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UE1B - Santé, Thérapeutique, Handicap > UE1B-6 La Relation structure-fonction des Biomolécules : ACIDES AMINÉS et PROTÉINES > Flashcards

UE1B-6 La Relation structure-fonction des Biomolécules : ACIDES AMINÉS et PROTÉINES Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qui constitue les peptides et les protéines ?

A

Les Acides Aminés

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2
Q

Qu’elle est la formule chimique d’un acide aminé ?

A
  • Une fonction Amine (NH2)
  • Une fonction Carboxyle (COOH)
  • Un radical : variable d’un acide aminé à l’autre, détermine les propriétés physico-chimiques des peptides et protéines (peuvent être chargés ou non, de nature aliphatique, de taille plus ou moins grandes…)
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3
Q

Il existe 2 types d’acides aminés :

A
  • AA Protéinogènes
  • AA non Protéinogènes
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4
Q

Définition : Acide Aminé Protéinogènes

A

=> incorporés dans une protéine, lors d’une synthèse dépendante de la traduction d’un ARN messager par un ribosome.

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Q

Définition : Acide Aminé Non Protéinogènes

A

=> pas incorporés dans les protéines lors de la traduction d’un ARNm par un ribosome.

→ ils peuvent être retrouvés dans les protéines lors de modifications post-traductionnelles (à partir de dérivés acides aminés protéinogènes).

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6
Q

Quelles sont les fonctions des acides aminés non protéinogènes ?

A
  • intermédiaires du métabolisme
  • neurotransmetteurs

Exemple : L’hydroxyproline (= dérivé de la proline) et l’hydroxylysine (= dérivé de la lysine) interviennent dans le collagène.

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7
Q

Combien d’Acides Aminés Protéinogènes existent ?

A

=> 20

  • éléments de base (monomères) des peptides et protéines.
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8
Q

Que donnent donc les Acides Aminés Protéinogènes ?

A
  • des Peptides ou Oligopeptides
    (2 à quelques dizaines d’Acide Aminés)
  • des Polypeptides et Protéines
    (nombre important d’Acide Aminé, masse moléculaire > aux peptides)
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9
Q

Acides Aminés Apolaires et Hydrophobes (9)

A

Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Phénylananine, Tryptophane, Proline.

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10
Q

Acides Aminés Polaires et Hydrophiles (6)

A

Serine, Thréonine, Cystéine, Tyrosine, Asparagine, Glutamine.

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11
Q

Acides Aminés chargés négativement (ACIDE) et Hydrophiles (2)

A

Acide Aspartique et Acide Glutamique.

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12
Q

Acides Aminés chargés positivement (BASIQUE) et Hydrophiles (3)

A

Lysine, Arginine, Histidine.

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13
Q

Quels sont les 9 Acides Aminés ESSENTIELS ?

A

= pas de synthèse endogène (dans le corps), on doit les trouver dans notre alimentation.

=> Méthionine, Leucine, Valine, Lysine, Isoleucine, Phénylalanine, Tryptophane, Histidine, Thréonine.

«Met le dans ta valise il fait trop d’histoire»

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14
Q

Par quoi sont liés les peptides et protéines ?

A

=> Acides Aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques.

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15
Q

Par quoi se forme la liaison peptidique ?

A

Par une réaction de condensation entre la fonction carboxyle et la fonction Amine de 2 Unités.

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16
Q

Qu’est-ce qui définit la structure PRIMAIRE d’un peptide et d’une protéine ?

A
  • L’enchaînement d’acides aminés par ces liaisons, correspond à une séquence d’acide aminés.
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17
Q

Quel est le sens de lecture imposer par le sens de synthèse et d’enchaînement des monomères d’acides aminés ?

A

Depuis l’extrémité Amino-Terminale (N-ter) vers l’extrémité Carboxy-Terminale (C-ter).

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18
Q

Exemples et Fonctions d’acides aminés non protéinogènes

A

° Précurseurs pour la synthèse de molécules importante en physiologie : Glycine

° Rôle dans le métabolisme : Carnitine

° Actions sur la physiologie : Histamine

° Moyens de communications entre cellules (signaux, médiateurs, hormones,…) : Glutamate & Acide-Aminobutyrique (GABA) + Triidothyronine

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19
Q

Précurseurs pour la synthèse de molécules importantes en physiologie : GLYCINE

A

=> précurseur de la Porphyrine et de l’Hème, groupement prosthétique (= non protéique), associé à la myoglobine ou à l’hémoglobine.

