Allg. Biochemie Flashcards
Welcher der folgenden Methoden ist am besten geeignet, um eine heterogene Proteinmischung nach Größe aufzutrennen?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Affinitätschromatographie
b. Edman-Abbau
c. Gelfiltrationschromatographie
d. Ionenaustauschchromatographie
e. Isoelektrische Fokussierung
Gelfiltrationschromatographie
Durch welche Proteineigenschaft wird die relative Beweglichkeit verschiedener Proteine während der SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese in erster Linie beeinflusst?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Antigenität
b. Hydrophobizität
c. Isoelektrischer Punkt
d. Masse
e. Native Struktur
Masse
Welche Enzymeigenschaft wird durch den kinetischen Parameter kcat/Km beschrieben?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Katalytische Effizienz
b. Konzentration
c. Diffusionsrate
d. Substratbindungsaffinität
e. Umsatzrate
Katalytische Effizienz
Die Bindung eines Liganden an das Protein X beeinflusst die Bindeeigenschaften einer anderen Bindestelle von X. Für welches der folgenden Phänomene ist dies ein Beispiel?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Allosterische Regulierung
b. Kompetitive Hemmung
c. Nichtkompetitive Hemmung
d. Induzierte Passform („Induced fit“)
e. Stabilisierung des Übergangzustands
Allosterische Regulierung
Welcher der folgenden Parameter stellt ein Maß für die Affinität molekularer Wechselwirkung dar?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Kd
b. kon
c. koff
d. nH
e. Vmax
Kd
Welche der folgenden Wechselwirkungen wird zwangsläufig durch eine kovalente Bindung charakterisiert?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Basenpaarwechselwirkung
b. Disulfidbindung
c. Wasserstoffbindung
d. Induzierte Passform („Induced fit“)
e. Van-der-Waals-Wechselwirkung
Disulfidbindung
Welche der folgenden Aussagen beschreibt am besten das “P-loop”-Motiv, welches in einigen Proteinen gefunden wird?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Es interagiert mit Phosphoinositiden der Plasmamembran.
b. Es interagiert mit Phosphatgruppen eines Protein-gebundenen Nukleotids.
c. Es interagiert mit Phosphotyrosinresten eines anderen Proteins.
d. Es interagiert mit Polyproline-Motiven eines anderen Proteins.
e. Es interagiert mit Polypyrimidine-Bereichen von RNA.
Es interagiert mit Phosphatgruppen eines Protein-gebundenen Nukleotids.
Welche der folgenden Modifikationen beinhaltet die kovalente Verknüpfung von einem Protein (in Gegensatz zu kleinen Molekülen)?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Acetylierung
b. Carboxylierung
c. Methylierung
d. Phosphorylierung
e. Ubiquitinylierung
Ubiquitinylierung
Welche der folgenden Aussagen trifft für Allosterie nicht zu?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Allosterische Effekte beinhalten auch Antikooperativität.
b. Allosterische Enzyme welche einen kooperativen Effekt besitzen, zeigen eine sigmoidale Abhängigkeit zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration.
c. Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich keine Michalis-Menten Kinetik.
d. Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich eine viel höher katalytische Effizienz als nicht-allosterische Enzyme.
e. Allosterische Regulatoren können entweder homotrop oder heterotrop sein.
Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich eine viel höher katalytische Effizienz als nicht-allosterische Enzyme.
Welche folgende Aussage ist charakteristisch für einen kompetitiven Inhibitor einer Enzymreaktion?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Der Inhibitor bindet kovalent an das Enzym.
b. Der Inhibitor bindet nichtkovalent an das Substrat.
c. In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM.
d. In Gegenwart des Inhibitors erniedrigt sich der apparente Vmax.
e. Eine Erhöhung der Substratkonzentration macht den Effekt des Inhibitors nicht rückgängig.
In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM.
Welche der folgenden Aussagen trifft für das Enzym Chymotrypsin nicht zu?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Chymotrypsin katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von größeren hydrophoben Aminosäuren.
b. Chymotrypsin ist eine Protease.
c. Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet eine katalytische Triade aus einem Aspartat-, einen Histidin- und einen Serinrest.
d. Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildungen eines kovalenten Acyl-Enzyme-Intermediates.
e. Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet einen Hämkofaktor, der mit einen Histdinrest im aktiven Zentrum interagiert.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet einen Hämkofaktor, der mit einen Histdinrest im aktiven Zentrum interagiert.
Enzyme, welche ein Nucleosidtriphosphat als Substrat nutzen, benötigen gewöhnlich für die Katalyse außerdem?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Ascorbat.
b. GMP.
c. Cl-, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
d. K+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
e. Mg2+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
Mg2+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
Welche der folgenden Aussagen beschreibt am Besten einen Enzymmechanismus der mehrere Substrate enthält?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Bei einem Ping-Pong Mechanismus ist die Produktbildung mit einer Enzyminaktivierung begleitet.
b. Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden immer ein oder mehrere Produkte freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym binden.
c. Bei einem sequentiellen Mechanismus werden die Produkte in einer zufälligen Reihenfolge vom Enzyme freigesetzt.
d. Bei einem sequentiellen Mechanismus kommt es gewöhnlich zu einer zeitweisen Modifikation des Enzyms.
e. Bei einem sequentiellen Mechanismus binden die Substrate gewöhnlich in einer festgelegten Reihenfolge an das Enzym.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden immer ein oder mehrere Produkte freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym binden.
Welche der folgenden Aussagen über Enzyme ist falsch?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Beide, Proteine und Nukleinsäuren können als biologische Enzyme fungieren.
b. Enzyme können spezifisch bezüglich der Stereochemie ihrer Substrate und Produkte sein.
c. Enzyme haben eine katalytische Lebensdauer von ca. 100-200 Reaktionen pro Enzymmolekül.
d. Enzyme verringern die Aktivierungsenergie einer Reaktion durch die Stabilisierung des Intermediates im Übergangszustand.
e. Enzyme, die die Reaktionsgeschwindigkeit der Hinreaktion beschleunigen, erhöhen auch die Reaktionsgeschwindigkeit der Rückreaktion.
Enzyme haben eine katalytische Lebensdauer von ca. 100-200 Reaktionen pro Enzymmolekül.
Welche Enzymklasse katalysiert die Spaltung einer Bindung durch die Addition eines Orthophosphats?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Hydrolasen
b. Kinasen
c. Inorganische Pyrophosphatasen
d. Phosphatasen
e. Phosphorylasen
Phosphorylasen
