Biochemie Flashcards
Die stärkste Bindung in Molekülen ist
kovalent.
– Kovalente Bindungen sind normalerweise
stärker als Wasserstoffbrücken
– Materie innerhalb eines räumlich abgetrennten Bereiches wird bezeichnet als
System
– Für eine spontane Reaktion muss ΔG
negativ sein.
ΔG ist
die freie Gibbs’sche Energie = freie Enthalpie. Die Gibbs’sche freie Energie bzw. Änderung der freien Energie, welche die Energetik und Spontanität einer Reaktion beschreiben kann.
Proteine nehmen eine wichtige Rolle in der Biochemie ein aufgrund
ihrer Fähigkeit, sich spontan zu komplexen dreidimensionalen Strukturen anzuordnen.
Als nicht-kovalente Bindungen bezeichnet man
elektrostatische Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken und Van-Der-Waals-Wechselwirkungen.
Die Energie für eine Wasserstoffbrückenbindung beträgt
etwa 4-20 kJ/mol.
N-H und O-H können
Wasserstoffbrücken ausbilden.
Die Energie der Van-Der-Waals-Wechselwirkung beträgt etwa
2-4 kJ/mol.
Für biologische Interaktionen sind entscheidend.
die Polarität und Kohäsion des Wassers
Das erste Gesetz der Thermodynamik besagt
dass die gesamte Energie eines Systems und seiner Umgebung konstant ist.
Das zweite Gesetz der Thermodynamik besagt
, dass die gesamte Entropie eines Systems und seiner Umgebung für einen spontanen Prozess immer zunimmt.
– Sauerstoff und Stickstoff sind
häufige Akzeptoren von Wasserstoffbrückenbindungen.
– Die Enthalpie ist definiert durch
die Spontanität einer Reaktion, die Entropie eines Systems und den Wärmegehalt eines Systems.
– Wenn eine Reaktion ein negatives ΔG aufweist, wird
sie wahrscheinlich spontan ablaufen.
Unpolare Moleküle im Wasser.
aggregieren
Wenn eine schwache Säure eine pH-Wert von einer Einheit über ihrem pKs-Wert hat, liegen
[A-] und [HA] im Verhältnis 10:1 vor.
Die Stereochemie eines Moleküls lässt sich darstellen mittels
Fischer-Projektion
Henderson-Hasselbalch-Gleichung.
pH = pKs + log ([A-]/[HA])
Im Phosphatpuffer bei einem pH von 7,4 liegen hauptsächlich vor
H2PO4- und HPO42-
Der pH-Wert im Cytosol der menschlichen Zelle entspricht etwa
7.
Wenn eine Reaktion einen Wert von ΔG < 0 aufweist, ist die Produktbildung thermodynamisch bevorzugt.
die Produktbildung thermodynamisch bevorzugt
Bei der Hydrolyse von ATP ändert sich die freie Energie um
-30kJ/mol.
Resonanzstrokturen
beschreiben kovalente Bindungen, die in mehreren Anordnungen vorkommen können, da die Elektronen über mehrerer Atome verteilt werden können, z.B. Peptidbindungen.
Elektrostatische Wechselwirkungen
sind anziehende Kräfte zwischen geladenen Atomen, z.B. Salze wie NaCl.
Das stark polare Wasser
ist ein gutes biologisches Lösungsmittel, das viele biologische Moleküle Polarität aufweisen. Wasser kann deren elektrostatische Wechselwirkungen und Wasserstoffbrücken schwächen. Wasser kann sowohl als Donor (H) als auch als Akzeptor (O) der Wasserstoffbrückenbindungen dienen.
Durch Van-Der-Waals-Wechselwirkungen kann
die Interaktion zwischen zwei Molekülen an der Grenzfläche stabilisiert werden.
– An der Oberfläche eines wasserlöslichen Proteins sind überwiegend zu finden.
polare und geladene funktionelle Gruppen
Elektrostatische Wechselwirkungen beeinflusst die
Proteinfaltung durch Anziehung gegensätzlich geladener funktioneller Gruppen.
Biologische Prozesse können trotz des ersten Gesetztes der Thermodynamik ablaufen, indem
Energie in unterschiedliche Formen umgewandelt wird: Wärme & chemische Energie, um dann Arbeit zu verrichten.
Die Entropie eines kleineren Systems kann sich verringern
auf Kosten wachsender Entropie eines größeren Systems.
