AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Flashcards
Qué son las proteínas? En dónde se encuentran? Por qué su papel es fundamental? Qué contienen? Por qué están constituidas?
Son uno de los cuatro grandes tipos de biomoléculas constituyentes de los seres vivos.
Se encuentran en todas las células.
Porque no existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia o de la actividad de las mismas.
Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y casi todas poseen también azufre.
Algunas contienen además fósforo y hierro.
Están constituidas por aminoácidos conectados por enlaces covalentes.
Clasificación de proteínas s/ composición
Qué es grupo prostético? Y apoproteína?
SIMPLES: son aquellas que al hidrolizarse producen aminoácidos.
CONJUGADAS: generan, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.
Grupo protético es la porción no proteica de una proteína conjugada.
Apoproteína es la porción proteica.
Clasificación de proteínas s/ función
ENZIMAS: catalizan reacciones bioquímicas
PROTEÍNAS DE TRANSPORTE
PROTEÍNAS ESTRUCTURALES
ANTICUERPOS: participan en la identificación de agentes extraños tales como los virus, bacterias y células de otros organismos.
QUIMIO-RECEPTORES: participan en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos.
HORMONAS: intervienen en la regulación de procesos metabólicos.
AMINOÁCIDOS
Qué son?
Cómo se clasifican?
Qué son los aminoácidos comunes? Cómo son?
Qué son los aminoácidos escenciales?
Son ácidos carboxílicos que contienen una función
amino.
Se los clasifica en α, β, γ, etc. s/ sea la ubicación del grupo amino en la cadena de carbonos que contiene la función carboxilo. Pág. 334
Son los 20 aminoácidos que intervienen en la síntesis de proteínas. Todos ellos son α-aminoácidos y todos, excepto uno, contienen una función amino primaria.
La citada excepción es la prolina, un aminoácido que
contiene una amina secundaria, donde el nitrógeno de la función amino está incorporado a un anillo de cinco miembros.
Los que no son producidos por el organismo.
Dibujar 1 aminoácido de los 20 aminoácido comunes
1 cadenas laterales no polares
1 cadenas laterales polares no ionizadas
1 con cadenas laterales ácidas
1 con cadenas laterales básicas
Glicina Pág. 335 """" Serina Pág. 336 Ácido glutáminico Pág 337 Arginina Pág. 337
AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES NO POLARES
Nombrar algunos
Por qué la glicina es el aminoácido más pequeño?
La metionina contiene un átomo de azufre en su cadena lateral hace que sea un poco más polarizable que los otros aminoácidos de este grupo, entonces porque se lo considera no polar?
glicina, alanina, valina.
Porque es el único que no presenta una cadena lateral carbonada sustituyente en el carbono α.
Porque no es lo demasiado fuerte.
AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES, NO IONIZADAS
Nombrar algunos
Característica de la serina
Diferencia entre la cisteína y la serina?
A qué se debe que la cisteína tiene un gran efecto sobre la forma tridimensional de las proteínas?
serina, treonina, tirosina
Debido a que contiene un grupo oxhidrilo en su cadena lateral, participa en la formación de puentes de hidrógeno y con frecuencia se encuentra en regiones de la proteína que están expuestas al agua.
La cisteína contiene un átomo de azufre en lugar de uno de oxígeno.
Se debe a que la oxidación de dos cisteínas une covalentemente sus cadenas laterales, formándose un puente disulfuro. Esto posibilita unir covalentemente
entre si a través de los restos laterales a dos aminoácidos que con frecuencia están alejados en la secuencia de la cadena peptídica, ayudando a plegar la proteína de manera específica y estable.
AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES ÁCIDAS
Nombrar
Qué hace que ambas especies químicas sean las unidades más ricas en electrones de todos los aminoácidos comunes?
Función
aspartato y glutamato
Que están desprotonadas casi por completo a pH biológico.
Formar enlaces iónicos con especies cargadas positivamente.
AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES BÁSICAS
Función?
Nombrar
Formar enlaces iónicos con iones negativos.
