Enzymes et coenzymes (Cours 3)

Question 1

Comment monter la vitesse de réaction chimique ?

Answer 1

Augmenter température
Augmenter concentration des réactifs
Utiliser catalyseur

Question 2

Que fait le catalyseur ?

Answer 2

Réduit barrière énergétique de la réaction (énergie d’activation) en interagissant avec substrat et en augmentant la probabilité de formation d’état de transition
Catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre produits et substrats

Question 3

Quel est le principe de l’énergie d’activation ?

Answer 3

Orientation des molécules pour qu’elles puisse former l’intermédiaire et favorisation des contacts entre molécules pour favoriser leur mouvement

Question 4

Quels sont les deux nature de catalyseurs ?

Answer 4

Protéique et ribonucléique (ARN et ribozyme)

Question 5

Comment se fait la liaison entre un substrat et une enzyme ?

Answer 5

Les enzymes forment un complexe avec leur substrat par liaison non covalente (généralement) entre le site actif de l’enzyme et le substrat

Question 6

Quand est-ce que le système de réaction chimique est à l’équilibre ?

Answer 6

Quand V1=V-1
(vitesse des réactifs=vitesse des produits)

Question 7

Qu’est-ce qu’un pseudo ordre 1 ?

Answer 7

Quand une rx agit comme un ordre 1 alors que ce n’est pas le cas.
Quand on a une concentration de A»»B , B devient limitant car c’est lui qui va dicter les vitesses

Question 8

À quoi est proportionnelle la vitesse de réaction ?

Answer 8

À la fréquences par laquelle les molécules rentrent en collision
Donc à la concentration des substrats

Question 9

À quoi est soumis un substrat et de quoi résulte un produit ?

Answer 9

Substrat soumis à rx enzymatique
Produit résulte d’une activité enzymatique

Question 10

De quoi dépend la notion de collision et d’énergie de transition ?

Answer 10

Orientation
Réversibilité irréversibilité
Énergie d’activation
Énergie de base
Énergie de substrat vs produits

Question 11

Que permet la formation du complexe ES ?

Answer 11

De rapprocher les molécules et les orienter favorablement pour que leurs collisions soient plus efficaces et atteindre é de rx plus vite

Question 12

De quoi dépend la vitesse d’apparition des produits ?

Answer 12

De la concentration de substrat et de la quantité de produit accumulé

Question 13

Qu’est-ce que l’État stationnaire?

Answer 13

Quand la vitesse est linéaire au début car il n’y a pas assez produits pour ralentir la rx enzymatique et que la qté de substrat n’est pas limitante

Question 14

Qu’est-ce que le steady-state assumption ?

Answer 14

Quand ES reste contant tant que S ne devient pas inférieure à E et qu’il ne diminue pas drastiquement

Question 15

Que nous indique la constante catalytique ?

Answer 15

Le nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif

Question 16

Quel est l’effet d’un Km faible sur un enzyme ?

Answer 16

Favorise la formation du complexe ES
Vmax atteinte par faible [S]

Question 17

Qu’influence les variations de pH sur vitesse de rx ?

Answer 17

Liaison au substrat
Efficacité de l’enzyme (activ. Catalyt.)
Ionisation des substrats

Question 18

Que fait le pH à l’enzyme ?

Answer 18

Ionise ses aa à son site catalytique
Change sa structure secondaire, tertiaire ou quaternaire

Question 19

De quoi dépendent Km et VMAX ?

Answer 19

pH

Question 20

Quel est l’effet de la température sur la vitesse de réaction?

Answer 20

Augmente la vitesse de réaction (augmente collisions)
Peut dénaturer l’enzyme

Question 21

Quelles sont les deux familles d’enzymes ?

Answer 21

Isomérase: rx de changement structural (chimique ou optique)
Ligase: rx d’addition de 2 substrat (requiert É)

Question 22

Quelle mécanisme est le plus fréquent chez les acides aminés au site actif de l’enzyme ?

Answer 22

Catalyse acide base

Question 23

Que font les protease et comment ?

Answer 23

Brisent les liens peptidique en les hydrolysant

Question 24

Quelles sont les trois protéases?

Answer 24

Chymotripsine: accueille grosse chaîne lat. (aromatique)
Trypsine: dibasique charges +
Élastase: petit et non polaire

Question 25

De quoi dépend la capacité à accueillir des cabine latérale pour les proteases ?

Answer 25

Taille de pochette et nature des forces

Question 26

À quoi peut être spécifique une enzyme

Answer 26

Sous-classe de réaction
Famille de substrat ou substrat spécifique
Plus rarement spécificité absolue pour une seule réaction et un seul substrat

Question 27

Comment est-ce que les enzymes impliqués dans une voie métabolique ont évolué ? En quoi se sont-ils formés ?

Answer 27

Peuvent s’assemble en complexe formé par plusieurs sous-unités
Peuvent se lier à une protéine matrice
Peuvent fusionner leur gène en un seul pour former une protéine fonctionnelle avec plusieurs domaines

Question 28

Quel pourcentage des réactions enzymatique ont-ils plusieurs substrats?

Answer 28

60 %

Question 29

Quelle réaction ne sont pas applicables à l’équation de Michaelis Menten ?

Answer 29

Les réactions en plusieurs substrat
Les réactions coopératives (modulé de façon allostérique)
Les réactions en plusieurs étapes (liens covalents entre enzymes et plusieurs intermédiaires)

Question 30

Quelles sont les deux types de réaction 2 de substrats ?

Answer 30

Rx séquentielle de type ordonnée
Rx séquentielle de type aléatoire

Question 31

Qu’est-ce qu’une rx ping-pong ?

Answer 31

Rx qui relâche un des produits avant que la liaison de 2ème substrat

Question 32

Que nous indique la constante de rx ?

Answer 32

Décrit les proportions de substrats et réactif à l’équilibre
Tendance à ce que la rx se produise

Question 33

Pour ecq en condition saturante de [S] v0=vmax ?

Answer 33

Car puisque toutes les enzymes sont saturées, elles peuvent agir à pleine capacité et cela équivalera à la vitesse initiale avant tout ralentissement produit par la baisse de [S]

Question 34

Que stipule l’équation de Michaelis-Menten ?

Answer 34

Qu’à faible Km l’enzyme est efficace pour de faibles [S]
v0= (vmax • [S]) / (k1+[S])