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20
Q

Rôle dans le métabolisme : CARNITINE

A

=> intervient dans le catabolisme des lipides et permet le transport intracellulaire de ces lipides vers les mitochondries.

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21
Q

Actions sur la physiologie : HISTAMINE

A

=> composé dérivé l’acide aminé histidine.

C’est un médiateur pro-inflammatoire vasoactif : facilite la réponse immunitaire en cas de danger.

  • aussi impliquée dans l’hypersensibilité allergique avec réponse exacerbée.
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22
Q

Moyens de communications entre cellules (signaux, médiateurs, hormones…) : GLUTAMATE & ACIDE-AMINOBUTYRIQUE (GABA) + TRIIODOTHYRINE

A

° Glutamate et Acide-Aminobutyrique (GABA) = neurotransmetteurs.

° Triidothyronine (T3), dérivée de résidus tyrosine modifiés à partir de la protéine thyroglobuline = hormone thyroïdienne.

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23
Q

Définition : Peptides et Ogligopeptides

A
  • 2 à quelques dizaines d’acides aminés
  • Fonctions diverses
  • En général, ils sont facilement «synthétisables» = cibles pharmacologiques intéressantes
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24
Q

Exemple de Peptides et Oligopeptides (3)

A
  • Pénicilline
  • Gramicidine
  • Cyclosporines
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25
Q

Définition : Péniciline

A
  • Peptide produit par le champignon penicillium

=> Antibactérien = bloque la formation des parois bactériennes

  - 1er Antibiotique naturel : découvert par Fleming 1928.
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26
Q

Définition : Gramicidine

A
  • Produite par des bactéries type Bacillus

=> Perméabilise les membranes
(Utilisée comme antibiotique / antifongique / antiparasitaire / spermicide)

=> Forme cyclique = pas d’extrémité !

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27
Q

Définition : Cyclosporines

A
  • Produites par un champignon.
    => Propriétés immuno-modulatrices chez l’Homme.

=> Utilisées pour traiter des maladies auto-immunes et pour éviter les rejets de greffe (immunosuppresseur)

=> Forme cyclique = pas d’extrémité !

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28
Q

Peptides régulateurs de fonctions physiologiques chez l’Homme : Hormones / Médiateurs / Facteurs de Croissance

A
  • Hormones : Angiotensines II + Ocytocine + Glucagon
  • Médiateurs : Enkephalins + Endorphine
  • Facteurs de croissance : EGF
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29
Q

Hormones : Angiotensine II

A

=> 8 AA : Vasoconstriction, homéostasie du rein.

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30
Q

Hormones : Ocytocine

A

=> 9 AA : Contractions des muscles lisses (l’utérus pendant l’accouchement par exemple)

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31
Q

Hormones : Glucagon

A

=> 29 AA : Stimule la production de glucose

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32
Q

Médiateurs : Enkephalins

A

=> 5 AA : Analgésiques = contre les douleurs

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33
Q

Médiateurs : Endorphine

A

=> 31 AA : Analgésique : contre les douleurs

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34
Q

Facteurs de croissance : EGF

A

=> 53 AA : Stimule la prolifération des cellules

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35
Q

Définition : Polypeptides et Protéines

A
  • Nombre important d’acides aminés
  • Masses moléculaires > Masse moléculaires des peptides
  • Nombreuses possibilités d’interactions avec d’autres molécules
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36
Q

Quels sont les 4 niveaux d’organisation des protéines ?

A
  • Structure Primaire
  • Structure Secondaire
  • Structure Tertiaire
  • Structure Quaternaire
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37
Q

Définition : Structure Primaire

A

Séquence d’acides aminés qui se lient de manière à former ensemble une chaîne polypeptidique.

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38
Q

Définition : Structure Secondaire

A

Repliement de la protéine sur elle-même (repliement local) : plusieurs possibilités =

  • Hélice ALPHA : la chaîne Polypeptidique s’enroule sur elle-même.
  • Hélice BÊTA : la chaîne Polypeptidique se lient côte à côte et d’autres formes
     Une même protéine peut représenter les 2 types de structures secondaires !
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39
Q

Définition : Structure Tertiaire

A

La chaîne polypeptidique se replie au sein des 3 dimensions = Structure tridimensionnelle.

