Structure et fonctions des protéines (cours 2)

Question 1

De quoi est composé un filament intermédiaire ?

Answer 1

D’octamères qui forment les fibres
Les fibres forment les FI

Question 2

Que peuvent faire les protéines moteurs ?

Answer 2

Changer leur conformation par hydrolyse de GTP ou ATP qui induit un mouvement

Question 3

Sur quoi se déplace la myosine et que cause-t-elle ?

Answer 3

Le long des microfilament dans le cytoplasme
Induit la contraction musculaire

Question 4

Sur quoi se déplace la kinésine et quel est son rôle ?

Answer 4

Sur les microtubules
Permet le transport de chromosome mitotique

Question 5

Sur quoi se déplace la dynéine et quel est son rôle ?

Answer 5

Sur les microtubules
Transport de vésicules et mvt des cils et flagelles

Question 6

Avec quoi interagit chaque tête de myosine et que possède-t-elle

Answer 6

Chaque tête, interagit avec une actine
Possède un site de liaison à l’ATP

Question 7

Comment fonctionne la myosine

Answer 7

Lorsque liée à l’active, ATP se lie à elle et diminue son affinité en changeant sa conformation
Myosine se détache de l’actine
ATP hydrolysé en ADP donc myosine change de conformation
Afinnité devient plus forte donc myosine se relie à l’actine
Myosine génère un mvt de levier
And the cycle goes on…

Question 8

Qu’est-ce que l’affinité moléculaire ?

Answer 8

La force de liaison ligand-protéine

Question 9

De quelle manière se lit un ligand à sa protéine cible

Answer 9

De façon non covalente

Question 10

Où sont retrouvés les myoglobineset où sont retrouvés les hémoglobines

Answer 10

Myoglobine: muscles
Hémoglobine: érythrocytes

Question 11

Que possèdent les myoglobines et les hémoglobines et qu’est-ce que cela permet ?

Answer 11

Un groupe prosthétique hème qui permet la liaison à l’O2 reversiblement

Question 12

Qu’est-ce qu’une hème ?

Answer 12

Un élément indépendant de la protéine nécessaire à son bon fonctionnement
(Pas constituée d’aa)
Se synthétise indépendamment de celle-ci

Question 13

Qu’est-ce que la myoglobine?

Answer 13

Protéine fixatrice d’O2 du muscle

Question 14

De quoi est composé l’hème ?

Answer 14

De protoporphyrine IX (formé de groupement hydrophobe et groupement ionique et polaire)
Atome de fer

Question 15

Qu’est-ce que la Hbe et combien dure-t-elle ? Par quoi est-elle remplacée après ?

Answer 15

Un type d’hémoglobine qui apparaît dans la première semaine de vie utérine et persiste jusqu’à 3 mois
Remplacée par HbF qui dure jusqu’à 6 mois post natal
Ensuite remplacé graduellement par HbA

Question 16

Quelle est la différence entre l’hémoglobine et la myoglobine?

Answer 16

Myoglobine: un hème
Hémoglobine : 4 sous-unité (2 alpha et 2 bêta)
Un hème par sousunité

Question 17

Pourquoi dit-on que le O2 est un effecteur allostérique ?

Answer 17

Car quand il se lit une molécule il change sa configuration de tendue à relâchée (plus d’affinité pour O2) ce qui va augmenter l’affinité des sous-unités de la molécule
Vont se lier plus vite au O2

Question 18

Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique ?

Answer 18

Un ligand qui change la formation (a cause de liaison) d’une protéine en modifiant son affinité avec un autre ligand

Question 19

Que fait la coopérativité positive ?

Answer 19

Favorise l’oxygénation complète à haute pO2 au niveau des poumons et une désoxygénation à faible P de d’oxygène dans les capillaires des tissus

Question 20

Quel est l’effet du 2,3BPG sur Hb ?

Answer 20

Diminue son affinité pour O2

Question 21

Qu’est-ce que l’effet Bohr ?

Answer 21

C’est en effet le non allostérique qui explique que plus environnement est acides, plus il a d’H+, plus il libère son O2 pour se lier au H+ (Hb désoxygéné est favorisé)

Question 22

Quels acides aminés sont très sensibles à la concentration de H+ ?

Answer 22

Les 2 résidus histidine de chaîne bêta
Les 2 groupes NH2 terminaux de chaîne alpha
Relâché protons au passage de Hb oxygéné

Question 23

Quels acides aminés sont très sensibles à la concentration de H+ ?

Answer 23

Les 2 résidus histidine de chaîne bêta
Les 2 groupes NH2 terminaux de chaîne alpha
Relâché protons au passage de Hb oxygéné

Question 24

De quoi sont formés les microtubules ? Les microfilaments ?

Answer 24

Filaments de tubuline
Filament d’actine

Question 25

Quelle est la structure de la myosine (primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire) ?

Answer 25

Tertiaire

Question 26

Avec quoi interagit chaque tête de myosine et quel est son site de liaison ?

Answer 26

Avec une molécule d’actine
A un site de liaison d’ATP

Question 27

Où est présenté la myosine ?

Answer 27

Cellules musculaires

Question 28

De quoi est composé la Myoglobine ?

Answer 28

D’un polypeptide formé par 8 hélices alpha

Question 29

Que permet le 2,3-BPG ?

Answer 29

Permet le relargage d’O2 a de faibles pO2

Question 30

Qu’arrive-t-il au 2,3-BPG si la pO2 augmente ?

Answer 30

Il est déplacé et l’affinité du Hb pour le O2 augmente

Question 31

Est-ce que le pH est un effet allostérique ? Pourquoi ?

Answer 31

Non, car n’a pas de site de liaison spécifique

Question 32

En quoi s’oxyde le groupement hème ?

Answer 32

En bilirubine, un pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires