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BIOCA Team > 3. Estructura De Proteinas > Flashcards

3. Estructura De Proteinas Flashcards

1
Q

Secuencia de aminoacidos

A

Estructura primaria

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2
Q

Union amida entre grupo α-carboxilo y α-amino de otro

A

Enlace peptidico

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3
Q

Enlaces peptidicos son resistentes a

A

Calor y urea

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4
Q

Extremo N-terminal se escribe a la…

A

Izquierda

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5
Q

Polipeptido

A

Cadena de menor o igual a 50 aminoacidos

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6
Q

Sufijos de residuos se cambian (-ina,ana, ico o ato) excepto en

A

C-terminal

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7
Q

Enlace peptidico

A

Tiene caracter de doble enlace
Es rígido
Casi siempre en tras

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8
Q

Porque el enlace petidico no esta en cis

A

Por la interferencia esterica de grupos R

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9
Q

Enlaces amida, grupos -C=O y -NH en intervalo de pH2 a pH12

A

No tienen carga

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10
Q

Reactivo de Edman

A

Fenilisotiocinato, en soluciones alcalinas marca amino terminal

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11
Q

Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos

A

Peptidasas(proteasas)

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12
Q

Enzimas que cortan dentro de la proteina

A

Endopeptidasas

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13
Q

Rompe metionina

A

Bromuro de cianogeno

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14
Q

Acomodos regulares de aminoacidos en secuencia lineal

A

Estructura secundaria

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15
Q

Ejemplos de estructuras secundarias

A

Helice α
Lamina β
Doblez β o giro β

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16
Q

Estructuras secundarias se estabilizan por

A

Puentes de hidrogeno

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17
Q

Helice α

A

Rigida, en espiral hacia la derecha, esqueleto enrollado, cadenas laterales de L-aminoacidos hacia afuera

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18
Q

Estructura altamente helicoidal

A

Mioglobina

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19
Q

Estructura enteramente helicoidal

A

Queratina

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20
Q

Puentes de hidrogeno

A

Entre oxigenos del carbonilo y hidrogenos del amida

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21
Q

Paralelos a espiral del oxigeno

A

Puentes de hidrógeno

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22
Q

Todos los componentes de cadena estan ligados entre si menos

A

Primero y ultimo

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23
Q

Aminoacidos por vuelta de helice

A

3.6

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24
Q

Aminoacido que altera la helice por un amino secundario rigido

A

Prolina

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25
Aminoacido que altera la helice por ser flexible
Glicina
26
Aminoacido que altera una helice por su carga o voluminocidad
Glutamato y triptofano
27
Estructura en la cual todos los componentes tienen enlaces de hidrogeno
Lamina β
28
Formado por dos cadenas alineadas de manera lateral
Laminas β
29
Puentes de hidrogeno entre un polipeptido
Enlace intracadena
30
Puente de hidrogeno a cadena polipeptidas diferentes
Enlace intercadenas
31
Laminas β
No son planas, tienden a enrollarse a la derecha
32
Diferencia entre helices y laminas
Laminas tienen puentes perpendiculares
33
Dobleces β
Invierten direccion de una cadena polipeptida frecuentamente con residuos cargados
34
Uno de los 4 Aminoacidos que causan doblez pueden ser:
Prolina o glicina
35
Mitad de proteina globular
Estructuras repetitivas
36
Estructura desordenada cuando se desnaturaliza proteinas
Espiral aleatoria
37
Proteinas globulares en interior
Combinacion de helices, laminas y espirales
38
Formacion de enlace disulfuro
Por oxidacion
39
Estructura primaria determina la
Estructura terciaria
40
En agua son estructuras compactas
Estructura terciaria de proteinas globulares
41
Unidades funcionales estructurales fundamentales y tridimensionales
Dominios
42
Centro de dominio
A partir de elementos estructurales supersecundarios
43
Interacciones que estabilizan estructura terciaria
Enlaces disulfuro Interraciones hidrofobas Puentes de hidrogeno Interraciones ionicas
44
Enlace disulfuro
Evita que se desnaturalice proteina en medio extracelular
45
Rompe y crea enlaces disulfuro en plegamiento
Proteina disulfuro isomerasa
46
Aminoacidos en superficie durante solucion acuosa
Con cadenas laterales polares o cargadas
47
Grupos de amioacidos que crean puentes de hidrogeno
-OH de serina y treonina
48
Grupos con carga negativa de aspartato o glutamato interactuan con
Lisina -NH3
49
Proteinas de choque termico que ayudan a plegamiento
Chaperonas
50
Chaperona que mantiene proteina desplegada
Hsp70
51
Chaperona en jaula por interacciones hidrofobas
Hsp60 mitocondrial
52
Estructura de 2 o mas cadenas polipetidas
Estructura cuaternaria
53
Interacciones no covalentes
Puentes de hidrogeno, enlaces ionicos e interacciones hidrofobas
54
Misma funcion pero estructuras primarias diferentes
Isoformas
55
Proteinas que funcionan como enzimas
Isoenzimas
56
Plegamiento erroneo
Amiloide
57
Enfermedades asociadas a amiloides
Parkinson y alzheimer
58
Componete principalmde alzheimer
β-amiloide (BA) contiene 40 a 42 residuos
59
β-amiloide
Viene de degeneracion enzimatica por secreatasas
60
Nodos neurofribulares
Enredados de forma anormal por proteina τ (ayuda a microtubulos)
61
Amiloide de parkinson viene de
α-sinucleina
62
Prion
Particula proteica infecciosa
63
Proteina de prion PrP
Agente de encefalopatias espongifores trasmisibles
64
Enfermedades espongiformes transmisibles (EET)
Creutzfeldt-Jacob Tembladera de ovejas(scarpie) Enfermedad de vacas locas(EET bovina)
65
PrPsc(scarpie) es parecida a
PrPc(celular) que es proteina de hospedero
66
PrPc infecciosa ocurre por
Cambio de Helices α por laminas β
67
Causa mas comun de Alzheimer hereditario
Mutacion de presenila de γ-secretasa

BIOCA Team (25 decks)

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