Structure et fonctions des protéines (cours 2) Flashcards
De quoi est composé un filament intermédiaire ?
D’octamères qui forment les fibres
Les fibres forment les FI
Que peuvent faire les protéines moteurs ?
Changer leur conformation par hydrolyse de GTP ou ATP qui induit un mouvement
Sur quoi se déplace la myosine et que cause-t-elle ?
Le long des microfilament dans le cytoplasme
Induit la contraction musculaire
Sur quoi se déplace la kinésine et quel est son rôle ?
Sur les microtubules
Permet le transport de chromosome mitotique
Sur quoi se déplace la dynéine et quel est son rôle ?
Sur les microtubules
Transport de vésicules et mvt des cils et flagelles
Avec quoi interagit chaque tête de myosine et que possède-t-elle
Chaque tête, interagit avec une actine
Possède un site de liaison à l’ATP
Comment fonctionne la myosine
Lorsque liée à l’active, ATP se lie à elle et diminue son affinité en changeant sa conformation
Myosine se détache de l’actine
ATP hydrolysé en ADP donc myosine change de conformation
Afinnité devient plus forte donc myosine se relie à l’actine
Myosine génère un mvt de levier
And the cycle goes on…
Qu’est-ce que l’affinité moléculaire ?
La force de liaison ligand-protéine
De quelle manière se lit un ligand à sa protéine cible
De façon non covalente
Où sont retrouvés les myoglobineset où sont retrouvés les hémoglobines
Myoglobine: muscles
Hémoglobine: érythrocytes
Que possèdent les myoglobines et les hémoglobines et qu’est-ce que cela permet ?
Un groupe prosthétique hème qui permet la liaison à l’O2 reversiblement
Qu’est-ce qu’une hème ?
Un élément indépendant de la protéine nécessaire à son bon fonctionnement
(Pas constituée d’aa)
Se synthétise indépendamment de celle-ci
Qu’est-ce que la myoglobine?
Protéine fixatrice d’O2 du muscle
De quoi est composé l’hème ?
De protoporphyrine IX (formé de groupement hydrophobe et groupement ionique et polaire)
Atome de fer
Qu’est-ce que la Hbe et combien dure-t-elle ? Par quoi est-elle remplacée après ?
Un type d’hémoglobine qui apparaît dans la première semaine de vie utérine et persiste jusqu’à 3 mois
Remplacée par HbF qui dure jusqu’à 6 mois post natal
Ensuite remplacé graduellement par HbA
Quelle est la différence entre l’hémoglobine et la myoglobine?
Myoglobine: un hème
Hémoglobine : 4 sous-unité (2 alpha et 2 bêta)
Un hème par sousunité
Pourquoi dit-on que le O2 est un effecteur allostérique ?
Car quand il se lit une molécule il change sa configuration de tendue à relâchée (plus d’affinité pour O2) ce qui va augmenter l’affinité des sous-unités de la molécule
Vont se lier plus vite au O2
Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique ?
Un ligand qui change la formation (a cause de liaison) d’une protéine en modifiant son affinité avec un autre ligand
Que fait la coopérativité positive ?
Favorise l’oxygénation complète à haute pO2 au niveau des poumons et une désoxygénation à faible P de d’oxygène dans les capillaires des tissus
Quel est l’effet du 2,3BPG sur Hb ?
Diminue son affinité pour O2
Qu’est-ce que l’effet Bohr ?
C’est en effet le non allostérique qui explique que plus environnement est acides, plus il a d’H+, plus il libère son O2 pour se lier au H+ (Hb désoxygéné est favorisé)
Quels acides aminés sont très sensibles à la concentration de H+ ?
Les 2 résidus histidine de chaîne bêta
Les 2 groupes NH2 terminaux de chaîne alpha
Relâché protons au passage de Hb oxygéné
Quels acides aminés sont très sensibles à la concentration de H+ ?
Les 2 résidus histidine de chaîne bêta
Les 2 groupes NH2 terminaux de chaîne alpha
Relâché protons au passage de Hb oxygéné
De quoi sont formés les microtubules ? Les microfilaments ?
Filaments de tubuline
Filament d’actine