  • dépend des interactions entre les Radicaux R des acides aminés de la chaîne :
    → Radicaux Hydrophobes s’enfouissent au cœur de la molécule.
    → Radicaux Hydrophiles (polaires ou chargés) se disposent à la surface

(On y trouvera des portions en hélice alpha et des portions en feuillet bêta)

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40
Q

Défintion : Structure Quaternaire

A

=> Association de plusieurs chaînes polypeptidiques au sein d’une même unité.

  • fait intervenir tout type de liaisons (covalentes, ioniques, hydrogènes).
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41
Q

Définition : Protéines Fibreuses / Fibrillaires

A
  • Très allongées
  • Structures secondaires dominent
  • Insolubles
  • Résistantes à la protéolyse (= destruction des protéines)

Rôle : Support, Protection, Structuration

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42
Q

Définition : Protéines Globulaires

A
  • Forme Sphéroïde et Compactes
  • Solubles

Rôle : Activités Enzymatiques, Activités Motrices, Transport, Régulation, Commutateurs,…

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43
Q

Définition : Protéines Membranaires

A
  • Possèdent plusieurs domaines adaptés aux interactions établies avec la bicouche lipidique.

Rôle : Récepteurs de signaux, transports membranaires…

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44
Q

Exemple de protéine fibrillaire : COLLAGÈNE

A

Présent chez tous les animaux : la plus abondante du taxon animal = 25% des protéines chez les mammifères

  • extrait des os pour fabriquer de la gélatine ou de la colle

=> plusieurs types de collagène :
Exemple : le collagène I = dans la peau, les tendons, le blanc de l’oeil, la dentine…

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45
Q

Par quoi est sécrétée le Collagène ?

A

Principalement : par les Fibroblastes
→ Permet l’organisation des tissus conjonctifs de soutien.

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46
Q

Quelle est la structure du Collagène ?

A

La structure de base des fibrilles = est une triple hélice (tropocollagêne = collagène alpha).

  • Résistance à la traction +++ : grâce à l’organisation moléculaire des unités disposées de manière décalée.
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47
Q

Quelle est la durée de vie du Collagène ?

A

=> 2 mois dans le derme avant renouvellement.
- Qualité déclinante avec l’âge : rigidification des fibres + recyclage moins efficace

     => diminution des propriétés, mais aussi cassures et affaissements = vieillissement et relâchement tissulaire.
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48
Q

Par quoi est régulée la synthèse du collagène fibrillaire ?

A

Par plusieurs hormones et cytokines :
1) Hormones et Cytokines stimulent les fibroblastes
2) Fibroblastes augmentent leur synthèse de collagène

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49
Q

Pathologies du Collagène : Fibroses

A

=> s’il y a une production accrue de ces hormones et cytokines (en réponse à une inflammation par exemple)

1) Inflammation
2) Augmentation de la production d’hormones et cytokines
3) Surproduction de fibres de collagène
4) Fibroses (pulmonaires par exemple)

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50
Q

Pathologies du Collagène : Ostéogenèse imparfaite = maladie des os de verre

A

=> défaut d’élaboration des fibres de collagène du tissu conjonctif qui forme la trame de l’os.

Cause : Mutations du gène codant le collagène I

= grande fragilité osseuse : fractures multiples, cyanose du blanc de l’œil, possible forme létale à la naissance, petite taille.

51
Q

Pathologies du Collagène : Syndrome d’Ehler Danlos

A

Cause : Défaut de collagène III

= fragilité vasculaire, relâchement de la peau, laxité articulaire, réduction de la capacité de cicatrisation, articulations hyperélastiques : car élastine (= autre protéine fibreuse) est fonctionnelle mais pas le collagène.

52
Q

Autre protéine Fibreuse

A
  • Élastine : présente dans la peau
53
Q

Exemple de protéine Globulaire : MYOGLOBINE

A
  • Protéine Monomérique : masse moléculaire = 17 kDa, composée d’une centaine d’acides aminés.
54
Q

Où trouve-t-on la Myoglobine ?

A

Dans les cellules des muscles cardiaques et squelettiques

  • donne leur couleur rouge
55
Q

Quelle est la fonction de la Myoglobine ?

A

Apporte l’oxygène nécessaire à la contraction des muscles cardiaques et squelettiques.

  • peut aussi fixer de l’O2, du CO2, du NO ou du CO.
56
Q

Comment la Myoglobine apporte-t-elle l’oxygène aux tissus musculaires ?

