Enzymes et coenzymes (Cours 3) Flashcards
Comment monter la vitesse de réaction chimique ?
Augmenter température
Augmenter concentration des réactifs
Utiliser catalyseur
Que fait le catalyseur ?
Réduit barrière énergétique de la réaction (énergie d’activation) en interagissant avec substrat et en augmentant la probabilité de formation d’état de transition
Catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre produits et substrats
Quel est le principe de l’énergie d’activation ?
Orientation des molécules pour qu’elles puisse former l’intermédiaire et favorisation des contacts entre molécules pour favoriser leur mouvement
Quels sont les deux nature de catalyseurs ?
Protéique et ribonucléique (ARN et ribozyme)
Comment se fait la liaison entre un substrat et une enzyme ?
Les enzymes forment un complexe avec leur substrat par liaison non covalente (généralement) entre le site actif de l’enzyme et le substrat
Quand est-ce que le système de réaction chimique est à l’équilibre ?
Quand V1=V-1
(vitesse des réactifs=vitesse des produits)
Qu’est-ce qu’un pseudo ordre 1 ?
Quand une rx agit comme un ordre 1 alors que ce n’est pas le cas.
Quand on a une concentration de A»»B , B devient limitant car c’est lui qui va dicter les vitesses
À quoi est proportionnelle la vitesse de réaction ?
À la fréquences par laquelle les molécules rentrent en collision
Donc à la concentration des substrats
À quoi est soumis un substrat et de quoi résulte un produit ?
Substrat soumis à rx enzymatique
Produit résulte d’une activité enzymatique
De quoi dépend la notion de collision et d’énergie de transition ?
Orientation
Réversibilité irréversibilité
Énergie d’activation
Énergie de base
Énergie de substrat vs produits
Que permet la formation du complexe ES ?
De rapprocher les molécules et les orienter favorablement pour que leurs collisions soient plus efficaces et atteindre é de rx plus vite
De quoi dépend la vitesse d’apparition des produits ?
De la concentration de substrat et de la quantité de produit accumulé
Qu’est-ce que l’État stationnaire?
Quand la vitesse est linéaire au début car il n’y a pas assez produits pour ralentir la rx enzymatique et que la qté de substrat n’est pas limitante
Qu’est-ce que le steady-state assumption ?
Quand ES reste contant tant que S ne devient pas inférieure à E et qu’il ne diminue pas drastiquement
Que nous indique la constante catalytique ?
Le nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif
Quel est l’effet d’un Km faible sur un enzyme ?
Favorise la formation du complexe ES
Vmax atteinte par faible [S]
Qu’influence les variations de pH sur vitesse de rx ?
Liaison au substrat
Efficacité de l’enzyme (activ. Catalyt.)
Ionisation des substrats
Que fait le pH à l’enzyme ?
Ionise ses aa à son site catalytique
Change sa structure secondaire, tertiaire ou quaternaire
De quoi dépendent Km et VMAX ?
pH
Quel est l’effet de la température sur la vitesse de réaction?
Augmente la vitesse de réaction (augmente collisions)
Peut dénaturer l’enzyme
Quelles sont les deux familles d’enzymes ?
Isomérase: rx de changement structural (chimique ou optique)
Ligase: rx d’addition de 2 substrat (requiert É)
Quelle mécanisme est le plus fréquent chez les acides aminés au site actif de l’enzyme ?
Catalyse acide base
Que font les protease et comment ?
Brisent les liens peptidique en les hydrolysant
Quelles sont les trois protéases?
Chymotripsine: accueille grosse chaîne lat. (aromatique)
Trypsine: dibasique charges +
Élastase: petit et non polaire
De quoi dépend la capacité à accueillir des cabine latérale pour les proteases ?
Taille de pochette et nature des forces
À quoi peut être spécifique une enzyme
Sous-classe de réaction
Famille de substrat ou substrat spécifique
Plus rarement spécificité absolue pour une seule réaction et un seul substrat
Comment est-ce que les enzymes impliqués dans une voie métabolique ont évolué ? En quoi se sont-ils formés ?
Peuvent s’assemble en complexe formé par plusieurs sous-unités
Peuvent se lier à une protéine matrice
Peuvent fusionner leur gène en un seul pour former une protéine fonctionnelle avec plusieurs domaines
Quel pourcentage des réactions enzymatique ont-ils plusieurs substrats?
60 %
Quelle réaction ne sont pas applicables à l’équation de Michaelis Menten ?
Les réactions en plusieurs substrat
Les réactions coopératives (modulé de façon allostérique)
Les réactions en plusieurs étapes (liens covalents entre enzymes et plusieurs intermédiaires)
Quelles sont les deux types de réaction 2 de substrats ?
Rx séquentielle de type ordonnée
Rx séquentielle de type aléatoire
Qu’est-ce qu’une rx ping-pong ?
Rx qui relâche un des produits avant que la liaison de 2ème substrat
Que nous indique la constante de rx ?
Décrit les proportions de substrats et réactif à l’équilibre
Tendance à ce que la rx se produise
Pour ecq en condition saturante de [S] v0=vmax ?
Car puisque toutes les enzymes sont saturées, elles peuvent agir à pleine capacité et cela équivalera à la vitesse initiale avant tout ralentissement produit par la baisse de [S]
Que stipule l’équation de Michaelis-Menten ?
Qu’à faible Km l’enzyme est efficace pour de faibles [S]
v0= (vmax • [S]) / (k1+[S])
