ?

Answer 9

Forme dénaturée qui est moins compacte

Question 10

Donne 3 moyens de dénaturer une proteine

Answer 10

Temperature change spectre
pH change ionisation et ponts H
Agents chaotropiques enleve les liaisons hydrophobes (urée)

Question 11

Donne moi 2 techniques de determination de repliement in vitro avec leur fonctionnement

Answer 11

Spectroscopie de DC
Changement dans le spectre qui indique un changement de la structure secondaire apres dénaturation (%)
RMN
Changement de déplacement chimique

Question 12

Fonctionnement de la spectroscopie de DC ? Que mesure t il ?Équation ?

Answer 12

Utilise la lumière circulaire polarisée comme source de radiation sur les mol chirales
Mesure la diff d’absorption apres exposition a la LCP coeff comme loi de beer lambert
Ce mesure en ellipticite molaire deg cm dmol

Question 13

Quels sont les avantages de la spectroscopie DC ?

Answer 13

Determiner la compo en structure 2nd facon quali ou semi quali
Observer les changements de structure 2nd
Échantillon petit et intact

Question 14

Quels sont les limites de la spectroscopie DC

Answer 14

Info global pas precis sur un site
On peut pas savoir si y’a plus de 1 conformation
Pas de modele théorique precis (base sur experience)

Question 15

Repliement in vivo : Quand se replie les prot ?

Answer 15

Apres sortie complète ribosome

Question 16

Longeur largeur canal ribosome ?

Answer 16

100 et 15 A soit 30 aa et que des helices

Question 17

Est ce que la conformation native depend de la structure primaire ? Et le repliement in vivo est il spontané ?

Answer 17

Oui et non

Question 18

Qu’est qui in vivo pousse les new polypeptide a s’agréger ?

Answer 18

Congestion moleculaire

Question 19

Quel est le facteur associé au ribosome chez procaryote/eucaryote ? Association direct au ribosome ? Atp ?interaction ? Quel poids de prot ? Native ou intermidiaire ?

Answer 19

TF et NAC
Oui
Non
Hydrophobe
Moins que 25 kDa
Native

Question 20

Quel est la chaperonines associes chez procaryote/eucaryote ? Association direct au ribosome ? Atp ?interaction ? Quel poids de prot ? Native ou intermidiaire ?

Answer 20

GroEL et TRic
Non
Oui
Hydrophobe
Entre 25 et 60 kDa
Native et intermédiaire

Question 21

Quels sont les facteurs associés chez procaryote/eucaryote ? Association direct au ribosome ? Atp ?interaction ? Quel poids de prot ? Native ou intermidiaire ?

Answer 21

Hsp70 dnak hsp70
Co-chaperon dnaj
Hsp40
Echange nucleotides Grpe Bag1
Non
Oui
Hydrophobe
Plus de 60 kDa
Native

Question 22

Chaperonine : Combien d’anneau dans un GroEL/ES

Answer 22

2 anneaux 7 sous unités chacun dos a dos

Question 23

Pour HSP70 ou dnak est ce que le temps de repliement est proportionnel a la taille moléculaire ?

Answer 23

Oui

Question 24

A quoi sert la proteine disulfure isomerase ? Pdi

Answer 24

Facilite le repliement de protéines qui se dénaturent si elles ont plus leur s-s

Question 25

Quels sont les AA présents sur la pdi ?

Answer 25

CGHC (2 cysteines importantes)

Question 26

Que fait la forme reduite de la pdi ?

Answer 26

Catalyse reaction échange entre liaison s-s

Question 27

Que fait la forme oxydee de la pdi ?

Answer 27

Catalyse synthese de s-s

Question 28

Les régions désordonnées dans les protéines sont elles fréquentes chez les eucaryotes ?

Answer 28

1/2 des protéines en ont

Question 29

Par quoi est cause le desordre dans une proteine ?

Answer 29

Acide amine polaire

Question 30

Chez quel type de prot sont frequent les régions désordonnées

Answer 30

Facteur de transcription / voix de signalisation / virus

Question 31

Que se passe il si tu relies deux proteines au niveau des régions désordonnées ?

Answer 31

Elles se replient

Question 32

Dans quelles maladies sont impliquées les régions désordonnées ?

Answer 32

Amyloïdoses ( neurologique )

Question 33

C’est quoi la famille des amyloïdoses ?

Answer 33

Maladie ou les proteines solubles sont devenues fibrilles donc insolubles
Parkison
Ou maladie a prion bse