A
  • Stocke l’oxygène grâce : à la présence d’un atome de Fer au sein d’un noyau hème.
57
Q

Définition : Hème

A

= Groupement Prosthétique (partie d’une molécule de protéine qui n’est pas protéique)

=> Contenant un atome de Fer, servant à accueillir des Gaz

58
Q

Pathologies de la Myoglobine :

A
  • Infarctus du Myocarde
    = manque d’oxygène
    → souffrance musculaire : cardiomyocytes meurent (lyse) → libère de la Myoglobine=> Taux sanguin de Myoglobine augmente donc dans l’infarctus du Myocarde.
59
Q

Définition : Myocarde

A

= tissu musculaire du cœur

60
Q

Pathologies de la Myoglobine : ISCHÉMIES ou DYSTROPHIES MUSCULAIRES

A
  • Polytraumastismes :
    ° au cours de certaines maladies infectieuses.
    ou
    ° après un effort intense et prolongé.
61
Q

Exemple de Protéine Globulaire : HÉMOGLOBINE

A

=> 4 sous unités, deux à deux identiques : ALPHA et BÊTA assemblées en hétérotétramère (α2β2)

62
Q

Conformation des sous-unités de l’Hémoglobine :

A

=> Semblable à celle de la Myoglobine :
- 1 noyau Hème contenant 1 atome de Fer
= donc 4 atomes de Fer, responsable de la couleur rouge de l’Hémoglobine, et qui peuvent fixer l’O2.

63
Q

Hémoglobine chez l’enfant : Hémoglobine F (fœtale)

A

FORMULE : α2γ2

  • Chaînes γ sont progressivement remplacées par des chaînes β.
64
Q

Hémoglobine chez l’adulte

A

=> 97% de l’Hémoglobine est de type HbA de formule α2β2.

=> Variant (2 à 3% de l’hémoglobine totale d’un adulte sain) : l’hémoglobine A2 (HbA2), de formule α2δ2.

(Il peut persister une petite proportion (<1%) d’hémoglobine F (HbF) α2γ2 chez les individus adultes.

65
Q

Quelle est la fonction de l’Hémoglobine ?

A

= >Transport de l’O2 depuis les poumons vers les cellules de l’organisme.
- Une fois l’oxygène apporté aux tissus : l’hémoglobine retourne aux poumons et évacue le CO2.

L’Hémoglobine transporte également le CO2.

66
Q

Quel type de mécanisme est la fixation de l’O2 ?

A
  • Mécanisme coopératif :
    La fixation de la première molécule facilite celle de la seconde et ainsi de suite.
67
Q

Taux sanguins d’hémoglobine :

A

Femmes : 12-16 g/dL
Hommes : 14-18 g/dL

Une diminution de ce taux d’hémoglobine = ANÉMIE

68
Q

SaO2 : Saturation en O2 de l’Hémoglobine

A
  • 100% : valeur normale dans le sang artériel, pour conditions atmosphériques normales
  • Entre 94% et 98% : Bonne
  • Entre 90% et 93% : Médiocre
  • < 90% : Désaturation
    → hypoxémie : nécessite oxygénothérapie
69
Q

Défintion : Hypoxémie

A

Maux de têtes + état de Confusion + Grande Fatigue + Difficultés à respirer + Cyanose.

70
Q

PaO2 : Pression Artérielle exercée par l’O2 lorsqu’il est incorporé dans le sang artérielle

A

Mesurer la PaO2 :
permet d’évaluer les déplacements de l’oxygène des poumons vers la circulation sanguine.

71
Q

Saturation de l’Hémoglobine : dans les poumons

A

Quantité +++ de dioxygène → l’hémoglobine se charge très vite

(Il y a en principe toujours assez d’O2 dans l’air pour saturer l’hémoglobine (sauf en altitude ou en présence de gaz toxiques tels que le monoxyde de carbone (CO)).

72
Q

Saturation de l’Hémoglobine : Dans les tissus

A
  • Taux faible d’oxygène (car les cellules consomment de l’O2 en permanence)
    = favorise un changement de conformation de
    l’hémoglobine : relâche l’O2 (en moyenne, cette protéine libère 25% de son O2) :

=> 75% de l’O2 reste toutefois sur l’hémoglobine = réserve.

→ une partie du CO2 produit par les cellules : se fixe sur l’hémoglobine pour être ramenée vers les poumons = être évacuée.

73
Q

L’Hémoglobine libère en moyenne…

A

1/4 de son O2 et les 3/4 restants constituent une réserve de dioxygène.

