Biochemie Moodlefragen Flashcards
Was sind Resonanzstrukturen? Beschreiben Sie.
Durch Resonanzstrukturen werden kovalente Bindungen dargestellt, bei denen es zwei oder mehrere Möglichkeiten gibt Bindungen anzuordnen
-Beispiele: die Peptidbindung oder einige der
Basen.
Was ist eine elektrostatische Wechselwirkung? Geben Sie ein Beispiel.
anziehende Kraft zwischen zwei
gegensätzlich geladenen Atomen.
-Salze, so wie NaCl, sind ein Beispiel.
Warum ist Wasser ein Lösungsmittel für so viele biologische Moleküle?
Viele biologische Moleküle haben polare Eigenschaften. Wasser ist sehr polar und
kann mit anderen polaren Molekülen konkurrieren, indem es deren elektrostatische
Wechselwirkungen und Wasserstoffbrückenbindungen schwächt. Das
Sauerstoffatom kann als Akzeptor und das Wasserstoffatom als Donor der
Wasserstoffbrückenbindung agieren.
Was sind die Auswirkungen vieler van der Waals Wechselwirkungen?
Die Gesamtinteraktion zwischen zwei großen Molekülen kann durch eine große
Anzahl von van der Waals Wechselwirkungen an der Grenzfläche der beiden
Moleküle wesentlich beeinflusst und stabilisiert werden.
. Wenn die meisten Proteine einer Zelle von Wasser umgeben sind, welche
funktionellen Gruppen erwarten Sie an der Oberfläche eines wasserlöslichen
Proteins?
vornehmlich polare und geladene Aminosäuren
. Inwiefern kommen elektrostatische Wechselwirkungen bei der
Proteinfaltung zum Tragen?
Die Anziehung zweier gegensätzlich geladener funktionellen Gruppen ist eine der
Kräfte, die zur dreidimensionalen Faltung des Proteins beiträgt.
Wenn das erste Gesetz der Thermodynamik wahr ist, wie können biologische
Prozesse ablaufen?
Obwohl Energie weder erschaffen noch vernichtet werden kann, kann Energie
unterschiedliche Formen, wie Wärme oder chemische Energie, annehmen. Zum
Beispiel kann Energie als chemische Bindungsenergie gespeichert werden und
dann genutzt werden, um Arbeit zu verrichten.
Wie können Zellen existieren, wenn das zweite Gesetz der Thermodynamik
der Wahrheit entspricht?
Entropie kann in einem lokalisierten System auf Kosten der Entropieerhöhung eines
größeren Systems bzw. des Universums erniedrigt werden.
Geben Sie ein einfaches Beispiel für einen Entropie-getriebenen Prozess an!
Es können mehrere Beispiele gegeben werden; zum Beispiel das Mischen von
zufälligen Atomen, wenn zwei unterschiedliche Gase miteinander vermischt werden.
Was bedeutet diese Gleichung :
ΔG = ΔHsystem – TΔS system < 0?
Die Änderung der freien Energie (G) muss negativ sein, damit eine Reaktion spontan
verläuft. Nur unter diesen Umständen kann die Gesamtentropie (von System und
Umgebung) ansteigen.
Was ist die Bedeutung von ΔG in der Biochemie?
. Gibbs freie Energie, auch Änderung der freien Energie genannt, beschreibt die
Energetik einer Reaktion. Dieses Symbol wird benutzt, um zu bestimmen ob eine
Reaktion spontan ablaufen wird bzw. biologisch realisierbar ist
Welche thermodynamischen Änderungen und Änderungen der freien
Energie begleiten die Proteinfaltung?
Eine Kombination aus Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals Kräften
bewirkt Enthalpie- und Entropieänderungen, die mit den hydrophoben
Wechselwirkungen im Inneren des Proteins zusammenhängen.
.Inwiefern unterstützen hydrophobe Wechselwirkungen die Proteinfaltung?
. Hydrophobe Wechselwirkungen bewirken, dass unpolare Aminosäuren aggregieren
bzw. sich sammeln und das Innere des Proteins bilden. Dies führt zu einer
Wärmefreisetzung und einer günstigen Änderung der Systementhalpie.
Welche Änderungen der Enthalpie und der Entropie begleiten die Bildung
einer DNA-Doppelhelix aus zwei komplementären DNA-Einzelsträngen?
Die Bildung einer DNA Doppelhelix aus zwei komplementären Einzelsträngen führt zu
einer Verringerung der Entropie des Systems, da es weniger Freiheitsgrade in einer
Doppelhelix als in zwei Einzelsträngen gibt. Das bedeutet, dass Wärme freigesetzt
werden muss, wenn sich die zwei Stränge zu einer Doppelhelix anlagern, da sonst das
zweite Gesetz der Thermodynamik verletzt würde.
Wie beeinflusst die Proteinaminosäuresequenz die Tertiärstruktur?
Die Aminosäuresequenz bestimmt, wie sich das Protein in eine dreidimensionale Struktur faltet.
Was ist der Vorteil 20 verschiedene Aminosäuren zur Bildung von Proteinen zu haben?
Die Aminosäuren haben sehr verschiedene funktionelle Gruppen, die zu Proteinstruktur und Funktion beitragen.
Darüber hinaus können zahlreiche Aminosäure modifiziert werden, was die Verschiedenheit der funktionellen
Gruppen weiter erhöht.
Welche sind die drei aromatischen Aminosäuren?
Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan
Welche Aminosäureseitenketten sind fähig zur Ionisierung?
Die Aminosäuren sind: Asp, Glu, His, Cys, Tyr, Lys, und Arg.
Wie trägt das Proteinrückgrat zur strukturellen Stabilität bei?
