Proteine 1 Flashcards

1
Q

Disulfid-Brücken werden aus Paaren welcher Aminosäure gebildet?

A

Cystein

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2
Q

Diese Aminosäure stört die alpha-Helix, weil seine Seitenkette durch eine besondere Ringstruktur die Bindungsrotationen einschränkt.

A

→ Prolin

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3
Q

Name der Grafik, die es uns erlaubt die mögliche Orientierung von Aminosäure-paaren darzustellen.

A

→ Ramachandran

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4
Q

____________ ist die chirale Form der Aminosäuren in Proteinen.

A

→ L-Aminosäure

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5
Q

____________ ist ein anderer Name für dipolare Molekülen.

A

→ Zwitterionen

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6
Q

Wo erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken?

A

→ Extrazelullär,

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7
Q

Die Aminosäure mit einem pKa-Wert nahe am neutralen pH.

A

→ Histidin,

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8
Q

Die Strukturart, die alpha-Helix, Beta-Stränge und Schleifen enthält.

A

→ Sekundärstruktur

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9
Q

Wenn eine Peptidbindung gebildet wird, entsteht welches andere Molekül auch?

A

→ Wasser,

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10
Q

So wird die Gesamtstruktur eines Protein auch genannt

A

→ Tertiärstruktur

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11
Q

Die Aminosäure, die eine schwach saure “Phenol”-Gruppe enthält

A

Tyrosin

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12
Q

ist ein faserartiges Protein und die primäre Komponente von Wolle und Haar.

A

Keratin

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13
Q

Jede dritte Aminosäure in Kollagen ist

A

Glycin

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14
Q

Disulfidbrücken in Proteinen können zu freien Sulfhydryl-Gruppen reduziert werden, wenn Reagenzien wie…….anwenden.

A

beta-mercaptoethanol

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15
Q

Ein Protein wird als…………… betrachtet, wenn seine Polypeptidkette einem Zufallsknäuel entspricht.

A

denaturiert

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16
Q

…….ist das hauptsächliche, faserartige Protein in Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Zähnen.

17
Q

Kollagen enthält ….., eine modifizierte Aminosäure.

A

Hydroxyprolin

18
Q

Stoffe wie zum Beispiel………….und Guanidinium-Hydrochlorid denaturieren Proteine durch Unterbrechung nicht-kovalenter Wechselwirkungen.

19
Q

Die………..verweist auf die räumliche Anordnung der Untereinheiten zueinander und die Form ihrer Interaktionen.

A

Quartärstruktur

20
Q

Die…….beta-Faltblattstruktur tritt auf, wenn zwei Stränge in Gegenrichtung angeordnet sind.

A

antiparallele

21
Q

Was bestimmt eine Proteinfunktion?

Wählen Sie eine Antwort:

a. N-terminale Aminosäure
b. Gensequenz
c. Keine der oben genannten Optionen
d. Struktur
e. Alle der oben genannten Optionen

22
Q

Schlüsseleigenschaften von Proteinen sind

Wählen Sie eine Antwort:

a. ein große Auswahl an funktionellen Gruppen.
b. die Fähigkeit eine rigide oder flexible Struktur anzunehmen, die den notwendigen funktionellen Anforderungen entspricht.
c. die Fähigkeit mit anderen Proteinen zu interagieren.
d. a und b
e. Alle von oben.

23
Q

Welche geladene Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH Werte von 7?

Wählen Sie eine Antwort:

a. –NH3+
b. –COO-
c. –NH2+
d. a und b
e. a, b, und c

24
Q

elche geladenen Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH-Wert von 12?

Wählen Sie eine Antwort:

a. -NH3+
b. -COO-
c. -NH2+
d. a und b
e. a, b, und c

25
Beim welchem pH-Werte ist Alanin hauptsächlich in der zwitterionischen Struktur? Wählen Sie eine Antwort: a. 2–4 b. 9–14 c. 8–10 d. 2–9 e. 0–2
2-9
26
Welche Aminosäuren haben eine reaktive aliphatische Hydroxylgruppe? Wählen Sie eine Antwort: a. Serin und Threonin b. Serin und Methionin c. Cystein und Threonin d. Methionin und Threonin e. Cystein und Methionin
Serin und Threonin
27
ennen Sie bitte drei bei neutralem pH-Wert positiv geladene Aminosäuren. Wählen Sie eine Antwort: a. Lys, Arg und Pro b. Cys, Arg und Met c. Arg, Glu und His d. His, Arg und Cys e. Lys, Arg und His
Lys, Arg und His
28
In dem folgenden Peptid ist welche Aminosäure ist die N-terminale? Phe-Ala-Gly-Arg Wählen Sie eine Antwort: a. Ala b. Phe c. Phe und Arg d. Arg e. Keine von oben
Phe
29
Was ist die ungefähre Masse eines Proteins mit 200 Aminosäuren? (Nehmen Sie an, dass es keine anderen Proteinmodifikationen gibt.) Wählen Sie eine Antwort: a. 20,000 b. 11,000 c. 22,000 d. 222,000 e. Keine von oben
22,000
30
Warum ist die Peptidbindung planar? Wählen Sie eine Antwort: a. Sperrige Seitenketten verhindern die freie Rotation um die Bindung. b. Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert. c. Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen Amiden (NH) und Carbonylen (C=O) grenzen die Bewegung ein. d. Keine von oben. e. Alle von oben.
Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert.
31
Die Konfiguration der meisten alpha-Kohlenstoffatome in Peptidbindungen ist... Wählen Sie eine Antwort: a. Cis b. Zirkulär c. Parallel d. Trans e. Senkrecht
Trans
32
Wo findet man am häufigsten Ω- und β-Drehungen und Schleifen? ``` Wählen Sie eine Antwort: a. In einer hydrophoben Tasche. b. In inneren Spalten. c. In der Schnittstelle zwischen Ligand und Protein. d. An der Oberfläche von Proteinen. e. Keine von oben. Feedback ```
An der Oberfläche von Proteinen.
33
Was sind einige der Modifikationen an Proteinen? Wählen Sie eine Antwort: a. Spaltung von Protein b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren d. a, b und c e. b und c
a. Spaltung von Protein b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren
34
Welche der folgenden Aminosäurereste ist im Zentrum von wasserlöslichen, globulären Proteinen zu erwarten? Wählen Sie eine Antwort: a. Lys b. Asp c. Ser d. Gln e. Phe
Phe