74
Q

Quand est-ce que cette réserve d’O2 est-elle utilisée ?

A

Si :
- tissus mal oxygéné
- beaucoup de CO2 dans les tissus
- la température
- le pH

75
Q

Réserve d’O2 utilisée, si le tissu est mal oxygéné…

A

La faible concentration locale en O2 :
augmente la capacité déchange de l’hémoglobine.

76
Q

Réserve d’O2 utilisée, si il y a beaucoup de CO2 dans les tissus…

A

L’hémoglobine, en fixant le CO2 :
adopte une conformation davantage favorable à la libération de l’O2.

77
Q

Réserve d’O2 utilisée, en fonction de la Température…

A

L’air frais dans les poumons : permet de fixer l’O2 et la chaleur des muscles en activité : permet de libérer l’O2.

78
Q

Réserve d’O2 utilisée, en fonction du pH…

A

=> L’effet Bohr : l’acidité liée à la présence de CO2 : entraîne une libération accrue d’O2.

79
Q

Quelles sont les 2 confirmations possibles pour l’hémoglobine : selon le niveau de fixation de l’O2

A
  • Forme T = tendue (désoxygénée) = désoxyhémoglobine
    → Faible affinité pour l’O2 et tend à le libérer
  • Forme R = relâchée (oxygénée) = oxyhémoglobine
    → Forte affinité pour l’O2 et tend à le fixer
80
Q

Concentration en Hémoglobine T…

A

< 5 g/dL

=> Associée à une cyanose.

81
Q

Pathologies de l’Hémoglobines : Anomalies Quantitatives de l’Hémoglobine

A

=> dues à des mutations structurales d’une des sous-unités de l’hémoglobine (=hémoglobinoses) peuvent causer :

  • Une instabilité du tétramère
  • Une affinité anormale pour l’O2
    (provoque = anémie, avec cyanose au repos)
  • Une hémolyse chronique
    (la forme HbS dans la DRÉPANOCYTOSE : causée par une simple substitution d’AA dans la chaîne polypeptidique.
    → proportion plus élevée d’hémoglobine A2 (α2δ2) chez le sujet malade.
82
Q

Pathologies de l’Hémoglobines : Anomalies Quantitatives

A

Cause : défaut de synthèse d’un des polypeptides constitutif de l’hémoglobine.

Exemple : l’anémie de Cooley = une β-thalassémie : due à une chaîne absente.

83
Q

Autres Pathologies de l’Hémoglobines : Hémoglobine fœtale

A

=> Synthèse persistante de l’hémoglobine fœtale (HbF) à l’âge adulte.

84
Q

Exemple de Protéine Globulaire : AMYLASE

A

= une Hydrolase présente dans la salive et dans le suc pancréatique (liquide biologique sécrété par le pancréas)

85
Q

Quelle est la fonction de l’Amylase ?

A

Activité enzymatique :
=> enzyme qui fonctionne à 37°C = en charge d’hydrolyser certains glucides.

→ agit sur les liaisons osidiques et découpe ainsi l’amidon en ses sous unités de glucose.
= libération rapide de glucose.

SUBSTRAT = AMIDON
ENZYME = AMYLASE

86
Q

Que contient l’Amylase ?

A
  • un domaine de liaison à son substrat
  • un domaine catalytique = effectue la réaction d’hydrolyse
87
Q

Définition : Enzymes

A
  • protéines produites par les organismes vivants :
    Pour effectuer à grande vitesse, un grand nombre de réactions, de dégradation, de synthèse et modifications diverses.
88
Q

Fonctions diverses des milliers d’enzymes :

A
  • oxydases et réductases
  • transférases
  • hydrolases (c’est le cas de l’amylase)
  • lyases
  • isomérases
  • ligases ou synthétases
  • polymérases
  • kinases et phosphatases
89
Q

De quoi son spécifiques les enzymes ?

A

Elles sont spécifiques d’un substrat : avec lequel elles interagissent étroitement (site actif)

90
Q

Sens donné de la réaction des enzymes

A

Enzyme + Substrat → ES → Enzyme + Produit

(Enzyme n’est pas modifiée par la réaction !)

91
Q

Avec quoi fonctionnent la plupart des enzymes ?

A

En association avec des cofacteurs et/ou des co-enzymes.

  • Apoenzyme = de nature purement protéique
  • Holoenzyme = quand la protéine, associée à son cofacteur, gagne sa fonction et devient active.
92
Q

Concernant les cofacteurs/co-enzymes…

A

Le cofacteur peut être :
- un ion métallique (Ex. : Mg2+, Fe2+)
ou
- une coenzyme, s’il s’agit d’une molécule organique de petite taille et de nature non protéique
(Ex. : NAD+ (vitamine B3 ou PP), thiamine (vit B1), coenzyme A (acide pantothénique) THF (acide folique)..).

93
Q

Concernant la vitesse de réaction des enzymes…

A

Elle augmente quand on augmente la quantité de substrat, jusqu’à une valeur maximale = la saturation de l’enzyme.

94
Q

Exemples de maladies métaboliques issue des défauts de fonctionnement ou de synthèse d’une enzyme : (2)

A
  • Phénylcétonurie : défaut de fonctionnement de la phénylalanine hydrolxylase
  • Galactosémie : défaut de la galactose transférase
95
Q

Les Protéines Membranaires : (3)

A

1) Transmembranaires
2) Ancrées : avec liaison lipidique
3) Périphériques : avec liaison protéique

96
Q

1) Protéines Transmembranaires

A

=> Traversent 1 ou plusieurs fois la bicouche lipidique grâce à des hélices alpha ou des feuillets bêta.

97
Q

2) Protéines Ancrées

A

=> Fermement associées à la membrane grâce à une ancre lipidique (=liaison lipidique)

98
Q

3) Les Protéines Périphériques Extrinsèques

A

=> Tapissent la surface de la membrane, en extra- ou en intracellulaire, en interagissant avec les têtes apolaires des lipides ou avec les domaines hydrophiles intra- ou extracellulaires d’autres protéines.
(Liaisons Protéiques)

  • Facilement dissociables
99
Q

Quels sont les fonctions des protéines membranaires ?

A

1) Fonctions de canaux et de transports transmembranaires de petites molécules

2) Protéines transmembranaires à fonction de récepteur de signaux

100
Q

1) Canaux et transports transmembranaires de petites molécules :

A

Une protéine transmembranaire : délimiter un espace formant = un canal pour des molécules hydrophiles, qui ne pourraient pas entrer en contact avec l’environnement lipidique très hydrophobe.

Exemple :
- AQUAPORINES (facilitant la circulation de l’eau)
- CANAL À PROTONS

101
Q

1) Canaux et transports transmembranaires de petites molécules : Transports actifs

A
  • Certaines de ces protéines nécessitent de l’énergie pour fonctionner => Transports ACTIFS

Les protéines membranaires effectuant un transport actif = primaire, consomment de l’ATP et sont dotées d’une activité ATPasique.

(= donc des enzymes en plus d’êtres des systèmes de transports !)

102
Q

1) Canaux et transports transmembranaires de petites molécules : Pompe SODIUM / POTASSIUM

A

=> Transporte des ions Na+ et des ions K+ en sens inverse (antiport), contre leurs gradients électrochimiques respectifs.

103
Q

Que doit utiliser la Pompe pour permettre ces transports contraires aux gradients ?

A

Elle doit utiliser de l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP.

104
Q

Pourquoi dit-on que la pompe est électrogénique ?

A

=> Entrée de 2 K+ et la sortie de 3 Na+ = création d’un différentiel de charges de part et d’autre de la membrane : la pompe est électrogénqiue et contribue au potentiel membranaire.

105
Q

Quelles est la structure de la pompe Na+/K+ ?

A

Hétéro-Tétramère :
- sous-unité α (10 domaines transmembranaires)
- sous-unité β (1 seul domaine transmembranaire)
- parfois, une sous unité γ est associée

106
Q

Concernant ALPHA et BÊTA…

A

Ne pas confondre :
- Hélice alpha et sous unité alpha.
- Feuillets bêta et sous-unité bêta.

107
Q

2) Protéines transmembranaires à fonction de récepteurs de signaux : Ligand

A

Le domaine extracellulaire possède un site spécifique de reconnaissance pour une molecule donnée
= ligand du récepteur.

108
Q

Comment est le Ligand ?

A

=> Molécule généralement de petite taille, pouvant être une Hormone, un Facteur de Croissance (peptide, composé glucidique,…), un Neurotransmetteur.

109
Q

Que se passe-t-il quand le ligand fixe son récepteur ?

A

Il envoie alors une information à la cellule = transduction du signal (signalisation) intracellulaire, permettant finalement une reponse physiologique adaptée.

