Proteine4

Question 1

____________ ist eine reaktive Sauerstoffspezies, die schädlich für biologische Materialen ist. , ,

Answer 1

→ Superoxid,

Question 2

____________ ist der organische Teil der Hämgruppe in Hämoglobin.

Answer 2

→ Protoporphyrin,

Question 3

____________ist die chemische Verbindung in der Kohlendioxid im Blut transportiert wird.

Answer 3

→ Bikarbonat Ion,

Question 4

Diese Substanz wird gebildet, wenn Kohlendioxid und Wasser reagieren.

Answer 4

→ Kohlensäure,

Question 5

Diese Art von Hämoglobin ist aus zwei α-Ketten und zwei γ-Ketten aufgebaut.

Answer 5

→ Fetal

Question 6

____________ist das Molekül, das verantwortlich ist für die Sauerstoffspeicherung in Muskeln.

Answer 6

→ Myoglobin,

Question 7

Dieses oxidierte Hämoprotein kann kein Sauerstoff binden.

Answer 7

→ Metmyoglobin,

Question 8

Diese Bindungsart zeigt eine sigmoidal geformte Bindungskurve.

Answer 8

→ Kooperativ

Question 9

Diese Bedingung ist das Ergebnis einer einzeln Mutation in der β-Kette von Hämoglobin.

Answer 9

→ Sichelzellanämie

Question 10

Unter Normalbedingungen liegt das Eisen in Myoglobin und Hämoglobin im …. Oxidationszustand vor.

Answer 10

Eisen(II)- / Fe⁺²-

Question 11

Die Fähigkeit von Myoglobin Sauerstoff zu binden, ist abhängig von einer prothetischen Gruppe namens …..

Answer 11

Häm

Question 12

Das Eisenatom in Hämoglobin ist von den vier Stickstoffatomen des Porphyrins koordiniert, sowie vom proximalen ……der Polypeptidkette

Answer 12

Histidin

Question 13

Die Bindung von 2-3-Bisphosphoglycerat in Hämoglobin… dessen Affinität für Sauerstoff.

Answer 13

erniedrigt

Question 14

Der Effekt des pH-Werts auf die Sauerstoffbindung von Hämoglobin heißt…

Answer 14

Bohr-Effekt

Question 15

Kohlendioxid reagiert mit den terminalen Aminogruppen von Hämoglobin und bildet Carbamatgruppen, welche eine… Ladung haben.

Answer 15

negative

Question 16

Während normales, adultes Hämoglobin (HbA) einen Glutamatrest in der β6 Position hat, ist diese Position durch einen….Rest in Sichelzellanämie (HbS) besetzt.

Answer 16

Valin

Question 17

Wenn der Partialdruck von Kohlensäure erhöht wird,…. sich die Sauerstoffbindung von Hämoglobin.

Answer 17

erniedrigt

Question 18

2,3-Bisphosphoglycerat bindet nur an die….Form von Hämoglobin.

Answer 18

T, oder deoxy

Question 19

Welche Faktoren können die Sauerstoffbindung von Myoglobin beeinflussen?

Wählen Sie eine Antwort:
a. Die Konzentration von Bikarbonat, HCO3-
b. Der Partialdruck von Sauerstoff, pO2
c. Die Konzentration von vorhandenem Hämoglobin
d. Die Konzentration von 2,3-BPG
e. Antworten b und d
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Answer 19

Der Partialdruck von Sauerstoff, pO2

Question 20

Welche Aussage über den Unterschied zwischen Hämolgobin und Myoglobin ist korrekt?

Wählen Sie eine Antwort:
a. Hämoglobin und Myoglobin sind beides tetramere Proteine.
b. Hämoglobin zeigt eine hyperbole Sauerstoffsättigungskurve, während Myoglobin eine sigmoidal-geformte Bindungskurve zeigt.
c. Hämoglobin zeigte eine kooperativ Sauerstoffbindung und Myoglobin nicht.
d. Hämoglobin zeigt bei allen physiologisch relevanten Sauerstoffpartialdrücken (pO2) eine höhere Sauerstoffsättigung als Myoglobin.
e. Alle von oben.
Feedback

Answer 20

Hämoglobin zeigte eine kooperativ Sauerstoffbindung und Myoglobin nicht.

Question 21

Welcher Satz über Myoglobin ist nicht korrekt?

Wählen Sie eine Antwort:
a. Die Globinkette hat eine umfangreiche α-helikale Struktur.
b. Die Häm-Gruppe ist durch zwei Disulfidbrücken an die Globinkette gebunden.
c. Das Eisen von Häm ist im Fe+2-Oxidationszustand.
d. Der Durchmesser des Eisen-Ions wird kleiner bei Sauerstoffbindung.
e. Die Funktion von Myoglobin ist die Sauerstoffspeicherung in Muskeln.
Feedback

Answer 21

Die Häm-Gruppe ist durch zwei Disulfidbrücken an die Globinkette gebunden.

Question 22

Die Struktur des normalen adulten Hämoglobins ist

Wählen Sie eine Antwort:
a. Ein Tetramer aus vier Myoglobin-Molekülen.
b. Ein Tetramer aus zwei αβ Dimeren aufgebaut.
c. Ein Tetramer aus zwei α2 und zwei β2 Dimeren.
d. Ein Tetramer aus zwei α2 und zwei γ2 Dimeren.
e. Keiner dieser Sätze kann Hämoglobin genau beschrieben.
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Answer 22

Ein Tetramer aus zwei αβ Dimeren aufgebaut.

Question 23

Welcher Satz über fetales Hämoglobin ist richtig?

