Régulation de l’activité enzymatique Flashcards
Quelles sont les modifications covalentes les plus fréquentes ?
Phosphorylation, acétylation, méthylation, etc
Sous quelle forme sont synthétisés les pro enzymes ?
Sous forme de précurseurs inactifs
Par quoi sont activées les proenzymes ?
Par le bris de liaison covalente et élimination de plusieurs AA
Qu’est-ce que la liaison de cAMP (régulation par effecteur allostérique) ?
Détachement des sous unités inhibitrice et activation de l’enzyme PKA par liaison avec le cAMP sur son site allostérique
Quels sont les types de changement de conformation ?
Clivage protéique
Association ave inhibiteur
Modification covalente
Action/disponibilité des cofacteurs
Par qui sont effectuées les modifications covalentes ?
Par les enzymes de conversions (kinase, phosphatase)
Quelle est la différence entre une modification covalente et une modification allostérique ?
Modif covalente plus lente que modif allostérique mais plus rapide que synthèse/dégradation de l’enzyme
Quel est l’effet de régulation sur l’activité enzymatique ?
Augmente ou diminue la synthèse ou dégradation protéique
Que peuvent être la nature des modifications covalentes ?
Activatrice ou inhibitrice
Où sont activées les proenzymes ?
Dans le duodénum
Qu’est-ce qui active le reste des protéases après l’étape limitantes ?
La trypsine
Qu’est-ce qui active le site catalytique pendant une régulation par facteur allostérique ?
La relâche de ce site catalytique pour qu’il puisse stimuler des réactions enzymatique
Causé par la liaison d’AMP cyclique sur le site de liaison et l’activation du PKA
Quelle est la différence entre l’effet d’un inhibiteur compétitif et non compétitif ?
Inhibiteur compétitif: empêche la liaison de l’enzyme avec le substrat en se liant sur le site actif (endroit où se lierai le substrat)
Inhibiteur non compétitif: empêche la liaison en changeant la conformation en se liant sur le site allostérique (site autre que site actif) et rend le site actif moins efficace à la liaison