110
Q

Que va pouvoir faire la cellule selon le signal qu’elle a reçu ?

A
  • Survivre
  • Croître et Proliférer
  • Se différencier
111
Q

Et si une cellule ne reçoit aucun de ces signaux ?

A

=> elle se suicide = APOPTOSE

112
Q

Quel est le délais de la réponse cellulaire ?

A
  • de l’ordre de la Seconde voir la Milliseconde =
    si la réponse repose sur des effecteurs rapidement mis en jeu (ex : canaux ioniques).
  • la réponse se comptera en Heures =
    Lorsqu’elle passe par une modification de l’expression des gènes.
113
Q

Exemple : ION CHANNEL COUPLED RECEPTORS = Récepteurs couplés aux canaux ioniques

A

=> Fixation du Ligand => Changement de conformation de la protéine => Ouverture du Canal.

114
Q

Exemple : Récepteurs liés à des enzymes

A

Domaine cytoplasmique :
- soit il possède une activité d’enzyme (récepteurs, etc…)
- soit il est associé à une enzyme (capable d’activer une enzyme intracellulaire, etc…)

115
Q

RÉCEPTEURS À TYROSINE KINASE (RTK) = récepteurs à fonctions enzymatiques

A

1) Fixation du ligand en surface : facteur de croissance

2) Changement de conformation de la protéine membranaire réceptrice (RTK)

3) Activation enzymatique associée au récepteurs (activité kinase)

4) Transduction du signal : cascade d’effecteurs par phosphorylations successives : Le RTK phosphoryle des résidus Tyrosine puis cela se poursuit avec d’autres activations de nouvelles kinases, qui phosphorylent d’autres cibles.

116
Q

Quels sont les cibles des Récepteurs à Tyrosine Kinase ?

A

=> facteurs localisés dans le noyau de la cellule, qui changeront l’expression de certains gènes.

117
Q

RÉCEPTEURS COUPLÉS À UNE PROTÉINE G (RCPG) = récepteurs à fonctions enzymatiques

A

1) Fixation du Ligand
2) Changement de forme du récepteur
3) Activation d’une protéine G
4) Activation d’enzymes ou d’effecteurs
5) Réponse et effet biologique

° Les RCPG = 7 domaines Transmembranaires !!
° La Protéine G = une protéine ancrée située SOUS la membrane.

118
Q

Les RÉCEPTEURS COUPLÉS À UNE PROTÉINE G (RCPG) et leur implication dans la signalisation olfactive :

A

=> Au fond du nez, au niveau de l’épithélium olfactif qui tapisse les cornets supérieurs des cavités nasales, nous retrouvons des RCPG.

119
Q

De quoi est constitué l’épithélium olfactif ?

A

=> de neurones olfactifs : le seuls de notre organisme à être en contact direct avec l’extérieur du corps.

120
Q

Qu’y a-t-il au niveau de la partie apicales des neurones olfactifs ?

A

=> une petite protubérance surmontée d’un bouquet de cils immobiles
= cils olfactifs

121
Q

Que portent les cils olfactifs ?

A

Ils portent les RCPG à fonctions de récepteurs de l’odorat.

122
Q

Que retrouve-t-on au niveau de la partie basale des neurones olfactifs ?

A

L’axone se prolonge pour traverser l’ethmoïde (=os situé à la partie supérieur du nez) et atteindre le bulbe olfactif.

123
Q

Que retrouve-t-on à partir du bulbe olfactif (1er relais de signalisation) ?

A

=> Un réseau de neurones qui informe notre cerveau des odeurs perçues par l’épithélium olfactif.

124
Q

Comment s’effectue la signalisation olfactive ?

A

→ Réception d’une molécule odorante dans le nez à chaque inhalation : par le RCPG situés au niveau de la membrane des cils olfactifs.
→ Changement de conformation du RCPG
→ Activation de la protéine G
→ Diverses modifications intracellulaires provoquant
→ Ouverture de canaux ioniques :
→ Entrée d’ions Na+ et Ca2+ / sortie d’ions CI- entraînant
→ Dépolarisation de la membrane
→ Signalisation bioélectrique (= potentiel d’action) qui parcourt l’axone du neurone jusqu’au bulbe olfactif
→ Relais de l’information par messages nerveux jusqu’au cortex sensoriel

UE1B - Santé, Thérapeutique, Handicap (20 decks)

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