Wählen Sie eine Antwort:
a. Fetales Hämoglobin ist aus zwei α und zwei γ Untereinheiten aufgebaut.
b. Fetales Hämoglobin bindet 2,3-BGP mit höherer Affinität als normales adultes Hämoglobin.
c. Fetales Hämoglobin kann bei allen physiologisch relevanten Sauerstoffspartialdrücken (pO2) Sauerstoff mit niedriger Affinität als Erwachsenen Hämoglobin (HbA) binden.
d. Fetales Hämoglobin existiert nicht in der T-Form.
e. Keines von oben.
Feedback

Answer 23

Fetales Hämoglobin ist aus zwei α und zwei γ Untereinheiten aufgebaut.

Question 24

Die Sauerstoffbindung von Hämoglobin ist besser beschrieben durch:

Wählen Sie eine Antwort:
a. Konzertiertes Modell
b. Michaelis-Menten Modell
c. Sequenzielles Modell
d. Ein kombiniertes sequenzielles-konzertiertes Modell.
e. Keines von oben
Feedback

Answer 24

Ein kombiniertes sequenzielles-konzertiertes Modell.

Question 25

2,3-Biphosphoglycerat

Wählen Sie eine Antwort:

a. bindet in der zentralen Tasche in der T-Form von Hämoglobin.
b. bindet vorzugsweise an Desoxyhämoglobin und stabilisiert es.
c. ist Teil der roten Blutkörperchen.
d. Alle von oben
e. Keine von oben

n

Answer 25

Alle

Question 26

Was ist der Bohr-Effekt?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Die Fähigkeit von Hämoglobin Sauerstoff zu behalten, wenn es im Wettbewerb mit Myoglobin steht.
b. Die Regulation von Hämoglobin durch Wasserstoffionenbrücken und Kohlendioxid.
c. Die strukturelle Änderung von Hämoglobin durch Sauerstoffstress.
d. Alle von oben
e. Keine von oben

Answer 26

Die Regulation von Hämoglobin durch Wasserstoffionenbrücken und Kohlendioxid.

Question 27

Welcher der folgenden Sätze über Hämoglobin und Sauerstofftransport ist richtig?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Sauerstoff bindet an das proximale Histidin der Polypeptidkette.
b. Die Bindung von Kohlendioxid an das Hämoglobin-Moleküle erhöht deren Bindungsaffinität.
c. Hämoglobin bindet mehr Sauerstoff bei niedrigem pH-Wert.
d. Hämoglobin bindet mehr Sauerstoff bei erhöhter [BPG]-Konzentration.
e. Die Bindung jedes O2 –Moleküls an Hämoglobin erhöht dessen Affinität für das nächste O2.

Answer 27

Die Bindung jedes O2 –Moleküls an Hämoglobin erhöht dessen Affinität für das nächste O2.

Question 28

Welcher der folgenden Sätze beschreibt den Bohr-Effekt am besten?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Die Erniedrigung des pH-Wertes führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin.
b. Die Erhöhung des Kohlendioxiddrucks führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin.
c. Die Erhöhung des pH-Wertes führt zur Bildung von mehr in der T-Form vorliegendem Hämoglobin.
d. Alle von oben.
e. a und b.

Answer 28

: a und b.

Question 29

Welcher der folgenden Sätze über das Gleichgewicht ist richtig?

CO2 + H2O ↔ H2CO3

Wählen Sie eine Antwort:

a. Die Erhöhung des Kohlendioxiddrucks führt zur Absenkung des pH-Wertes.
b. Diese Reaktion wird durch die Carboanhydrase katalysiert.
c. Kohlensäure dissoziiert in Wasserstoffanionen und Bicarbonat-Ionen, HCO3-.
d. Die Mehrheit des Kohlendioxids wird in Form von Bicarbonat-Ionen zu den Lungen transportiert.
e. Alle von oben

Answer 29

Alle

Question 30

Kohlendioxid bildet Carbamatgruppen in Proteinen durch Reaktionen mit

Wählen Sie eine Antwort:

a. Aspartat-Resten
b. Cystein-Resten
c. N-terminale Aminogruppen
d. Tyrosin-Resten
e. Hämgruppen

Answer 30

: N-terminale Aminogruppen

Question 31

Welcher der folgenden Sätze über Modelle, die kooperative Bindungen beschreiben, ist nicht korrekt?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Im Sequenziellen-Modell erzeugt die Bindung eines Liganden eine strukturelle Änderung in einer Untereinheit, welche eine Änderung in benachbarten Untereinheiten verursacht.
b. Alle bekannten allosterischen Proteine folgen entweder dem konzertierten oder dem sequenziellen Modell.
c. Beide Modelle behalten eine T-Form mit geringer Affinität und eine R-Form mit hoher Affinität.
d. Beide Modelle erklären die sigmoidal geformte Bindungskurve.
e. Im konzertierten Modell sind alle Moleküle entweder in der T-Form oder in der R-Form.

Answer 31

Alle bekannten allosterischen Proteine folgen entweder dem konzertierten oder dem sequenziellen Modell.

Question 32

Was ist zu erwarten, wenn ein Lys-Rest durch einen Ser-Rest in der BPG-Bindungsstelle des Hämoglogin substituiert ist?

Wählen Sie eine Antwort:

a. BPG würde fester binden, weil eine positive Ladung verloren geht.
b. BPG würde fester binden, weil eine positive Ladung gewonnen wurde.
c. BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung verloren geht.
d. BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung gewonnen ist.
e. Diese Substitution würde keinen Effekt auf die Bindung von BPG haben.

Answer 32

BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung verloren geht.