Structure tertiaire des aa Flashcards
De quoi dépend le repliement des protéines ?
Lien H
Lien covalent (S-S)
Lien électrostatique
Effet hydrophobe
Qu’est-ce qu’un motif ?
Un assemblage de structures secondaires
Exemple de motifs protéique :
Tonneau bêta
Clef grecque
Coiled-coil
Hélice-tour-hélice
Helix bundle
À quoi est caractéristique le motif à doigt de zinc ?
Aux protéines qui se lient à l’ADN/ARN
Importants pour les facteurs de transcription
Quelle est la principale force de stabilisation des structures protéiques ?
Effet hydrophobe
Est-ce que le dépliement de la protéine est énergétiquement favorable ?
Non car il expose la partie hydrophobe au milieu aqueux
Comment se lient ensemble les résidus cystéine (pour former structure tertiaire) ?
Par pont disulfure (lien covalent à l’intérieur im d’un même polypeptide ou polypeptides différents)
Oxydation du pont SH
Réaction réversible, liaison peuvent être réarrangée après la synthèse protéique
Pour quoi la formation disulfure entre résidus cysteines est-elle nécessaire ?
Pour la formation et/ou stabilisation de structure 3D pour certaines protéines
Qu’est-ce qui catalyse la formation de pont disulfure entre résidus cysteines ?
Par le disulfide isomérase présent dans le reticulum endoplasmique
Qui assure le repliement des protéines et comment ?
Les chaperonnes moléculaires ATP-dépendantes
Il en existe plusieurs types
Forment une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée ou pas
Qu’est-ce qu’une protéasome ?
Assure la dégradation de protéine mal repliée
Quel est le rôle d’une Ubiquitine ligand E3 ?
Responsable de la spécificité de la dégradation d’une protéine cible
Que veut dire une protéine ubiquitylée ?
Étiquetée/identifiée
À une liaison avec ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines
