Chap 2 Flashcards

1
Q

Qu’est ce qui permet a une prot d’exercer sa fonction physiologique ?

A

Sa confirmation (structure 3D)

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Q

Ou se trouve les angles phi et psi et a combien de degrés ?

A

Phi entre le Calpha et le Nh3+
Psi entre le Calpha et le COO-
180 degrés

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3
Q

Qu’implique la planéité du lien peptidique ?

A

La chaîne peptidique a seulement 2 possibilités de rotation si on connaît psi et phi on connait tout

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4
Q

Certaines valeurs de psi et phi sont pas permises pk ? 3 raisons

A

Difference énergie conformation décalée et éclipsée
Encombrement stérique
Interaction non covalent des chaînes R

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5
Q

A quoi sert diagramme de ramachandran ?

A

Regrouper les valeurs de psi et phi pour voir lesquelles sont possibles en fonction de l’encombrent sterique

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6
Q

Quel est le residu qui n’est pas soumis a la regle de ramachandran et pk ?

A

Glycine car plus de rotation possible

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7
Q

Globalement quelles sont les angles favorisés pour les helice alpha et feuillet Beta ?

A

Helice alpha : phi de -50 a -60 et psi de -45
Feuillet beta : phi de -135 et psi de 135

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8
Q

Par quoi sont stabilisés les structures 2nd ?

A

Pont H

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9
Q

Helice alpha : nb de residus par tours ? Angles precis ? Longueur de 1 residu ? Pas de l’helice ? Ou sont les co et nh ? Comment sont ils orientés entre eux ? Ponts h avec qui ?

A

3,6 ; phi -60 et psi -45~-50 ; 1,5 A ; 0,54 nm ; a l’interieur ; de manière opposée ; co de i avec nh de i+4

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10
Q

C’est quoi le moment dipolaire de l’helice alpha ?

A

Charge partielle sue le Nt et negative sur le Ct

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11
Q

C’est quoi n d et p ?

A

N: nb unite par tour
P: pas helice
D = p/n : translation de l’helice par unité

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12
Q

Helice 3,10 : pas ? Angles ? Liaison H ? Pb ?

A

6 A ; phi -50 psi -30 ; entre co et nh de I+3 ; parfois chaine r font encombrement sterique

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13
Q

Quel acide aminé est un pb pour l’helice alpha et pk ?

A

La proline pck nh ne peut pas participer a la liaison cela créé un encombrement sterique et une déviation

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14
Q

Quels acides aminés n’aide pas a la formatin de helice alpha ?

A

Proline glycine tyrosine er serineb

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15
Q

Quels acides aminés aident a la formation de l’helice alpha

A

Alanine, leucine, metionine et acide glutamique

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16
Q

Roue helicoidale les Aa tous les combien de degrés ?

A

100 degrés

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17
Q

Quand c’est hydrophobe et hydrophile ?

A

Amphiphile

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18
Q

Extrémité N et C de helice alpha que pasa ?

A

Les 4 premiers nh et 4 derniers co ne participent pas au pont H

19
Q

Que se passe t il au niveau des liaisons de la coiffe ?

A

Les nh du debut forment des ponts h avec les R
Les co de la fin forment des ponts h avec les nh suivants
Supplement interaction hydrophobe et non polaire

20
Q

A quoi sert la coiffe ?

A

Stabiliser les hélices (structure 2nd) et donc la protéine

21
Q

C’est quoi le motif d’une capping box et ses préférences ?

A

N’-Ncap-n1-n2-n3-n4
Ou ser-x-x-glu
Car ncap est thr ser ou asn
N3 est glu ou gln
Ils font des ponts h ncap-n3
N’-n4 = liaison hydrophobe

22
Q

Motifs de schellman ??

A

C4-c3-c2-c1-cap-c’-c’’
Ou c’’-c3 font ponts h et c2-c’ aussi
(Hydrophobe)
C’ est une GLYCINE confirmation de gauche

23
Q

A quoi peut servir la coiffe a part stabiliser ?

A

Relier des éléments de structure 2nd —> structure 3d
Grâce aux interactions hydrophobes

24
Q

C’est quoi un modif super helicoidale et ses caractéristiques ?

A

Plusieurs helice alpha par liaison hydrophobe
Forme une super helice gauche
Motif repete de 7 aa abcdefg ou a et d non polaire et e et g ions

25
Q

Le nb de residu d’une superhelice ?

A

3,5

26
Q

Un exemple de superhelice ?

A

Leucine zipper ou d = leucine

27
Q

Super helice a 4 faisceau ?

A

Four helix bundle

28
Q

Différentes topologies du four bundle ?

A

Parallèle ou antiparallèle

29
Q

Feuille beta 2 caractéristiques ?

A

Ponts H entre les brins
Chaine latéral R perpendiculaire au feuillet en haut et en bas

30
Q

Caractéristiques feuillet bêta parallèles ? Et anti parelleles ?

A

Ponts h decales
Ponts h alignes

31
Q

Les feuillets beta paralleles sont…

A

Plus regulier
Plus grand
Avec des angles plus petits

32
Q

Torsion beta ?

A

Torsion de 0 a 30 degres du feuillet entre chaque brin

33
Q

Courbure beta ?

A

Feuillet beta antiparalle courbe a cause d’un residu en + dans 1 chaine

34
Q

3 types de connexion d’un brin beta ?

A

Epingle a cheveux
Enjambement à droite
Enjambement a gauche (rare)

35
Q

Les boucles bêta facilitent quel genre de feuillet beta ?

A

Antiparallèle

36
Q

Donnez les caractéristiques des 2 types de boucles beta

A

Liason entre c=o 1 et nh n+3
Type 1 : phi 2 -60 psi 2 -30 phi 3 -90 psi 3 0
Type 2 : phi 2 -60 psi 2 120 phi 3 90 psi 3 0

37
Q

Quels sont les AA retrouves pour le residus 2 et 3 des boucles beta

A

2 proline
3 glycine

38
Q

C’est quoi la clef grecque ?

A

C’est juste un motif de 4 brins antiparallèles (mode de repliement)

39
Q

Les acides aminés préférés pour un feuillet beta ?

A

Aromatique et beta branche

40
Q

Les aa les moins préférées dans tous les systèmes ?

A

Proline et glycine

41
Q

Quels sont les types de pairs de residus dans les feuillets beta antiparallèles ?

A

Rapproché: entre les ponts H proches
Éloigné: entre les ponts h éloignés

42
Q

Dans un feuillet beta antiparallèles quels sont les résidus favoris et leur torsion ? Site rapproché

A

Torsion x1 non favorable
Des pairs +/-
Des gly/aromatique
Des val/aromatique
Des aromatique/aromtique

43
Q

Dans un feuillet beta antiparallèles quels sont les résidus favoris et leur torsion ? Site éloigné

A

Torsion x1 favorable
Des pairs +/-
Des cys/cys
Des val/val
Des thr/thr
Des pro/aromatique