Proteine 2 Flashcards

1
Q

Die Division der Gesamtaktivität durch die Gesamtmenge an Protein ergibt die ____________.

A

→ Spezifische Aktivität

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2
Q

, Im ersten Schritt der Proteinreinigung wird ein ______________ hergestellt.

A

→ Homogenisat,

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3
Q

____________ ist eine Proteinreinigungsmethode, die die hohe Anziehungskraft vieler Proteine zu bestimmten chemischen Gruppen nutzt.

A

→ Affinitätschromatographie,

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4
Q

____________ kann vor einem Gelelektrophoreselauf hinzugefügt werden, um Proteine zu denaturieren.

A

→ SDS,

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5
Q

Um ein ganzes Protein zu sequenzieren werden ______________________benutzt.

A

→ Überlappende Peptide,

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6
Q

Ein anderer Name für einen Antikörper:____________ .

A

→ Immunglobulin,

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7
Q

Ein anderer Name für eine Antigendeterminante:____________ .

A

→ Epitop

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8
Q

Proteine können von kleinen Molekülen und Ionen durch ein semi-permeable Membran getrennt werden. Die Methode heißt

A

Dialyse

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9
Q

Molekülausschlusschromatographie trennt Moleküle basiert auf deren

A

Größe

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10
Q

……….ist eine chemische Substanz zum Nachweis und Bestimmung von Aminosäuren.

A

Ninhydrin

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11
Q

Während des Edman-Abbaus wird Phenylisothiocyanat (PTH) für die selektive Entfernung der ……….. Aminosäure als PTH-Derivat benutzt.

A

aminoterminalen

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12
Q

Disulfidbrücken in Peptiden und Proteinen können mittels…….. schnell zu Cystinsäure oxidiert werden.

A

Perameisensäure

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13
Q

Bei der automatisierten Festphasenpeptidsynthese wird die Carboxylgruppe durch ……. aktiviert und reagiert mit der freien Aminogruppe der Aminosäure, die als nächstes in das Peptid eingebaut werden soll.

A

Dicyclohexylcarbodiimid

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14
Q

Polypeptide können durch Spaltung mit Chymotrypsin in kleine Peptide zerlegt werden, die bevorzugt auf der Carboxylseite von……..spaltet.

A

Phenyalanin, Tyrosin und Tryptophan

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15
Q

……….werden häufig genutzt für elektrophoretische Techniken wie z.B. SDS-PAGE und diagonalen Elektrophorese.

A

Polyacrylamidgele

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16
Q

Die elektrophoretische Beweglichkeit vieler Proteine in SDS-Polyacrylamidgelen ist dem……….proportional.

A

Logarithmus ihrer Masse

17
Q

Wenn Enzyme gereinigt werden, basiert das Assay häufig auf

Wählen Sie eine Antwort:

a. Lichtabsorption
b. Katalytischer Aktivität
c. pH-Wert
d. Änderungen der Temperatur
e. mRNA-Menge

A

Katalytischer Aktivität

18
Q

Was ist der Vorteil der SDS-Zugabe bei einer Gelelektrophorese?

Wählen Sie eine Antwort:

a. SDS färbt die Proteine um sie sichtbar zu machen.
b. SDS reduziert Disulfidbrücken.
c. SDS erlaubt die Proteintrennung hauptsächlich entsprechend ihre Masse.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

SDS erlaubt die Proteintrennung hauptsächlich entsprechend ihre Masse.

19
Q

Bromcyan spaltet die Peptidbindung am

Wählen Sie eine Antwort:

a. Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren.
b. Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren.
c. aminoterminalen Rest.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren.

20
Q

Trypsin spaltet die Peptidbindung an

Wählen Sie eine Antwort:

a. der Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren.
b. der Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren.
c. dem aminoterminalen Rest.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

der Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren.

21
Q

Welche der folgenden Techniken kann benutzt werden um Disulfidbrücken zu lokalisieren?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Edman-Abbau
b. Affinitätschromatographie
c. Diagonale Elektrophorese
d. MALDI-TOF
e. SDS-PAGE

A

Diagonale Elektrophorese

22
Q

Nutzbaren Techniken für die Beschaffung von Informationen über die Proteinstruktur sind

Wählen Sie eine Antwort:

a. Röntgen-Kristallographie
b. NMR-Spektroskopie
c. SDS-PAGE.
d. a und b
e. a und b und c

A

a. Röntgen-Kristallographie

b. NMR-Spektroskopie