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BIOCA Team > 3. Estructura De Proteinas > Flashcards

3. Estructura De Proteinas Flashcards

1
Q

Secuencia de aminoacidos

A

Estructura primaria

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2
Q

Union amida entre grupo α-carboxilo y α-amino de otro

A

Enlace peptidico

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3
Q

Enlaces peptidicos son resistentes a

A

Calor y urea

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4
Q

Extremo N-terminal se escribe a la…

A

Izquierda

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5
Q

Polipeptido

A

Cadena de menor o igual a 50 aminoacidos

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6
Q

Sufijos de residuos se cambian (-ina,ana, ico o ato) excepto en

A

C-terminal

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7
Q

Enlace peptidico

A

Tiene caracter de doble enlace
Es rígido
Casi siempre en tras

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8
Q

Porque el enlace petidico no esta en cis

A

Por la interferencia esterica de grupos R

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9
Q

Enlaces amida, grupos -C=O y -NH en intervalo de pH2 a pH12

A

No tienen carga

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10
Q

Reactivo de Edman

A

Fenilisotiocinato, en soluciones alcalinas marca amino terminal

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11
Q

Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos

A

Peptidasas(proteasas)

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12
Q

Enzimas que cortan dentro de la proteina

A

Endopeptidasas

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13
Q

Rompe metionina

A

Bromuro de cianogeno

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14
Q

Acomodos regulares de aminoacidos en secuencia lineal

A

Estructura secundaria

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15
Q

Ejemplos de estructuras secundarias

A

Helice α
Lamina β
Doblez β o giro β

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16
Q

Estructuras secundarias se estabilizan por

A

Puentes de hidrogeno

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17
Q

Helice α

A

Rigida, en espiral hacia la derecha, esqueleto enrollado, cadenas laterales de L-aminoacidos hacia afuera

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18
Q

Estructura altamente helicoidal

A

Mioglobina

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19
Q

Estructura enteramente helicoidal

A

Queratina

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20
Q

Puentes de hidrogeno

A

Entre oxigenos del carbonilo y hidrogenos del amida

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21
Q

Paralelos a espiral del oxigeno

A

Puentes de hidrógeno

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22
Q

Todos los componentes de cadena estan ligados entre si menos

A

Primero y ultimo

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23
Q

Aminoacidos por vuelta de helice

A

3.6

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24
Q

Aminoacido que altera la helice por un amino secundario rigido

A

Prolina

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25
Q

Aminoacido que altera la helice por ser flexible

A

Glicina

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26
Q

Aminoacido que altera una helice por su carga o voluminocidad

A

Glutamato y triptofano

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27
Q

Estructura en la cual todos los componentes tienen enlaces de hidrogeno

A

Lamina β

28
Q

Formado por dos cadenas alineadas de manera lateral

A

Laminas β

29
Q

Puentes de hidrogeno entre un polipeptido

A

Enlace intracadena

30
Q

Puente de hidrogeno a cadena polipeptidas diferentes

A

Enlace intercadenas

31
Q

Laminas β

A

No son planas, tienden a enrollarse a la derecha

32
Q

Diferencia entre helices y laminas

A

Laminas tienen puentes perpendiculares

33
Q

Dobleces β

A

Invierten direccion de una cadena polipeptida frecuentamente con residuos cargados

34
Q

Uno de los 4 Aminoacidos que causan doblez pueden ser:

A

Prolina o glicina

35
Q

Mitad de proteina globular

A

Estructuras repetitivas

36
Q

Estructura desordenada cuando se desnaturaliza proteinas

A

Espiral aleatoria

37
Q

Proteinas globulares en interior

A

Combinacion de helices, laminas y espirales

38
Q

Formacion de enlace disulfuro

A

Por oxidacion

39
Q

Estructura primaria determina la

A

Estructura terciaria

40
Q

En agua son estructuras compactas

A

Estructura terciaria de proteinas globulares

41
Q

Unidades funcionales estructurales fundamentales y tridimensionales

A

Dominios

42
Q

Centro de dominio

A

A partir de elementos estructurales supersecundarios

43
Q

Interacciones que estabilizan estructura terciaria

A

Enlaces disulfuro
Interraciones hidrofobas
Puentes de hidrogeno
Interraciones ionicas

44
Q

Enlace disulfuro

A

Evita que se desnaturalice proteina en medio extracelular

45
Q

Rompe y crea enlaces disulfuro en plegamiento

A

Proteina disulfuro isomerasa

46
Q

Aminoacidos en superficie durante solucion acuosa

A

Con cadenas laterales polares o cargadas

47
Q

Grupos de amioacidos que crean puentes de hidrogeno

A

-OH de serina y treonina

48
Q

Grupos con carga negativa de aspartato o glutamato interactuan con

A

Lisina -NH3

49
Q

Proteinas de choque termico que ayudan a plegamiento

A

Chaperonas

50
Q

Chaperona que mantiene proteina desplegada

A

Hsp70

51
Q

Chaperona en jaula por interacciones hidrofobas

A

Hsp60 mitocondrial

52
Q

Estructura de 2 o mas cadenas polipetidas

A

Estructura cuaternaria

53
Q

Interacciones no covalentes

A

Puentes de hidrogeno, enlaces ionicos e interacciones hidrofobas

54
Q

Misma funcion pero estructuras primarias diferentes

A

Isoformas

55
Q

Proteinas que funcionan como enzimas

A

Isoenzimas

56
Q

Plegamiento erroneo

A

Amiloide

57
Q

Enfermedades asociadas a amiloides

A

Parkinson y alzheimer

58
Q

Componete principalmde alzheimer

A

β-amiloide (BA) contiene 40 a 42 residuos

59
Q

β-amiloide

A

Viene de degeneracion enzimatica por secreatasas

60
Q

Nodos neurofribulares

A

Enredados de forma anormal por proteina τ (ayuda a microtubulos)

61
Q

Amiloide de parkinson viene de

A

α-sinucleina

62
Q

Prion

A

Particula proteica infecciosa

63
Q

Proteina de prion PrP

A

Agente de encefalopatias espongifores trasmisibles

64
Q

Enfermedades espongiformes transmisibles (EET)

A

Creutzfeldt-Jacob
Tembladera de ovejas(scarpie)
Enfermedad de vacas locas(EET bovina)

65
Q

PrPsc(scarpie) es parecida a

A

PrPc(celular) que es proteina de hospedero

66
Q

PrPc infecciosa ocurre por

A

Cambio de Helices α por laminas β

67
Q

Causa mas comun de Alzheimer hereditario

A

Mutacion de presenila de γ-secretasa

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