Proteine 1

Question 1

Disulfid-Brücken werden aus Paaren welcher Aminosäure gebildet?

Answer 1

Cystein

Question 2

Diese Aminosäure stört die alpha-Helix, weil seine Seitenkette durch eine besondere Ringstruktur die Bindungsrotationen einschränkt.

Answer 2

→ Prolin

Question 3

Name der Grafik, die es uns erlaubt die mögliche Orientierung von Aminosäure-paaren darzustellen.

Answer 3

→ Ramachandran

Question 4

____________ ist die chirale Form der Aminosäuren in Proteinen.

Answer 4

→ L-Aminosäure

Question 5

____________ ist ein anderer Name für dipolare Molekülen.

Answer 5

→ Zwitterionen

Question 6

Wo erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken?

Answer 6

→ Extrazelullär,

Question 7

Die Aminosäure mit einem pKa-Wert nahe am neutralen pH.

Answer 7

→ Histidin,

Question 8

Die Strukturart, die alpha-Helix, Beta-Stränge und Schleifen enthält.

Answer 8

→ Sekundärstruktur

Question 9

Wenn eine Peptidbindung gebildet wird, entsteht welches andere Molekül auch?

Answer 9

→ Wasser,

Question 10

So wird die Gesamtstruktur eines Protein auch genannt

Answer 10

→ Tertiärstruktur

Question 11

Die Aminosäure, die eine schwach saure “Phenol”-Gruppe enthält

Answer 11

Tyrosin

Question 12

ist ein faserartiges Protein und die primäre Komponente von Wolle und Haar.

Answer 12

Keratin

Question 13

Jede dritte Aminosäure in Kollagen ist

Answer 13

Glycin

Question 14

Disulfidbrücken in Proteinen können zu freien Sulfhydryl-Gruppen reduziert werden, wenn Reagenzien wie…….anwenden.

Answer 14

beta-mercaptoethanol

Question 15

Ein Protein wird als…………… betrachtet, wenn seine Polypeptidkette einem Zufallsknäuel entspricht.

Answer 15

denaturiert

Question 16

…….ist das hauptsächliche, faserartige Protein in Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Zähnen.

Answer 16

Collagen

Question 17

Kollagen enthält ….., eine modifizierte Aminosäure.

Answer 17

Hydroxyprolin

Question 18

Stoffe wie zum Beispiel………….und Guanidinium-Hydrochlorid denaturieren Proteine durch Unterbrechung nicht-kovalenter Wechselwirkungen.

Answer 18

Harnstoff

Question 19

Die………..verweist auf die räumliche Anordnung der Untereinheiten zueinander und die Form ihrer Interaktionen.

Answer 19

Quartärstruktur

Question 20

Die…….beta-Faltblattstruktur tritt auf, wenn zwei Stränge in Gegenrichtung angeordnet sind.

Answer 20

antiparallele

Question 21

Was bestimmt eine Proteinfunktion?

Wählen Sie eine Antwort:

a. N-terminale Aminosäure
b. Gensequenz
c. Keine der oben genannten Optionen
d. Struktur
e. Alle der oben genannten Optionen

Answer 21

Struktur

Question 22

Schlüsseleigenschaften von Proteinen sind

Wählen Sie eine Antwort:

a. ein große Auswahl an funktionellen Gruppen.
b. die Fähigkeit eine rigide oder flexible Struktur anzunehmen, die den notwendigen funktionellen Anforderungen entspricht.
c. die Fähigkeit mit anderen Proteinen zu interagieren.
d. a und b
e. Alle von oben.

Answer 22

Alle

Question 23

Welche geladene Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH Werte von 7?

Wählen Sie eine Antwort:

a. –NH3+
b. –COO-
c. –NH2+
d. a und b
e. a, b, und c

Answer 23

a und b

Question 24

elche geladenen Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH-Wert von 12?

Wählen Sie eine Antwort:

a. -NH3+
b. -COO-
c. -NH2+
d. a und b
e. a, b, und c

Answer 24

-COO-

Question 25

Beim welchem pH-Werte ist Alanin hauptsächlich in der zwitterionischen Struktur?

Wählen Sie eine Antwort:

a. 2–4
b. 9–14
c. 8–10
d. 2–9
e. 0–2

Answer 25

2-9

Question 26

Welche Aminosäuren haben eine reaktive aliphatische Hydroxylgruppe?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Serin und Threonin
b. Serin und Methionin
c. Cystein und Threonin
d. Methionin und Threonin
e. Cystein und Methionin

Answer 26

Serin und Threonin

Question 27

ennen Sie bitte drei bei neutralem pH-Wert positiv geladene Aminosäuren.

Wählen Sie eine Antwort:

a. Lys, Arg und Pro
b. Cys, Arg und Met
c. Arg, Glu und His
d. His, Arg und Cys
e. Lys, Arg und His

Answer 27

Lys, Arg und His

Question 28

In dem folgenden Peptid ist welche Aminosäure ist die N-terminale?

Phe-Ala-Gly-Arg

Wählen Sie eine Antwort:

a. Ala
b. Phe
c. Phe und Arg
d. Arg
e. Keine von oben

Answer 28

Phe

Question 29

Was ist die ungefähre Masse eines Proteins mit 200 Aminosäuren? (Nehmen Sie an, dass es keine anderen Proteinmodifikationen gibt.)

Wählen Sie eine Antwort:

a. 20,000
b. 11,000
c. 22,000
d. 222,000
e. Keine von oben

Answer 29

22,000

Question 30

Warum ist die Peptidbindung planar?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Sperrige Seitenketten verhindern die freie Rotation um die Bindung.
b. Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert.
c. Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen Amiden (NH) und Carbonylen (C=O) grenzen die Bewegung ein.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

Answer 30

Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert.

Question 31

Die Konfiguration der meisten alpha-Kohlenstoffatome in Peptidbindungen ist…

Wählen Sie eine Antwort:

a. Cis
b. Zirkulär
c. Parallel
d. Trans
e. Senkrecht

Answer 31

Trans

Question 32

Wo findet man am häufigsten Ω- und β-Drehungen und Schleifen?

Wählen Sie eine Antwort:
a. In einer hydrophoben Tasche.
b. In inneren Spalten.
c. In der Schnittstelle zwischen Ligand und Protein.
d. An der Oberfläche von Proteinen.
e. Keine von oben.
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Answer 32

An der Oberfläche von Proteinen.

Question 33

Was sind einige der Modifikationen an Proteinen?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Spaltung von Protein
b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen
c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren
d. a, b und c
e. b und c

Answer 33

a. Spaltung von Protein
b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen
c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren

Question 34

Welche der folgenden Aminosäurereste ist im Zentrum von wasserlöslichen, globulären Proteinen zu erwarten?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Lys
b. Asp
c. Ser
d. Gln
e. Phe

Answer 34

Phe