Lisina, arginina.
ESTEREOQUÍMICA
Los aminoácidos son quirales o aquirales?
Cómo se especifican las configuraciones de los aminoácidos?
Qué configuraciones presentan los aminoácidos en el C alfa?
Esto significa que no existan los D-aminoácidos?
El único aquiral es la glicina. El átomo de carbono α es quiral en todas las demás estructuras.
Con el sistema de notación D y L.
Configuración D: indica que el grupo amino está a la derecha cuando la proyección de Fischer se ordena con el grupo carboxilo en la parte superior.
Configuración L: indica que el grupo amino está a la izquierda cuando la proyección de Fischer se ordena con el grupo carboxilo en la parte superior.
TODOS LOS AMINOÁCIDOS INCLUIDOS EN LAS PROTEÍNAS PRESENTAN CONFIGURACIÓN L EN SU C ALFA.
Qué es comportamiento anfótero?
Qué es sal interna?
En disolución acuosa, los aminoácidos pueden ionizarse dependiendo del pH, como un ácido, ya
que los grupos COOH liberan protones, o como una base, ya que los grupos amino (-NH2) captan protones
Cuando los aminoácidos pueden ionizarse doblemente, apareciendo como un ión dipolar. Pág. 344
Cómo es un aminoácido típico en términos de polaridad?
Qué es el punto isoeléctrico?
Cuándo precipitan los aminoácidos?
Qué pasa cuando el pI es menos que el pH? y al revés?
Una molécula muy polar, mucho más de lo que cabría esperar en base a su fórmula.
El mismo es el pH en el cual el aminoácido no tiene carga neta, ya que la concentración del ión dipolar es máxima.
Los aminoácidos tienden a precipitar en el pH correspondiente al punto isoeléctrico (pI), ya que las moléculas, al no poseer carga neta, dejan de repelerse unas a otras.
A un pH menor al pI el aminoácido tiene carga positiva, mientras que a un pH mayor que el pI el aminoácido tiene carga negativa.
Qué pasa con la acidez y aquellos aminoácidos que presenten cadenas laterales que contienen grupos ácidos o básicos?
Poseen una ionización más compleja, en la cual intervienen 3 valores de pK. El pK1 corresponde a la ionización del grupo alfa carboxilo y el pK2 corresponde a la ionización del ión amonio.
El pK de la cadena lateral refleja la naturaleza de la cadena lateral.
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
Cuáles son las reacciones típicas y a que se deben? Dibujar.
ACILACIÓN… reacción típica del grupo amino. Pág. 347 Fig. 18
FORMACIÓN DE ÉSTERES…. reacción típica del grupo carboxilo. Pág. 348 Fig. 19
CON NINHIDRINA… como producto dan color púrpura con todos aquellos aminoácidos en los que el grupo α-amino es primario. En la que el grupo α-amino es secundario, produce un compuesto anaranjado al reaccionar con la ninhidrina. Pág. 348 Fig. 20
PÉPTIDOS
Cuáles son las reacciones más generales de los aminoácidos esenciales?
Cuál es la reacción clave de los aminoácidos?
Qué es un enlace peptídico? Como se forma?
La formación del enlace peptídico y la transaminación.
Es la conversión en oligopéptidos (cadenas cortas de unos pocos aminoácidos), polipéptidos (cadenas más largas de menos de 50 aminoácidos), y proteínas (cadenas aún más largas, de más de 50 aminoácidos).
Es un tipo de enlace por el cual todas estas moléculas se unen. Es un enlaces amida.
Se forma como consecuencia del ataque nucleofílico del grupo amino de una aminoácido sobre el carboxilo de otro, desplazándose al grupo oxhidrilo. Pág. 349
Luego el α-carboxilo libre de este dipéptido puede
reaccionar con un tercer aminoácido para formar un tripéptido. Esta reacción puede proseguir en forma secuencial hasta que se hayan incorporado numerosos aminoácidos a la cadena, formando un polipéptido o una proteína.
