Alosterismo

Question 1

Forma de regulación enzimática a corto plazo, regula la velocidad de todas las rutas metabólicas

Answer 1

Alosterismo

Question 2

A través de él se dan los cambios metabólicos que quieren ejercerse de forma reversible sobre el metabolismo

Answer 2

Alosterismo

Question 3

Son multiméricas porque poseen varias subunidades conocidas como protómeros

Answer 3

Enzimas alostéricas

Question 4

Hendiduras que se encuentran en una enzima para el ingreso de elementos

Answer 4

Protómeros

Question 5

Pueden estar formados por una o varias cadenas polipeptídicas, regulan la velocidad de todas las rutas metabólicas

Answer 5

Protómeros

Question 6

Cómo regulan la velocidad de las rutas metabólicas?

Answer 6

Saturan o desaturan al sustrato rápidamente

Question 7

Se da cuando un modulador entra en proteína y produce un camio conformacional que altera la afinidad de una enzima por su sustrato

Answer 7

Transición alostérica

Question 8

Se da después de la transición alostérica, genera un cambio conformacional después de la unión del modulador al sitio alostérico

Answer 8

Efecto alostérico

Question 8

Se encuentra en enzimas alostéricas. es una especie de sustrato que entra al sitio alostérico

Answer 8

Modulador alostérico

Question 9

Promueve el cambio conformacional de enzimas alostéricas

Answer 9

Modulador alostérico

Question 10

Modulador alostérico que aumenta la velocidad de reacción y actividad enzimática

Answer 10

Modulador alostérico positivo

Question 11

Modulador alostérico que disminuye la velocidad de reacción y actividad enzimática

Answer 11

Modulador alostérico negativo

Question 12

Enzimas que son cooperativas

Answer 12

Enzimas alostéricas

Question 13

Interacción entre lugares de unión con sustratos e influencia de unión de un modulador a una subunidad

Answer 13

Cooperatividad

Question 14

Influencia que tiene la fijación de un modulador alostérico a un protómero

Answer 14

Cooperatividad homotrópica

Question 15

Cuándo se da la cooperatividad homotrópica?

Answer 15

Cuando hay varias moléculas o sustratos

Question 16

Se da cuando sustrato y modulador son diferentes y se ocupan tanto sitio alostérico como sitio activo

Answer 16

Cooperatividad heterotrópica

Question 17

Cooperatividad en la que el sustrato y efector es el mismo

Answer 17

Cooperatividad homotrópica positiva

Question 18

En la cooperatividad positiva el sustrato y efector ingresan al sitio activo y forman el complejo ES. qué provoca esto?

Answer 18

Cambios conformacionales, provocando generación de más sitios activos

Question 19

Qué pasa con la velocidad de reacción si hay más sitios activos?

Answer 19

Será más rápida

Question 20

Cooperatividad en la que el sustrato y efector son distintos

Answer 20

Cooperatividad heterotrópica

Question 21

Qué pasa en la cooperatividad heterotrópica positiva?

Answer 21

Unión del modulador hace más fácil la unión del sustrato

Question 22

Qué pasa en la cooperatividad heterotrópica negativa?

Answer 22

Modulador funciona como inhibidor y hace más difícil la unión del sustrato

Question 23

Modelo que explica que la enzima puede tener dos conformaciones

Answer 23

Modelo concertado

Question 24

Conformaciones que pueden tener las enzimas

Answer 24

T (tensa) y R (relajada)

Question 25

Conformación a la que se pueden unir más fácil los sustratos y moduladores alostéricos

Answer 25

Conformación R

Question 26

Conformación a la que son más afines los inhibidores

Answer 26

Conformación T