Das Proteinrückgrat enthält die Peptidbindung mit ihren NH und C=O (Keton) Gruppen. Die Bildung von
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einem Wasserstoffatom am Stickstoff und dem Sauerstoffatom stabilisiert
die Konformation des Proteins.
Warum sind nicht alle theoretischen Kombinationen von phi und psi möglich?
Sterische Behinderungen der Seitenketten machen manche Kombinationen und Winkel unmöglich.
Beschreiben Sie bitte einige Merkmale einer α-Helix.
Die Windungen der α-Helix sind durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonyl-Sauerstoffatom eines
Restes und dem Amid-Wasserstoffatom einer vier Reste entfernten Aminosäure stabilisiert. Es liegen 3,6 Aminosäure
pro Drehung vor. Die Wasserstoffbrückenbindungen werden zwischen Aminosäuren ausgebildet, bei denen zwei
Aminosäurereste dazwischen liegen. Dementsprechend liegen beide Aminosäuren auf der gleichen Seite der
Windung. Die Helices sind praktisch immer rechtsgängig, aber auch linksgängige Helices sind, zumindest theoretisch,
möglich.
Was ist der “hydrophobe Effekt” und was bedeutet er für die Proteinstruktur?
Die dreidimensionale Struktur eines wasserlöslichen Proteins wird durch die Tendenz der hydrophoben Gruppen sich
im Inneren zusammen zu lagern stabilisiert.
Was ist eine Proteindomäne?
Eine Domäne ist ein definierter Bereich eines Proteins. Häufig sind einzelne Domänen durch definierte Funktionen
bestimmt.
Wieso hat Anfinsen in dem Ribonuclease-Experiment das Reduktionsmittel β-Mercaptoethanol dazugegeben?
Das Reduktionsmittel hat falsch gepaarte Disulfid-Brücken wieder reduziert und erlaubte so die Ausbildung der
korrekten Paare, so dass sich die stabilste Konformation des Proteins ausbilden konnte.
Wieso ist es günstig wenn während der Proteinfaltung definierte Regionen bereits partiell richtig gefaltet sind?
Wenn einzelne Regionen präferentiell interagieren, erhöhen sie die Stabilität bestimmter Konformationen während
der Proteinfaltung, und wirken sich so auf die Gesamtstruktur des Proteins aus.
Warum ist ein Assay während der Proteinreinigung nötig?
Ein Assay erlaubt uns die Enzymaktivität des gewünschten Proteins mit Genauigkeit zu bestimmen. Dies ist wichtig um
zu bestimmen, ob bestimmte Reinigungsschritte in der Trennung des Proteins von anderen zellulären Stoffen effizient
sind.
Wie wird die Lactat-Dehydrogenase Aktivität getestet?
. Der Assay für die Enzymaktivität besteht in der Verfolgung des Anstiegs der Absorption bei 340 nm pro Minute. NADH
(reduziert Form) absorbiert Licht mit 340 nm, was bei der oxidierten Form (NAD+) nicht der Fall ist.
Wie unterscheiden sich Molekülausschuss- und Ionenaustausch-Chromatographie?
Beide Methoden werden häufig in der Proteinreinigung genutzt. Die Molekülausschusschromatographie nutz poröse
Kügelchen und die Moleküle werden abhängig von ihrer Größe aufgetrennt. In der Ionenaustauschchromatographie
werden Proteine aufgrund ihrer Nettoladung und Affinität zum Säulematerial getrennt. Das Säulenmaterial enthält
positive oder negative geladene Moleküle.
Wie unterscheiden sich Röntgenstrukturanalyse und NMR-Spektroskopie?
. Röntgenstrukturanalyse (oder Röntgenkristallographie) benötigt einen Proteinkristall und nutzt die Eigenschaft, das
Elektronen Röntgenstrahlen beugen. NMR-Spektroskopie braucht keinen Proteinkristall, benötigt aber sehr stabile
Proteinlösungen und kann nur kleine bis mittelgroße Proteine (Molekulargewicht) untersuchen.
Warum sind für Vergleiche von Proteinen dreidimensionale Strukturen informativer als die Primärsequenz
Primärsequenz?
. Die Aminosäuresequenz kann Hinweise auf die Proteinfunktion und die Ähnlichkeiten zu anderen Proteine liefern.
Aber die Struktur kann viel mehr Information über die räumliche Anordnung geben. Diese Information ist besonderes
wichtig, um die Proteinfunktion zu verstehen. Der Vergleich von Strukturen kann Verwandtschaftsbeziehungen
aufdecken, die allein durch den Vergleich von Primärstrukturen nicht möglich sind.
Wie kann man bestimmen, ob zwei homologe Proteine Paraloge oder Orthologe sind?
. Mit funktionalen Studien: Paraloge haben ähnliche Sequenzen, aber unterscheiden sich in ihrer Funktion.
Warum ist es für evolutionäre Studien effektiver Proteinsequenzen statt DNA Sequenz zu vergleichen?
Wir können mit Aminosäuren besser statistische Vergleiche anstellen, weil es 20 Aminosäuren gibt aber nur 4 Basen
in der DNA-Sequenz. Außerdem können viele Basen- austausche bedeutungslos sein.
Wie machen wir ein Proteinsequenzalignment?
Zwei Sequenzen werden verglichen und die beste Abgleichungen für alle möglichen Nebeneinanderstellungen
werden gesucht. In manchen Fällen, konstruiert man Lücken um die maximale Zahl von Abgleichungen zu bekommen.
Statistische Verfahren werden genutzt, um die beste Übereinstimmung zu bestimmen.
Was ist eine Substitutionsmatrix?
.Eine Substitutionsmatrix wird aus alignierten Sequenzen berechnet und die Punktwerte geben einen Eindruck davon,
wie oft eine Aminosäure ausgetauscht wurde.
