Alosterismo Flashcards
Forma de regulación enzimática a corto plazo, regula la velocidad de todas las rutas metabólicas
Alosterismo
A través de él se dan los cambios metabólicos que quieren ejercerse de forma reversible sobre el metabolismo
Alosterismo
Son multiméricas porque poseen varias subunidades conocidas como protómeros
Enzimas alostéricas
Hendiduras que se encuentran en una enzima para el ingreso de elementos
Protómeros
Pueden estar formados por una o varias cadenas polipeptídicas, regulan la velocidad de todas las rutas metabólicas
Protómeros
Cómo regulan la velocidad de las rutas metabólicas?
Saturan o desaturan al sustrato rápidamente
Se da cuando un modulador entra en proteína y produce un camio conformacional que altera la afinidad de una enzima por su sustrato
Transición alostérica
Se da después de la transición alostérica, genera un cambio conformacional después de la unión del modulador al sitio alostérico
Efecto alostérico
Se encuentra en enzimas alostéricas. es una especie de sustrato que entra al sitio alostérico
Modulador alostérico
Promueve el cambio conformacional de enzimas alostéricas
Modulador alostérico
Modulador alostérico que aumenta la velocidad de reacción y actividad enzimática
Modulador alostérico positivo
Modulador alostérico que disminuye la velocidad de reacción y actividad enzimática
Modulador alostérico negativo
Enzimas que son cooperativas
Enzimas alostéricas
Interacción entre lugares de unión con sustratos e influencia de unión de un modulador a una subunidad
Cooperatividad
Influencia que tiene la fijación de un modulador alostérico a un protómero
Cooperatividad homotrópica
Cuándo se da la cooperatividad homotrópica?
Cuando hay varias moléculas o sustratos
Se da cuando sustrato y modulador son diferentes y se ocupan tanto sitio alostérico como sitio activo
Cooperatividad heterotrópica
Cooperatividad en la que el sustrato y efector es el mismo
Cooperatividad homotrópica positiva
En la cooperatividad positiva el sustrato y efector ingresan al sitio activo y forman el complejo ES. qué provoca esto?
Cambios conformacionales, provocando generación de más sitios activos
Qué pasa con la velocidad de reacción si hay más sitios activos?
Será más rápida
Cooperatividad en la que el sustrato y efector son distintos
Cooperatividad heterotrópica
Qué pasa en la cooperatividad heterotrópica positiva?
Unión del modulador hace más fácil la unión del sustrato
Qué pasa en la cooperatividad heterotrópica negativa?
Modulador funciona como inhibidor y hace más difícil la unión del sustrato
Modelo que explica que la enzima puede tener dos conformaciones
Modelo concertado
Conformaciones que pueden tener las enzimas
T (tensa) y R (relajada)
Conformación a la que se pueden unir más fácil los sustratos y moduladores alostéricos
Conformación R
Conformación a la que son más afines los inhibidores
Conformación T
