Proteine 1 Flashcards
Disulfid-Brücken werden aus Paaren welcher Aminosäure gebildet?
Cystein
Diese Aminosäure stört die alpha-Helix, weil seine Seitenkette durch eine besondere Ringstruktur die Bindungsrotationen einschränkt.
→ Prolin
Name der Grafik, die es uns erlaubt die mögliche Orientierung von Aminosäure-paaren darzustellen.
→ Ramachandran
____________ ist die chirale Form der Aminosäuren in Proteinen.
→ L-Aminosäure
____________ ist ein anderer Name für dipolare Molekülen.
→ Zwitterionen
Wo erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken?
→ Extrazelullär,
Die Aminosäure mit einem pKa-Wert nahe am neutralen pH.
→ Histidin,
Die Strukturart, die alpha-Helix, Beta-Stränge und Schleifen enthält.
→ Sekundärstruktur
Wenn eine Peptidbindung gebildet wird, entsteht welches andere Molekül auch?
→ Wasser,
So wird die Gesamtstruktur eines Protein auch genannt
→ Tertiärstruktur
Die Aminosäure, die eine schwach saure “Phenol”-Gruppe enthält
Tyrosin
ist ein faserartiges Protein und die primäre Komponente von Wolle und Haar.
Keratin
Jede dritte Aminosäure in Kollagen ist
Glycin
Disulfidbrücken in Proteinen können zu freien Sulfhydryl-Gruppen reduziert werden, wenn Reagenzien wie…….anwenden.
beta-mercaptoethanol
Ein Protein wird als…………… betrachtet, wenn seine Polypeptidkette einem Zufallsknäuel entspricht.
denaturiert
…….ist das hauptsächliche, faserartige Protein in Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Zähnen.
Collagen
Kollagen enthält ….., eine modifizierte Aminosäure.
Hydroxyprolin
Stoffe wie zum Beispiel………….und Guanidinium-Hydrochlorid denaturieren Proteine durch Unterbrechung nicht-kovalenter Wechselwirkungen.
Harnstoff
Die………..verweist auf die räumliche Anordnung der Untereinheiten zueinander und die Form ihrer Interaktionen.
Quartärstruktur
Die…….beta-Faltblattstruktur tritt auf, wenn zwei Stränge in Gegenrichtung angeordnet sind.
antiparallele
Was bestimmt eine Proteinfunktion?
Wählen Sie eine Antwort:
a. N-terminale Aminosäure
b. Gensequenz
c. Keine der oben genannten Optionen
d. Struktur
e. Alle der oben genannten Optionen
Struktur
Schlüsseleigenschaften von Proteinen sind
Wählen Sie eine Antwort:
a. ein große Auswahl an funktionellen Gruppen.
b. die Fähigkeit eine rigide oder flexible Struktur anzunehmen, die den notwendigen funktionellen Anforderungen entspricht.
c. die Fähigkeit mit anderen Proteinen zu interagieren.
d. a und b
e. Alle von oben.
Alle
Welche geladene Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH Werte von 7?
Wählen Sie eine Antwort:
a. –NH3+
b. –COO-
c. –NH2+
d. a und b
e. a, b, und c
a und b
elche geladenen Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH-Wert von 12?
Wählen Sie eine Antwort:
a. -NH3+
b. -COO-
c. -NH2+
d. a und b
e. a, b, und c
-COO-
Beim welchem pH-Werte ist Alanin hauptsächlich in der zwitterionischen Struktur?
Wählen Sie eine Antwort:
a. 2–4
b. 9–14
c. 8–10
d. 2–9
e. 0–2
2-9
Welche Aminosäuren haben eine reaktive aliphatische Hydroxylgruppe?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Serin und Threonin
b. Serin und Methionin
c. Cystein und Threonin
d. Methionin und Threonin
e. Cystein und Methionin
Serin und Threonin
ennen Sie bitte drei bei neutralem pH-Wert positiv geladene Aminosäuren.
Wählen Sie eine Antwort:
a. Lys, Arg und Pro
b. Cys, Arg und Met
c. Arg, Glu und His
d. His, Arg und Cys
e. Lys, Arg und His
Lys, Arg und His
In dem folgenden Peptid ist welche Aminosäure ist die N-terminale?
Phe-Ala-Gly-Arg
Wählen Sie eine Antwort:
a. Ala
b. Phe
c. Phe und Arg
d. Arg
e. Keine von oben
Phe
Was ist die ungefähre Masse eines Proteins mit 200 Aminosäuren? (Nehmen Sie an, dass es keine anderen Proteinmodifikationen gibt.)
Wählen Sie eine Antwort:
a. 20,000
b. 11,000
c. 22,000
d. 222,000
e. Keine von oben
22,000
Warum ist die Peptidbindung planar?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Sperrige Seitenketten verhindern die freie Rotation um die Bindung.
b. Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert.
c. Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen Amiden (NH) und Carbonylen (C=O) grenzen die Bewegung ein.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.
Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert.
Die Konfiguration der meisten alpha-Kohlenstoffatome in Peptidbindungen ist…
Wählen Sie eine Antwort:
a. Cis
b. Zirkulär
c. Parallel
d. Trans
e. Senkrecht
Trans
Wo findet man am häufigsten Ω- und β-Drehungen und Schleifen?
Wählen Sie eine Antwort: a. In einer hydrophoben Tasche. b. In inneren Spalten. c. In der Schnittstelle zwischen Ligand und Protein. d. An der Oberfläche von Proteinen. e. Keine von oben. Feedback
An der Oberfläche von Proteinen.
Was sind einige der Modifikationen an Proteinen?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Spaltung von Protein
b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen
c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren
d. a, b und c
e. b und c
a. Spaltung von Protein
b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen
c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren
Welche der folgenden Aminosäurereste ist im Zentrum von wasserlöslichen, globulären Proteinen zu erwarten?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Lys
b. Asp
c. Ser
d. Gln
e. Phe
Phe
